Podcast
Questions and Answers
Was stellt den kleinsten lebenden Teil eines Organismus dar?
Was stellt den kleinsten lebenden Teil eines Organismus dar?
Welches der folgenden Merkmale ist kein Kennzeichen des Lebens?
Welches der folgenden Merkmale ist kein Kennzeichen des Lebens?
Welche Struktur ist keine Aggregation von Geweben?
Welche Struktur ist keine Aggregation von Geweben?
Welches Fachgebiet gehört nicht zum Staatsexamen Thema?
Welches Fachgebiet gehört nicht zum Staatsexamen Thema?
Signup and view all the answers
Was beschreibt eine Gruppe von Atomen, die durch chemische Bindungen verknüpft ist?
Was beschreibt eine Gruppe von Atomen, die durch chemische Bindungen verknüpft ist?
Signup and view all the answers
Welches Element macht den größten Anteil im menschlichen Körper aus?
Welches Element macht den größten Anteil im menschlichen Körper aus?
Signup and view all the answers
Was kennzeichnet die Tertiärstruktur von Proteinen?
Was kennzeichnet die Tertiärstruktur von Proteinen?
Signup and view all the answers
Welches dieser Spurenelemente hat den geringsten Prozentsatz im menschlichen Körper?
Welches dieser Spurenelemente hat den geringsten Prozentsatz im menschlichen Körper?
Signup and view all the answers
Welche Rolle spielen Kohlenhydrate im menschlichen Körper?
Welche Rolle spielen Kohlenhydrate im menschlichen Körper?
Signup and view all the answers
Welche Proteinanalyse-Technik wurde von Wilhelm Conrad Röntgen geprägt?
Welche Proteinanalyse-Technik wurde von Wilhelm Conrad Röntgen geprägt?
Signup and view all the answers
Was beschreibt die Quartärstruktur von Proteinen?
Was beschreibt die Quartärstruktur von Proteinen?
Signup and view all the answers
Welche dieser Aussagen über Aminosäuren ist korrekt?
Welche dieser Aussagen über Aminosäuren ist korrekt?
Signup and view all the answers
Welches dieser Elemente ist kein Hauptbestandteil von Proteinen?
Welches dieser Elemente ist kein Hauptbestandteil von Proteinen?
Signup and view all the answers
Study Notes
Grundlagen Pharmazeutische Biologie, Humanbiologie - Wintersemester 2022/2023
- Vorlesung: Grundlagen Pharmazeutische Biologie, Humanbiologie
- Dozentin: Prof. Dr. rer. nat. Alexandra K. Kiemer
- Vorlesungsunterlagen: Ergänzen die Vorlesung, ersetzen keine Lehrbücher/aktuelle Literatur
- Kopieren und Weitergabe: sind nicht erlaubt
- Termine: Dienstag, Donnerstag, Montag, Donnerstag
- Pause: ca. alle 45 Minuten
- Prüfung: Offene Fragen und Multiple-Choice
- Gegenstandskatalog: unter "Dateien" verfügbar
- StEx-Fragen: Zugang über Dr. Ring
Lernen bleibt Lernen
- Mitschreiben per Hand: Studien zeigen, dass Mitschreiben per Hand zu besseren Lernergebnissen führt als das Tippen auf einem Laptop.
- Digitalisierung in der Pädagogik: Der Fokus liegt auf dem Verständnis, dass Lernen durch das Schreiben per Hand verbessert wird.
Naturstoffe als Quelle neuer Medikamente
- Zeitraum: 01/1981 bis 09/2019
- Bericht: Aktualisierung und Erweiterung vorheriger Studien über Naturstoffe als Grundlage für neue Medikamente.
- Ergebnisse: Naturstoffe (oder deren Modifizierungen) sind nach wie vor eine wichtige Quelle für die Entdeckung neuer Medikamente, insbesondere im Bereich der Krebsbekämpfung.
- Zusätzliche Informationen: Kombination der primären Naturproduktdivisionen mit "Mimics" oder "Botanicals" für verbesserte Datenanalyse des Verlaufs.
Staatsexamen - Themen
- Zellbiologie
- Mikrobiologie
- Genetik
- Biochemie
- Phytopharmazie
Literatur
- Campbell. Biologie, 12. Auflage: Benjamin/Pearson, 2020
- Reinhard Pharmazeutische Biologie: Grundlagen und Humanbiologie, 8. Auflage, WVG, 2016
- Alberts. Molekulare Zellbiologie, 7. Auflage: W. W. Norton & Company, 2022
Gliederung der Vorlesung
- Einführung in die Grundlagen
- Grundstrukturen biologischer Makromoleküle
- Zytologie
- Genetik
Kennzeichen des Lebens
- Ordnung (z.B. im strukturellen Aufbau von Lebewesen)
- Fortpflanzung
- Wachstum & Entwicklung
- Stoffwechsel (Beispielsweise Kohlenhydratstoffwechsel, Lipide)
- Reizbarkeit (Reaktionen auf Reize)
- Homöostase: Regelung des inneren Milieus
- Evolutionäre Anpassung
Hierarchie in lebenden Systemen
- Organismus : Aggregation von Geweben
- Organsysteme: Gewebegruppe mit spez. Funktion
- Gewebe: Ähnlicher Zellen
- Zellen: Kleinster lebewesen Einheit
- Organellen: Strukturen innerhalb eukaryotischer Zellen
- Moleküle: Atome durch chemische Bindungen
- Atome: Elemente
Atome
- Elementdarstellung (Periodisches System)
Elemente im menschlichen Körper
- % Anteil der wichtigsten Elemente im menschlichen Organismus
Spurenelemente im menschlichen Körper
- Tabelle mit Spurenelementen und ihrem Anteil
Molekularer Aufbau des Menschen
- Visualisierung verschiedener Elemente mit ihren jeweiligen Mengen in einem menschlichen Organismus.
Wechselwirkung äußerer Elektronen
- Kovalente Bindung (Beispiel): Elektronenbindung zwischen Atomen (z.B. Wasserstoff, Sauerstoff, Kohlenstoff)
- Polare kovalente Bindung (Beispiel): Elektronenungleiche Verteilung, beeinflusst durch elektronegative Eigenschaften (z.B. Wassermolekül)
- Ionische Bindung (Beispiel): Elektronenübertragung, führt zur Bildung positiver und negativer Ionen (z.B. Natriumchlorid)
Schwache chemische Bindungen
- Wasserstoffbrückenbindung: Anziehungskraft zwischen einem positiv polarisierten Wasserstoffatom und einem negativ polarisierten Atom (z.B. Sauerstoff)
Wasserstoffbrückenbindung in der DNA
- Beschreibung der Struktur: Fokus auf der stabilen Struktur von DNA durch Wasserstoffbrückenbindungen
Wasserlöslichkeit
- Polare/unpolare Gruppen: Einfluss auf die Löslichkeit von Substanzen in Wasser
- Tabelle: Beispiele für wasserlösliche und wasserunlösliche Gruppen
Biologische Makromoleküle
- Synthese/Abbau: Details der Entstehung und Auflösung von Polymeren (z.B. Proteine)
Gliederung der Vorlesung (Fortsetzung)
- Grundstruktur biologischer Makromoleküle:
- Proteine
- Kohlenhydrate
- Nukleinsäuren
- Lipide
- Zytologische Details
- Genetische Prozesse
Proteinfunktionen
- Übersicht: unterschiedliche Funktionen von Proteinen im Organismus
Aminosäuren als Grundbausteine der Proteine
- Struktur: Aufbau von Aminosäuren, variabler Rest
Unpolare Aminosäuren
- Tabelle: Beispiele für unpolare Aminosäuren
Polare Aminosäuren (polar/geladen)
- Tabelle: Beispiele für polare Aminosäuren
Aminosäuren - Abkürzungen
- Tabelle: Aminosäure-Abkürzungen
L-Konfiguration/D-Konfiguration
- Struktur und Unterschiede zwischen beiden Konfigurationen
Essenzielle Aminosäuren
- Liste: Wichtige essenzielle Aminosäuren
Peptidkette: Primärstruktur
- Bildung von Peptidketten
- Aminosäuresequenz
- Definition von terminen, wie C- bzw. N- terminal
Primärstruktur
- Aminosäure-Sequenz in Proteinen, Bedeutung der Sequenz.
- Peptid/Polypeptid/Protein Definition und Unterschiede
Sichelzellanämie
- Mutation: Rolle der mRNA-Mutation im Zusammenhang mit der Sichelzellanämie.
- Struktur: Visuelle Darstellung der Unterschiede zwischen normalem und sichelzellanämischen Hämoglobin.
Sekundärstruktur
- Alpha-Helix , Beta-Faltblatt: Beschreibungen, räumlicher Aufbau, und Bedeutung
Helix-Strukturen
- Beispiele für Helices in Proteinen
Faltblattstrukturen
- Röntgen-Bilder mit verschiedenen Beispielen
Motifs
- Struktur: Motive in Proteinen (z.B. EF-Hand)
Tertiärstruktur
- Räumliche Struktur: 3D-Struktur von Proteinen, Einfluss der Aminosäuren
- Disulfidbrücke: Vernetzungen zwischen Aminosäuren
- Hydrophobe Wechselwirkungen: Clustering von hydrophoben Gruppen
- H-Brückenbindungen: Bindungen zwischen bestimmten Aminosäuren.
- Ionenbindungen: Ionenbindungen zwischen Aminosäuren
- Anordnung und Bedeutung in Protein Funktion.
Tertiärstruktur: Domänen
- Beschreibung: Domänen als unabhängige Bereiche in Proteinen
Domänen
- Visuelle Darstellung: Globuläres Protein mit Domänen
Quartärstruktur
- Interaktion: Interaktion mehrerer Protein-Untereinheiten
- Beispiele: Hemoglobin, Insulin
4 Ebenen der Proteinstruktur
- Übersicht: Grafische Darstellung der verschiedenen Strukturebenen
Proteinfaltung
- Beschreibung: Mechanismen, wie Proteine ihre 3D-Struktur annehmen, Rolle des Chaperonins
- Proteinfaltungsregulation: Einfluss und Folgen der Fehlfaltung bei Proteinen
Denaturierung
- Bedeutung: Einfluss von Faktoren (Wärme, pH-Änderungen) auf die 3D-Struktur.
- Reversibilität: Möglichkeiten der Rückfaltung
Röntgenstrukturanalyse
- Methode: Grundprinzipien der Analyse (z.B. Röntgenstrahlenbeugung)
- Nobelpreisträger: Wilhelm Conrad Röntgen, Max von Laue, Dorothy Crowfoot Hodgkin
Kohlenhydrate
- Monosaccharide (Einfachzucker): Glucose, Fructose
- Oligosaccharide (Mehrfachzucker): Maltose, Saccharose
- Polysaccharide (Vielfachzucker): Stärke, Cellulose
- Funktionen: Energiequelle, Strukturelemente
Monosaccharide
- Chemische Struktur: Aldehyd oder Keton mit mehreren OH-Gruppen; D-Konfiguration
Lineare Zucker, ringförmige Zucker
- Bildung: Übergang von linearer zu ringförmiger Struktur
- Bedeutung: Stabilität und Eigenschaften in wässriger Lösung
Stereochemie ringförmiger Zucker
- alpha-D-Glucose, Beta-D-Glucose: Unterschiede im Aufbau und räumlichen Anordnung
Monosaccharide – Struktur und Klassifizierung
- Tabelle: Übersicht über verschiedene Monosaccharide
- Chemische Strukturen: Detaillierte Strukturen
Disaccharide
- Bildung: Verbindung von zwei Monosacchariden über eine Glykosid-Bindung; Beschreibung der Synthese
Polysaccharide
- Struktur: Übersicht über die verschiedenen Arten von Polysacchariden (Stärke, Cellulose, Chitin) über deren Aufbau und chemische Strukturen
Speicher-Polysaccharide
- Beispiel: Stärke/Glycogen
Cellulose
Chitin
- Funktionen: Bedeutung in verschiedenen Lebewesen
Nukleinsäuren
- Zentrale Rolle: Bedeutung der Nukleinsäuren bei der Speicherung und Expression genetischer Information
- Hauptklassen: DNA (Desoxyribonukleinsäure) und RNA (Ribonukleinsäure)
- Nukleotide/Nukleotidbasen: Bausteine und chemische Struktur
Nukleinsäuren
- Synthese/Abbau: Beschreibung der Synthese oder anderer Prozesse.
- Struktur einzelsträngiger/doppelsträngiger Nukleinsäure-Strukturen
- Darstellung der Basenpaarung.
RNA, Basen
- Struktur: Chemische Darstellung von Basen (Adenin, Guanin, Cytosin, Thymin, Uracil)
RNA
- Haupttypen: (mRNA, tRNA, rRNA, snRNA ...)
- Funktionen: (mRNA-Funktion, tRNA-Funktion, rRNA-Funktion, snRNA-Funktion...)
Transkription
Transkription → Translation
- Überblick: Vereinfachte Darstellung des Prozesses
mRNA
- Struktur: Wichtige Merkmale
tRNA
- Struktur: Details über die Struktur
rRNA
- Struktur: Details über die Struktur
snRNA
RNA Prozessierung
- Schritte: Modifikationen an den Enden von prä-mRNA
Spleißen
- Beschreibung: Heraus schneiden von Introns aus prä-mRNA
- Beteiligte Komponenten: snRNPs, Spliceosom
Exons und Proteindomänen
- Beziehung: Verbindung von Exons und Domänen
RNA Interferenz
- Mechanismus: mRNA-Degradation oder Transkriptionshemmung
- Beteiligte RNA-Typen: siRNA und miRNA
miRNA: micro RNA, siRNA: small interfering RNA
- Struktur: kurze RNA Moleküle
- Funktionen: Regulation genexpression
- Beteiligte Enzyme: Drosha, Dicer und RISC.
RNAI: RNA-Interferenz
- Forschungswerkzeuge: Bedeutung in der molekularen Biologie.
- möglicher therapeutischer Einsatz: Einsatz bei Gentherapie
RNA Interferenz
- Mechanismen: mRNA-Abbau durch kleine RNAs (siRNAs)
Gliederung der Vorlesung (Abschluss)
- Zusammenfassung: Zusammenfassung aller vorheriger Themen.
Studying That Suits You
Use AI to generate personalized quizzes and flashcards to suit your learning preferences.
Description
Dieses Quiz behandelt die Grundlagen der pharmazeutischen Biologie und Humanbiologie für das Wintersemester 2022/2023. Sie werden gebeten, Ihr Wissen über die Lernmethoden, Naturstoffe und deren Anwendung in der Medikamentenentwicklung zu testen.
