Funciones y Estructura de las Proteínas

<p>Fenilalanina (B)</p> Signup and view all the answers

<p>Puente disulfuro (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Histidina (A)</p> Signup and view all the answers

<p>Lisina (A)</p> Signup and view all the answers

<p>Cromatografía de exclusión molecular (A)</p> Signup and view all the answers

<p>Tamaño molecular (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Hidroxilación (A)</p> Signup and view all the answers

<p>Electroforesis bidimensional (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Unirse al ADN y compactarlo (A)</p> Signup and view all the answers

<p>Estructura primaria (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Tetramérica (B)</p> Signup and view all the answers

<p>Interacciones no covalentes (A)</p> Signup and view all the answers

<p>preproinsulina-proinsulina-insulina (A)</p> Signup and view all the answers

<p>Un grupo R de gran volumen. (D)</p> Signup and view all the answers

<p>La interacción entre un residuo ácido y uno básico. (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Alternando hacia lados opuestos de la misma hebra. (D)</p> Signup and view all the answers

<p>En la paralela las hebras tienen la misma orientación. (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Residuos pequeños como la alanina y la glicina. (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Permite un giro de 180 grados en la cadena polipeptídica. (B)</p> Signup and view all the answers

<p>Los apolares en el interior, evitando el contacto con el agua. (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Estructura repetitiva de cadenas superenrrolladas. (D)</p> Signup and view all the answers

Una técnica que separa las proteínas en función de su tamaño usando una matriz con poros de tamaño definido. Las proteínas pequeñas atraviesan la matriz, mientras que las proteínas grandes quedan atrapadas.

Una técnica que separa las proteínas en función de su afinidad por un ligando específico unido a una matriz. Las proteínas que se unen al ligando se retienen en la matriz, mientras que las que no se unen se eluyen.

Una técnica que separa las proteínas en función de su carga eléctrica utilizando un campo eléctrico. Las proteínas cargadas negativamente migran hacia el polo positivo, mientras que las proteínas cargadas positivamente migran hacia el polo negativo.

Una técnica que utiliza un gradiente de pH para separar las proteínas en función de su punto isoeléctrico (pI). Cada proteína migra hasta alcanzar un punto donde su carga neta es cero.

Una técnica que combina la electroforesis en SDS y el enfoque isoeléctrico para separar las proteínas en función tanto de su tamaño como de su punto isoeléctrico. Es una técnica de separación bidimensional.

El orden lineal de los aminoácidos en una proteína. Determina la forma tridimensional de la proteína y su función.

Las interacciones no covalentes que estabilizan la estructura tridimensional de las proteínas, como los puentes de hidrógeno, las interacciones iónicas y las interacciones hidrofóbicas.

Una proteína formada por subunidades polipeptídicas. Hemoglobina es un ejemplo de proteína tetramérica que transporta oxígeno.

Las proteínas desempeñan una variedad de funciones esenciales dentro de los organismos vivos. Actúan como transportadores de moléculas y iones de manera específica y reversible, regulan y coordinan los procesos biológicos, facilitan el movimiento, catalizan reacciones metabólicas y brindan soporte estructural.

Todos los aminoácidos que componen las proteínas en los organismos vivos son L-alfa-aminoácidos. Esta característica estructural define su configuración espacial y permite la formación de estructuras estables y repetidas en las cadenas polipeptídicas.

Los aminoácidos apolares son aquellos que no interactúan fácilmente con moléculas de agua. Se clasifican en dos grupos: apolares alifáticos y apolares aromáticos.

Los aminoácidos apolares alifáticos son aquellos que tienen cadenas laterales compuestas de hidrocarburos. Algunos ejemplos son alanina (ALA), valina (VAL), leucina (LEU) e isoleucina (ILE).

Los aminoácidos apolares aromáticos contienen anillos de benceno en sus cadenas laterales. Estos incluyen fenilalanina (PHE), tirosina (TYR) y triptófano (TRP). A pesar de tener un anillo benceno apolar, la tirosina (TYR) y el triptófano (TRP) son más polares que la fenilalanina (PHE).

Los aminoácidos polares sin carga interactúan con el agua, pero no tienen una carga neta en condiciones fisiológicas. Algunos ejemplos incluyen serina (SER), treonina (THR) y cisteína (CYS).

Los aminoácidos polares cargados positivamente tienen una carga neta positiva a pH fisiológico. Algunos ejemplos incluyen arginina (ARG), lisina (LYS) e histidina (HIS).

Los aminoácidos polares cargados negativamente tienen una carga neta negativa a pH fisiológico. Algunos ejemplos incluyen aspartato (ASP) y glutamato (GLU).

La estructura secundaria en alfa-hélice se ve afectada por el volumen de los grupos R adyacentes. Cuanto mayor es el volumen, peor es la estabilidad de la hélice. Por ejemplo, el triptófano, al ser un aminoácido grande, desestabiliza las hélices alfa.

Las interacciones entre residuos de aminoácidos en los extremos de una hélice alfa pueden estabilizar o desestabilizar la estructura. Por ejemplo, un ácido y una base en los extremos estabilizan la hélice, mientras que dos ácidos desestabilizan la estructura.

Las hojas plegadas beta son un tipo de estructura secundaria que se caracteriza por una conformación extendida y plana. Las cadenas laterales de los aminoácidos se proyectan hacia lados opuestos de la misma hebra, y la estructura se estabiliza mediante puentes de hidrógeno entre los grupos CO y NH de hebras adyacentes.

Las hojas plegadas beta pueden ser paralelas o antiparalelas. En las hojas antiparalelas, las hebras tienen sentidos opuestos y se alternan los extremos N-terminal y C-terminal. Las hojas antiparalelas son más estiradas y estables que las paralelas debido a que los puentes de hidrógeno son más fuertes. Las hojas paralelas, por otro lado, tienen las hebras en la misma orientación, con el extremo N-terminal primero y el C-terminal luego.

Los giros beta son elementos cortos y cerrados de 180 grados que conectan dos hebras beta o una hebra beta y una hélice alfa. Permiten que el polipéptido cambie de dirección. Los giros beta normalmente contienen prolina y glicina porque estos aminoácidos son menos favorables para otras estructuras secundarias.

La estructura terciaria de una proteína se refiere a la disposición tridimensional global de todos los átomos de una proteína. Se refiere a cómo se pliega y se organiza la cadena de aminoácidos. Es importante para la función de la proteína. Las proteínas pueden ser fibrosas o globulares.

Las proteínas fibrosas son largas y delgadas, lo que proporciona elasticidad y fuerza. Son simples y repetitivas y sirven para funciones estructurales. Un ejemplo es la alfa-queratina, que tiene estructura secundaria en alfa-hélice.

Las proteínas globulares tienen forma esférica y están formadas por diferentes estructuras secundarias. Son mucho más complejas que las proteínas fibrosas y tienen diversas funciones, como catalizar reacciones, transportar moléculas o enviar señales.