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Questions and Answers
Una característica común tanto para péptidos como proteínas es la siguiente: contienen aminoácidos comunes
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Un ejemplo de aminoácidos modificado de forma reversible en una proteína es:
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Fosfoserina
La clase de enzima que cataliza cambios geométricos o estructurales dentro de una molécula es:
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Isomerasas
El modelo de interacción de enzima – sustrato que actualmente es aceptado se llama:
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El aminoácido acilado durante la catálisis por quimiotripsina es:
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La eliminación de los péptidos de extensión de la molécula de colágeno, fuera de la célula sirve para:
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En la función de la hemoglobina, el efecto Bohr se entiende como influencia del:
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De los siguiente, el aminoácido más escaso en la elastina es:
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El sustituyente que ocupa la posición 4 en el grupo hemo es:
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El 2,3 BPG tiene mayor afinidad por:
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El grupo de oxidorreductasas que usa oxígeno como aceptor de electrones se denomina:
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La forma más común de regulación covalente se da por:
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En la activación de quimiotripsina se deben seguir los siguientes eventos:
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La energía de activación es:
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Los inhibidores competitivos aumentan la Km pero no afectan la velocidad.
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Las oxidorreductasas son designadas con la numeración:
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El complejo que extrae equivalentes reductores del FADH2 es:
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Cuando la hemoglobina está en su estado conformacional, el oxígeno solo es accesible a los grupos hemo de las cadenas: alfa.
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Las prostaglandinas son compuestos eicosanoides que están vinculadas con la respuesta inflamatoria en el organismo; derivan del:
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En la cadena respiratoria, el complejo que no bombea protones al espacio intermembranoso de la mitocondria es:
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El componente de ATP sintasa que transporta protones a la matriz mitocondrial es:
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El GAG cuya unidad disacárido no tiene ácido urónico es:
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En la composición de los glicolípidos de la membrana de los hematíes, el grupo A NO tiene el siguiente monosacárido:
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El efecto inhibidor de los barbitúricos en la cadena respiratoria, ocurre de la siguiente forma:
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Los modelos de regulación de la eficacia catalítica no incluyen degradación de la enzima.
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En la glicolisis del preprocolágeno, el primer monosacárido adicional es:
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El mecanismo por el cual los agentes como la urea y cloruro de guanidinio desnaturalizan las proteínas es el siguiente:
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Con respecto a la estabilidad de la estructura de nucleósidos y nucleótidos en condiciones ácidas (pH bajo) se puede afirmar todo excepto: los enlaces N-β-glicosídicos son estables.
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Una enzima que cataliza la pérdida de un grupo fosfato mediante la acción de una molécula de agua se clasificará como:
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La glucosilación de colágeno se da en residuos de:
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El residuo de______ de la cadena gamma de la HbF le hace comportarse diferente ante el 2,3 BPG comparado con His de la Hb A:
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De los siguientes, ¿cuál es un aminoácido polar en cuya cadena lateral tiene OH y que forma parte de la triada catalítica de quimiotripsina?
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El mecanismo de la proteasa VIH ilustra una catálisis:
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La molécula de tropocolágeno se forma en el/la:
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Son bases nitrogenadas que componen los nucleótidos tanto del DNA como del RNA:
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Utiliza el peróxido de hidrógeno tanto como donador y aceptor de electrones:
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La eliminación de un hexapéptido N-terminal se realiza para regulación de:
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El siguiente aminoácido NO forma la triada catalítica de la quimotripsina:
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El transportador móvil de electrones cuya estructura es análoga a la vitamina K es:
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¿Cuál es el aminoácido azufrado clasificado como no esencial?
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¿El giro del tropocolágeno es dextrógiro o levógiro?
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¿Cuál es el organofosfato de alta energía que actúa como forma de almacenamiento de fosfato en el músculo, corazón y cerebro?
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¿A qué familia o serie pertenece el ácido linoleico (18:2:Δ9,12)?
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Study Notes
Características de Péptidos y Proteínas
- Ambos contienen aminoácidos comunes en su estructura.
- La fosfoserina es un aminoácido modificado de forma reversible en proteínas.
Enzimas y Catálisis
- Las isomerasas catalizan cambios geométricos o estructurales dentro de una molécula.
- El modelo de interacción enzima-sustrato aceptado es el ajuste inducido.
- La energía de activación es la energía requerida para alcanzar el estado de transición.
Hemoglobina y Efecto Bohr
- El efecto Bohr se relaciona con la influencia de protones en la función de la hemoglobina.
- El grupo hemo tiene un sustituyente vinilo en la posición 4.
Regulación Enzimática
- La fosforilación es el método más común de regulación covalente de enzimas.
- Inhibidores competitivos aumentan la Km, pero no afectan la velocidad de reacción.
- Las oxidorreductasas que utilizan oxígeno como aceptor de electrones se denominan oxidasas.
Colágeno y Elastina
- La eliminación de péptidos de extensión en colágeno evita la formación intracelular de fibras.
- La glucosilación de colágeno ocurre en residuos de hidroxilisina.
Glicolípidos y Hematíes
- En el grupo A de los hematíes, falta el monosacárido N-acetilgalactosamina en su composición.
Cadena Respiratoria y ATP
- El complejo II de la cadena respiratoria extrae equivalentes reductores del FADH2.
- El componente de ATP sintasa que transporta protones a la matriz mitocondrial es Fo.
Aminoácidos y Estrucutras
- 4-hidroxiprolina es el aminoácido más escaso en la elastina.
- La serina (Ser) es un aminoácido polar presente en la triada catalítica de quimiotripsina.
- La cisteína es un aminoácido azufrado clasificado como no esencial.
Estructura de Nucleótidos y Topología de Colágeno
- Las bases nitrogenadas del ADN y ARN incluyen adenina, guanina y citosina.
- El giro del tropocolágeno es dextrógiros.
Otros Factores
- El ácido linoleico (18:2:Δ9,12) pertenece a la familia Omega 6.
- El fosfato de creatina actúa como almacenamiento de fosfato en músculos, corazón y cerebro.
- El siguiente aminoácido no forma la triada catalítica de quimiotripsina: isoleucina.
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Description
Este cuestionario evalúa conocimientos sobre estructuras y funciones de proteínas y péptidos. Incluye preguntas sobre enzimas, aminoácidos y modelos de interacción. Es ideal para estudiantes de bioquímica que deseen repasar conceptos clave para el examen.
