Estructura de las Proteínas en Biología
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Questions and Answers

¿Cuál es la función principal de las acoporinas en las células?

  • Facilitar el transporte de iones a través de la membrana.
  • Permitir el paso del agua a través de la membrana. (correct)
  • Actuar como receptores para señales externas.
  • Formar enlaces disulfuro entre proteínas.

¿Qué son los motivos en una proteína?

  • Combinaciones de elementos con estructura secundaria definida con funciones específicas. (correct)
  • Cadena polipeptídica simple sin estructura definida.
  • Unidades estructurales que siempre forman parte de la estructura cuaternaria.
  • Estructuras independientes que no tienen función.

¿Cómo se clasifica una proteína que tiene más de una cadena polipeptídica?

  • Proteína cuaternaria. (correct)
  • Proteína secundaria.
  • Proteína terciaria.
  • Proteína primaria.

¿Qué define la estructura cuaternaria de una proteína?

<p>La disposición de las subunidades y la naturaleza de sus interacciones. (B)</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipo de subunidades forman la hemoglobina?

<p>Son una combinación de subunidades idénticas y diferentes. (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipo de hélice forma la α-queratina?

<p>Hélice alfa (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la secuencia de aminoácidos que aparece de forma recurrente en el colágeno?

<p>Glicina-prolina-prolina (C)</p> Signup and view all the answers

¿Qué aminoácido es crucial para el interior del cable helicoidal en el colágeno?

<p>Glicina (B)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes afirmaciones es cierta sobre el colágeno?

<p>Se compone de tres cadenas polipeptídicas helicoidales (C)</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipo de uniones estabiliza las tres hebras del colágeno?

<p>Puentes de hidrógeno (B)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la característica del enlace peptídico que impide la rotación en torno a este?

<p>Es plano y tiene carácter de doble enlace (B)</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipo de configuraciones puede adoptar el enlace peptídico?

<p>Cis y Trans (B)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la función de las secuencias de aminoácidos en las proteínas?

<p>Determinan las estructuras tridimensionales de las proteínas (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cómo se estabiliza la hélice alfa en las proteínas?

<p>Por puentes de hidrógeno entre los grupos NH y CO (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué sucede cuando hay alteraciones en la secuencia de aminoácidos de una proteína?

<p>Puede llevar a un funcionamiento anómalo (D)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es una de las características de las estructuras secundarias de las proteínas?

<p>Se forman mediante enlaces de hidrógeno (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es el tipo de estructura que presenta una alineación de cadenas laterales hacia fuera en la hélice alfa?

<p>Cilíndrica y fuertemente enrollada (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué impide que las proteínas formen estructuras globulares si el enlace peptídico estuviera cargado?

<p>La repulsión entre cargas (C)</p> Signup and view all the answers

¿Qué define la estructura primaria de una proteína?

<p>La secuencia de aminoácidos (C)</p> Signup and view all the answers

¿Qué caracteriza a las proteínas globulares?

<p>Tienen forma esférica y son solubles en agua (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipo de enlace se forma entre aminoácidos durante la síntesis de proteínas?

<p>Enlace peptídico (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cómo se clasifica la estructura que resulta de más de un polipéptido?

<p>Estructura cuaternaria (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la masa aproximada de un aminoácido en g/mol?

<p>110 g/mol (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué extremo de la cadena polipeptídica se considera N-terminal?

<p>El que comienza con un grupo amino (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es una función de la estructura cuaternaria en proteínas?

<p>Permitir la unión entre diferentes proteínas (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué parte de la cadena polipeptídica se representa de color verde?

<p>Cadena lateral o variable (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipo de hélice se encuentra prácticamente en todas las proteínas?

<p>Hélice dextrógira (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué característica tienen las hebras beta en las hojas beta antiparalelas?

<p>Forman enlaces de hidrógeno entre dos aminoácidos. (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué representan las flechas anchas en la representación esquemática de las hojas beta?

<p>El tipo de hoja beta formada. (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cuántos residuos forman un giro en la cadena polipeptídica?

<p>Cuatro (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es una función principal de los giros en las proteínas?

<p>Servir como sitios de unión de ligandos. (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipo de estructura poseen generalmente las proteínas fibrosas?

<p>Estructura tridimensional con largos tramos de estructura secundaria. (D)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre los bucles es correcta?

<p>No causan un cambio de dirección en la cadena. (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué proteínas son consideradas como las más destacadas entre las fibrosas?

<p>α-queratina y colágeno. (B)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la función principal de la prolidhroxilasa en relación con la vitamina C?

<p>Sintetiza hidroxiprolina, un componente del colágeno (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué caracteriza la estructura terciaria de las proteínas?

<p>Es la estructura tridimensional global que permite la función de la proteína (B)</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipo de proteínas son las mioglobinas?

<p>Proteínas globulares que facilitan el transporte de oxígeno (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es el papel de las histidinas en la mioglobina?

<p>Facilitan la unión del hierro en el grupo hemoaloxígeno (C)</p> Signup and view all the answers

¿Qué fenómeno contribuye al plegamiento de las proteínas en un medio acuoso?

<p>Efecto hidrofóbico (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cómo se estabiliza la estructura de las proteínas en su estado plegado?

<p>Por interacciones de Van der Waals entre cadenas laterales (A)</p> Signup and view all the answers

Las proteínas que atraviesan membranas biológicas tienen características específicas. ¿Cuál de las siguientes es correcta?

<p>Presentan una distribución inversa de aminoácidos hidrofóbicos e hidrofílicos (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la proporción de la cadena polipeptídica en la mioglobina que se encuentra en forma de hélices?

<p>70% (A)</p> Signup and view all the answers

Flashcards

Estructura primaria

La secuencia lineal de aminoácidos que componen una proteína. Es como la receta de una proteína.

Estructura secundaria

La forma tridimensional que adopta una proteína debido a interacciones entre los aminoácidos cercanos, como puentes de hidrógeno. Como un papel que se pliega.

Estructura terciaria

La estructura tridimensional completa de una proteína, incluyendo la interacción de todas las cadenas laterales de los aminoácidos. Es la forma funcional de la proteína.

Estructura cuaternaria

La organización de dos o más cadenas polipeptídicas que se unen para formar una proteína completa. Como las piezas de un rompecabezas.

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Enlace peptídico

Un enlace covalente que conecta dos aminoácidos en una cadena polipeptídica. Es el enlace principal que forma la estructura primaria.

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Proteínas globulares

Las proteínas con forma esférica, solubles en agua y con funciones diversas en el organismo, como enzimas y anticuerpos.

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Proteínas fibrosas

Las proteínas con forma alargada, insolubles en agua y funciones estructurales, como colágeno y queratina.

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Direccionalidad de la cadena polipeptídica

La secuencia de aminoácidos de una proteína se escribe empezando por el extremo amino-terminal. Es como un mapa de la proteína.

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Péptidos u oligopéptidos

Secuencias de aminoácidos cortas que están presentes en las proteínas.

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Secuencia de aminoácidos de una proteína

La secuencia de aminoácidos de una proteína está determinada por la información genética.

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Carácter de doble enlace del enlace peptídico

El enlace peptídico tiene un carácter de doble enlace, lo que le da rigidez.

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Carga del enlace peptídico

El enlace peptídico no tiene carga, lo que permite que las proteínas formen estructuras globulares.

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Estructura secundaria de las proteínas

La estructura secundaria de las proteínas se refiere a la disposición tridimensional de aminoácidos adyacentes en una cadena proteica. Dos estructuras principales son la alfa hélice y la lámina beta.

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Alfa hélice

La alfa hélice es una estructura en espiral que se estabiliza mediante puentes de hidrógeno.

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Puentes de hidrógeno en la alfa hélice

Los puentes de hidrógeno entre los grupos NH y CO de la cadena principal estabilizan la alfa hélice.

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Hélice alfa

Estructura secundaria de las proteínas que se forma gracias a la interacción de los grupos NH y CO de la cadena principal. Forma una espiral.

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Dirección de giro de la hélice alfa

Las hélices alfa pueden ser dextrógiras o levógiras. Prácticamente todas las hélices alfa encontradas en proteínas son dextrógiras.

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Lámina beta

Estructura secundaria de las proteínas que se forma por cadenas polipeptídicas extendidas, llamadas hebras beta. Se unen por puentes de hidrógeno.

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Hoja beta

Se forma entre dos o más cadenas polipeptídicas o secciones de la misma cadena. Las hebras pueden ser paralelas o antiparalelas, según su orientación.

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Giros

Uniones cortas y flexibles entre diferentes estructuras secundarias de proteínas. Permiten cambios de dirección.

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Bucles

Uniones entre diferentes estructuras secundarias de proteínas, pero no provocan un giro.

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Estructura tridimensional de proteínas fibrosas

Las proteínas fibrosas tienen una estructura tridimensional, con tramos de estructura secundaria. Son responsables de la estructura y soporte del cuerpo.

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α-queratina

La α-queratina es una proteína fibrosa que forma parte de estructuras como lana, pelo, plumas y cuernos. Se compone de dos hélices alfa dextrógiras entrelazadas que forman una súper hélice levógira.

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Colágeno

El colágeno es una proteína fibrosa que da estructura a la piel, huesos, tendones, cartílagos y dientes. Está formado por tres cadenas polipeptídicas helicoidales que se enrollan juntas, con glicina presente cada tres posiciones.

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Glicina en el Colágeno

La glicina es un aminoácido pequeño que es esencial para la formación del colágeno, ya que su tamaño permite que encaje dentro del cable súper helicoidal.

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Enlaces de hidrógeno en el colágeno

Las tres hebras del colágeno se mantienen unidas por enlaces de hidrógeno, lo que proporciona estabilidad a la estructura.

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Osteogénesis imperfecta

Un defecto en la estructura del colágeno puede causar enfermedades como la osteogénesis imperfecta, que se caracteriza por huesos frágiles y una tonalidad azul en la parte blanca de los ojos.

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Causas de la osteogénesis imperfecta

La osteogénesis imperfecta puede ocurrir por la sustitución de la glicina por otros aminoácidos, problemas en el plegamiento del colágeno o la acumulación de colágeno defectuoso.

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Escorbuto

El escorbuto es una enfermedad causada por la falta de vitamina C. Aumenta el riesgo de sufrir problemas en las encías, pérdida de dientes e infecciones periodontales.

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Vitamina C y el Colágeno

La vitamina C es esencial para la producción de colágeno, y su carencia afecta la salud de las encías, ya que su colágeno se renueva con rapidez.

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Hidroxiprolina

La prolina es modificada después de la producción de la cadena de aminoácidos. Se añade un grupo hidroxilo en la posición de la segunda prolina en la secuencia glicina-prolina-prolina.

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Estructura terciaria de las proteínas

La disposición tridimensional global de todas las partes que constituyen las proteínas. Es vital para que la proteína funcione correctamente.

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Distribución de los aminoácidos de la mioglobina

El interior es hidrofóbico, con cadenas laterales no polares, mientras que el exterior es hidrofílico, con cadenas laterales polares.

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Efecto hidrofóbico

Los residuos no polares se agrupan en el interior, mientras que los residuos polares se encuentran en la superficie de la proteína.

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Interacciones de van der Waals

Interactúan entre cadenas laterales hidrocarbonadas densamente empaquetadas, creando estabilidad en la estructura de las proteínas.

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Proteínas que atraviesan membranas

Su estructura está diseñada para atravesar las membranas celulares. Tienen un arreglo inverso de aminoácidos.

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Membranas celulares

Las membranas celulares están compuestas principalmente por lípidos con cadenas hidrocarbonadas.

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Motivos estructurales (motivos supersecundarios)

Se refiere a partes pequeñas de una proteína con una forma tridimensional característica y función específica dentro de la célula.

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Dominios estructurales

Combinaciones de varios motivos estructurales que forman una unidad funcional y estructural dentro de la proteína. Se pueden plegar de forma independiente.

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Estructura cuaternaria de las proteínas

Las proteínas con estructura cuaternaria están formadas por más de una cadena polipeptídica que se organizan y se unen para formar la proteína completa.

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Interacciones en la estructura cuaternaria de las proteínas

Son las interacciones entre las cadenas polipeptídicas de una proteína con estructura cuaternaria, que mantienen la estructura de la proteína.

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Ejemplos de proteínas con estructura cuaternaria

Ejemplos de proteínas con estructura cuaternaria que están formadas por más de una cadena polipeptídica. La hemoglobina es un tetrámero (α2β2), es decir, está formada por dos cadenas alfa y dos cadenas beta.

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Study Notes

Estructura de las Proteínas

  • Las proteínas son cadenas de aminoácidos, codificadas por el ADN.
  • Tienen diferentes niveles de organización estructural.
  • Estructura primaria: secuencia de aminoácidos.
  • Estructura secundaria: estructura tridimensional simple, como hélices alfa y láminas beta, unidas por puentes de hidrógeno.
  • Estructura terciaria: estructura tridimensional completa, con funciones bioquímicas específicas.
  • Estructura cuaternaria: proteínas formadas por más de un polipéptido, que forman complejos proteínicos.

Enlace Peptídico

  • El enlace peptídico se forma por una reacción de condensación entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro, liberando una molécula de agua.
  • Forma la cadena polipeptídica.
  • Cada unidad de la cadena se denomina residuo.
  • La cadena tiene direccionalidad (N-terminal y C-terminal).

Tipos de Proteínas

  • Globulares: forma esférica, solubles en agua, con diferentes estructuras secundarias.
  • Fibrosas: forma de largas hebras, insolubles en agua, con una misma estructura secundaria.

Estructura Primaria

  • La secuencia de aminoácidos determina la estructura tridimensional final de una proteína.
  • Es importante conocer la secuencia para entender la función.
  • Cambios en la secuencia pueden causar enfermedades.

Estructuras Secundarias

  • Hélice alfa: estructura helicoidal mantenida por puentes de hidrógeno entre los grupos NH y CO de la cadena principal.
  • Lámina beta: estructura extendida, con hebras beta unidas por puentes de hidrógeno, las cadenas pueden ser paralelas o antiparalelas.
  • Giros y bucles: unen diferentes elementos de estructura secundaria.

Estructura Terciaria

  • Plegamiento tridimensional completo de la proteína, depende de la secuencia de aminoácidos.
  • Las interacciones entre las cadenas laterales de los aminoácidos determinan el plegamiento.
  • Efecto hidrofóbico: las cadenas laterales hidrofóbicas se pliegan hacia el interior de la proteína, mientras que las polares están hacia afuera.

Estructura Cuaternaria

  • Uniones entre distintas cadenas polipeptídicas.
  • Interacciones débiles y puentes disulfuro entre las subunidades.
  • Ejemplos: hemoglobina.

Proteínas Fibrosas

  • Estructura tridimensional compacta, para funciones estructurales.
  • Ejemplos: alfa-queratina (cabello, uñas) y colágeno (tejido conectivo).

Motivos y Dominios

  • Combinaciones de motivos y dominios estructurales para funciones específicas.
  • Pueden desempeñar funciones biológicas específicas y forman parte de otras unidades estructurales.

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Tema 2.2 Estructura de las Proteínas PDF

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Este cuestionario explora la estructura y función de las proteínas, incluyendo sus niveles de organización estructural y la importancia del enlace peptídico. Los conceptos abordados incluyen la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas, así como los diferentes tipos de proteínas. Prueba tus conocimientos sobre este tema fundamental de la biología.

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