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Questions and Answers
¿Cuál es la función principal de las acoporinas en las células?
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¿Qué son los motivos en una proteína?
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¿Cómo se clasifica una proteína que tiene más de una cadena polipeptídica?
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¿Qué define la estructura cuaternaria de una proteína?
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¿Qué tipo de subunidades forman la hemoglobina?
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¿Qué tipo de hélice forma la α-queratina?
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¿Cuál es la secuencia de aminoácidos que aparece de forma recurrente en el colágeno?
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¿Qué aminoácido es crucial para el interior del cable helicoidal en el colágeno?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones es cierta sobre el colágeno?
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¿Qué tipo de uniones estabiliza las tres hebras del colágeno?
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¿Cuál es la característica del enlace peptídico que impide la rotación en torno a este?
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¿Qué tipo de configuraciones puede adoptar el enlace peptídico?
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¿Cuál es la función de las secuencias de aminoácidos en las proteínas?
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¿Cómo se estabiliza la hélice alfa en las proteínas?
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¿Qué sucede cuando hay alteraciones en la secuencia de aminoácidos de una proteína?
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¿Cuál es una de las características de las estructuras secundarias de las proteínas?
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¿Cuál es el tipo de estructura que presenta una alineación de cadenas laterales hacia fuera en la hélice alfa?
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¿Qué impide que las proteínas formen estructuras globulares si el enlace peptídico estuviera cargado?
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¿Qué define la estructura primaria de una proteína?
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¿Qué caracteriza a las proteínas globulares?
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¿Qué tipo de enlace se forma entre aminoácidos durante la síntesis de proteínas?
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¿Cómo se clasifica la estructura que resulta de más de un polipéptido?
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¿Cuál es la masa aproximada de un aminoácido en g/mol?
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¿Qué extremo de la cadena polipeptídica se considera N-terminal?
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¿Cuál es una función de la estructura cuaternaria en proteínas?
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¿Qué parte de la cadena polipeptídica se representa de color verde?
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¿Qué tipo de hélice se encuentra prácticamente en todas las proteínas?
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¿Qué característica tienen las hebras beta en las hojas beta antiparalelas?
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¿Qué representan las flechas anchas en la representación esquemática de las hojas beta?
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¿Cuántos residuos forman un giro en la cadena polipeptídica?
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¿Cuál es una función principal de los giros en las proteínas?
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¿Qué tipo de estructura poseen generalmente las proteínas fibrosas?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre los bucles es correcta?
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¿Qué proteínas son consideradas como las más destacadas entre las fibrosas?
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¿Cuál es la función principal de la prolidhroxilasa en relación con la vitamina C?
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¿Qué caracteriza la estructura terciaria de las proteínas?
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¿Qué tipo de proteínas son las mioglobinas?
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¿Cuál es el papel de las histidinas en la mioglobina?
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¿Qué fenómeno contribuye al plegamiento de las proteínas en un medio acuoso?
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¿Cómo se estabiliza la estructura de las proteínas en su estado plegado?
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Las proteínas que atraviesan membranas biológicas tienen características específicas. ¿Cuál de las siguientes es correcta?
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¿Cuál es la proporción de la cadena polipeptídica en la mioglobina que se encuentra en forma de hélices?
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Study Notes
Estructura de las Proteínas
- Las proteínas son cadenas de aminoácidos, codificadas por el ADN.
- Tienen diferentes niveles de organización estructural.
- Estructura primaria: secuencia de aminoácidos.
- Estructura secundaria: estructura tridimensional simple, como hélices alfa y láminas beta, unidas por puentes de hidrógeno.
- Estructura terciaria: estructura tridimensional completa, con funciones bioquímicas específicas.
- Estructura cuaternaria: proteínas formadas por más de un polipéptido, que forman complejos proteínicos.
Enlace Peptídico
- El enlace peptídico se forma por una reacción de condensación entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro, liberando una molécula de agua.
- Forma la cadena polipeptídica.
- Cada unidad de la cadena se denomina residuo.
- La cadena tiene direccionalidad (N-terminal y C-terminal).
Tipos de Proteínas
- Globulares: forma esférica, solubles en agua, con diferentes estructuras secundarias.
- Fibrosas: forma de largas hebras, insolubles en agua, con una misma estructura secundaria.
Estructura Primaria
- La secuencia de aminoácidos determina la estructura tridimensional final de una proteína.
- Es importante conocer la secuencia para entender la función.
- Cambios en la secuencia pueden causar enfermedades.
Estructuras Secundarias
- Hélice alfa: estructura helicoidal mantenida por puentes de hidrógeno entre los grupos NH y CO de la cadena principal.
- Lámina beta: estructura extendida, con hebras beta unidas por puentes de hidrógeno, las cadenas pueden ser paralelas o antiparalelas.
- Giros y bucles: unen diferentes elementos de estructura secundaria.
Estructura Terciaria
- Plegamiento tridimensional completo de la proteína, depende de la secuencia de aminoácidos.
- Las interacciones entre las cadenas laterales de los aminoácidos determinan el plegamiento.
- Efecto hidrofóbico: las cadenas laterales hidrofóbicas se pliegan hacia el interior de la proteína, mientras que las polares están hacia afuera.
Estructura Cuaternaria
- Uniones entre distintas cadenas polipeptídicas.
- Interacciones débiles y puentes disulfuro entre las subunidades.
- Ejemplos: hemoglobina.
Proteínas Fibrosas
- Estructura tridimensional compacta, para funciones estructurales.
- Ejemplos: alfa-queratina (cabello, uñas) y colágeno (tejido conectivo).
Motivos y Dominios
- Combinaciones de motivos y dominios estructurales para funciones específicas.
- Pueden desempeñar funciones biológicas específicas y forman parte de otras unidades estructurales.
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Description
Este cuestionario explora la estructura y función de las proteínas, incluyendo sus niveles de organización estructural y la importancia del enlace peptídico. Los conceptos abordados incluyen la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas, así como los diferentes tipos de proteínas. Prueba tus conocimientos sobre este tema fundamental de la biología.