Réaction enzymatique (3)

<p>Elle permet à l'enzyme de fonctionner à des concentrations de substrat plus faibles. (B)</p> Signup and view all the answers

<p>Elle est inversement proportionnelle à l'affinité. (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Hexokinase (D)</p> Signup and view all the answers

<p>La concentration à laquelle l'enzyme est saturée (B)</p> Signup and view all the answers

<p>0.05 mM (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Sa KM est plus élevée (A)</p> Signup and view all the answers

<p>À des concentrations de glucose variant de 4 à 10 mM (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Glucokinase (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Une KM plus élevée indique une enzyme moins efficace (B)</p> Signup and view all the answers

<p>Elle est saturée et ne peut pas réagir davantage (A)</p> Signup and view all the answers

<p>Hydrolase (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Mesurer la concentration de substrat à vmax/2 (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Augmente la vitesse de réaction sans être consommée (A)</p> Signup and view all the answers

<p>Modèle de Michaelis-Menten (A)</p> Signup and view all the answers

<p>Ligase (D)</p> Signup and view all the answers

<p>vi atteint une vitesse maximale (vmax) (B)</p> Signup and view all the answers

<p>Isomérisation (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Son activité peut être ajustée par des effecteurs (B)</p> Signup and view all the answers

<p>Diminuer dG# augmente la vitesse de réaction (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Oxydoréductase (A)</p> Signup and view all the answers

<p>Modèle clé - serrure (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Ils augmentent la KM et ne changent pas la Vmax (B)</p> Signup and view all the answers

<p>Il est localisé dans une poche interne de la protéine (B)</p> Signup and view all the answers

<p>Transpiration de l'organisme (A)</p> Signup and view all the answers

<p>Celles qui se lient covalemment à un groupe fonctionnel (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Oxydation en acétaldéhyde puis en acide acétique (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Elle augmente la vitesse de réaction (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Une inhibition non spécifique (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Elle augmente l'affinité de l'enzyme pour le substrat. (B)</p> Signup and view all the answers

<p>L'inhibiteur non compétitif ne change pas la KM tandis que l'effecteur module la K0.5. (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Inhibiteur non compétitif. (B)</p> Signup and view all the answers

<p>Des variations de température et de pH. (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Inhibiteur allostérique positif. (B)</p> Signup and view all the answers

<p>Ils augmentent la KM. (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Sigmoïde. (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Cuivre, mercure, argent. (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Ils peuvent se lier de manière covalente et réversible. (C)</p> Signup and view all the answers

<p>La fixation du substrat augmente l'affinité pour le substrat. (C)</p> Signup and view all the answers

<p>La vitesse initiale de la réaction. (B)</p> Signup and view all the answers

<p>Elle augmente puis diminue brutalement. (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Les inhibiteurs compétitifs changent KM, tandis que les non compétitifs changent Vmax. (C)</p> Signup and view all the answers

Protéine qui catalyse les réactions biochimiques, augmentant leur vitesse sans modifier l'équilibre.

Vitesse de la réaction au début, lorsqu'elle est optimale.

La vitesse la plus rapide d'une réaction enzymatique, atteinte à forte concentration de substrat.

Concentration de substrat permettant à l'enzyme de fonctionner à moitié de sa vitesse maximale (vmax/2).

Différence d'énergie entre l'état initial et l'état de transition d'une réaction.

Enzyme qui transfère des électrons.

Enzyme qui rompt une liaison en utilisant l'eau.

Enzyme qui rompt ou crée des liaisons sans utiliser l'eau.

Enzyme qui crée des liaisons en consommant de l'ATP.

Enzyme qui modifie la structure d'une molécule sans changer sa formule chimique.

Modèle qui décrit la relation entre la vitesse d'une réaction enzymatique et la concentration du substrat.

Concentration de substrat pour laquelle la vitesse de la réaction est à la moitié de la vitesse maximale (Vmax).

Enzyme qui catalyse la phosphorylation du glucose en glucose-6-phosphate.

Enzyme qui catalyse la phosphorylation du glucose en glucose-6-phosphate, mais dans le foie.

0.05 mM. Concentration de glucose pour laquelle l'hexokinase fonctionne à la moitié de sa vitesse maximale.

10 mM. Concentration de glucose pour laquelle la glucokinase fonctionne à la moitié de sa vitesse maximale.

Concentration de glucose dans le sang

Mesure l'affinité d'une enzyme pour son substrat, liée à la concentration de substrat où la vitesse de réaction est la moitié de la vitesse maximale (Vmax).

Force d'interaction entre l'enzyme et son substrat. Une affinité élevée signifie que l'enzyme se lie facilement au substrat.

Indique que l'enzyme, la glucokinase, a une faible affinité pour son substrat (glucose). Elle nécessite une concentration plus importante de substrat pour activer sa réaction.

Indique une forte affinité de l'enzyme, l'hexokinase, pour son substrat (glucose). Elle est activée avec des concentrations plus basses de glucose

La région d'une enzyme où le substrat se lie et où la réaction chimique a lieu.

Modèle d'interaction enzyme-substrat où le site actif de l'enzyme a une forme spécifique qui correspond parfaitement au substrat.

Modèle d'interaction enzyme-substrat où le site actif de l'enzyme se modifie pour s'adapter au substrat.

L'accélération d'une réaction chimique par une enzyme.

Réduction de l'énergie nécessaire pour que la réaction chimique ait lieu.

Température, pH et présence d'inhibiteurs peuvent affecter l'activité d'une enzyme.

Molécules qui se lient de façon permanente au site actif d'une enzyme, l'inactivant.

Molécules qui se lient temporairement au site actif d'une enzyme, réduisant son activité.

Modèle de l'allostérie où la liaison d'un ligand à un site allostérique modifie la conformation de toutes les sous-unités de l'enzyme simultanément.

Modèle de l'allostérie où la liaison d'un ligand à un site allostérique provoque un changement de conformation qui se propage de manière séquentielle à d'autres sous-unités.

L'augmentation de l'affinité d'une enzyme pour son substrat due à la présence de molécules substrat.

Une molécule qui se lie au site actif d'une enzyme, bloquant la liaison du substrat.

Une molécule qui se lie à un autre site de l'enzyme que le site actif, modifiant sa conformation et réduisant son activité catalytique.

Un inhibiteur compétitif de l'acétaldéhyde déshydrogénase, qui provoque une accumulation d'acétaldéhyde, causant des effets secondaires désagréables comme les nausées et les vomissements.

Les inhibiteurs non compétitifs ne changent pas la valeur de KM, mais diminuent la valeur de Vmax.

Des enzymes dont l'activité peut être modifiée par la liaison d'une molécule à un site différent du site actif.

Les activateurs allostériques augmentent l'affinité de l'enzyme pour le substrat, tandis que les inhibiteurs allostériques la diminuent.