Enzimas Alostéricas y Km
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Questions and Answers

¿Qué representa el punto de interacción entre la recta e Y?

  • -1/Vmax
  • 1/Km
  • -1/Km
  • 1/Vmax (correct)
  • ¿Cuál de los siguientes factores no altera la actividad enzimática?

  • Concentración de sustrato
  • Concentración de la enzima
  • Estructura del sustrato (correct)
  • Temperatura
  • Los inhibidores competitivos afectan principalmente a:

  • Solo a Vmax
  • Ninguno de los anteriores
  • Solo a Km (correct)
  • Vmax y Km
  • ¿Qué tipo de inhibidor enzimático reduce tanto Vmax como Km?

    <p>Mixto</p> Signup and view all the answers

    Los inhibidores suicidas se caracterizan por:

    <p>Unirse mediante enlaces covalentes</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué se entiende por un inhibidor no competitivo?

    <p>No cambia a Km pero reduce Vmax</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de los siguientes inhibidores se une al complejo enzima-sustrato?

    <p>Inhibidor mixto</p> Signup and view all the answers

    ¿Cómo se representa gráficamente la relación entre la velocidad de reacción y la concentración de sustrato?

    <p>Curva hiperbólica</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué se representa en el eje Y de un gráfico de cinética enzimática?

    <p>La velocidad de la reacción</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué es VMAX en la cinética enzimática?

    <p>La velocidad máxima cuando todos los sitios activos están ocupados</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipo de curva representa las reacciones catalizadas por enzimas alostéricas?

    <p>Curva sigmoidal</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué indica ½ VMAX en la cinética enzimática?

    <p>La concentración de sustrato al cual el 50% de los sitios activos están ocupados</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es una característica de la cinética de Michaelis-Menten?

    <p>La velocidad de reacción se estabiliza al alcanzar VMAX</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué ocurre con la velocidad de la reacción en concentraciones bajas de sustrato en la cinética de Michaelis-Menten?

    <p>La velocidad aumenta rápidamente</p> Signup and view all the answers

    En la cinética enzimática, ¿qué implica que todos los sitios activos están saturados?

    <p>Que es posible añadir más sustrato sin que la velocidad cambie</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipo de reacciones siguen las enzimas que producen una curva hiperbólica en su representación gráfica?

    <p>Reacciones reversibles catalizadas por enzimas</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué indica un aumento en la Km de una enzima?

    <p>Disminución de la afinidad de la enzima por el sustrato</p> Signup and view all the answers

    ¿Cómo actúan las enzimas alostéricas en la cinética enzimática?

    <p>Muestran cooperatividad en la unión del sustrato</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué representa la Vmax en el contexto de la cinética enzimática?

    <p>La velocidad máxima que puede alcanzar la reacción enzimática</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de los siguientes describe mejor la cooperatividad positiva en enzimas?

    <p>Los sustratos que se unen posteriormente lo hacen más fácilmente</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué papel juega el oxígeno en relación con la hemoglobina?

    <p>Funciona como modulador positivo homotrópico</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué característica tienen las curvas de Michaelis-Menten para las enzimas alostéricas?

    <p>Presentan una forma sigmoidea</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es la relación entre Km y la actividad enzimática?

    <p>A menor Km, mayor actividad enzimática</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué es la transformación de Lineweaver-Burk?

    <p>Una fórmula que calcula la Km y Vmax de una reacción</p> Signup and view all the answers

    Study Notes

    Conceptos Clave de Kinetica Enzimática

    • Km (Constante de Michaelis): Concentración de sustrato donde la enzima alcanza la mitad de su velocidad máxima (½ Vmax).
    • Relación directa entre Km y afinidad: Un aumento en Km indica disminución de afinidad; una disminución en Km indica aumento de afinidad.
    • Ejemplo práctico: Si Km pasa de 50 a 100, la afinidad de la enzima por el sustrato ha disminuido.

    Enzimas Alostéricas

    • Actúan de manera cooperativa; un aumento inicial en la concentración de sustrato provoca poco aumento en la velocidad de reacción, seguido de un aumento abrupto.
    • Poseen dos tipos de sitios: activo (unión de sustrato) y alostérico (unión de moduladores).
    • Cooperatividad positiva: Los primeros sustratos se unen lentamente, pero la unión subsecuente se acelera por la acción del sustrato como modulador positivo.

    Representación de Lineweaver-Burk

    • Transformación de la ecuación de Michaelis-Menten para calcular valores de Vmax y Km.
    • Intersección con el eje Y: 1/Vmax.
    • Intersección con el eje X: -1/Km.

    Factores que Afectan la Actividad Enzimática

    • Concentración de la enzima y sustrato.
    • pH y temperatura.
    • Presencia de cofactores e inhibidores.

    Inhibidores Enzimáticos

    • Competitivos: Aumenta Vmax, Km se eleva (se compite por el sitio activo).
    • Acompetitivos: Disminuye Vmax y Km (se une al complejo enzima-sustrato).
    • No competitivos: Disminuye Vmax, Km permanece igual (se une fuera del sitio activo).
    • Mixtos: Disminuye Vmax, aumenta Km (interferencia en unión y formación de producto).
    • Irreversibles: Enlaces covalentes que no se pueden revertir (ejemplo: penicilina como inhibidor suicida).

    Cinética Enzimática

    • Gráficos que muestran la velocidad de reacción (eje Y) contra concentración de sustrato (eje X).
    • La velocidad inicial mide la reacción al inicio cuando el producto es cero.

    Tipos de Curvas en Reacciones Enzimáticas

    • Reacciones Reversibles: Cinética de Michaelis-Menten, curva hiperbólica.
    • Reacciones Irreversibles: Enzimas alostéricas, curva sigmoidal.
    • Vmax: Velocidad máxima cuando los sitios activos están completamente ocupados.
    • ½ Vmax: Concentración de sustrato donde el 50% de los sitios activos están ocupados.

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    Description

    Este cuestionario explora el concepto de Km en el contexto de las enzimas alostéricas. Se discute cómo la Km se relaciona con la afinidad de la enzima por su sustrato y su importancia en la cinética enzimática. Evaluarás tu comprensión de estos conceptos clave mediante preguntas específicas.

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