Enzimologia în Biochimie

Oxidoreductaze, transferaze, hidrolaze, liaze, izomeraze, ligaze/sintetaze.

Catalizează reacțiile de oxidare și reducere biologică.

Hidrolizează legăturile covalente C-C sau C-heteroatom.

<p>Catalizează reacții de transfer de atomi sau grupuri de atomi de la un substrat la altul, fără a exista libere în proces.</p> Signup and view all the answers

<p>Catalizează adiția sau eliminarea de atomi sau grupuri de atomi fara sa foloseasca apa.</p> Signup and view all the answers

<p>Catalizează reacții de izomerizare a substraturilor.</p> Signup and view all the answers

<p>Catalizează reacții de formare a legăturilor covalente, deseori cuplate cu clivarea ATP.</p> Signup and view all the answers

<p>'E' este enzima, 'S' este substratul, si 'P' este produsul reactiei enzimatice.</p> Signup and view all the answers

<p>Oxidoreductazele catalizează reacțiile de oxidare și reducere, implicând două substrate.</p> Signup and view all the answers

<p>Lactat-dehidrogenaza catalizează conversia acidului lactic în acid piruvic.</p> Signup and view all the answers

<p>Activitatea lactat-dehidrogenazei este utilizată pentru diagnosticul infarctului de miocard și hepatitei virale.</p> Signup and view all the answers

<p>Alcool-dehidrogenaza convertește etanolul în acetaldehidă, jucând un rol important în fermentația alcoolică.</p> Signup and view all the answers

<p>NAD+ primește electroni în timpul reacțiilor, servind ca acceptor de protoni și complementând activitatea enzimelor.</p> Signup and view all the answers

<p>Gliceraldehid-fosfat-dehidrogenaza are și o acțiune de fosforilare a substratului.</p> Signup and view all the answers

<p>Oxidoreductazele catalizează reacții de oxidare și reducere, esențiale pentru schimbul de energie în celule.</p> Signup and view all the answers

<p>Echilibrul este important deoarece determină direcția reacției, influențând metabolismul etanolului în organism.</p> Signup and view all the answers

<p>Apoenzima este componenta proteică a enzimelor, care poate fi constituită din una sau mai multe catene polipeptidice.</p> Signup and view all the answers

<p>Cele patru tipuri de structuri ale enzimelor sunt: structura primară, secundară, terțiară și cuaternară.</p> Signup and view all the answers

<p>Structura primară este caracterizată de natura și succesiunea aminoacizilor în catena polipeptidică.</p> Signup and view all the answers

<p>Structura cuaternară reprezintă aranjamentul subunităților enzimei în spațiu.</p> Signup and view all the answers

<p>Grupările prostetice influențează activitatea enzimelor prin asocierea lor cu apoenzime, generând enzime cu activități catalitice diverse.</p> Signup and view all the answers

<p>Centrul activ este o regiune mică, geometric discretă din enzima care realizează activitatea catalitică.</p> Signup and view all the answers

<p>Specificitatea enzimelor este asociată cu partea proteică deoarece aceasta determină interacțiunile specifice cu substratele.</p> Signup and view all the answers

<p>Un factor important este interacțiunea dintre radicalii resturilor de aminoacizi, care duce la stări stabile termodinamic.</p> Signup and view all the answers

<p>Flavin-enzimele participă la reacțiile de oxido-reducere prin transportul electronilor și protonilor, fiind implicate în procesul final al oxidării biologice.</p> Signup and view all the answers

<p>Reducerea flavinei la nivelul nucleului izo-aloxazinic implică două procese de transfer a câte unui singur electron, formând verdo-flavina, cloro-flavina și rodo-flavina.</p> Signup and view all the answers

<p>Modul de acțiune al L-aminoacid-dehidrogenazei este reprezentat prin transformarea L-aminoacizilor în iminoacizi cu ajutorul FAD, care se reduce în FADH2.</p> Signup and view all the answers

<p>Coenzimele cobamidice, derivate din vitamina B12, catalizează reacțiile de transformare a 1,2-propandiolului în aldehidă propionică și a etilen-glicolului în acetaldehidă.</p> Signup and view all the answers

<p>Flavo-proteinele pot conține metale precum molibden, fier și cupru, esențiale pentru activitatea enzimatică și funcția metabolică.</p> Signup and view all the answers

<p>Cloro-flavina se formează ca un compus intermediar în urma reducerii flavinei prin transferul unui electron, având culoare verde.</p> Signup and view all the answers

<p>Flavoproteinele mai joacă rol de coenzime pentru diaforaza, glicin-oxidază, xantin-oxidază și butiril CoA-dehidrogenaza.</p> Signup and view all the answers

<p>Vitamina B12 are o structură complexă, ce conține 4 nuclee pirolice parțial reduse și un atom central de cobalt, legat de un rest de dimetil-benz-imidazol.</p> Signup and view all the answers

<p>Inhibiția necompetitivă pură reduce valoarea lui Vmax, fără a afecta kM, și apare rar.</p> Signup and view all the answers

<p>Inhibitorul se leagă doar cu complexul Michaelis (ES), având efecte egale asupra Vmax și kM, fără a afecta raportul Vmax/kM.</p> Signup and view all the answers

<p>Produsul unei reacții poate acționa ca un inhibitor competitiv, influențând astfel viteza reacției prin interacțiunea cu centrul activ al enzimei.</p> Signup and view all the answers

<p>Inhibiția liniară, cunoscută și ca inhibiție completă, este reprezentată grafic prin drepte în coordonatele 1/v în funcție de 1/[S].</p> Signup and view all the answers

<p>Inhibiția hiperbolică se întâlnește în cazul inhibiției prin substrat și prin produs și nu aboleste complet activitatea enzimatică.</p> Signup and view all the answers

<p>[E] = Vmax/k</p> Signup and view all the answers

<p>kM reprezintă concentrația substratului pentru care viteza reacției este egală cu ½ din viteza maximă.</p> Signup and view all the answers

<p>Cu cât kM este mai mic, cu atât afinitatea enzimei pentru substrat este mai mare.</p> Signup and view all the answers

<p>Cercetătorii pot utiliza reprezentarea grafică a ecuației Michaelis-Menten inversate.</p> Signup and view all the answers

<p>kM poate lua valori de la $10^{-1}M$ la $10^{-8}M$.</p> Signup and view all the answers

<p>Intercepta în abscisă este în punctul -1/kM.</p> Signup and view all the answers

<p>Enzimele cu kM între $10^{-1}M$ și $10^{-2}M$ au o mică afinitate, în timp ce cele cu kM între $10^{-5}M$ și $10^{-8}M$ au o mare afinitate pentru substrat.</p> Signup and view all the answers

<p>Constanta catalitică este egală cu raportul Vmax/[E].</p> Signup and view all the answers

Enzimele care catalizează reacțiile de oxidare și reducere biologică.

Enzime care catalizează transferul de atomi sau grupări de atomi de la un substrat la altul, fără ca aceste grupări să fie libere în timpul procesului.

Enzime care catalizează scindarea hidrolitică a diferitelor legături covalente C-C sau C-heteroatom din molecula substratului, cu participarea apei.

Enzime care catalizează reacții de eliminare sau de adiție a unor atomi sau grupări de atomi, fără participarea apei.

Enzime care catalizează diferite reacții de izomerizare a substratelor, schimbând aranjamentul atomilor în cadrul moleculei.

Enzime care catalizează reacții de formare a unor noi legături covalente C-C sau C-heteroatom, implicate în căile de biosinteză; adesea cuplate cu reacții de clivare a ATP pentru energie.

Un substrat care cedează electroni în reacția catalizată de o oxidoreductază.

Un substrat care acceptă electroni în reacția catalizată de o oxidoreductază.

Enzima care catalizează conversia acidului lactic în acid piruvic, implicată în fermentația lactică și glicoliză.

Enzima care catalizează oxidarea etanolului în acetaldehidă, implicată în metabolismul alcoolului.

Enzima care catalizează oxidarea gliceraldehidei 3-fosfat în 1,3-bisfosfoglicerat, implicată în glicoliză.

Procesul de adăugare a unei grupări fosfat la o moleculă.

Enzime care catalizează mai multe reacții simultan.

O parte proteică a unei enzime, formată din una sau mai multe catene polipeptidice, cu cel puțin 100 de resturi de aminoacizi legate covalent.

Structura unei proteine, care definește secvența specifică a aminoacizilor dintr-o catenă polipeptidică.

Structura unei proteine, care descrie aranjamentul spatial al principalilor atomi ai catenei, fără a considera orientarea radicalilor sau interacțiunile cu alte segmente.

Structura unei proteine, care definește dispunerea tridimensională a tuturor atomilor, fără a considera relațiile cu moleculele vecine.

Structura unei proteine, care descrie dispunerea spatială a subunitaților, dacă o proteină este compusă din mai multe catene polipeptidice.

O porțiune mică din molecula unei enzime, responsabilă pentru activitatea catalitică.

Specificitatea enzimelor este conferită în principal de partea proteică, apoenzima.

Masa moleculară a substratului este de obicei mult mai mică decât masa moleculară a enzimei.

Valoarea concentrației substratului la care viteza reacției enzimatice este egală cu jumătate din viteza maximă.

Ecuatia care descrie relația dintre viteza reacției enzimatice și concentrația substratului, având în vedere o concentrație fixă de enzimă.

O măsură a afinității enzimei pentru substratul ei. O kM mai mică indică o afinitate mai mare.

Viteza maximă a reacției enzimatice, când toate site-urile active ale enzimei sunt saturate cu substrat.

Reprezentarea grafică a ecuației Michaelis-Menten, unde 1/v este reprezentat în funcție de 1/[S].

Raportul dintre Vmax și concentrația enzimei ([E]). Reprezintă numărul de molecule de substrat transformate într-o secundă de către o moleculă de enzimă.

Metode folosite pentru a determina valorile constantelor cinetice, cum ar fi kM și Vmax.

Ecuația Michaelis-Menten poate fi scrisă sub forma unei ecuații liniare prin inversarea variabilelor.

Sunt cofactori implicați în reacții de oxido-reducere, catalizând transferul de electroni și protoni.

Reducerea flavinei are loc în două etape cu câte un electron, formând intermediari colorați: verdo-flavina (galben-verzuie), cloro-flavina (verde) și rodo-flavina (roșu carmin).

Sunt derivați ai vitaminei B12 (cobalamină), cu o structură complexă care include 4 nuclee pirolice, un atom de Cobalt central, un rest de dimetil-benz-imidazol și o moleculă de riboză fosforilată.

FAD este cofactorul citocrom-c-reductazei și al dehidrogenazei L-aminoacizilor.

Flavoproteinele mai joacă rol de coenzime pentru diaforaza, glicin-oxidază, xantin-oxidază și butiril CoA-dehidrogenaza.

Catalizează transformări ale 1,2-propandiolului în aldehidă propionică și a etilen-glicolului în acetaldehidă.

Multe flavo-proteine conțin, în afară de FMN sau FAD, și atomi ai diferitelor metale cu valență variabilă, cum ar fi Molibden (Mo), Fier (Fe) și Cupru (Cu).

Mecanismul molecular prin care au loc reacțiile redox sub acțiunea flavin-enzimelor nu este încă în întregime elucidat.

Inhibitorul se leagă de complexul ES (enzima-substrat), dar nu de enzima liberă. Aceasta are ca rezultat o scădere a atât a Vmax cât și a KM.

Acest tip de inhibiție reduce doar Vmax, fără a afecta KM. Este relativ rară și este considerată mai mult un concept teoretic.

Produsul unei reacții enzimatice poate acționa ca un inhibitor competitiv pentru enzima sa, interferând cu legarea substratului.

Reprezentarea grafică a valorilor inverse ale vitezei (1/v) în funcție de valorile inverse ale concentrației substratului (1/[S]) este o linie dreaptă.

Acest tip de inhibitie se caracterizează prin curbe neliniare pe graficele vitezei. Activitatea enzimei nu este complet anulată, chiar la concentrații mari de inhibitor.