Metabolismo de Aminoácidos: Transaminación y Deaminación

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11 Questions

¿Cuál es la función principal de la transaminación en el metabolismo de aminoácidos?

introducir el grupo amino en los alpha-cetoácidos

¿Cuál es el producto final de la reacción de deaminación?

Un alpha-cetoácido y amoníaco

¿Cuál es el lugar donde se produce el ciclo de la urea?

Hígado

¿Cuál es el enzima clave en la primera reacción del ciclo de la urea?

Carbamoyl phosphate sintasa I

¿Cuál es el producto final del ciclo de la urea?

Urea

¿Qué enzima cataliza la reacción de deaminación de glutamato?

Glutamato deshidrogenasa

¿Cuál es el proceso por el cual se elimina el exceso de amoníaco del cuerpo?

Ciclo de la urea

¿Qué camino produce serina y glicina?

Vía glicolítica

¿Qué proceso implica la degradación de proteínas dentro de lisosomas?

Vía lisosomal

¿Qué es el resultado final del ciclo de la urea?

Ornithina y urea

¿Qué es la importancia de la síntesis de aminoácidos?

Esencial para el crecimiento, mantenimiento y reparación de tejidos

Study Notes

Amino Acid Metabolism

Transamination

  • Reversible reaction that transfers an amino group from an amino acid to an alpha-keto acid
  • Forms an alpha-keto acid and a new amino acid
  • Reaction is catalyzed by transaminases (aminotransferases)
  • Key enzymes: aspartate transaminase (AST) and alanine transaminase (ALT)
  • Importance: plays a crucial role in the synthesis and degradation of amino acids

Deamination

  • Irreversible reaction that removes an amino group from an amino acid
  • Forms an alpha-keto acid and ammonia
  • Reaction is catalyzed by deaminases (ammonia-lyases)
  • Examples:
    • Glutamate dehydrogenase: converts glutamate to alpha-ketoglutarate and ammonia
    • Aspartate ammonia-lyase: converts aspartate to fumarate and ammonia
  • Importance: regulates the levels of amino acids and ammonia in the body

Urea Cycle (Krebs-Henseleit Cycle)

  • A series of reactions that convert ammonia into urea
  • Takes place in the liver
  • Key enzymes: carbamoyl phosphate synthetase I, ornithine transcarbamoylase, and arginase
  • Pathway:
    1. Ammonia and CO2 combine to form carbamoyl phosphate
    2. Carbamoyl phosphate reacts with ornithine to form citrulline
    3. Citrulline reacts with aspartate to form argininosuccinate
    4. Argininosuccinate is broken down into arginine and fumarate
    5. Arginine is hydrolyzed to ornithine and urea
  • Importance: eliminates excess ammonia from the body

Amino Acid Synthesis

  • De novo synthesis: amino acids are synthesized from non-amino acid precursors
  • Key pathways:
    • Glycolytic pathway: produces serine and glycine
    • Citric acid cycle: produces alpha-ketoglutarate, a precursor to glutamate and glutamine
    • Pentose phosphate pathway: produces NADPH and pentoses, necessary for amino acid synthesis
  • Importance: essential for growth, maintenance, and repair of tissues

Protein Degradation

  • Breakdown of proteins into amino acids
  • Key pathways:
    • Proteasomal pathway: involves the ubiquitin-proteasome system
    • Lysosomal pathway: involves the degradation of proteins within lysosomes
  • Importance: regulates protein turnover, recycles amino acids, and maintains cellular homeostasis

Metabolismo de Aminoácidos

Transaminación

  • Reacción reversible que transfiere un grupo amino de un aminoácido a un ácido alpha-cetónico
  • Se forma un ácido alpha-cetónico y un nuevo aminoácido
  • La reacción es catalizada por transaminasas (aminotransferasas)
  • Enzimas clave: aspartato transaminasa (AST) y alanina transaminasa (ALT)
  • Importancia: juega un papel crucial en la síntesis y degradación de aminoácidos

Desaminación

  • Reacción irreversiblemente que elimina un grupo amino de un aminoácido
  • Se forma un ácido alpha-cetónico y amoníaco
  • La reacción es catalizada por desaminasas (ammonia-lisas)
  • Ejemplos:
    • Glutamato deshidrogenasa: convierte glutamato en alpha-cetoglutarato y amoníaco
    • Aspartato amoníaco-lasa: convierte aspartato en fumarato y amoníaco
  • Importancia: regula los niveles de aminoácidos y amoníaco en el cuerpo

Ciclo de la Urea (Ciclo de Krebs-Henseleit)

  • Serie de reacciones que convierten amoníaco en urea
  • Tiene lugar en el hígado
  • Enzimas clave: sintetasa de carbamoil fosfato I, ornitina transcarbamoilasa y arginasa
  • Vía:
    1. Amoníaco y CO2 se combinan para formar carbamoil fosfato
    2. Carbamoil fosfato reacciona con ornitina para formar citrulina
    3. Citrulina reacciona con aspartato para formar argininosuccinato
    4. Argininosuccinato se descompone en arginina y fumarato
    5. Arginina se hidroliza en ornitina y urea
  • Importancia: elimina el exceso de amoníaco del cuerpo

Síntesis de Aminoácidos

  • Síntesis de novo: aminoácidos se sintetizan a partir de precursores no aminoácidos
  • Vías clave:
    • Vía glicolítica: produce serina y glicina
    • Ciclo del ácido cítrico: produce alpha-cetoglutarato, precursor de glutamato y glutamina
    • Vía del pentosa fosfato: produce NADPH y pentosas, necesarias para la síntesis de aminoácidos
  • Importancia: esencial para el crecimiento, mantenimiento y reparación de tejidos

Degradación de Proteínas

  • Descomposición de proteínas en aminoácidos
  • Vías clave:
    • Vía proteasomal: implica el sistema ubiquitina-proteasoma
    • Vía lisosomal: implica la degradación de proteínas dentro de lisosomas
  • Importancia: regula el recambio de proteínas, recicla aminoácidos y mantiene la homeostasis celular

Aprende sobre los procesos de transaminación y deaminación en el metabolismo de aminoácidos, incluyendo las reacciones químicas, enzimas clave y su importancia en la síntesis y degradación de aminoácidos.

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