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Questions and Answers
Qual è l'impatto più significativo dell'ingombro sterico determinato dalla catena laterale R di un amminoacido sulla struttura terziaria di una proteina?
Qual è l'impatto più significativo dell'ingombro sterico determinato dalla catena laterale R di un amminoacido sulla struttura terziaria di una proteina?
- Modifica la velocità di ripiegamento della proteina, accelerando il raggiungimento della sua forma nativa attraverso interazioni steriche favorevoli.
- Influenza direttamente la solubilità della proteina, favorendo l'aggregazione in ambienti idrofobici.
- Limita le possibili conformazioni della proteina, influenzando la formazione di domini specifici e interazioni intermolecolari. (correct)
- Determina la flessibilità della catena polipeptidica, consentendo una maggiore varietà di conformazioni strutturali.
In che modo la presenza di un gruppo tiolico (-SH) nella cisteina influenza le sue proprietà chimiche in ambienti cellulari differenti, considerando il potenziale redox di tali ambienti?
In che modo la presenza di un gruppo tiolico (-SH) nella cisteina influenza le sue proprietà chimiche in ambienti cellulari differenti, considerando il potenziale redox di tali ambienti?
- In ambienti riducenti, il gruppo tiolico viene ossidato a ponte disolfuro intramolecolare, stabilizzando la struttura terziaria della proteina.
- Il gruppo tiolico reagisce con gruppi ammidici per formare legami peptidici non canonici, alterando la stabilità conformazionale della proteina.
- In ambienti ossidanti extracellulari, il gruppo tiolico può formare ponti disolfuro intermolecolari, mentre in ambienti riducenti intracellulari rimane in forma tiolica. (correct)
- Il gruppo tiolico promuove la formazione di legami idrogeno stabili in ambienti sia ossidanti che riducenti, influenzando la solubilità della cisteina.
In che modo la presenza di catene laterali R cariche influisce sulla curva di titolazione di un amminoacido e, di conseguenza, sul suo comportamento in soluzione?
In che modo la presenza di catene laterali R cariche influisce sulla curva di titolazione di un amminoacido e, di conseguenza, sul suo comportamento in soluzione?
- La presenza di catene laterali cariche sposta il punto isoelettrico (pI) dell'amminoacido, influenzando la sua solubilità e mobilità elettroforetica. (correct)
- La carica delle catene laterali determina la velocità di reazione dell'amminoacido con altri composti, alterando la sua reattività chimica.
- Le catene laterali cariche non influenzano la curva di titolazione, poiché la titolazione dipende esclusivamente dai gruppi amminici e carbossilici principali.
- Le catene laterali cariche aumentano la capacità tampone dell'amminoacido solo in prossimità del pH neutro, stabilizzando il pH della soluzione.
Qual è l'impatto differenziale della O-glicosilazione su serina e treonina rispetto alla tirosina, considerando le loro interazioni con specifici enzimi glicosiltransferasi e le conseguenze strutturali risultanti?
Qual è l'impatto differenziale della O-glicosilazione su serina e treonina rispetto alla tirosina, considerando le loro interazioni con specifici enzimi glicosiltransferasi e le conseguenze strutturali risultanti?
Considerando un peptide contenente sia amminoacidi con catene laterali idrofobiche che amminoacidi con capacità di formare legami idrogeno, quale interazione predominerà nel determinare la sua struttura tridimensionale in un ambiente acquoso?
Considerando un peptide contenente sia amminoacidi con catene laterali idrofobiche che amminoacidi con capacità di formare legami idrogeno, quale interazione predominerà nel determinare la sua struttura tridimensionale in un ambiente acquoso?
Come si differenzia concettualmente la proiezione di Fisher dalla rappresentazione pseudotridimensionale nella visualizzazione della chiralità degli amminoacidi?
Come si differenzia concettualmente la proiezione di Fisher dalla rappresentazione pseudotridimensionale nella visualizzazione della chiralità degli amminoacidi?
In quale modo la variazione del pKa dell'istidina rispetto a lisina e arginina influenza il suo ruolo catalitico nei siti attivi degli enzimi, considerando le implicazioni per la protonazione e deprotonazione in funzione del pH?
In quale modo la variazione del pKa dell'istidina rispetto a lisina e arginina influenza il suo ruolo catalitico nei siti attivi degli enzimi, considerando le implicazioni per la protonazione e deprotonazione in funzione del pH?
Considerando la derivazione di asparagina e glutammina da aspartato e glutammato, rispettivamente, come influisce la presenza del gruppo ammidico sulla loro capacità di formare legami idrogeno rispetto ai loro precursori acidi?
Considerando la derivazione di asparagina e glutammina da aspartato e glutammato, rispettivamente, come influisce la presenza del gruppo ammidico sulla loro capacità di formare legami idrogeno rispetto ai loro precursori acidi?
Qual è la ragione principale per cui, negli organismi viventi, si riscontrano quasi esclusivamente α-L-amminoacidi anziché α-D-amminoacidi nelle proteine?
Qual è la ragione principale per cui, negli organismi viventi, si riscontrano quasi esclusivamente α-L-amminoacidi anziché α-D-amminoacidi nelle proteine?
Come varia la stabilità conformazionale delle proteine a seguito della formazione di ponti disolfuro tra residui di cisteina, e quali sono le implicazioni per la loro funzione biologica e resistenza alla denaturazione?
Come varia la stabilità conformazionale delle proteine a seguito della formazione di ponti disolfuro tra residui di cisteina, e quali sono le implicazioni per la loro funzione biologica e resistenza alla denaturazione?
In una miscela complessa di amminoacidi, quale tecnica elettroforetica sarebbe più efficace per separare amminoacidi con punti isoelettrici (pI) molto simili, ma con differenze significative nelle dimensioni delle loro catene laterali?
In una miscela complessa di amminoacidi, quale tecnica elettroforetica sarebbe più efficace per separare amminoacidi con punti isoelettrici (pI) molto simili, ma con differenze significative nelle dimensioni delle loro catene laterali?
Un ricercatore sta studiando un nuovo peptide sintetico e osserva che, in soluzione acquosa a pH 7, tende ad auto-assemblarsi formando fibrille insolubili. Quale modifica alla sequenza amminoacidica avrebbe la maggiore probabilità di prevenire l'aggregazione e aumentare la solubilità del peptide?
Un ricercatore sta studiando un nuovo peptide sintetico e osserva che, in soluzione acquosa a pH 7, tende ad auto-assemblarsi formando fibrille insolubili. Quale modifica alla sequenza amminoacidica avrebbe la maggiore probabilità di prevenire l'aggregazione e aumentare la solubilità del peptide?
Quali sono le implicazioni della diversa basicità tra lisina e arginina nel contesto del legame con il DNA, considerando le interazioni elettrostatiche con il backbone fosfato del DNA e la specificità di sequenza risultante?
Quali sono le implicazioni della diversa basicità tra lisina e arginina nel contesto del legame con il DNA, considerando le interazioni elettrostatiche con il backbone fosfato del DNA e la specificità di sequenza risultante?
Durante la sintesi di un peptide, un ricercatore inavvertitamente utilizza un enantiomero D-amminoacido al posto della forma L prevista. Quale impatto strutturale e funzionale è più probabile che questa sostituzione abbia sul peptide risultante?
Durante la sintesi di un peptide, un ricercatore inavvertitamente utilizza un enantiomero D-amminoacido al posto della forma L prevista. Quale impatto strutturale e funzionale è più probabile che questa sostituzione abbia sul peptide risultante?
In che modo la presenza di amminoacidi polari neutri influenza la struttura e la funzione delle proteine transmembrana, considerando le interazioni con i lipidi di membrana e l'ancoraggio della proteina alla membrana?
In che modo la presenza di amminoacidi polari neutri influenza la struttura e la funzione delle proteine transmembrana, considerando le interazioni con i lipidi di membrana e l'ancoraggio della proteina alla membrana?
Come la presenza di amminoacidi con catene laterali idrofobiche influisce sulla solubilità proteica in ambienti acquosi, e quali strategie le proteine adottano per minimizzare l'esposizione di tali residui all'acqua?
Come la presenza di amminoacidi con catene laterali idrofobiche influisce sulla solubilità proteica in ambienti acquosi, e quali strategie le proteine adottano per minimizzare l'esposizione di tali residui all'acqua?
Considerando un amminoacido con una catena laterale R neutra, e partendo da una condizione di pH estremamente acido, quale delle seguenti affermazioni descrive più accuratamente la sequenza di eventi ionici durante una titolazione verso pH basici?
Considerando un amminoacido con una catena laterale R neutra, e partendo da una condizione di pH estremamente acido, quale delle seguenti affermazioni descrive più accuratamente la sequenza di eventi ionici durante una titolazione verso pH basici?
Come viene influenzato lo stato di protonazione di un amminoacido quando il pH della soluzione è significativamente inferiore al suo punto isoelettrico (pI)?
Come viene influenzato lo stato di protonazione di un amminoacido quando il pH della soluzione è significativamente inferiore al suo punto isoelettrico (pI)?
Qual è la relazione tra il punto isoelettrico (pI) di un amminoacido e le pKa dei suoi gruppi ionizzabili, e come viene calcolato il pI per un amminoacido con una catena laterale non ionizzabile?
Qual è la relazione tra il punto isoelettrico (pI) di un amminoacido e le pKa dei suoi gruppi ionizzabili, e come viene calcolato il pI per un amminoacido con una catena laterale non ionizzabile?
In un esperimento di elettroforesi, un amminoacido con pI di 6.0 viene posto in una soluzione a pH 8.0. Quale sarà la direzione del movimento dell'amminoacido in un campo elettrico?
In un esperimento di elettroforesi, un amminoacido con pI di 6.0 viene posto in una soluzione a pH 8.0. Quale sarà la direzione del movimento dell'amminoacido in un campo elettrico?
Si consideri un tripeptide composto da alanina-lisina-valina (importanza pKa: α-carbossile ~2, α-amminico ~9, lisina ε-amminico ~10.5). Stimare il punto isoelettrico (pI) di tale tripeptide.
Si consideri un tripeptide composto da alanina-lisina-valina (importanza pKa: α-carbossile ~2, α-amminico ~9, lisina ε-amminico ~10.5). Stimare il punto isoelettrico (pI) di tale tripeptide.
Un ricercatore sta studiando una miscela complessa di amminoacidi tramite cromatografia a scambio ionico. La colonna è caricata positivamente. Quale amminoacido eluirà per primo dalla colonna, assumendo che tutti siano presenti in forma zwitterionica?
Un ricercatore sta studiando una miscela complessa di amminoacidi tramite cromatografia a scambio ionico. La colonna è caricata positivamente. Quale amminoacido eluirà per primo dalla colonna, assumendo che tutti siano presenti in forma zwitterionica?
In una cellula, un amminoacido con una catena laterale acida (come l'acido glutammico) si trova in un ambiente con un pH superiore al suo pKa. Qual è la conseguenza di questa condizione sull'interazione dell'amminoacido con altre molecole cellulari?
In una cellula, un amminoacido con una catena laterale acida (come l'acido glutammico) si trova in un ambiente con un pH superiore al suo pKa. Qual è la conseguenza di questa condizione sull'interazione dell'amminoacido con altre molecole cellulari?
Si consideri una soluzione contenente un amminoacido non specificato. Attraverso titolazione, si osserva che presenta due punti di equivalenza ben distinti. Cosa si può dedurre sulla struttura di questo amminoacido?
Si consideri una soluzione contenente un amminoacido non specificato. Attraverso titolazione, si osserva che presenta due punti di equivalenza ben distinti. Cosa si può dedurre sulla struttura di questo amminoacido?
In un esperimento di titolazione acido-base di un amminoacido con catena laterale R neutra, quale delle seguenti affermazioni descrive più accuratamente il comportamento della curva di titolazione nelle immediate vicinanze del punto di pKa?
In un esperimento di titolazione acido-base di un amminoacido con catena laterale R neutra, quale delle seguenti affermazioni descrive più accuratamente il comportamento della curva di titolazione nelle immediate vicinanze del punto di pKa?
Considerando un amminoacido con una catena laterale ionizzabile basica come l'istidina, quale tra le seguenti opzioni descrive accuratamente la relazione tra i suoi valori di pK e le zone tampone osservabili durante una titolazione?
Considerando un amminoacido con una catena laterale ionizzabile basica come l'istidina, quale tra le seguenti opzioni descrive accuratamente la relazione tra i suoi valori di pK e le zone tampone osservabili durante una titolazione?
In un contesto biochimico, quale delle seguenti affermazioni descrive più accuratamente l'impatto del pH sull'acido aspartico a pH fisiologico?
In un contesto biochimico, quale delle seguenti affermazioni descrive più accuratamente l'impatto del pH sull'acido aspartico a pH fisiologico?
Quale tra le seguenti affermazioni spiega più accuratamente perché il punto isoelettrico (pI) dell'acido aspartico è significativamente inferiore rispetto a quello della glicina?
Quale tra le seguenti affermazioni spiega più accuratamente perché il punto isoelettrico (pI) dell'acido aspartico è significativamente inferiore rispetto a quello della glicina?
Considerando un dipeptide composto da alanina e istidina (Ala-His), prevedere quale sarà la sua carica netta predominante a pH 7.0, tenendo conto dei valori di pKa approssimativi (Ala: pK1 ≈ 2.3, pK2 ≈ 9.7; His: pK1 ≈ 1.8, pKr ≈ 6.0, pK2 ≈ 9.3).
Considerando un dipeptide composto da alanina e istidina (Ala-His), prevedere quale sarà la sua carica netta predominante a pH 7.0, tenendo conto dei valori di pKa approssimativi (Ala: pK1 ≈ 2.3, pK2 ≈ 9.7; His: pK1 ≈ 1.8, pKr ≈ 6.0, pK2 ≈ 9.3).
In un sistema cromatografico a scambio ionico utilizzato per separare una miscela di amminoacidi, quale delle seguenti condizioni favorirebbe l'eluizione selettiva dell'acido glutammico da una colonna anionica?
In un sistema cromatografico a scambio ionico utilizzato per separare una miscela di amminoacidi, quale delle seguenti condizioni favorirebbe l'eluizione selettiva dell'acido glutammico da una colonna anionica?
In un sistema biologico a pH fisiologico, quale affermazione descrive più accuratamente lo stato conformazionale e di ionizzazione degli amminoacidi con catene laterali non ionizzabili?
In un sistema biologico a pH fisiologico, quale affermazione descrive più accuratamente lo stato conformazionale e di ionizzazione degli amminoacidi con catene laterali non ionizzabili?
Considerando l'importanza del 'dogma centrale della biologia molecolare', quale delle seguenti affermazioni descrive più accuratamente le implicazioni della sua unidirezionalità nelle terapie geniche avanzate?
Considerando l'importanza del 'dogma centrale della biologia molecolare', quale delle seguenti affermazioni descrive più accuratamente le implicazioni della sua unidirezionalità nelle terapie geniche avanzate?
Un ricercatore sta studiando l'effetto di modificazioni post-traduzionali su una proteina. Dopo aver isolato e titolato un peptide contenente serina, treonina e tirosina, osserva un cambiamento significativo nel profilo di titolazione dopo l'aggiunta di un enzima specifico. Quale delle seguenti modificazioni post-traduzionali potrebbe spiegare più plausibilmente questo cambiamento?
Un ricercatore sta studiando l'effetto di modificazioni post-traduzionali su una proteina. Dopo aver isolato e titolato un peptide contenente serina, treonina e tirosina, osserva un cambiamento significativo nel profilo di titolazione dopo l'aggiunta di un enzima specifico. Quale delle seguenti modificazioni post-traduzionali potrebbe spiegare più plausibilmente questo cambiamento?
Si consideri una soluzione contenente lisina, acido glutammico e alanina a pH 7.0. Quale sarebbe l'ordine di migrazione di questi amminoacidi durante un'elettroforesi su gel, assumendo che la migrazione sia basata principalmente sulla carica?
Si consideri una soluzione contenente lisina, acido glutammico e alanina a pH 7.0. Quale sarebbe l'ordine di migrazione di questi amminoacidi durante un'elettroforesi su gel, assumendo che la migrazione sia basata principalmente sulla carica?
Se un ricercatore sintetizza un peptide contenente esclusivamente amminoacidi D-stereoisomeri, quale sarebbe l'effetto previsto sulla sua suscettibilità alla proteolisi e sulla sua interazione con enzimi naturali?
Se un ricercatore sintetizza un peptide contenente esclusivamente amminoacidi D-stereoisomeri, quale sarebbe l'effetto previsto sulla sua suscettibilità alla proteolisi e sulla sua interazione con enzimi naturali?
Quale delle seguenti modificazioni post-traduzionali in un amminoacido specifico potrebbe indurre un cambiamento significativo nella struttura terziaria di una proteina attraverso interazioni non covalenti?
Quale delle seguenti modificazioni post-traduzionali in un amminoacido specifico potrebbe indurre un cambiamento significativo nella struttura terziaria di una proteina attraverso interazioni non covalenti?
In che modo l'effetto combinato della costante dielettrica del solvente e della forza ionica influisce sulla stabilità di un'interazione elettrostatica tra due residui di amminoacidi carichi all'interno del nucleo idrofobico di una proteina?
In che modo l'effetto combinato della costante dielettrica del solvente e della forza ionica influisce sulla stabilità di un'interazione elettrostatica tra due residui di amminoacidi carichi all'interno del nucleo idrofobico di una proteina?
Prendendo in considerazione le proprietà acido-base degli amminoacidi, quale impatto avrebbe l'aggiunta di un chelante di metalli bivalenti, come l'EDTA, su una soluzione proteica contenente un enzima metallo-dipendente a pH 7.0?
Prendendo in considerazione le proprietà acido-base degli amminoacidi, quale impatto avrebbe l'aggiunta di un chelante di metalli bivalenti, come l'EDTA, su una soluzione proteica contenente un enzima metallo-dipendente a pH 7.0?
In un esperimento di elettroforesi capillare, quale combinazione di modifiche alla composizione dell'elettrolita e alla temperatura operativa massimizzerebbe la risoluzione di due peptidi che differiscono solo per una singola sostituzione conservativa di amminoacidi (ad esempio, Val → Ile)?
In un esperimento di elettroforesi capillare, quale combinazione di modifiche alla composizione dell'elettrolita e alla temperatura operativa massimizzerebbe la risoluzione di due peptidi che differiscono solo per una singola sostituzione conservativa di amminoacidi (ad esempio, Val → Ile)?
Se una mutazione puntiforme in un gene codificante per un enzima induce la sostituzione di un residuo di glicina (Gly) con un residuo di prolina (Pro) in una regione coinvolta nella flessibilità conformazionale della proteina, quale effetto è più probabile che si osservi sull'attività enzimatica?
Se una mutazione puntiforme in un gene codificante per un enzima induce la sostituzione di un residuo di glicina (Gly) con un residuo di prolina (Pro) in una regione coinvolta nella flessibilità conformazionale della proteina, quale effetto è più probabile che si osservi sull'attività enzimatica?
In un ambiente cellulare caratterizzato da un pH estremamente acido, quale tra le seguenti affermazioni descrive più accuratamente il comportamento acido-base degli amminoacidi aspartato e glutammato?
In un ambiente cellulare caratterizzato da un pH estremamente acido, quale tra le seguenti affermazioni descrive più accuratamente il comportamento acido-base degli amminoacidi aspartato e glutammato?
Considerando le interazioni idrofobiche nel folding proteico, quale tra le seguenti modifiche alla sequenza amminoacidica avrebbe l'impatto maggiore sulla stabilità conformazionale di una proteina in un ambiente acquoso?
Considerando le interazioni idrofobiche nel folding proteico, quale tra le seguenti modifiche alla sequenza amminoacidica avrebbe l'impatto maggiore sulla stabilità conformazionale di una proteina in un ambiente acquoso?
In una miscela complessa di amminoacidi, quale tecnica di separazione sfrutta in modo più efficace le differenze intrinseche nelle proprietà chimico-fisiche degli amminoacidi, considerando sia la polarità che il punto isoelettrico?
In una miscela complessa di amminoacidi, quale tecnica di separazione sfrutta in modo più efficace le differenze intrinseche nelle proprietà chimico-fisiche degli amminoacidi, considerando sia la polarità che il punto isoelettrico?
Considerando un peptide sintetico contenente una sequenza ricca di prolina, quale tra le seguenti affermazioni descrive accuratamente l'impatto previsto sulla struttura secondaria del peptide?
Considerando un peptide sintetico contenente una sequenza ricca di prolina, quale tra le seguenti affermazioni descrive accuratamente l'impatto previsto sulla struttura secondaria del peptide?
Quale delle seguenti modificazioni post-traduzionali, agendo specificamente su residui di amminoacidi, altererebbe significativamente le interazioni idrofobiche all'interno di una proteina globulare, influenzandone la stabilità e l'attività biologica?
Quale delle seguenti modificazioni post-traduzionali, agendo specificamente su residui di amminoacidi, altererebbe significativamente le interazioni idrofobiche all'interno di una proteina globulare, influenzandone la stabilità e l'attività biologica?
In un esperimento di protein engineering, si desidera aumentare la stabilità termica di un enzima. Quale strategia, focalizzata specificamente sulle interazioni non covalenti, sarebbe più efficace per raggiungere questo obiettivo, considerando la composizione amminoacidica e l'ambiente circostante?
In un esperimento di protein engineering, si desidera aumentare la stabilità termica di un enzima. Quale strategia, focalizzata specificamente sulle interazioni non covalenti, sarebbe più efficace per raggiungere questo obiettivo, considerando la composizione amminoacidica e l'ambiente circostante?
Durante uno studio sulla dinamica conformazionale di una proteina mediante spettroscopia NMR, si osserva una significativa variazione del chemical shift di un residuo di triptofano. Quale tra le seguenti interpretazioni sarebbe la più plausibile, considerando le proprietà uniche del triptofano e la sua sensibilità all'ambiente circostante?
Durante uno studio sulla dinamica conformazionale di una proteina mediante spettroscopia NMR, si osserva una significativa variazione del chemical shift di un residuo di triptofano. Quale tra le seguenti interpretazioni sarebbe la più plausibile, considerando le proprietà uniche del triptofano e la sua sensibilità all'ambiente circostante?
In un contesto di progettazione di farmaci mirati all'inibizione di interazioni proteina-proteina (PPIs), quale strategia chimica sarebbe più efficace per competere con le interazioni idrofobiche che stabilizzano il complesso proteico, tenendo conto della superficie di interazione e della specificità?
In un contesto di progettazione di farmaci mirati all'inibizione di interazioni proteina-proteina (PPIs), quale strategia chimica sarebbe più efficace per competere con le interazioni idrofobiche che stabilizzano il complesso proteico, tenendo conto della superficie di interazione e della specificità?
Flashcards
Dogma Centrale
Dogma Centrale
Il dogma centrale descrive il flusso unidirezionale di informazione genetica: DNA -> mRNA -> Proteina.
Funzione degli Amminoacidi
Funzione degli Amminoacidi
Gli amminoacidi sono i singoli mattoni che formano le proteine (catene polipeptidiche). Funzionano anche nel metabolismo energetico.
Struttura Base di un Amminoacido
Struttura Base di un Amminoacido
Un gruppo amminico (-NH2), un gruppo carbossilico (-COOH), un atomo di idrogeno (H) e una catena laterale (R).
Eccezione: Prolina
Eccezione: Prolina
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Catena Laterale (R)
Catena Laterale (R)
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Forma Zwitterionica
Forma Zwitterionica
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Carica Netta a pH Fisiologico
Carica Netta a pH Fisiologico
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Glutammato e GABA
Glutammato e GABA
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Caratteristiche di R (catena laterale)
Caratteristiche di R (catena laterale)
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Linea tratteggiata in rappresentazioni di amminoacidi
Linea tratteggiata in rappresentazioni di amminoacidi
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Linea spessa in rappresentazioni di amminoacidi
Linea spessa in rappresentazioni di amminoacidi
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Alfa-amminoacidi
Alfa-amminoacidi
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Chiralità degli amminoacidi
Chiralità degli amminoacidi
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Enantiomeri
Enantiomeri
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Configurazione L degli amminoacidi
Configurazione L degli amminoacidi
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Proiezioni di Fisher
Proiezioni di Fisher
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Classificazione amminoacidi
Classificazione amminoacidi
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Amminoacidi: Polari vs. Apolari
Amminoacidi: Polari vs. Apolari
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Amminoacidi polari neutri
Amminoacidi polari neutri
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Amminoacidi con -OH
Amminoacidi con -OH
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Cisteina
Cisteina
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Asparagina e Glutammina
Asparagina e Glutammina
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Amminoacidi polari basici
Amminoacidi polari basici
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Basicità: Lisina, Arginina, Istidina
Basicità: Lisina, Arginina, Istidina
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Amminoacidi Polari Acidi
Amminoacidi Polari Acidi
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Amminoacidi Non Polari
Amminoacidi Non Polari
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Amminoacidi Aromatici
Amminoacidi Aromatici
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Amminoacidi Alchilici
Amminoacidi Alchilici
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Metionina
Metionina
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Solubilità degli Amminoacidi
Solubilità degli Amminoacidi
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Amminoacidi: Sostanze Anfotere
Amminoacidi: Sostanze Anfotere
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Valore di pK2
Valore di pK2
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Curva di Titolazione
Curva di Titolazione
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Zone tampone
Zone tampone
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Punto isoelettrico (pI)
Punto isoelettrico (pI)
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Stato a pH fisiologico
Stato a pH fisiologico
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Istidina
Istidina
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Punto Isoelettrico (pI)
Punto Isoelettrico (pI)
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pKr
pKr
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pH < pI
pH < pI
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pH > pI
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Aspartato
Aspartato
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Punto isoelettrico dell'aspartato
Punto isoelettrico dell'aspartato
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Stato a pH 0
Stato a pH 0
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Punto di intersezione
Punto di intersezione
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Carica netta e pH
Carica netta e pH
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Perdita di protone
Perdita di protone
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Study Notes
Dogma Centrale della Biologia Molecolare
- Il processo di formazione di una proteina dal DNA è un flusso unidirezionale.
- Questo flusso include la trascrizione di un gene in mRNA e poi la sua traduzione in proteina tramite il tRNA.
- La proteina risultante, come sequenza lineare di amminoacidi (struttura primaria), assume una struttura tridimensionale (terziaria) attraverso il ripiegamento, noto come folding.
Funzioni degli Amminoacidi
- Gli amminoacidi sono le unità monomeriche che compongono le catene polipeptidiche delle proteine.
- Funzioni degli amminoacidi:
- Metaboliti importanti, fondamentali per la produzione di energia nei processi metabolici.
- Base per la costruzione di molecole importanti.
- Esempio: il glutammato (Glu, E) per decarbossilazione dà l'acido gamma amminobutirrico GABA, un inibitore del sistema nervoso.
- Il glutammato è l'agente principale che stimola i neuroni eccitatori del sistema nervoso.
Struttura degli Amminoacidi
- Gli amminoacidi contengono un gruppo amminico (-NH2) e un gruppo carbossilico (-COOH).
- Tra i 20 amminoacidi esistenti, 19 hanno un gruppo amminico primario ad eccezione della prolina (Pro, P), che forma un imminoacido.
- Oltre ai due gruppi funzionali (NH2 e COOH), ogni amminoacido ha un idrogeno (H) legato al carbonio centrale.
- Il gruppo che distingue gli amminoacidi è la catena laterale (R), che influenza le proprietà chimiche e le loro funzioni biologiche.
- In ambiente fisiologico (pH 6,8-7 intracellulare e pH 7,4 extracellulare), l'amminoacido si presenta come ione zwitterionico.
- Lo ione zwitterionico ha una carica positiva sul gruppo amminico e una carica negativa sul gruppo carbossilico.
- Se la catena laterale R non ha carica, la carica globale dell'amminoacido in forma zwitterionica è zero.
Caratteristiche della Catena Laterale (R)
- Dimensione: Varia dalla più piccola (glicina) alla più grande (triptofano). Influisce sull'ingombro sterico e il folding proteico.
- Carica: Alcune catene laterali sono neutre, altre cariche, influenzando il comportamento degli amminoacidi.
- Idrofobicità: Catene R apolari tendono ad essere poco solubili in acqua.
- Reattività: Partecipa a reazioni degli amminoacidi.
- Capacità di formare legami idrogeno: Aumenta la solubilità degli amminoacidi in acqua.
Rappresentazioni degli Amminoacidi
- Proiezioni di Fisher sono un modo per rappresentare gli amminoacidi.
- Forma pseudotridimensionale: Linee tratteggiate indicano legami che si allontanano, linee spesse quelli che si avvicinano, linee normali legami sullo stesso piano.
Nomenclatura degli Amminoacidi
- Gli amminoacidi studiati sono tutti alfa-amminoacidi, con gruppi carbossilici e amminici legati allo stesso carbonio centrale.
- Esistono anche amminoacidi beta e gamma.
- Esistono due nomenclature: una a tre lettere e una a una lettera per i venti amminoacidi.
- È fondamentale conoscere i nomi, le abbreviazioni, le principali proprietà e riconoscere le strutture dei 20 amminoacidi.
Stereoisomeria degli Amminoacidi
- Gli amminoacidi hanno una struttura tetraedrica e sono molecole chirali.
- Il carbonio alfa è legato a quattro sostituenti diversi (tranne la glicina che ha due H).
- Esistono due conformazioni per ogni amminoacido: stereoisomeri (o enantiomeri).
- Per funzioni biologiche e processi fisiologici si utilizza la conformazione L.
- Si utilizzano quasi sempre gli α-L-amminoacidi.
Classificazione dei 20 Amminoacidi
- La classificazione si basa sulla catena laterale R:
- Amminoacidi polari e apolari.
- Amminoacidi polari neutri, acidi (carichi negativamente) e basici (carichi positivamente).
Amminoacidi Polari Neutri
- Sono caratterizzati da una catena laterale R senza cariche.
- Condividono alcune proprietà comuni a causa della somiglianza delle loro catene laterali R.
- Possono formare legami a idrogeno, rendendoli più solubili in acqua.
- Ci sono 6 amminoacidi in questo gruppo:
- Serina, treonina e tirosina contengono un gruppo ossidrilico (-OH).
- La cisteina ha un gruppo tiolico (-SH).
- Asparagina e glutammina presentano un gruppo ammidico.
- Serina e treonina sono simili e condividono proprietà come la O-glicosilazione tramite il gruppo -OH.
- La tirosina è diversa dalle altre.
- Asparagina e glutammina derivano rispettivamente da aspartato e glutammato (amminoacidi carichi).
- La cisteina ha caratteristiche idrofobiche a causa del -CH2.
- Il gruppo tiolico -SH è reattivo e può formare ponti disolfuro solo in ambiente extracellulare (ossidante).
Amminoacidi Polari Basici
- Hanno una carica positiva sulla catena laterale.
- Ci sono lisina e arginina, che a pH 7 sono quasi totalmente protonate, e istidina, solo parzialmente protonata a pH fisiologico.
- Questa differenza dipende dalle diverse pKa.
Amminoacidi Polari Acidi
- A pH fisiologico, hanno carica negativa sulla catena laterale.
- Sono aspartato e glutammato, presenti in forma deprotonata (ionizzata).
Amminoacidi Non Polari
- Sono caratterizzati da catene laterali R idrofobiche e apolari (aromatiche o alchiliche).
- Svolgono un ruolo nel folding proteico tramite interazioni idrofobiche.
- Amminoacidi aromatici: fenilalanina e triptofano.
- Amminoacidi alchilici: glicina, alanina, valina, leucina e isoleucina.
- Altri: metionina (con zolfo) e prolina (con ammina secondaria chiusa ad anello).
Proprietà degli Amminoacidi
- Chiralità: Presentano stereoisomeria, usando la conformazione L.
- Solubilità: Polari (solubili grazie ai legami H) e apolari (meno solubili).
- In ambiente fisiologico, sono sia polari che apolari si sciolgono entrambi in acqua.
- Nel folding delle proteine, la diversa solubilità gioca un ruolo importante.
- Comportamento anfotero: Si comportano come acidi e basi deboli.
- Il comportamento acido/basico varia con il pH.
- Lo stato di ionizzazione in funzione del pH è descritto dalla curva di titolazione.
Curva di Titolazione
- L'amminoacido è una popolazione di molecole in continuo interscambio.
- Il gruppo carbossilico è deprotonato (COO-) e il gruppo amminico è protonato (NH3+) a pH fisiologico.
- Con R senza carica, la carica netta dell'amminoacido a pH fisiologico è zero.
- Il punto isoelettrico è il punto nel grafico in cui l'amminoacido è zwitterionico e la carica netta è zero.
- Viene calcolato come la media delle pKa dei gruppi ionizzabili.
- Il pH influenza la carica dell'amminoacido:
- pH < pI: carica netta positiva.
- pH > pI: carica netta negativa.
- Le curve di titolazione mostrano la deprotonazione progressiva dei gruppi carbossilici all'aumentare del pH.
- Tra I gruppi ionizzabili, i primi a deprotonarsi sono gli acidi più forti perché hanno una pKa più bassa.
- Le regioni intorno alle pKa sono zone tampone.
- A seconda del pH, l'amminoacido varia la propria carica netta, quindi le sue proprietà.
Esempi di Curve di Titolazione
- Glicina (catena laterale neutra): Due pKa considerati. La curva si appiattisce nelle zone tampone.
- Istidina (catena laterale basica): Tre coppie acido-base coniugate, tre zone tampone. Il punto isoelettrico si trova tra il pk2 e il pk3.
- Aspartato (catena laterale acida): Il punto isoelettrico è a pH 2,7.
Elettroforesi
- Tecnica per isolare amminoacidi, proteine o frammenti di DNA in base alla carica.
- Le molecole cariche positivamente migrano verso il catodo (elettrodo negativo).
- Le molecole cariche negativamente migrano verso l'anodo (elettrodo positivo).
- Le molecole neutre non migrano.
- La massa influisce sulla velocità: le molecole più piccole si muovono più velocemente .
- Esempio: Elettroforesi su carta di glicina e cisteina a pH 5,5: la glicina (carica positiva) si sposta verso il catodo e la cisteina (carica negativa) si sposta verso l'anodo.
Reazioni degli Amminoacidi
- Reazioni degli amminoacidi:
- I gruppi -NH2 e -COOH possono reagire.
- Il gruppo -NH2 effettua reazioni di sostituzione grazie al doppietto elettronico libero.
- Amminoacidi apolari effettuano altre interazioni poiché possiedono gruppi funzionali inerti in ambiente biologico.
Reazioni degli amminoacidi polari
- Fosforilazione: aggiunta di un gruppo fosfato al gruppo -OH di serina, treonina o tirosina.
- O-glicosilazione: aggiunta di uno zucchero al gruppo -OH di serina o treonina.
- N-glicosilazione: aggiunta di uno zucchero al gruppo -NH2 di asparagina.
- Decarbossilazione del glutammato: perdita di un gruppo COOH per produrre GABA.
- Acetilazione della lisina: attacco del gruppo acetile al gruppo -NH2 della lisina.
- Idrossilazione della prolina: aggiunta di un gruppo -OH sull'anello ciclico della prolina.
- Ossidazione della cisteina: Formazione di ponti disolfuro.
Amminoacidi Essenziali
- Ci sono 20 amminoacidi in totale.
- 11 NON ESSENZIALI: sintetizzati dall'organismo.
- 9 ESSENZIALI: non sintetizzati dall'organismo, devono essere assunti con la dieta.
- Amminoacidi essenziali: istidina,isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano e valina.
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