Biologie Moléculaire : Traduction et Transcription
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Questions and Answers

Quels éléments sont nécessaires à la traduction des protéines dans le cytosol ?

  • ATP et lactose
  • Protéines enzymatiques uniquement
  • Acides aminés, ARNm, ARNt et ribosomes (correct)
  • Acides gras et vitamines

    • Quelle est la particularité de la transcription chez les procaryotes ?

  • Un opéron produit un seul messager polycistronique (correct)
  • La transcription et la traduction sont séparées dans le temps
  • Tout l'opéron est transcrit en plusieurs messagers
  • La transcription n'est pas couplée à la traduction

    • Quel rôle jouent les bases rares dans l'ARNt ?

  • Elles sont responsables de la spécificité de codon
  • Elles contribuent à l'établissement de la structure tridimensionnelle (correct)
  • Elles n'ont aucun rôle dans la structure tridimensionnelle
  • Elles sont uniquement présentes dans les procaryotes

    • Quel est le rôle principal de l'anticodon de l'ARNt ?

    <p>Il s'hybride avec le codon de l'ARNm</p> Signup and view all the answers

    Quels types de transports sont impliqués dans la pénétration intracellulaire des acides aminés ?

    <p>Transporteurs spécifiques pour divers types d'acides aminés</p> Signup and view all the answers

    Quel est le produit final de l'isoprénylation des protéines à partir de l'isopentényl-pyrophosphate ?

    <p>Farnésyl-PP</p> Signup and view all the answers

    Quel rôle joue la farnésyltransférase dans la maturation des protéines ?

    <p>Elle reconnaît et transfère un groupement farnésyl.</p> Signup and view all the answers

    Quelle est la structure de base sur laquelle se fonde la synthèse des isoprènes ?

    <p>Mévalonate</p> Signup and view all the answers

    Quel est le résultat de la méthylation de la cystéine farnésylée dans p21Ras ?

    <p>Une augmentation de l'activité membranaire.</p> Signup and view all the answers

    Quelle est l'action de la carboxyle-méthyltransférase sur la cystéine farnésylée ?

    <p>Elle transfère un groupement méthyle.</p> Signup and view all the answers

    Quel complexe catalyse le transfert du GlcNAc-1-P au Dol-P lors de la synthèse des N-Glycan?

    <p>DPAGT/ALG7</p> Signup and view all the answers

    Quelles sont les modifications post-traductionnelles qui affectent p21Ras ?

    <p>Isoprénylation et palmitoylation.</p> Signup and view all the answers

    Quelle enzyme est responsable de l'élimination du dernier résidu Glc dans le processus de maturation des glycoprotéines?

    <p>GII</p> Signup and view all the answers

    Quel type de protéine est largement modifié par l'isoprénylation ?

    <p>Proto-oncogènes</p> Signup and view all the answers

    Quel mécanisme permet une activité maximale de p21Ras ?

    <p>Une farnésylation suivie d'une palmitoylation.</p> Signup and view all the answers

    Quelle est la fonction de la Calnexine et de la Calreticuline dans le contrôle qualité des glycoprotéines?

    <p>Elles facilitent le repliement des glycoprotéines.</p> Signup and view all the answers

    Quel est le but de la réaction inhibée par la Tunicamycine?

    <p>Bloquer la synthèse des N-glycannes.</p> Signup and view all the answers

    Quel processus se produit lorsqu'une glycoprotéine est mal repliée?

    <p>Elle est reconnue par l'UGGT pour régénération.</p> Signup and view all the answers

    Quel est le rôle de Mns1 dans la maturation des glycoprotéines?

    <p>Elle élimine les résidus Man.</p> Signup and view all the answers

    Quel est le produit final après l'ajout de trois résidus Glc par les enzymes ALG6, ALG8 et ALG10?

    <p>Glc3Man9GlcNAc2</p> Signup and view all the answers

    Quel effet peut avoir la Bacitracine sur la synthèse des glycoprotéines?

    <p>Elle empêche la phosphatase DolP.</p> Signup and view all the answers

    Quel est le résultat clinique majeur associé à l'α-Mannosidosis de type I ?

    <p>Intellectual disability</p> Signup and view all the answers

    Pour quelle maladie le défaut de dégradation des glycoprotéines est considéré majeur ?

    <p>β-Mannosidosis</p> Signup and view all the answers

    Quel type de symptômes est lié à l'Aspartylglucosaminuria ?

    <p>Progressive coarse facies</p> Signup and view all the answers

    Quel défaut enzymatique est associé à la Sialidosis ?

    <p>sialidase</p> Signup and view all the answers

    Quel est le résultat clinique le plus grave des formes les plus sévères de β-Mannosidosis ?

    <p>Death by 15 months</p> Signup and view all the answers

    Quel est le rôle de la lectine ERAD dans le processus de dégradation des glycoprotéines mal repliées ?

    <p>Elle reconnaît et se lie aux N-glycanes exposés à l'α1,6Man.</p> Signup and view all the answers

    Quel complexe est impliqué dans l'ubiquitination des glycoprotéines mal repliées ?

    <p>Le complexe HRD1.</p> Signup and view all the answers

    Quel est le rôle principal des chaperones de RE comme CNX et CRT ?

    <p>Elles aident au repliement des glycoprotéines.</p> Signup and view all the answers

    Quel est l'effet de la démannosylation sur les glycoprotéines dans le RE ?

    <p>Elle expose un résidu α1,6Man.</p> Signup and view all the answers

    Quelle est la fonction des protéines HSP70 dans le RE ?

    <p>Elles aident au repliement des protéines.</p> Signup and view all the answers

    Quel est le résultat final du processus ERAD pour une glycoprotéine irréparable ?

    <p>Elle est rétrotransloquée vers le cytoplasme et dégradée par le protéasome.</p> Signup and view all the answers

    Quel facteur aide à diriger les protéines 'irréparables' vers le système ERAD ?

    <p>Le UDP glucose:glycoprotéine glucosyltransférase (UGGT).</p> Signup and view all the answers

    Quel rôle joue EDEM1-3 dans le contrôle qualité des glycoprotéines ?

    <p>Elles ciblent les protéines mal repliées vers le système ERAD.</p> Signup and view all the answers

    Quel rôle joue l'UDP-glucose:glycoprotéine glucosyltransférase (UGGT) dans la maturation des glycoprotéines?

    <p>Elle détermine la voie de dégradation ou d'acheminement vers le Golgi.</p> Signup and view all the answers

    Quel est le produit résultant de l'action de l'α-Mannosidase II sur GlcNAcMan5GlcNAc2?

    <p>GlcNAcMan3GlcNAc2</p> Signup and view all the answers

    Quels inhibiteurs peuvent bloquer l'élimination des résidus mannoses dans le Golgi?

    <p>Kifunensine</p> Signup and view all the answers

    Quel est le rôle de MGAT1 dans la maturation des N-glycanes?

    <p>Elle initie la première branche d'un N-glycane complexe.</p> Signup and view all the answers

    Quel produit est généré lorsqu'on bloque l'action de MGAT1 chez les mutants Lec1 CHO?

    <p>Man5GlcNAc2</p> Signup and view all the answers

    Quel effet a la castanospermine sur le repliement des glycoprotéines?

    <p>Elle bloque l'élimination du premier résidu Glc.</p> Signup and view all the answers

    Quel type de transfert est réalisé par l'α-Mannosidase II?

    <p>Transfert de résidus de mannose.</p> Signup and view all the answers

    Quel résidu terminal est souvent éliminé par les mannosidases dans le Golgi?

    <p>Mannose</p> Signup and view all the answers

    Study Notes

    Cours de Biochimie Structurale II

    • Licence BMP, Année universitaire 2023/2024
    • Enseignant: Dr. Mârouf BABA AHMED
    • Date: 20/11/2023

    Plan du cours

    • Biosynthèse des protéines
    • Maturation et modifications post-traductionnelles
    • Protéolyse et pathologies structurales

    Biosynthèse des protéines

    • Origine des acides aminés chez l'homme:
      • Alimentation (50-100 g)
      • Secrétion (50 g)
      • Protéines environ 10 kg (principalement dans les muscles)
      • Synthèse (300-400 g de protéines)
      • Absorption (jusqu'à 150 g d'acides aminés libres)
      • Catabolisme (20-35 g d'acides cétoniques, glucose, corps cétoniques, lipides)
    • Diversité des fonctions des protéines:
      • Structure (collagène, kératine)
      • Enzymes (métabolisme)
      • Hormones et neuromédiateurs
      • Motrices (actine, myosine)
      • Transport (albumine, hémoglobine)
      • Transduction (récepteurs, signalisation)
      • Immunité (cytokines)
      • Régulation de l'expression du génome (facteurs de transcription)

    Étapes de la biosynthèse protéique (Transcription)

    • Permet le passage d'une séquence codée d'ADN vers une séquence transcrite codée en ARN.
    • L'ARN polymérase II reconnait une séquence spécifique d'ADN en amont du gène.
    • La transcription se localise dans le noyau de la cellule.
    • Le code génétique : séquence ADN (ou ARNm) → séquence AA.
    • 3 bases = 1 codon, 64 types de codons et 20 AA (le code est dit dégénéré et ubiquitaire).
    • 3 codons Stop.
    • ADN → ARNm (transcrit primaire). Seuls les exons sont exprimés dans l'ARNm mature ("épissage").

    Régulation de la transcription

    • Des facteurs de transcription fixent l'ADN.
    • On distingue 4 familles de facteurs de transcription : les domaines à doigts de zinc, les domaines à fermeture éclair à leucine, et les familles Hélice-boucle-hélice (HLH) et hélice-tour-hélice (HTH).

    Le génome et le protéome humain

    • Le génome humain compte environ 30 000 gènes.
    • Le protéome humain est estimé entre 100 000 et 1 000 000 de protéines.
    • L'épissage normal : élimination des introns et jonction des exons. Des parties de l'ARNm pré-messager (introns) sont donc éliminées.

    Modifications post-traductionnelles

    • Epissage alternatif : à partir du même ARNm on peut obtenir différents ARNms (différentes protéines). Exemple: la calcitonine et la CGRP (Calcitonine Gene Related Peptide)
    • Modification de la cytosine en uracile (par les APOBEC, enzymes agissant sur l'ADN/ARN). Exemple : l'apolipoprotéine B (ApoB), 2 formes ApoB48 et ApoB100, synthétisé dans le foie ou l'intestin.
    • Modification par modification post-transcriptionnelle de l'ARN (insertion, délétion, etc.).
    • Décision sur l'expression des exons (non du génome complet)

    Épissage alternatif, saut d'exon, rétention d'introns:

    • Décision sur quel exons doivent être inclus dans l'ARNm mature.
    • Les exons peuvent être conservés ou éliminés.
    • Variations d'épissage en 5' ou 3' avec des sites alternatifs d'épissage.
    • Les exons mutuellement exclusifs.
    • La rétention d'introns.

    Traduction

    • A lieu dans le cytosol au niveau des ribosomes libres ou liés au REG.
    • Nécessite des acides aminés, des ARNt, des enzymes, des ribosomes, de l'énergie.
    • La pénétration intracellulaire des AA se fait par des transporteurs spécifiques (AA neutre, acides, basiques, imminoacides).
    • Les acides aminés sont limitants pour la synthèse protéique (principalement les acides aminés essentiels).

    Activation des acides aminés

    • Chargement de l'acide aminé à l'extrémité 3' d'un ARNt par AA-ARNt synthétases.
    • Fixation des 20 AA-ARNt synthétases à 1 acide aminé.
    • Initiation de la synthèse (Met-ARNt avec facteurs d'initiation (eIF2), enzymes (peptides transférases)).
    • Beaucoup d'énergie (GTP et ATP)
    • Formation du ribosome complet
    • Phase d'élongation: 2 sites de fixation, l'ARNtMet sur le site "peptidique", le 2eme AA sur "acide aminé".
    • Liaison peptidique entre les 2 premiers AA par une peptidyl transférase.
    • Détachement du 1er ARNt du Met.
    • Avancée du ribosome d'un codon (translocation).

    Modifications post-traductionnelles et maturation des protéines

    • Clivage de chaînes polypeptidiques.
    • Décision sur quel acides aminés doivent être inclus dans la protéine finale
    • Acétylation, hydroxylation, biotinylation, sulfonatim d'acides aminés.
    • Glutamylation et glycylation
    • Formation de ponts covalents
    • Ancrage lipidique (myristoylation, palmitoylation, farnésylation, glypiation)
    • Phosphorylation
    • Modifications accidentelles

    Ubiquitination

    • Fixation covalente de l'ubiquitine (petite protéine de 76 acides aminés).
    • Action d'un complexe enzymatique de 3 enzymes.
    • Permet la destruction des protéines par protéasome.
    • Rôle dans le cycle cellulaire, la réparation de l'ADN, l'embryogenèse, la régulation de la transcription, l'apoptose.

    Phosphorylation

    • Addition d'un phosphate sur la sérine, la thréonine ou la tyrosine.
    • Important dans la transduction de signaux à travers les membranes cellulaires.
    • Kinases (kinase A, B, C, MAP kinase, ERK, JNK, P38, SrK, Cycline dépendantes kinases (CdK)).

    Modifications radicalaires

    • Attaque par les radicaux libres
    • Modification des acides aminés sensibles à l'oxydation
    • Réaction d'oxydo-réduction
    • Attaque nucléophile par le radical hydroxyle
    • Fixation de dérivés d'attaque des lipides

    Ancrage lipidique

    • Liaison de lipides aux protéines (par exemple, myristoylation, palmitoylation, farnésylation, glypiation)
    • Important pour l'adressage des protéines à la membrane cellulaire.

    Isoprénylation

    • Les isoprènes sont issus du mévalonate.
    • Plusieurs étapes de transformations.
    • Important pour l'adressage et le fonctionnement des protéines.

    N-glycosylation

    • Liaison N-osidique d'un précurseur oligosaccharidique sur l'asparagine.
    • Séquence consensus : Asn-X-Ser/Thr (X: n'importe quel acide aminé sauf proline).
    • Mécanismes : le peptide est synthétisé et une chaine d'oligosaccharides est attachée par des enzymes sur les protéines à certains endroits.
    • Important pour le fonctionnement et l'adressage des protéines.

    O-glycosylation

    • Liaison O-glycosidique de l'acide NANA à une sérine ou thréonine ou hydroxylysine/hydroxyproline.
    • Formes glucidiques plus courtes que dans le cas de la N-glycosylation.

    Glycation

    • Liaison covalente entre un acide aminé et un saccharide.
    • Formation de produits terminaux de glycation (PTG).
    • Ces PTGs ont été associés à des maladies.

    Protéolyse

    • Dégradation des protéines corporelles
    • Voie lysosomale: dégradation dans le lysosome (enzymes lysosomales comme les cathepsines, protéases).
    • Voie calcium-dépendante: système calpaïne/calpastatine (protéases à cystéine).
    • Voie ubiquitine-protéasome dépendante: marque les protéines à dégrader et les dégradent dans le protéasome.

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    Description

    Ce quiz explore des concepts clés de la biologie moléculaire, notamment les éléments nécessaires à la traduction des protéines et les particularités de la transcription chez les procaryotes. Vous serez également testé sur le rôle des bases rares dans l'ARNt et la fonction de l'anticodon. Testez vos connaissances sur les mécanismes du transfert intracellulaire des acides aminés.

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