De l'ADN à la protéine: processus et fonction (9)

De l'ADN à la protéine

• Le cours porte sur le processus de la synthèse protéique, allant de l'ADN à la protéine.
• Divers types de bases azotées (A, C, G, U) sont impliquées.
• Des schémas moléculaires montrent la structure et l'organisation des composants génétiques.

De l'ARN à la protéine: cours #3

• Ce cours aborde les modifications post-traductionnelles des protéines, ainsi que leur durée de vie.
• La fonction des protéines se divise en plusieurs catégories : structure, transport, enzymes, récepteurs et régulation.
• La coopérativité et l'allostérie sont des aspects importants de la fonction des protéines.

La machine ribosomale : cycles de synthèse protéique

• Ce cours décrit les étapes du processus de synthèse protéique à l'aide de représentations visuelles.
• Le but principal est de comprendre les différents sites d'action du ribosome (sites E, P, et A).

La structure tertiaire

• L'organisation tridimensionnelle d'une protéine est centrale à sa fonction.
• Les chaînes latérales des acides aminés, particulièrement leurs propriétés hydrophobes, ont un rôle clé dans le repliement tridimensionnel.
• Le repliement final permet de créer une conformation repliée dans un milieu aqueux.

Certaines protéines commencent à se replier pendant la synthèse

• Certaines protéines commencent leur repliement pendant leur synthèse sur le ribosome.
• Le repliement peut se produire sur une partie de la chaîne protéique en cours de formation ou en entier une fois la protéine libérée du ribosome.
• Le domaine N-terminal et le domaine C-terminal jouent un rôle dans cette phase de repliement.

Mais parfois c'est difficile...

• Sans les chaperonnes, certaines protéines ont du mal à se replier correctement, ce qui peut mener à des agrégats toxiques pour la cellule.

Pour aider : les molécules chaperons

• Les chaperonnes sont essentielles pour aider au repliement correct des protéines.
• Elles peuvent guider les protéines vers le repliement correct en catalyse.
• Elles peuvent aussi aider à dégrader les protéines mal repliées lorsqu'elles échouent.

Pour aider : les molécules chaperons: hsp70

• Hsp70 est une famille de protéines chaperonnes intervenant dans le repliement des protéines.
• Hsp70 travaille via un cycle liant de l'ATP et l'ADP.
• La fonction spécifique de Hsp70 est d'aider les protéines à se replier correctement.

Pour aider : les molécules chaperons : hsp60

• Hsp60 est une autre famille de protéines chaperonnes, jouant un rôle crucial dans le repliement des protéines.
• Les complexs hsp60 fonctionnent avec d'autres protéines pour former un environnement protecteur où le repliement correct est possible.
• Un cycle ATP/ADP drive l'assemblage et le démontage des protéines mal repliées

Et si ça ne marche pas... la protéine est «étiquetée» pour être détruite

• Si la protéine ne peut pas se replier correctement, elle peut être marquée pour dégradation.
• Les protéines mal repliées sont marquées via un système d'étiquetage d'ubiquitine.
• Le protéasome est impliqué dans la dégradation cellulaire et peut traiter les protéines marquées.

Le protéasome

• Le protéasome est un complexe protéique qui décompose les protéines étiquetées.
• Ces protéines dégradées sont décomposées en petits peptides.
• Le protéasome est aussi un régulateur essentiel des niveaux protéiques dans la cellule.

Le protéasome est aussi utilisé pour moduler les niveaux des protéines dans la cellule

• Le protéasome permet de maintenir des niveaux stables et appropriés de protéines dans la cellule en détruisant des protéines.
• Il permet des régulations moléculaires importantes pour les organismes.
• Il est utilisé pour gérer la quantité de protéines présentes à chaque instant.

Le repliement de la protéine génère des sites de liaison

• Le repliement tridimensionnel de la protéine crée des sites de liaison spécifiques.
• Ces sites sont importants pour que la protéine interagit avec d'autres molécules.

Les autres forces non-covalentes

• Il existe d'autres forces non covalentes importantes pour les interactions spécifiques entre protéines.
• Des exemples incluent les interactions électrostatiques, les liaisons hydrogènes et les attractions de Van der Waals.

Le repliement de la protéine génère des sites de liaison

• Les interactions entre les chaînes latérales d'acides aminés dans la protéine peuvent former des liaisons, y compris des liaisons hydrogènes et des interactions électrostatiques.
• Une protéine repliée correctement a des liaisons qui créent des sites importants pour l'attachement à d'autres molécules.

Cours 1 : les ARNt synthétases

• Les ARNt synthétases sont les enzymes qui lient les acides aminés aux ARNt.
• Une reconnaissance moléculaire précise est nécessaire pour ajouter le bon acide aminé à l'ARNt.
• C'est l'étape cruciale dans le processus de traduction des ARN.

Le repliement de la protéine génère des sites de liaison

• Des molécules telles que l'AMP cyclique se lient aux protéines, modifiant leur structure et leurs propriétés.

Les cofacteurs/coenzymes ajoutent des fonctions aux protéines

• Les cofacteurs et les coenzymes sont des molécules non protéiques qui peuvent aider à la fonction de la protéine.
• Le hème est un cofacteur qui confère des fonctions spécifiques à certaines protéines.

Les cofacteurs/coenzymes ajoutent des fonctions aux protéines

• Les coenzymes sont essentiels à l'activité de certaines enzymes et aident à leur fonction.
• Les coenzymes sont souvent dérivés de vitamines et ne sont pas des protéines en soi.

Certaines protéines peuvent adopter plus qu'une structure

• Certaines protéines peuvent exister sous plusieurs conformations et structures.
• La conformation dépend de la liaison réversible avec des ligands.

C'est la base de la modulation allostérique des enzymes

• L'allostérie est le changement de la conformation d'une enzyme en réponse à la liaison d'un effecteur.
• La liaison d'un activateur ou d'un inhibiteur à un site allostérique modifie l'activité de l'enzyme.

La structure quartenaire

• La structure quartenaire décrit l'agencement des chaînes polypeptidiques dans les protéines complexes.
• L'hémoglobine, par exemple, a une structure quartenaire composée de quatre sous-unités.

L'hémoglobine

• L'hémoglobine est une protéine qui transporte l'oxygène dans le sang.
• L'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène peut être modulée allostériquement.
• La liaison de l'oxygène à un site modifie l'affinité de liaison aux autres sites.

Phosphorylation : activation et déactivation des protéines

• La phosphorylation est une modification post-traductionnelle qui implique l'ajout d'un groupe phosphate à une protéine.
• Cette modification peut activer ou désactiver la protéine en modifiant sa conformation.
• Des enzymes spécifiques (kinases et phosphatases) contrôlent la phosphorylation.