CTO BLOQUE 3

Son proteínas que forman una red fibrilar debajo de la envoltura nuclear, responsable de la organización de la envoltura y la distribución de la cromatina.

La unidad básica de las láminas nucleares, compuesta por un dominio en forma de varilla y dos cabezas globulares.

Dos monómeros de láminas unidos longitudinalmente, formando un complejo.

Proceso en el que los dímeros de láminas se unen entre sí para formar cadenas largas.

Estructura formada por la unión antiparalela de dos o más polímeros de láminas.

Proceso en el que las láminas son modificadas por la adición de un grupo fosfato, lo que provoca su desensamblaje y la desorganización de la envoltura nuclear.

Proceso en el que las láminas pierden el grupo fosfato, volviendo a su estado original y permitiendo la reorganización de la envoltura nuclear.

Interrupción de la envoltura nuclear que permite la comunicación entre el citoplasma y el nucleoplasma.

Movimiento de dos moléculas a través de una membrana en la misma dirección, utilizando el gradiente de concentración de una de ellas para impulsar el movimiento de la otra.

Forma inactiva de la proteína Ran, unida a GDP. Se encuentra principalmente en el citoplasma.

Forma activa de la proteína Ran, unida a GTP. Se encuentra principalmente en el núcleo.

Proteína que ayuda a Ran-GDP a entrar al núcleo.

Proteína que intercambia GDP por GTP en Ran, activando a Ran.

Proteínas que exportan moléculas del núcleo al citoplasma.

Secuencia de aminoácidos que indica que una proteína debe ser exportada del núcleo.

Diferencia de concentración de Ran-GTP y Ran-GDP entre el núcleo y el citoplasma.

La capacidad de las bacterias para sobrevivir y multiplicarse a pesar de la presencia de antibióticos.

Las bacterias pueden evolucionar rápidamente, desarrollando mecanismos para resistir los antibióticos.

El proceso en el que una cadena de aminoácidos se dobla en una forma tridimensional específica, determinando su función.

La estructura tridimensional de una proteína es esencial para su función biológica. Si una proteína no se pliega correctamente, puede perder su capacidad de funcionar o incluso ser dañina para la célula.

Cuando las proteínas mal plegadas se unen, formando agregados que pueden interferir con las funciones celulares.

Proteínas que ayudan a las otras proteínas a plegarse correctamente. Evitan la agregación y aseguran un plegamiento correcto.

Proteínas que ayudan a las chaperonas a realizar sus funciones.

Las chaperonas reconocen aminoácidos hidrófobos, que son importantes para el correcto plegamiento de las proteínas.

Se necesitan 7 ATP para plegar cada proteína individualmente, pero en un ciclo de plegamiento global, se consumen 14 ATP.

Son proteínas que ayudan a las proteínas a plegarse correctamente en las mitocondrias y los plastos.

Son proteínas que ayudan a las proteínas a plegarse correctamente en el citoplasma de las células eucariotas. Tienen una estructura más compleja que las chaperoninas I.

Si una proteína no se pliega correctamente después de varios intentos, se marca con ubiquitina y se envía a la degradación por el proteasoma.

Es una pequeña proteína que se une a las proteínas mal plegadas para señalarlas para su degradación.

El proceso de añadir varias ubiquitinas a una proteína mal plegada, lo que la marca para su degradación por el proteasoma.

Las enzimas E1, E2 y E3 son las responsables de la poliubiquitinación. E1 activa la ubiquitina, E2 la conecta a E3 y E3 une la ubiquitina a las lisinas de la proteína mal plegada.

Un complejo molecular que degrada las proteínas marcadas con ubiquitina. No degrada proteínas que se dirigen al retículo.

Son chaperonas moleculares que se unen a residuos hidrofóbicos y evitan la agregación de proteínas mal plegadas. Ayudan en el plegamiento correcto de las proteínas y aumentan su expresión en situaciones de estrés, como altas temperaturas.

Una proteína de choque térmico que se une a proteínas mal plegadas o a nuevos polipéptidos plegados parcialmente. Ayuda a evitar la desnaturalización de las proteínas y a su correcto plegamiento.

Una cochaperona que regula la actuación de las chaperonas (como HSP70), interactuando con proteínas mal plegadas y transmitiéndolas a HSP70 para que las pliegue correctamente.

Un factor de intercambio de nucleótidos que se une al complejo HSP70-proteína, liberando ADP y permitiendo la unión de ATP para que HSP70 tenga la energía suficiente para plegar correctamente la proteína.

HSP70 utiliza la energía del ATP para abrir su estructura y permitir la entrada de la proteína mal plegada. Al hidrolizar ATP, se une a ADP, cerrando su estructura y plegando correctamente la proteína

HSP40 reconoce la proteína mal plegada, se la transfiere a HSP70, y este, mediante la hidrólisis del ATP, se une a la proteína y la pliega correctamente. Finalmente, se libera la proteína correctamente plegada y HSP70 está listo para plegar otra proteína.

HSP70 juega un papel crucial en el correcto plegamiento de proteínas, evitando su desnaturalización y agregación. También participa en la inhibición del proceso de apoptosis.

El sitio A del ribosoma es donde entra el nuevo aminoacil-ARNt, que lleva el próximo aminoácido a agregar a la cadena polipeptídica en crecimiento.

La peptidiltransferasa es una enzima que cataliza la formación del enlace peptídico entre los aminoácidos en el sitio A y el sitio P del ribosoma.

El enlace peptídico es el enlace químico que une dos aminoácidos en una cadena polipeptídica, formado entre el grupo carboxilo (C-terminal) de un aminoácido y el grupo amino (N-terminal) del siguiente.

Un polisoma es un conjunto de ribosomas que traducen simultáneamente el mismo ARNm, lo que permite producir múltiples copias de la misma proteína de forma eficiente.

El codón de terminación es una secuencia de tres nucleótidos en el ARNm que indica el final de la traducción.

El factor de terminación es una proteína que se une al codón de terminación en el sitio A del ribosoma, iniciando el proceso de liberación de la cadena polipeptídica.

Los antibióticos son sustancias químicas que inhiben el crecimiento o la supervivencia de las bacterias, a menudo interfiriendo en su proceso de traducción.

La inhibición de la traducción es el proceso por el cual se bloquea o se detiene la síntesis de proteínas en las bacterias, lo que puede llevar a su muerte o a su incapacidad para multiplicarse.