Chimica: Sostanze Tamponanti

Sostanze Tamponanti

• Le sostanze tamponanti legano o liberano ioni H+ per mantenere il pH costante in soluzione.
• Un esempio di tampone è l'acido carbonico, che esiste parzialmente dissociato in H+ e bicarbonato.
• L'aggiunta di H+ sposta l'equilibrio verso sinistra, mentre la rimozione di H+ lo sposta verso destra.
• Aggiunta di OH- porta a una diminuzione di H+, bilanciata da maggiore dissociazione di H2CO3.
• Acidi forti (es. HCl) liberano H+ neutralizzati da bicarbonato formando H2CO3.
• Basi forti (es. NaOH) combinano OH- con H+ e stimolano la dissociazione di H2CO3, spostando l'equilibrio a sinistra.

Compartmentalizzazione e Omeostasi

• La compartimentazione stabilizza l'omeostasi mantenendo costante la composizione dei compartimenti corporei.
• Squilibrio chimico: discrepanze di concentrazione di soluti nei compartimenti (LIC e LEC).
• L'acqua è il soluto principale che raggiunge equilibrio osmotico tra i compartimenti.
• Squilibrio elettrico: le cellule risultano leggermente negative rispetto al liquido extracellulare.
• L'omeostasi richiede un equilibrio dinamico con movimento costante di materiali.

Membrana Cellulare e Processi di Endocitosi/Esocitosi

• L’endocitosi mediata da recettore coinvolge fossette rivestite da clatrina per la formazione di vescicole.
• Il complesso recettore-ligando migra fino a incontrare una fossetta rivestita.
• L’esocitosi espelle secrezioni o prodotti di scarto mediante fusione di vescicole con la membrana plasmatica.

Osmosi e Tonicità

• L'acqua corporea rappresenta il 60% del peso corporeo (36 L in un individuo di 60 kg).
• L’acqua si muove liberamente attraverso le membrane cellulari tramite acquaporine.
• La pressione osmotica è la forza necessaria a ostacolare il movimento di acqua.
• Soluzioni isoosmotiche hanno la stessa concentrazione di soluti.
• Soluzione iperosmotica ha maggiore osmolarità rispetto alla ipoosmotica; l'acqua si muove da ipoosmotica a iperosmotica.

Modificazioni Post-Traduzionali

• L'accessibilità e la specificità delle proteine target sono fondamentali per le modificazioni post-traduzionali.
• Le modifiche possono essere reversibili o irreversibili, cambiando la carica e l'andamento sterico delle proteine.
• Ubiquitinazione: legame covalente di ubiquitina per segnare proteine da degradare.

Trasduzione del Segnale

• Attivazione di recettori cellulari da molecole di segnale esterne innesca risposte cellulari.
• Il legame stimola la cascata di fosforilazione delle proteine.
• La fosforilazione attiva la sintesi proteica ed esprime geni, dando origine a nuove proteine.

Mitochondri

• I mitocondri sono le centrali energetiche della cellula e possiedono il proprio DNA.

Recettori e Neurotrasmettitori

• I recettori colinergici legano l'acetilcolina, distinti in nicotinici (ionotropici) e muscarinici (metabotropici).
• I recettori adrenergici sono associati a proteine G e coinvolti nella regolazione dei secondi messaggeri.
• I recettori glutamatergici legano il glutammato, attivando canali ionici per trasmissioni nervose.
• Neurotrasmettitori si legano a recettori basandosi su affinità e concentrazione.

Inattivazione dei Neurotrasmettitori

• L'affinità tra neurotrasmettitore e recettore e la concentrazione del neurotrasmettitore rilasciato sono cruciali per l'inattivazione.