Chimica Organica: Configurazione stereochimica L e D
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Questions and Answers

Quale forma dell'amminoacido aumenta progressivamente con l'aumento del pH?

  • Forma zwitterionica
  • Forma deprotonata (correct)
  • Forma neutra
  • Forma protonata

    • Che cosa rappresentano le intersezioni delle curve?

  • Punti di cambiamento repentino della forma dell'amminoacido
  • Punti di stabilità massima della forma zwitterionica
  • Punti di instabilità della forma protonata
  • Punti caratteristici in cui i costituenti si trovano in quantità pari (correct)

    • Che cosa si verifica quando il gruppo amminico inizia a deprotonarsi?

  • Il gruppo carbossilico diventa protonato
  • Il gruppo amminico diventa protonato
  • Il gruppo amminico diventa deprotonato e il gruppo carbossilico continua ad essere deprotonato (correct)
  • Il gruppo carbossilico diventa deprotonato e il gruppo amminico continua ad essere protonato

    • Quale è la forma predominante dell'amminoacido in condizioni di pH neutro?

    <p>Forma zwitterionica</p> Signup and view all the answers

    Che cosa giustifica le proprietà fisiche e chimiche degli amminoacidi?

    <p>La loro capacità di cambiare velocemente la loro carica</p> Signup and view all the answers

    Che cosa rappresenta la curva rossa nel grafico?

    <p>La forma protonata dell'amminoacido</p> Signup and view all the answers

    Che cosa avviene man mano che il pH aumenta o diminuisce?

    <p>Il passaggio da una forma all'altra avviene progressivamente</p> Signup and view all the answers

    Che cosa rappresenta il plateau della curva azzurra?

    <p>La zona di stabilità massima della forma zwitterionica</p> Signup and view all the answers

    Perché gli amminoacidi naturali hanno una configurazione L anziché D?

    <p>Perché la configurazione L è stata selezionata casualmente durante i processi evolutivi</p> Signup and view all the answers

    Quale delle seguenti affermazioni è vera per la configurazione degli amminoacidi?

    <p>La maggior parte degli amminoacidi L presenta una configurazione di tipo S</p> Signup and view all the answers

    Come si possono distinguere i 20 diversi tipi di amminoacidi?

    <p>In base alla loro catena laterale R</p> Signup and view all the answers

    Quale delle seguenti proprietà è importante per la classificazione degli amminoacidi?

    <p>La loro polarità</p> Signup and view all the answers

    Come si possono classificare gli amminoacidi sulla base delle proprietà dei gruppi R?

    <p>In 5 categorie sulla base della loro polarità</p> Signup and view all the answers

    Quale delle seguenti è una conseguenza della diversità delle catene laterali R?

    <p>La notevole varietà di funzioni svolte dalle proteine</p> Signup and view all the answers

    Perché gli amminoacidi sono importanti per la produzione di proteine?

    <p>Perché hanno una grande varietà di funzioni</p> Signup and view all the answers

    Quale delle seguenti affermazioni è vera per la configurazione assoluta degli amminoacidi?

    <p>La maggior parte degli amminoacidi L presenta una configurazione di tipo S</p> Signup and view all the answers

    Cosa succede se i carboni α di amminoacidi sono vicini entrambi dalla stessa parte rispetto al legame peptidico?

    <p>Si hanno interferenze di tipo sterico</p> Signup and view all the answers

    Quale delle seguenti caratteristiche del legame peptidico è falsa?

    <p>Rotazione libera intorno al legame</p> Signup and view all the answers

    Perché la rotazione intorno al legame peptidico è impossibile?

    <p>Perché il legame è posizionato sul piano</p> Signup and view all the answers

    Cosa caratterizza il comportamento del legame peptidico rispetto alla rotazione?

    <p>Comportamento tipico del legame doppio</p> Signup and view all the answers

    Qual è la conseguenza se si permettesse la rotazione intorno al legame peptidico?

    <p>Si perderebbe la natura planare del legame</p> Signup and view all the answers

    Perché è importante che il legame peptidico non permetta la rotazione?

    <p>Perché limita le conformazioni possibili dello scheletro covalente</p> Signup and view all the answers

    Cosa permette la formazione di strutture 3D complesse?

    <p>La possibilità di ripiegamento della catena polipeptidica</p> Signup and view all the answers

    Qual è la conseguenza se non ci fosse la possibilità di ripiegamento della catena polipeptidica?

    <p>Non si formerebbero strutture 3D</p> Signup and view all the answers

    Quale delle seguenti affermazioni è vera riguardo all'equilibrio della reazione di formazione dei legami peptidici?

    <p>L'equilibrio è spostato verso l'idrolisi</p> Signup and view all the answers

    Cosa è richiesto affinché i legami peptidici possano formarsi?

    <p>Energia libera dall'esterno</p> Signup and view all the answers

    Qual è la caratteristica principale dei legami peptidici una volta formati?

    <p>Sono stabili e non idrolizzano facilmente</p> Signup and view all the answers

    Cosa rappresenta il residuo cerchiato in rosso nell'immagine?

    <p>Il carbonio α con il CO e il NH, e la catena laterale R</p> Signup and view all the answers

    Come differiscono i residui che si susseguono uno dopo l'altro nella breve sequenza di amminoacidi?

    <p>Per la loro catena laterale R</p> Signup and view all the answers

    Cosa si può dedurre dall'analisi dell'equilibrio della reazione di formazione dei legami peptidici?

    <p>Che la idrolisi è più probabile della sintesi</p> Signup and view all the answers

    La sequenza primaria dà informazioni sulla?

    <p>storia evolutiva che ha portato progressivamente all'ottivo</p> Signup and view all the answers

    Che cosa può produrre piccole alterazioni nella sequenza degli amminoacidi?

    <p>Proteine non più funzionali</p> Signup and view all the answers

    Quale tipo di struttura si riferisce a come localmente alcune porzioni della sequenza di amminoacidi si vanno a organizzare gli uni rispetto agli altri?

    <p>Struttura secondaria</p> Signup and view all the answers

    Quale delle seguenti strutture secondarie è raffigurata a lato?

    <p>α-elica</p> Signup and view all the answers

    Che cosa si nota nella struttura ad elica?

    <p>L'organizzazione e il posizionamento dei vari residui amminoacidici non sono casuali</p> Signup and view all the answers

    Qual è la funzione dei gruppi presenti nei vari residui amminoacidici?

    <p>Vengono a posizionarsi in modo tale da stabilizzare la struttura ad elica</p> Signup and view all the answers

    Quale delle seguenti non è una struttura secondaria?

    <p>Struttura primaria</p> Signup and view all the answers

    Che cosa si studia nella struttura primaria?

    <p>La storia evolutiva della proteina</p> Signup and view all the answers

    Study Notes

    Configurazione degli amminoacidi

    • Gli amminoacidi naturali sono nella configurazione L, che presenta una configurazione di tipo S.
    • La convenzione assoluta stabilisce che la freccia che unisce i sostituenti segua un verso di tipo antiorario.

    Classificazione degli amminoacidi

    • Gli amminoacidi hanno una struttura comune e differiscono solo per la natura della catena laterale R.
    • Esistono 20 diversi tipi di amminoacidi, ognuno con una catena laterale R diversa.
    • La diversità e la versatilità chimica di questi 20 tipi di unità base Consentono alle proteine di svolgere una notevole varietà di funzioni.

    Proprietà degli amminoacidi

    • Gli amminoacidi possono cambiare la loro carica e lo stato di protonazione dei loro gruppi in base al pH.
    • La forma zwitterionica (ione dipolare) prevale in condizioni di pH neutro.
    • Il passaggio da una forma all'altra è progressivo e non immediato.

    Importanza della forma dipolare

    • La forma dipolare degli amminoacidi giustifica le proprietà fisiche e chimiche di questi composti.
    • La reazione di equilibrio è spostata più verso l'idrolisi che verso la sintesi, il che significa che i legami peptidici necessitano di energia libera dall'esterno per formarsi.

    Struttura dei legami peptidici

    • I legami peptidici sono particolarmente stabili e non idrolizzano facilmente.
    • La natura planare e l'assenza di carica sono due delle tre caratteristiche principali del legame peptidico.
    • Il legame peptidico si comporta come un legame doppio, il che limita le conformazioni possibili che lo scheletro covalente può assumere.

    Struttura primaria

    • La sequenza primaria è la sequenza degli amminoacidi che vanno a organizzarsi nello spazio.
    • Piccole alterazioni della sequenza degli amminoacidi possono produrre proteine non più funzionali e portare all'insorgenza di malattie.
    • La conoscenza della struttura primaria è importante nello studio delle patologie.

    Struttura secondaria

    • La struttura secondaria si riferisce a come localmente alcune porzioni della sequenza di amminoacidi si vanno a organizzare gli uni rispetto agli altri.
    • Le principali strutture secondarie sono l'α-elica, il foglietto-β e la configurazione random coil.
    • Esistono anche strutture ultrasecondarie, come i ripiegamenti β e le anse Ω.

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    Description

    Scopri il motivo per cui la configurazione L è stata selezionata durante i processi evolutivi. Impara la differenza tra gli isomeri con configurazione L e D.

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