Biologia Molecolare: Nutrienti e Proteine

Una mutazione genetica che altera l'amminoacido in una proteina, ma mantiene lo stesso gruppo funzionale, non influisce sulla struttura secondaria e terziaria della proteina.

Una mutazione genetica che cambia l'amminoacido in una proteina, alterando il gruppo funzionale, può portare a modifiche nella struttura terziaria e alla perdita della funzione.

Un'anemia causata da una mutazione genetica che altera la forma dei globuli rossi, rendendoli a forma di falce.

I carboidrati, detti anche zuccheri, sono composti organici formati da carbonio, idrogeno e ossigeno.

Unità base dei carboidrati, come la gliceraldeide, il ribosio e il glucosio.

Un legame che unisce due monosaccaridi, formando un disaccaride o un polisaccaride.

Un polimero di monosaccaridi, come l'amido, il glicogeno, la cellulosa e la chitina.

La molecola principale che fornisce energia per le cellule, formata da adenina, ribosio e tre gruppi fosfato.

Il reticolo endoplasmatico rugoso (RER) è un organello cellulare coinvolto nella sintesi e nel trasporto delle proteine. La sua superficie è caratterizzata dalla presenza di ribosomi, che sono responsabili della sintesi proteica.

La funzione principale del RER è la sintesi delle proteine, in particolare quelle destinate a essere secrete o integrate nelle membrane cellulari.

Le proteine sintetizzate nel RER subiscono diverse modificazioni, tra cui: Glicosilazione (aggiunta di zuccheri); Formazione di ponti disolfuro; Ripiegamento della struttura tridimensionale; Proteolisi.

Le proteine vengono indirizzate al RER attraverso una sequenza segnale, un breve tratto di amminoacidi che funge da 'indirizzo'.

Il Golgi è un altro organello cellulare che svolge un ruolo cruciale nel traffico e nella modificazione delle proteine. Riceve le proteine dal RER e le elabora ulteriormente prima di destinarle alla loro destinazione finale.

La glicosilazione è un processo che aggiunge zuccheri alle proteine, influenzando la loro struttura e funzione.

Il ripiegamento delle proteine è un passaggio cruciale che consente loro di assumere la forma tridimensionale corretta ed essere funzionali.

La proteolisi è il processo di degradazione delle proteine, con l'aiuto di enzimi specifici. È un processo essenziale per il riciclo e il controllo della quantità di proteine.

La membrana cellulare è composta da fosfolipidi con code idrofobiche che si trovano all'interno e teste idrofile che si trovano all'esterno.

Il processo di trasporto di sostanze attraverso la membrana cellulare che richiede energia proveniente da una fonte esterna, come l'ATP.

Il trasporto attivo che utilizza l'ATP direttamente per cambiare la conformazione della proteina trasportatrice, consentendo il movimento di una molecola o di uno ione.

I fosfolipidi nel versante esterno della membrana possono essere legati a carboidrati, formando glicolipidi, che fungono da recettori.

Il versante interno della membrana è ricco di fosfolipidi con gruppi alcolici, che possono trasferire legami fosfodiesterici, rilasciando energia dall'ATP.

Un tipo di trasporto attivo in cui una sola molecola o ione viene trasportata attraverso la membrana da una proteina trasportatrice.

La composizione lipidica della membrana varia a seconda della funzione della cellula e del tipo di organulo.

Un tipo di trasporto attivo in cui due molecole o ioni vengono trasportati nella stessa direzione attraverso la membrana da una proteina trasportatrice.

I fosfolipidi possono muoversi all'interno della membrana con quattro tipi di movimenti: diffusione laterale, flessione, rotazione e flip-flop.

Un tipo di trasporto attivo in cui due molecole o ioni vengono trasportati in direzioni opposte attraverso la membrana da una proteina trasportatrice.

La pompa che trasporta gli ioni H+ contro il gradiente di concentrazione, utilizzando l'ATP come fonte di energia.

Il movimento dei fosfolipidi è importante per il corretto funzionamento della membrana, permettendo agli enzimi di membrana di interagire e ai recettori di posizionarsi correttamente per ricevere segnali.

La capacità della membrana cellulare di mantenere una differenza di potenziale elettrico tra l'interno e l'esterno della cellula.

Le proteine di membrana possono essere transmembrana, extra o intra, e contribuiscono alla fluidità e al mosaico della membrana cellulare.

La proteina che trasporta il calcio fuori dalla cellula, utilizzando l'ATP come fonte di energia.

Il modello a mosaico fluido descrive la membrana cellulare come un doppio strato lipidico fluido in cui proteine sono integrate e si muovono continuamente.

I fosfolipidi sono molecole anfipatiche, ovvero presentano una testa polare idrofila e una coda apolare idrofoba. La testa polare è composta da acido fosforico e glicerolo, mentre la coda apolare è formata da catene di acidi grassi.

Gli sfingolipidi sono un'altra classe di fosfolipidi di membrana che si differenziano dai fosfolipidi tradizionali per la presenza della sfingosina al posto del glicerolo. La sfingosina è un amminoalcol a 18 atomi di carbonio.

Le proteine sono polimeri formati dall'unione di monomeri chiamati amminoacidi. Ogni amminoacido è composto da un carbonio chirale (alfa) a cui sono legati un gruppo carbossilico (COOH), un gruppo amminico (NH2), un idrogeno e un gruppo R.

Il gruppo R di un amminoacido determina le sue proprietà chimiche e quindi il suo comportamento in una catena proteica. Esistono diversi tipi di gruppi R: idrofobici, aromatici, idrofilici, acidi, etc.

Il legame peptidico è il legame covalente che si forma tra il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico del successivo. Questo legame porta alla formazione di una catena polipeptidica e alla formazione di una struttura rigida nella proteina.

Le proteine insolubili in acqua sono spesso strutturali o di membrana. Esempi di proteine insolubili includono il collagene, la cheratina, l'elastina, la fibroina, i carrier e le pompe ioniche.

Le proteine globulari sono solubili in acqua e svolgono diverse funzioni, tra cui catalisi (enzimi), trasporto (emoglobina, albumina), regolazione ormonale (insulina, glucagone), difesa (anticorpi, trombina), movimento (actina, miosina) e deposito (ferritina, caseina).

Ci sono 20 amminoacidi diversi, di cui 8 sono essenziali per l'uomo e 9 per i neonati nel primo anno di vita (tra cui l'istidina). La sequenza specifica degli amminoacidi in una proteina determina la sua struttura tridimensionale e la sua funzione.

La scoperta di Levene determinò che lo zucchero presente nei nucleotidi è il deossiribosio.

L'esperimento di Griffith dimostrò il fenomeno della trasformazione batterica, in cui i batteri non virulenti potevano acquisire la capacità di causare la polmonite.

Il ceppo S dei pneumococchi è caratterizzato da una capsula polisaccaridica che lo protegge dal sistema immunitario dell'ospite, rendendolo virulento.

Il ceppo R dei pneumococchi è privo di una capsula protettiva, rendendolo non virulento.

Avery, MacLeod e McCarty dimostrarono che il DNA è la molecola responsabile della trasformazione batterica, portando alla conclusione che il DNA è il materiale genetico.

Il modello a doppia elica del DNA fu proposto da Watson e Crick, basandosi sui dati di Rosalind Franklin e Maurice Wilkins.

Il DNA è una molecola a doppia elica composta da due catene polinucleotidiche legate tra loro da legami idrogeno.

L'esperimento di Griffith è importante perché ha dimostrato che l'informazione genetica può essere trasferita da un organismo all'altro.