Biología Celular - Metabolismo Celular

<p>El estado de transición es un estado intermedio de alta energía. (B)</p> Signup and view all the answers

<p>Las enzimas disminuyen la energía de activación necesaria para la reacción. (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Las enzimas pueden ser proteínas o moléculas de ARN. (A)</p> Signup and view all the answers

<p>Las enzimas son catalizadores, no se modifican en el proceso. (A)</p> Signup and view all the answers

<p>Color del sustrato. (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Facilita la conversión al estado de transición. (A), Disminuye la energía de activación necesaria. (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Serina (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Cataliza la hidrólisis de enlaces peptídicos adyacentes a aminoácidos hidrófobos. (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Tripsina (A)</p> Signup and view all the answers

<p>Hidrólisis de enlaces peptídicos. (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Cambia la conformación de la proteína, alterando la actividad catalítica. (A)</p> Signup and view all the answers

<p>La adición de grupos fosfato mediante fosforilación. (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Ser, Thr o Tyr. (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Su unión altera la conformación del sitio activo. (D)</p> Signup and view all the answers

<p>La regulación enzimática no afecta la estructura del sitio activo. (B)</p> Signup and view all the answers

<p>Reducir la energía de activación (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Se separa y queda disponible para un nuevo ciclo (A)</p> Signup and view all the answers

<p>Por interacciones no covalentes (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Modelo de ajuste inducido (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Interacciones no covalentes seleccionadas (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Proporcionan un molde y orientan a los sustratos correctamente (A)</p> Signup and view all the answers

<p>Tienen una función catalítica que aumenta la presión de las reacciones. (B)</p> Signup and view all the answers

<p>Temperatura y pH (A)</p> Signup and view all the answers

<p>Aceptar electrones de un sustrato (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Se forma NAD+ (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Inhibición por retroalimentación (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Se inhibe la actividad de la enzima (B)</p> Signup and view all the answers

<p>Unión de moléculas pequeñas en sitios reguladores (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Están involucradas en la transferencia de grupos químicos (A)</p> Signup and view all the answers

<p>La enzima se activa nuevamente (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Participan en reacciones de transferencia de grupos químicos (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Transportan grupos químicos necesarios para la reacción. (B)</p> Signup and view all the answers

<p>Grupo prostético (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Holoenzimas (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Catalizan las reacciones aumentando la velocidad. (D)</p> Signup and view all the answers

<p>La porción proteica de una proteína conjugada (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Participan en reacciones específicas junto a las enzimas. (A)</p> Signup and view all the answers

<p>Las enzimas se unen a sus sustratos en sitios activos. (B)</p> Signup and view all the answers

<p>Acelera la velocidad de reacción sin ser consumida. (A)</p> Signup and view all the answers

Cambio en la actividad enzimática por unión en un sitio diferente al activo.

La estructura tridimensional que afecta la función enzimática tras la unión de moléculas reguladoras.

Cambios químicos como la adición de grupos fosfato que alteran la actividad enzimática.

Adición de grupos fosfato a residuos de aminoácidos que regula la enzima.

Influencia de otras proteínas que pueden regular la actividad de una enzima.

Condición intermedia durante una reacción química que facilita el fortalecimiento de enlaces.

Proteínas que actúan como catalizadores biológicos, acelerando reacciones químicas.

Una serín proteasa que cataliza la hidrólisis de enlaces peptídicos en proteínas.

Familia de enzimas que digieren proteínas mediante la hidrólisis de enlaces peptídicos.

Regiones específicas en las enzimas donde se lleva a cabo la reacción química.

Sustancias que aumentan la velocidad de reacciones sin consumirse.

La energía necesaria para alcanzar el estado de transición en una reacción.

Velocidad a la que ocurre una reacción química.

Estado en el que la velocidad de formación de productos es igual a la de reactivos.

La sustancia sobre la que actúa la enzima en una reacción.

Las sustancias resultantes de una reacción enzimática.

Sustancias que aceleran una reacción química sin ser consumidas en el proceso.

Formadas por la unión de una enzima y su cofactor o coenzima.

La parte proteica de una proteína conjugada que necesita un grupo prostético.

Componente no aminoacídico unido covalentemente a una apoproteína.

Elemento no proteico que ayuda a la actividad de las enzimas, puede ser inorgánico o orgánico.

Es la unión de una enzima con su sustrato durante la reacción química.

Son fuerzas que unen sustratos a las enzimas sin formar enlaces químicos permanentes.

Modelo que describe cómo el sustrato encaja perfectamente en el sitio activo de la enzima.

Es un modelo que sugiere que la unión del sustrato modifica la forma de la enzima y viceversa.

Nicotinamín adenin dinucleótido, transportador de electrones en reacciones redox.

Forma reducida de NAD+, transporta electrones al donar energía.

Pérdida de electrones por una sustancia, convirtiéndose en ion positivo.

Ganar electrones, convirtiendo una sustancia en una forma más negativa.

Regulación enzimática donde un producto inhibe a una enzima de su propia síntesis.

Moléculas que transfieren electrones entre reactivos durante las reacciones redox.