Biología Celular - Metabolismo Celular

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Questions and Answers

¿Qué rol fundamental juegan las enzimas en el metabolismo celular?

  • Las enzimas proporcionan energía para las reacciones químicas.
  • Las enzimas actúan como catalizadores, acelerando las reacciones químicas. (correct)
  • Las enzimas regulan la permeabilidad de la membrana celular.
  • Las enzimas almacenan información genética para la síntesis de proteínas.

En una reacción enzimática, ¿cuál es el efecto de la enzima sobre el equilibrio entre sustratos y productos?

  • La enzima aumenta la concentración de sustratos.
  • La enzima no altera el equilibrio entre sustratos y productos. (correct)
  • La enzima desplaza el equilibrio hacia los sustratos.
  • La enzima desplaza el equilibrio hacia los productos.

En ausencia de la enzima, ¿qué limita la velocidad de la reacción?

  • La alta temperatura del ambiente.
  • La energía de activación necesaria para alcanzar el estado de transición. (correct)
  • La presencia de productos.
  • La baja concentración de sustratos.

¿Qué afirmación es correcta sobre el estado de transición en una reacción enzimática?

<p>El estado de transición es un estado intermedio de alta energía. (B)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la razón principal por la que las reacciones enzimáticas son mucho más rápidas que las reacciones no enzimáticas?

<p>Las enzimas disminuyen la energía de activación necesaria para la reacción. (D)</p> Signup and view all the answers

En relación con la estructura y función de las enzimas, ¿qué afirmación es CORRECTA?

<p>Las enzimas pueden ser proteínas o moléculas de ARN. (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué propiedad de las enzimas explica su capacidad para acelerar las reacciones químicas sin ser consumidas?

<p>Las enzimas son catalizadores, no se modifican en el proceso. (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de los siguientes NO es un factor que afecta la actividad enzimática?

<p>Color del sustrato. (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es el papel del estrés en la conversión del estado de transición en enzimas?

<p>Facilita la conversión al estado de transición. (A), Disminuye la energía de activación necesaria. (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de los siguientes aminoácidos es crucial en el sitio activo de las serín proteasas?

<p>Serina (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué función cumple la quimotripsina entre las serín proteasas?

<p>Cataliza la hidrólisis de enlaces peptídicos adyacentes a aminoácidos hidrófobos. (D)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes enzimas digiere enlaces adyacentes a aminoácidos básicos como la lisina?

<p>Tripsina (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipo de reacción cataliza la quimotripsina?

<p>Hidrólisis de enlaces peptídicos. (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cómo afecta la unión de una molécula reguladora a una enzima?

<p>Cambia la conformación de la proteína, alterando la actividad catalítica. (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es un mecanismo común de regulación enzimática?

<p>La adición de grupos fosfato mediante fosforilación. (C)</p> Signup and view all the answers

¿Qué residues pueden ser fosforilados para regular la actividad enzimática?

<p>Ser, Thr o Tyr. (C)</p> Signup and view all the answers

¿Qué función tiene el sitio alostérico en las enzimas?

<p>Su unión altera la conformación del sitio activo. (D)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes afirmaciones es incorrecta sobre la regulación enzimática?

<p>La regulación enzimática no afecta la estructura del sitio activo. (B)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es el papel principal de las enzimas en las reacciones químicas?

<p>Reducir la energía de activación (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué sucede con la enzima después de que el sustrato se convierte en producto?

<p>Se separa y queda disponible para un nuevo ciclo (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cómo se une el sustrato al lugar activo de la enzima?

<p>Por interacciones no covalentes (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué modelo describe la interacción entre la enzima y el sustrato en el que ambos cambian conformación?

<p>Modelo de ajuste inducido (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipo de interacciones permiten que los sustratos se unan a las enzimas?

<p>Interacciones no covalentes seleccionadas (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué papel juegan las enzimas en la formación del estado de transición de una reacción?

<p>Proporcionan un molde y orientan a los sustratos correctamente (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre las enzimas es incorrecta?

<p>Tienen una función catalítica que aumenta la presión de las reacciones. (B)</p> Signup and view all the answers

¿Qué factores pueden influir en la actividad enzimática?

<p>Temperatura y pH (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la función principal del NAD+ en las reacciones de oxido-reducción?

<p>Aceptar electrones de un sustrato (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué ocurre cuando el NADH dona electrones?

<p>Se forma NAD+ (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es un método común de regulación de la actividad enzimática?

<p>Inhibición por retroalimentación (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué sucede cuando aumenta la concentración del producto sintetizado en una ruta metabólica?

<p>Se inhibe la actividad de la enzima (B)</p> Signup and view all the answers

¿Qué representa la regulación alostérica en el contexto de las enzimas?

<p>Unión de moléculas pequeñas en sitios reguladores (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué papel juegan otras coenzimas en los procesos metabólicos?

<p>Están involucradas en la transferencia de grupos químicos (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es el resultado de una disminución en la concentración del producto sintetizado?

<p>La enzima se activa nuevamente (C)</p> Signup and view all the answers

Además de NAD+, ¿qué otra función pueden tener las coenzimas?

<p>Participan en reacciones de transferencia de grupos químicos (C)</p> Signup and view all the answers

¿Qué función tienen las coenzimas en el proceso de catálisis enzimática?

<p>Transportan grupos químicos necesarios para la reacción. (B)</p> Signup and view all the answers

¿Qué componente no aminoacídico se menciona como parte de la estructura de las proteínas conjugadas?

<p>Grupo prostético (C)</p> Signup and view all the answers

¿Cómo se denominan las enzimas que están compuestas por la apoproteína y el grupo prostético?

<p>Holoenzimas (D)</p> Signup and view all the answers

¿Qué papel desempeñan las enzimas en las reacciones químicas?

<p>Catalizan las reacciones aumentando la velocidad. (D)</p> Signup and view all the answers

Qué es una apoproteína en el contexto de las enzimas?

<p>La porción proteica de una proteína conjugada (C)</p> Signup and view all the answers

Las coenzimas son esenciales porque:

<p>Participan en reacciones específicas junto a las enzimas. (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la relación entre las enzimas y los sustratos?

<p>Las enzimas se unen a sus sustratos en sitios activos. (B)</p> Signup and view all the answers

¿Qué característica define a una enzima como un catalizador biológico?

<p>Acelera la velocidad de reacción sin ser consumida. (A)</p> Signup and view all the answers

Flashcards

Regulación alostérica

Cambio en la actividad enzimática por unión en un sitio diferente al activo.

Conformación de la proteína

La estructura tridimensional que afecta la función enzimática tras la unión de moléculas reguladoras.

Modificaciones covalentes

Cambios químicos como la adición de grupos fosfato que alteran la actividad enzimática.

Fosforilación

Adición de grupos fosfato a residuos de aminoácidos que regula la enzima.

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Interacciones proteicas

Influencia de otras proteínas que pueden regular la actividad de una enzima.

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Estado de transición

Condición intermedia durante una reacción química que facilita el fortalecimiento de enlaces.

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Enzimas

Proteínas que actúan como catalizadores biológicos, acelerando reacciones químicas.

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Quimotripsina

Una serín proteasa que cataliza la hidrólisis de enlaces peptídicos en proteínas.

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Serín proteasas

Familia de enzimas que digieren proteínas mediante la hidrólisis de enlaces peptídicos.

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Sitios activos

Regiones específicas en las enzimas donde se lleva a cabo la reacción química.

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Catalizadores biológicos

Sustancias que aumentan la velocidad de reacciones sin consumirse.

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Energía de activación

La energía necesaria para alcanzar el estado de transición en una reacción.

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Reacción cinética

Velocidad a la que ocurre una reacción química.

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Equilibrio químico

Estado en el que la velocidad de formación de productos es igual a la de reactivos.

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Sustrato (S)

La sustancia sobre la que actúa la enzima en una reacción.

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Productos (P)

Las sustancias resultantes de una reacción enzimática.

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Catalizadores

Sustancias que aceleran una reacción química sin ser consumidas en el proceso.

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Holoenzimas

Formadas por la unión de una enzima y su cofactor o coenzima.

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Apoproteína

La parte proteica de una proteína conjugada que necesita un grupo prostético.

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Grupo prostético

Componente no aminoacídico unido covalentemente a una apoproteína.

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Cofactor

Elemento no proteico que ayuda a la actividad de las enzimas, puede ser inorgánico o orgánico.

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Complejo enzima-sustrato

Es la unión de una enzima con su sustrato durante la reacción química.

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Interacciones no covalentes

Son fuerzas que unen sustratos a las enzimas sin formar enlaces químicos permanentes.

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Modelo de llave y cerradura

Modelo que describe cómo el sustrato encaja perfectamente en el sitio activo de la enzima.

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Ajuste inducido

Es un modelo que sugiere que la unión del sustrato modifica la forma de la enzima y viceversa.

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NAD+

Nicotinamín adenin dinucleótido, transportador de electrones en reacciones redox.

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NADH

Forma reducida de NAD+, transporta electrones al donar energía.

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Oxidación

Pérdida de electrones por una sustancia, convirtiéndose en ion positivo.

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Reducción

Ganar electrones, convirtiendo una sustancia en una forma más negativa.

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Inhibición por retroalimentación

Regulación enzimática donde un producto inhibe a una enzima de su propia síntesis.

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Transportadores de electrones

Moléculas que transfieren electrones entre reactivos durante las reacciones redox.

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Study Notes

Biología Celular - Bloque 1: Introducción - Unidad Didáctica 3: Metabolismo Celular

  • El metabolismo celular está a cargo de las proteínas, que actúan como enzimas.
  • Las enzimas son moléculas, mayoritariamente proteicas, que aceleran las reacciones químicas termodinámicamente posibles.
  • Las enzimas no se consumen ni se alteran permanentemente por la reacción.
  • Aceleran las reacciones químicas sin alterar el equilibrio entre sustratos y productos.
  • Las enzimas disminuyen la energía de activación necesaria para la reacción.
  • El equilibrio de una reacción está determinado por el estado energético final de los sustratos (S) y los productos (P).
  • La energía de activación es necesaria para alcanzar el estado de transición de la reacción.
  • Las enzimas actúan haciendo que las reacciones químicas sean más favorables en términos de velocidad (aumentándola en un millón de veces).
  • Las enzimas actúan sobre sustratos en una zona específica llamada sitio activo.
  • La unión enzima-sustrato forma un complejo enzima-sustrato (ES).
  • El sustrato se transforma en producto en el sitio activo.
  • El sitio activo facilita que ocurran las reacciones transformando el sustrato en producto.
  • La unión del sustrato (S) al sitio activo de la enzima (E) es selectiva.
  • Hay interacciones no covalentes; enlaces de hidrógeno, iónicos e hidrófobos que contribuyen a la especificidad de la unión.
  • Las reacciones pueden involucrar uno o varios sustratos (ej. enlace peptídico requiere dos aa.).
  • Las enzimas proporcionan un molde para aproximar y orientar los sustratos para facilitar la formación del estado de transición.
  • Modelo de la llave y la cerradura: El sustrato tiene una forma complementaria para encajar perfectamente en el sitio activo.
  • Modelo de ajuste inducido: La enzima cambia su forma para acomodar el sustrato y facilitar la transición.
  • Las enzimas aceleran las reacciones alterando la conformación de los sustratos para aproximarlos al estado de transición.
  • La conformación del sustrato y la enzima son modificadas por la unión del sustrato.
  • Las enzimas pueden ser clasificadas en grupos basados en la reacción que catalizan:
    • Oxidorreductasas
    • Transferasas
    • Hidrolasas
    • Liasas
    • Isomerasas
    • Ligasas
  • Otras coenzimas actúan como transportadores de electrones o de grupos. Por ejemplo: NAD y FAD.
  • Algunas vitaminas actúan como componentes cruciales de las coenzimas.
  • La actividad enzimática es regulada por medio de mecanismos como la inhibición por retroalimentación.
  • En la inhibición alostérica, las moléculas pequeñas modifican la conformación de la enzima.
  • La fosforilación de la enzima puede activarla/inactivarla.

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