Biología Celular: Bloque 1 - Introducción

El agua forma enlaces puente de hidrógeno con otras moléculas polares e iones, lo que la hace un solvente ideal. Las moléculas hidrófilas se disuelven en agua, mientras que las hidrófobas no.

Las moléculas no polares tienen poca afinidad por el agua, por lo que tienden a agruparse y evitar el contacto con ella. Esto es importante para la formación de estructuras como las membranas celulares.

El agua es esencial para la vida celular y representa una gran parte de la masa de la célula. Esta molécula tiene la capacidad de formar enlaces puente de hidrógeno.

Los iones son átomos o moléculas con carga eléctrica. Participan en reacciones químicas y procesos celulares, como la transmisión de señales y el mantenimiento del equilibrio ácido-base.

Las células son altamente organizadas y compuestas principalmente por agua, iones inorgánicos y moléculas orgánicas.

Las moléculas orgánicas son moléculas que contienen carbono. Son esenciales para la vida celular y desempeñan una variedad de funciones, como la construcción de estructuras y el almacenamiento de energía.

Las membranas celulares son estructuras que rodean las células y sus organelos, controlando el movimiento de materiales dentro y fuera de ellas.

Las células son unidades complejas que realizan una amplia gama de funciones en los organismos vivos. Desde la replicación hasta la especialización, las células son la base fundamental de la vida.

Un polisacárido formado por dos componentes: amilosa y amilopectina. La amilosa es una cadena lineal de glucosas unidas por enlaces glucosídicos α(1→4), mientras que la amilopectina presenta ramificaciones debido a la presencia de enlaces α(1→6) entre las cadenas de glucosa.

Un enlace glucosídico que se forma entre el carbono 1 (C1) de una glucosa y el carbono 6 (C6) de otra glucosa, creando ramificaciones en la estructura del polisacárido.

Una cadena lineal de glucosa unidas por enlaces α(1→4). Es uno de los dos componentes del almidón y no presenta ramificaciones.

Un polisacárido ramificado formado por unidades de glucosa unidas por enlaces α(1→4) y α(1→6). Es uno de los dos componentes del almidón y es responsable de las características ramificadas.

Un polisacárido estructural que forma la pared celular de las plantas. Está formada por unidades de glucosa unidas por enlaces β(1→4) que le confieren una estructura rígida y fibrosa.

Un enlace glucosídico que se forma entre el carbono 1 (C1) de una glucosa y el carbono 4 (C4) de otra glucosa.

Compuestos orgánicos que son insolubles en agua pero solubles en disolventes orgánicos. Cumplen funciones importantes en el cuerpo, como el almacenamiento de energía, la formación de membranas y la regulación hormonal.

Un tipo de lípido que forma las membranas celulares. Están compuestos de dos moléculas de ácido graso, un grupo de cabeza polar y un grupo de cola no polar.

Parte no polar de un fosfolípido, compuesta por dos moléculas de ácido graso. Repelen el agua.

Parte polar de un fosfolípido, compuesta por un grupo fosfato y un grupo polar unido a él. Atrae el agua.

Moléculas que tienen una parte polar (hidrófila) y una parte no polar (hidrófoba). Los fosfolípidos son un ejemplo de moléculas anfipáticas.

Lípidos que contienen un grupo de cabeza polar compuesto por un carbohidrato. Se encuentran en las membranas celulares y desempeñan un papel en el reconocimiento celular.

Un tipo de lípido que se encuentra en las membranas celulares. Tiene cuatro anillos hidrocarbonados y es una molécula anfipática.

Los aminoácidos se clasifican en cuatro grupos basados en la naturaleza de su cadena lateral: no polares, polares, básicos y ácidos.

Los aminoácidos no polares no interactúan con el agua debido a su naturaleza hidrofóbica. Se encuentran en el interior de las proteínas, lejos del agua.

La glicina (Gly) es el aminoácido más simple, con una cadena lateral "R" que solo contiene un átomo de hidrógeno.

La alanina (Ala), valina (Val), leucina (Leu) e isoleucina (Ile) tienen cadenas laterales hidrocarbonadas que contienen hasta cuatro átomos de carbono.

La prolina (Pro) tiene una cadena lateral cíclica debido a que su grupo amino se une a su cadena lateral.

Los aminoácidos polares pueden formar puentes de hidrógeno con el agua debido a su naturaleza hidrofílica. Se encuentran en la parte externa de las proteínas, en contacto con el agua.

La serina (Ser), treonina (Thr) y tirosina (Tyr) tienen grupos hidroxilo (-OH) en sus cadenas laterales.

La asparagina (Asn) y glutamina (Gln) contienen grupos amida (O=C-NH2) polares, capaces de formar puentes de hidrógeno con el agua.

Aminoácidos con cadenas laterales cargadas positivamente, generalmente en la superficie de las proteínas.

Aminoácidos con cadenas laterales con carga negativa, usualmente en el interior de las proteínas.

Enlace químico que une aminoácidos para formar cadenas de proteínas.

Secuencia lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.

Extremo de un polipéptido que termina con un grupo amino (-NH2).

Extremo de un polipéptido que termina con un grupo carboxilo (-COOH).

La secuencia específica de aminoácidos en una proteína que le da su función.

Dos cadenas polipeptídicas conectadas por enlaces disulfuro.

La disposición tridimensional de una proteína, crucial para su función. Esta estructura surge de las interacciones entre los aminoácidos que la componen.

Método para analizar la estructura tridimensional de las proteínas. Se basa en la difracción de rayos X al atravesar cristales de proteínas.

La secuencia de aminoácidos que componen una proteína.

Disposición regular de aminoácidos en regiones específicas de la cadena de una proteína. Dos formas comunes son la hélice alfa y la hoja beta.

Forma tridimensional global de una proteína, formada por el plegamiento de la estructura secundaria.

Arreglo de múltiples cadenas polipeptídicas (proteínas) que trabajan juntas para formar una estructura funcional.

Proceso complejo y aún no del todo comprendido por el cual una proteína adopta su estructura tridimensional final.

Conjunto de interacciones entre aminoácidos que determinan la forma y función de una proteína.