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Questions and Answers
La sintesi cellulare richiede energia per modificare i legami chimici delle molecole.
La sintesi cellulare richiede energia per modificare i legami chimici delle molecole.
True (A)
Il trasporto di soluti contro gradiente di concentrazione attraverso la membrana cellulare non richiede energia.
Il trasporto di soluti contro gradiente di concentrazione attraverso la membrana cellulare non richiede energia.
False (B)
Il trasporto di molecole cariche attraverso la membrana, contro gradiente elettrochimico, può generare potenziali d'azione.
Il trasporto di molecole cariche attraverso la membrana, contro gradiente elettrochimico, può generare potenziali d'azione.
True (A)
La bioluminescenza è la capacità degli organismi di emanare luce tramite molecole non fluorescenti.
La bioluminescenza è la capacità degli organismi di emanare luce tramite molecole non fluorescenti.
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L'energia per le cellule animali è ricavata principalmente dalla riduzione del glucosio.
L'energia per le cellule animali è ricavata principalmente dalla riduzione del glucosio.
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Secondo la prima legge della termodinamica, l'energia può essere sia creata che distrutta in un sistema chiuso.
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Nei processi biologici, il cambiamento dell'entalpia (ΔH) è considerato un'approssimazione del cambiamento dell'energia interna (ΔE).
Nei processi biologici, il cambiamento dell'entalpia (ΔH) è considerato un'approssimazione del cambiamento dell'energia interna (ΔE).
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Un valore di ΔH negativo (ΔH < 0) indica una reazione endotermica.
Un valore di ΔH negativo (ΔH < 0) indica una reazione endotermica.
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Secondo la seconda legge della termodinamica, i sistemi tendono spontaneamente verso un minor disordine (diminuzione dell'entropia).
Secondo la seconda legge della termodinamica, i sistemi tendono spontaneamente verso un minor disordine (diminuzione dell'entropia).
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La fotosintesi nei vegetali è un processo che consuma energia per sintetizzare substrati utilizzabili nella produzione di energia.
La fotosintesi nei vegetali è un processo che consuma energia per sintetizzare substrati utilizzabili nella produzione di energia.
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L'attivazione allosterica della PKA avviene tramite il legame del cAMP direttamente al sito attivo dell'enzima.
L'attivazione allosterica della PKA avviene tramite il legame del cAMP direttamente al sito attivo dell'enzima.
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Il lisozima è coinvolto nella demolizione delle proteine.
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L'aspirina agisce inibendo la ciclossigenasi, un enzima coinvolto nella produzione di prostaglandine e fattori infiammatori.
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Gli enzimi allosterici seguono la cinetica di Michaelis-Menten.
Gli enzimi allosterici seguono la cinetica di Michaelis-Menten.
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Gli effettori allosterici modificano la velocità massima ($V_{max}$) di una reazione enzimatica.
Gli effettori allosterici modificano la velocità massima ($V_{max}$) di una reazione enzimatica.
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Il legame di un inibitore allosterico stabilizza l'enzima nella sua forma ad alta affinità.
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La penicillina inibisce la sintesi delle proteine nei batteri.
La penicillina inibisce la sintesi delle proteine nei batteri.
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Un attivatore allosterico aumenta il valore della costante di Michaelis ($K_m$).
Un attivatore allosterico aumenta il valore della costante di Michaelis ($K_m$).
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Il sito allosterico di un enzima è identico al sito attivo.
Il sito allosterico di un enzima è identico al sito attivo.
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L'inibizione allosterica aumenta l'attività enzimatica.
L'inibizione allosterica aumenta l'attività enzimatica.
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Un enzima aumenta l'entropia dei substrati per facilitare l'orientamento corretto durante la reazione.
Un enzima aumenta l'entropia dei substrati per facilitare l'orientamento corretto durante la reazione.
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La costante di Michaelis (Km) la concentrazione di substrato alla quale l'enzima opera alla velocit massima.
La costante di Michaelis (Km) la concentrazione di substrato alla quale l'enzima opera alla velocit massima.
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Gli inibitori irreversibili formano legami idrogeno con i residui amminoacidici del sito attivo dell'enzima, bloccandone l'attivit.
Gli inibitori irreversibili formano legami idrogeno con i residui amminoacidici del sito attivo dell'enzima, bloccandone l'attivit.
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In una reazione enzimatica, un'alta concentrazione di substrato ([S] >> Km) implica che la velocit della reazione approssimativamente uguale alla met della velocit massima (Vmax/2).
In una reazione enzimatica, un'alta concentrazione di substrato ([S] >> Km) implica che la velocit della reazione approssimativamente uguale alla met della velocit massima (Vmax/2).
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Gli inibitori non competitivi influenzano la Km di un enzima, aumentando l'affinit dell'enzima per il substrato.
Gli inibitori non competitivi influenzano la Km di un enzima, aumentando l'affinit dell'enzima per il substrato.
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Il ciclo catalitico di un enzima termina con la modificazione permanente del sito attivo.
Il ciclo catalitico di un enzima termina con la modificazione permanente del sito attivo.
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L'equazione di Michaelis-Menten descrive la relazione tra la velocit di una reazione enzimatica e la concentrazione del prodotto.
L'equazione di Michaelis-Menten descrive la relazione tra la velocit di una reazione enzimatica e la concentrazione del prodotto.
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L'adattamento indotto si verifica durante la fase di rilascio dei prodotti nel ciclo catalitico enzimatico.
L'adattamento indotto si verifica durante la fase di rilascio dei prodotti nel ciclo catalitico enzimatico.
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Se la variazione di energia libera di Gibbs ($\Delta$G) positiva, la reazione spontanea.
Se la variazione di energia libera di Gibbs ($\Delta$G) positiva, la reazione spontanea.
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Un enzima efficiente diminuisce la velocit di formazione del prodotto.
Un enzima efficiente diminuisce la velocit di formazione del prodotto.
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Flashcards
Bioenergetica
Bioenergetica
Studio dell'energia necessaria alle cellule per svolgere lavori.
Tipi di lavoro cellulare
Tipi di lavoro cellulare
Sei tipi: sintesi, meccanico, trasporto, elettrico, calore, bioluminescenza.
Sintesi
Sintesi
Energia richiesta per modificare legami chimici delle molecole.
Lavoro meccanico
Lavoro meccanico
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Trasporto contro gradiente
Trasporto contro gradiente
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Legge della termodinamica 1
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Entalpia (ΔH)
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Reazioni endotermiche
Reazioni endotermiche
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Legge della termodinamica 2
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Bioluminescenza
Bioluminescenza
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Reazione spontanea
Reazione spontanea
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Ciclo catalitico
Ciclo catalitico
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Equazione di Michaelis-Menten
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Vmax
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KM
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Inibitori
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Inibizione reversibile
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Inibizione competitiva
Inibizione competitiva
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Inibizione non competitiva
Inibizione non competitiva
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Inibitori irreversibili
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Regolazione allosterica
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Attivazione allosterica
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Sito allosterico
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Inibizione allosterica
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Curva sigmoide
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Costante di Michaelis
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Effettore positivo
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Effettore negativo
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Lisozima
Lisozima
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Cycloossigenasi
Cycloossigenasi
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Study Notes
Bioenergetica
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La cellula ha bisogno di energia per svolgere vari lavori, che possono essere classificati in 6 tipi: sintesi, meccanico, trasporto contro gradiente, elettrico, calore e bioluminiscenza.
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La sintesi richiede energia per modificare i legami chimici delle molecole.
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Il lavoro meccanico comporta mutamenti strutturali o di orientamento, come la contrazione muscolare.
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Il trasporto contro gradiente muove soluti attraverso membrane contro il gradiente di concentrazione, richiedendo proteine di membrana.
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Il lavoro elettrico comporta il trasporto di cariche attraverso membrane contro il gradiente elettrochimico, producendo potenziali d'azione.
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La produzione di calore serve a mantenere la temperatura corporea.
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La bioluminiscenza è la produzione di luce da parte di molecole fluorescenti.
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L'energia per il mondo animale deriva dall'ossidazione del glucosio, che implica lo scambio di atomi di idrogeno e ossigeno.
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L'energia segue un ciclo di trasformazione, con i vegetali che producono i substrati per la produzione di energia tramite fotosintesi.
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I flussi di energia obbediscono alle leggi della termodinamica, con la prima legge che afferma che l'energia non si crea né si distrugge, ma si trasforma, e la variazione dell'entalpia che rappresenta la quantità di calore di una reazione.
Seconda Legge della Termodinamica
- Ogni trasformazione chimico-fisica tende all'aumento del disordine (aumento dell'entropia).
- Le reazioni spontanee sono esoergoniche (ΔG < 0), mentre quelle non spontanee sono endoergoniche (ΔG > 0).
- ΔG = ΔH - TΔS, dove ΔG è l'energia libera, ΔH è l'entalpia, T è la temperatura assoluta e ΔS è l'entropia.
- Una reazione spontanea rilascia energia (esoergonica, ΔG < 0), mentre una reazione non spontanea richiede energia (endoergonica, ΔG > 0).
Reazioni esoergoniche ed endoergoniche
- Le reazioni esoergoniche rilasciano energia sotto forma di calore, mentre le reazioni endoergoniche assorbono energia sotto forma di calore.
- Le reazioni endoergoniche hanno bisogno di energia dagli agenti esterni per poter avvenire.
- Una reazione esoergonica avviene "spontaneamente", rilasciando energia utilizzata per il lavoro.
Energia di attivazione
- Per far avvenire una reazione è necessaria una certa quantità di energia di attivazione.
- Gli enzimi abbassano l'energia di attivazione, accelerando il processo.
- La formazione di un complesso enzima-substrato abbassano l'energia di attivazione e questo processo è fondamentale per l'efficenza della reazione.
- La velocità di una reazione è correlata con l'energia di attivazione mediante l'equazione di Michaelis-Menten.
ATP e il suo ruolo
- L'ATP (adenosin trifosfato) è la principale molecola di trasporto di energia nelle cellule.
- La rottura dei legami fosfato nell'ATP rilascia energia libera, necessaria per i processi cellulari.
- L'ATP rilascia energia per compiere il lavoro quando si trasforma in ADP (adenosin difosfato) + Pi (fosfato inorganico).
Enzimi
- Sono molecole proteiche che agiscono come catalizzatori biologici.
- Accelerano le reazioni chimiche, abbassando l'energia di attivazione.
- Hanno un sito attivo complementare al substrato che si lega grazie a interazioni deboli.
- Il sito attivo subisce un adattamento indotto per facilitare la reazione con il substrato.
- Gli enzimi possono essere regolati allostericamente, che significa che la loro attività può essere modificata dal legame di una molecola a un sito diverso dal sito attivo.
- Possono funzionare in termini di temperatura e pH.
Regolazione allosterica
- L'attività dell'enzima può essere modificata dal legame di una molecola a un sito diverso dal sito attivo.
- Queste molecole sono chiamate effettori allosterici.
- La regolazione allosterica può modificare l'attività di un enzima attraverso uno spostamento, che influenza l'affinità dell'enzima per il substrato.
- L'aggiunta di un gruppo fosfato (fosforilazione) o la sua rimozione (defosforilazione) può modificare l'attività enzimatica.
Altri concetti
- L'inibizione enzimatica comprende inibitori reversibili e irreversibili.
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Description
Questo quiz esplora i vari tipi di lavoro che le cellule svolgono e come esse utilizzano l'energia per realizzarli. Si analizzeranno i processi di sintesi, trasporto, e produzione di energia correlati all'ossidazione del glucosio. Scopri come questi processi sono fondamentali per la vita animale.
