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Questions and Answers
La contrazione muscolare è un esempio di lavoro meccanico che richiede energia cellulare.
La contrazione muscolare è un esempio di lavoro meccanico che richiede energia cellulare.
True (A)
Il trasporto di soluti attraverso la membrana cellulare, seguendo il gradiente di concentrazione, richiede energia e proteine intermembrana.
Il trasporto di soluti attraverso la membrana cellulare, seguendo il gradiente di concentrazione, richiede energia e proteine intermembrana.
False (B)
La bioluminescenza è un processo in cui gli organismi emettono luce grazie a complessi lipoproteici.
La bioluminescenza è un processo in cui gli organismi emettono luce grazie a complessi lipoproteici.
False (B)
Secondo la prima legge della termodinamica, l'energia può essere creata o distrutta a seconda del sistema biologico.
Secondo la prima legge della termodinamica, l'energia può essere creata o distrutta a seconda del sistema biologico.
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In una reazione endotermica, il valore di $\Delta H$ è superiore a zero, indicando che i prodotti hanno meno energia rispetto ai reagenti.
In una reazione endotermica, il valore di $\Delta H$ è superiore a zero, indicando che i prodotti hanno meno energia rispetto ai reagenti.
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La seconda legge della termodinamica afferma che in ogni trasformazione, l'entropia dell'universo diminuisce sempre.
La seconda legge della termodinamica afferma che in ogni trasformazione, l'entropia dell'universo diminuisce sempre.
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L'ossidazione del glucosio comporta uno scambio di atomi di azoto e carbonio per compiere un lavoro cellulare.
L'ossidazione del glucosio comporta uno scambio di atomi di azoto e carbonio per compiere un lavoro cellulare.
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Un enzima aumenta l'entropia dei substrati durante una reazione.
Un enzima aumenta l'entropia dei substrati durante una reazione.
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L'adattamento indotto si verifica quando i prodotti vengono rilasciati dall'enzima.
L'adattamento indotto si verifica quando i prodotti vengono rilasciati dall'enzima.
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La costante di Michaelis (Km) descrive la concentrazione di enzima per cui la reazione avviene alla velocità massima.
La costante di Michaelis (Km) descrive la concentrazione di enzima per cui la reazione avviene alla velocità massima.
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Se la concentrazione del substrato [S] è molto inferiore a Km, Km può essere trascurata nell'equazione di Michaelis-Menten.
Se la concentrazione del substrato [S] è molto inferiore a Km, Km può essere trascurata nell'equazione di Michaelis-Menten.
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Gli inibitori competitivi aumentano la Vmax di una reazione enzimatica.
Gli inibitori competitivi aumentano la Vmax di una reazione enzimatica.
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Un inibitore non competitivo si lega allo stesso sito attivo del substrato.
Un inibitore non competitivo si lega allo stesso sito attivo del substrato.
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Gli inibitori irreversibili formano legami ionici con i residui amminoacidici dell'enzima.
Gli inibitori irreversibili formano legami ionici con i residui amminoacidici dell'enzima.
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La velocità di una reazione enzimatica è sempre lineare rispetto alla concentrazione del substrato.
La velocità di una reazione enzimatica è sempre lineare rispetto alla concentrazione del substrato.
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La reazione è spontanea se è endoergonica e quindi ΔG > 0
La reazione è spontanea se è endoergonica e quindi ΔG > 0
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Il Gas nervino è un inibitore reversibile dell'acetilcolinesterasi che ne diminuisce l'attività.
Il Gas nervino è un inibitore reversibile dell'acetilcolinesterasi che ne diminuisce l'attività.
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Il legame dell’effettore nei siti allosterici modifica la struttura primaria della proteina.
Il legame dell’effettore nei siti allosterici modifica la struttura primaria della proteina.
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L’enzima lisozima ha una funzione antibatterica idrolizzando le pareti cellulari dei batteri.
L’enzima lisozima ha una funzione antibatterica idrolizzando le pareti cellulari dei batteri.
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La cinetica degli enzimi regolati da effettori allosterici segue la legge di Michaelis-Menten.
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L’aspirina è un inibitore dell’enzima lisozima che produce prostaglandine.
L’aspirina è un inibitore dell’enzima lisozima che produce prostaglandine.
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L’attivazione allosterica stabilizza l’enzima nella forma a bassa affinità, determinando quindi l’aumento dell’attività enzimatica.
L’attivazione allosterica stabilizza l’enzima nella forma a bassa affinità, determinando quindi l’aumento dell’attività enzimatica.
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Flashcards
Regolazione allosterica
Regolazione allosterica
Interazione che modifica l'attività di un enzima tramite legame in un sito distinto dal sito attivo.
Attivazione allosterica
Attivazione allosterica
Processo dove un effettore aumenta l'attività enzimatica legandosi in un sito allosterico.
Inibizione allosterica
Inibizione allosterica
Quando un inibitore si lega nel sito allosterico e riduce l'attività enzimatica.
Effettori allosterici
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Cinètica sigmoide
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Reazione spontanea
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Ruolo dell'enzima
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Tensione meccanica negli enzimi
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Ciclo catalitico
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Equazione di Michaelis-Menten
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Vmax
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Km (Costante di Michaelis)
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Inibitori enzimatici
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Inibizione competitiva
Inibizione competitiva
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Inibizione non competitiva
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Energia per Sintesi
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Energia Meccanica
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Trasporto contro gradiente
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Energia Elettrica
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Produzione di Calore
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Bioluminescenza
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Leggi della Termodinamica
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Study Notes
Bioenergetica
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La cellula ha bisogno di energia per svolgere vari tipi di lavoro, classificati in 6 categorie.
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Sintesi: L'energia è necessaria per modificare i legami chimici nelle molecole.
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Meccanico: Cambiamenti nell'orientamento o nella struttura, come la contrazione muscolare.
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Trasporto contro gradiente: Il movimento di sostanze contro il gradiente di concentrazione richiede proteine di membrana e consumo di energia, ad esempio per il trasporto di glucosio o neurotrasmettitori.
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Elettrico: Il trasporto di molecole cariche contro il gradiente elettrochimico crea potenziali d'azione.
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Calore: Mantenimento della temperatura corporea.
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Bioluminescenza: Alcuni organismi emettono luce grazie a molecole fluorescenti, come il GFP.
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L'energia deriva dall'ossidazione di substrati, come il glucosio, attraverso lo scambio di atomi di idrogeno e ossigeno.
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I vegetali producono i substrati per la produzione di energia attraverso la fotosintesi.
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I flussi di energia seguono le leggi della termodinamica.
Prima legge della termodinamica
- L'energia non si crea né si distrugge, ma si trasforma.
- L'energia di un sistema è data dalla differenza tra l'energia immessa e l'energia accumulata nel sistema (energia interna).
Seconda legge della termodinamica
- Ogni cambiamento fisico o chimico tende ad aumentare il disordine (entropia).
- Una reazione è spontanea se è esoergonica (ΔG < 0).
Energia libera (ΔG)
- La spontaneità di una reazione può essere determinata dall'energia libera, che tiene conto dell'entalpia (ΔH) e dell'entropia (ΔS): ΔG = ΔH - TΔS.
- Se ΔG < 0, la reazione è spontanea (esoergonica).
- Se ΔG > 0, la reazione non è spontanea (endoergonica).
Reazioni Esoergoniche ed Endoergoniche
- Reazioni esoergoniche: rilasciano energia (ΔG < 0)
- Reazioni endoergoniche: richiedono energia dall'esterno per avvenire (ΔG > 0)
Diffusione
- La diffusione è un processo esoergonico che porta all'aumento del disordine del sistema.
- Nelle cellule, le reazioni non sono all'equilibrio ma in uno stato stazionario.
- Questo perché devono continuamente avvenire reazioni per permettere il mantenimento dei gradienti di concentrazione.
ATP
- L'ATP (adenosina trifosfato) è fondamentale per fornire energia alle reazioni nei sistemi biologici.
- Idrolisi dell'ATP (ATP + H₂O → ADP + Pi) rilascia energia (ΔG = -7,3 kcal/mol)
- L'energia rilasciata viene utilizzata per svolgere diversi tipi di lavoro cellulare.
Enzimi
- Gli enzimi sono catalizzatori biologici, proteine che accelerano le reazioni chimiche senza essere consumati.
- Abbassano l'energia di attivazione delle reazioni.
- La reazione può avvenire più velocemente.
- Possono essere regolati.
Interazione Enzima-Substrato
- Modello a chiave-serratura: il sito attivo dell'enzima è complementare al substrato.
- Modello ad adattamento indotto: il sito attivo cambia conformazione per adattarsi meglio al substrato.
Regolazione Allosterica
- Gli enzimi allosterici sono regolati da ligandi che si legano in un sito diverso dal sito attivo, modificando la loro struttura e affinità per il substrato.
- La regolazione può essere positiva (attivazione) o negativa (inibizione).
- La regolazione allosterica permette alle cellule di regolare le reazioni in base alle necessità.
Regolazione per fosforilazione e defosforilazione
- Le reazioni chimiche vengono regolate tramite l'aggiunta o la rimozione di gruppi fosfato alle proteine.
- Questo processo altera la conformazione e l'attività dell'enzima.
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Description
Questo quiz esplora i diversi tipi di energia necessari per il funzionamento delle cellule. Scoprirai come la sintesi, il lavoro meccanico, il trasporto contro gradiente, e altri processi biologici dipendono dall'energia. Perfetto per comprendere i principi della bioenergetica.
