Biochimie et Métabolisme - Enzymes-2 (4)
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Questions and Answers

Quel mécanisme implique l'activation irréversible d'une enzyme ?

  • Fixation d'une protéine de contrôle
  • Phosphorylation
  • Contrôle allostérique
  • Protéolyse (correct)
  • Quelle enzyme est responsable de la déphosphorylation ?

  • Phosphatase (correct)
  • Protéase
  • Amidase
  • Kinase
  • Quel type de contrôle enzymatique est considéré comme non covalent ?

  • Contrôle par phosphorylation
  • Activation par protéolyse
  • Contrôle allostérique (correct)
  • Activation par fixation d'une protéine
  • Quelle substance est généralement impliquée dans le signal hormonal par la phosphorylation ?

    <p>ATP</p> Signup and view all the answers

    Quel est l'effet principal de la cascade d'activation dans le métabolisme ?

    <p>Amplification de la réponse signal</p> Signup and view all the answers

    Quel effet a ADP sur la phosphofructokinase dans le métabolisme?

    <p>Il augmente l'affinité de l'enzyme pour le substrat.</p> Signup and view all the answers

    Quelle est la principale différence entre un inhibiteur non compétitif et un effecteur allostérique négatif?

    <p>Un inhibiteur non compétitif augmente la K0.5, un effecteur allostérique négatif la module.</p> Signup and view all the answers

    Tous les énoncés suivants sont vrais concernant les enzymes allostériques, sauf:

    <p>Les effecteurs se lient exclusivement au site actif de l'enzyme.</p> Signup and view all the answers

    Quelles méthodes font partie de la régulation par activité de l'enzyme?

    <p>Protéolyse et phosphorylation.</p> Signup and view all the answers

    Quelle est la principale conséquence d'une carence en niacine ?

    <p>Pellagre</p> Signup and view all the answers

    Quel est le potentiel d’oxydoréduction du couple NAD+/NADH+H+ ?

    <p>-0.32 V</p> Signup and view all the answers

    À quelle longueur d'onde NADH absorbe-t-il la lumière ?

    <p>340 nm</p> Signup and view all the answers

    Quel processus est influencé par la concentration de substrat dans le cas des réactions enzymatiques ?

    <p>La vitesse maximale (vmax)</p> Signup and view all the answers

    Quelle vitamine est également connue sous le nom de PP et est liée à la prévention de la pellagre ?

    <p>Vitamine B3</p> Signup and view all the answers

    Quel type de contrôle permet une réponse immédiate à des changements de concentration de métabolites?

    <p>Contrôle allostérique</p> Signup and view all the answers

    Quelle caractéristique est associée au contrôle transcriptionnel?

    <p>Régulation adaptative</p> Signup and view all the answers

    Qu'est-ce qui influence la vitesse de synthèse d'une enzyme?

    <p>La concentration en coenzymes</p> Signup and view all the answers

    Comment les coenzymes agissent-elles dans une réaction enzymatique?

    <p>Elles participent à la stochiométrie de la réaction</p> Signup and view all the answers

    Quel mode de régulation est responsable d'une réponse à moyen terme dans l'organisme?

    <p>Contrôle par modification covalente</p> Signup and view all the answers

    Les facteurs de transcription peuvent être influencés par?

    <p>Des hormones et métabolites</p> Signup and view all the answers

    Quel est le niveau de contrôle associé à une réponse de plusieurs heures à plusieurs mois?

    <p>Contrôle transcriptionnel</p> Signup and view all the answers

    Quel facteur ne joue pas un rôle dans la vitesse de réaction limitante d’une voie métabolique?

    <p>Structure d'une enzyme</p> Signup and view all the answers

    Quelles sont les coenzymes généralement dérivées de?

    <p>Vitamines</p> Signup and view all the answers

    Quel type de régulation permet d'économiser les ressources de l'organisme?

    <p>Régulation transcriptionnelle</p> Signup and view all the answers

    Quel est le rôle principal des coenzymes d’oxydoréduction?

    <p>Transfert d’équivalents réducteurs</p> Signup and view all the answers

    Quelle caractéristique définit les groupes prosthétiques par rapport aux cosubstrats?

    <p>Ils sont solidement fixés par des liaisons covalentes.</p> Signup and view all the answers

    Le coenzyme NAD est également connu sous quel nom?

    <p>Niacine</p> Signup and view all the answers

    Parmi ces coenzymes, lequel est considéré comme un coenzyme flavinique?

    <p>FAD</p> Signup and view all the answers

    Quelle enzyme type utilise le coenzyme NAD dans des réactions métaboliques?

    <p>Déshydrogénase</p> Signup and view all the answers

    Quelle est la fonction principale d'une oxydase?

    <p>Oxyder le substrat en transférant sur l'oxygène</p> Signup and view all the answers

    Quel élément caractérise les coenzymes pyridiniques comme le NAD et le NADP?

    <p>Ils jouent un rôle dans le transfert d'électrons.</p> Signup and view all the answers

    Qu'est-ce qui définit un cosubstrat par rapport à un groupe prosthétique?

    <p>Ils ne participent qu’à une seule réaction.</p> Signup and view all the answers

    Quelle affirmation définit le mieux une réaction limitante dans une chaîne enzymatique?

    <p>Elle est la première réaction spécifique et irréversible de la voie.</p> Signup and view all the answers

    Qu'est-ce qu'un coenzyme d'oxydoréduction?

    <p>Une molécule responsable de transférer des électrons lors de réactions métaboliques.</p> Signup and view all the answers

    Quel est le rôle principal du Coenzyme A dans le métabolisme?

    <p>Il participe à la synthèse des acides gras et au cycle de l'acide citrique.</p> Signup and view all the answers

    Comment la vitesse de la réaction limitante est-elle influencée?

    <p>Elle dépend de l’activité enzymatique et de la concentration de l'enzyme.</p> Signup and view all the answers

    Pourquoi les enzymes sont-elles en excès dans une chaîne de réactions enzymatiques?

    <p>Pour s'assurer que la réaction limitante se produise suffisamment rapidement.</p> Signup and view all the answers

    Quelle est la caractéristique principale d'une enzyme régulatrice?

    <p>Elle ajuste la concentration d'un métabolite spécifique au besoin cellulaire.</p> Signup and view all the answers

    Quel énoncé est vrai concernant l'intégration des connaissances sur les propriétés des enzymes?

    <p>Les enzymes peuvent être régulées par des inhibiteurs et des activateurs.</p> Signup and view all the answers

    Quel facteur n'affecte pas directement l'activité d'une enzyme?

    <p>La couleur de l'enzyme.</p> Signup and view all the answers

    Quelle affirmation décrit le mieux la régulation métabolique?

    <p>Elle permet d'ajuster l'offre métabolique à la demande cellulaire.</p> Signup and view all the answers

    La première réaction d'un cycle métabolique doit être:

    <p>Spécifique à la voie et irréversible.</p> Signup and view all the answers

    Study Notes

    Biochimie et Métabolisme - Enzymes-2: Régulation + Coenzymes

    • Les enzymes jouent un rôle essentiel dans les réactions métaboliques.
    • La vitesse des réactions enzymatiques est régulée.
    • La régulation métabolique ajuste la production de métabolites au besoin cellulaire.
    • Les enzymes régulatrices catalysent les réactions limitantes des voies métaboliques.
    • L'adaptation de l'offre métabolique à la demande cellulaire est un processus essentiel.

    Régulation métabolique

    • Ajuster la concentration d'un métabolite spécifique en fonction du besoin cellulaire.
    • Accélérer la production lorsque la demande est insatisfaite.
    • Freiner la production lorsque la demande est satisfaite (principe de régulation).
    • L'enzyme régulant une voie métabolique catalyse la réaction limitante.

    Réaction limitante

    • Dans une chaîne de réactions, les enzymes sont en excès sauf pour la réaction limitante.
    • L'étape régulatrice se trouve souvent au début de la chaîne de réactions.
    • La première réaction de la chaîne est spécifique à une voie métabolique, souvent irréversible.
    • La vitesse de la réaction est influencée par la disponibilité en substrat et en co-enzyme associés.
    • Influence de l'activité et de la concentration de l'enzyme.

    Disponibilité en substrat

    • Approvisionnement en précurseur A et flux métabolique.
    • Compétition avec d'autres réactions.
    • Approvisionnement en coenzyme CoE et sa régénération.

    Activité de l'enzyme

    • Activation par protéolyse (irréversible).
    • Activation par fixation d'une protéine de contrôle.
    • Contrôle par phosphorylation/déphosphorylation (covalent, réversible).
    • Contrôle allostérique (non covalent, réversible).

    Phosphorylation/Déphosphorylation

    • Phosphorylation (serine, thréonine, ou tyrosine) catalysée par une kinase.
    • Déphosphorylation par une phosphatase.
    • Le contrôle hormonal par des réactions P/dé-P.
    • La cascade d'activation permet l'amplification de la réponse signal.

    Adaptation de l'offre métabolique à la demande

    • La glycolyse, la néoglucogénèse, le cycle de l'acide citrique et la chaîne respiratoire sont des régulations importantes.

    Contrôle allostérique

    • Activateurs et inhibiteurs (métabolites amont/aval, retour négatif).
    • Les enzymes allostériques ont des effecteurs qui se lient sur des sites allostériques distincts du site substrat.
    • Augmentation ou diminution de l'affinité envers le substrat.

    Phosphofructokinase (glycolyse)

    • L'étape régulatrice dans la glycolyse.
    • Contrôle allostérique par ATP et ADP.

    Coenzymes

    • Substances non protéiques nécessaires à l'activité de certaines enzymes.
    • Elles ne sont pas des protéines, donc pas sujettes à des mutations.
    • Retournent à leur état initial après réaction.
    • Participent à la stochiométrie de la réaction.
    • Généralement dérivées de vitamines.
    • Transférent des électrons, des atomes ou des molécules.
    • Deux types de mécanismes: cosubstrat et groupe protéthétique.

    Coenzymes d'oxydoréduction

    • Transfert d'électrons, atomes d'hydrogène et ions hydrure.
    • Coenzymes pyridiniques (NAD et NADP).
    • Coenzymes flaviniques (FAD et FMN).
    • Coenzymes lipoïques.
    • Coenzymes quinoniques.
    • Coenzymes héminiques.

    Oxydases, Déshydrogénases, Hydroperoxydases, Oxygénases

    • Enzymes spécifiques qui catalysent des réactions d'oxydoréduction.
    • Exemple: extraction d'équivalents réducteurs du métabolite AH2.
    • L'enzyme extrait les électrons de AH2 et les transporte vers le coenzyme réduit, libérant de l'énergie.

    Coenzyme NAD(P)

    • Présent dans beaucoup de réaction métaboliques.

    Coenzyme FAD

    • Présent dans la voie métabolique, pour la chaîne respiratoire.

    Coenzymes de transfert de groupes d'atomes

    Coenzyme A (CoA)

    • Transporte les groupes acyles, par ex. acétyle à deux carbones.
    • Dérivé de l'acide pantothénique.
    • Carrefour des voies métaboliques.

    Régulation par concentration de l'enzyme

    • La vitesse de synthèse et de dégradation (turnover) de l'enzyme.
    • Facteurs de transcriptions qui régulent la synthèse de l'enzyme.
    • Induction si la synthèse est accélérée et répréssion sinon.
    • Contrôle hormonal et/ou métabolique des facteurs de transcription.

    Contrôle des enzymes

    • Niveau cellulaire (allostérique ≤ à la seconde).
    • Niveau physiologique (covalent, secondes à minutes).
    • Niveau adaptatif transcriptionnel, cellulaire ou organisme (heures-mois).

    NAD+ et FAD, Coenzymes transporteurs d'électrons

    NADP (Coenzyme)

    • Impliqué dans les voies biosynthétiques.
    • Agit comme un réducteur (NADPH) dans les réactions anaboliques.
    • Fournit les équivalents réducteurs dans ces réactions.

    Résumé

    • Les pages comprennent beaucoup de détails sur les différentes mécanismes de la régulation métabolique.
    • Les coenzymes jouent des rôles importants dans les transferts d'électrons, les groupes d'atomes et l'extraction d'énergie.

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