Biochimie - Cursul Nr. 1 - Introducere

<p>Fenilalanină (B)</p> Signup and view all the answers

<p>Selenopropionic (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Cisteină (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Toate cele de mai sus (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Asparagină (A)</p> Signup and view all the answers

<p>Este stabilită prin legături puternice, covalentă, între lanțurile polipeptidice. (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Hemoglobină (B)</p> Signup and view all the answers

<p>Se dezorganizează reversibil, dar poate fi refăcută după îndepărtarea denaturantului. (A)</p> Signup and view all the answers

<p>Un proces prin care o proteină își modifică conformația reversibil sub acțiunea unui factor chimic. (A)</p> Signup and view all the answers

<p>O moleculă care se leagă de o proteină și îi modifică conformația, influențând funcția sa. (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Activa funcția proteinei. (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Este stabilizată prin legături covalente între subunități. (B)</p> Signup and view all the answers

<p>Alosteria se referă la modificarea funcției unei proteine sub acțiunea unui factor chimic. (A)</p> Signup and view all the answers

<p>Acilare (B), Amidificare (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Permit reacții precum amidificarea și stabilitatea electroliților amfoteri. (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Stabilizează structura prin formarea legăturilor disulfidice. (B)</p> Signup and view all the answers

<p>Conectează aminoacizii prin intermediul grupelor Cα–NH2 și –COOH. (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Pot acționa ca electroliți amfoteri în soluții. (B)</p> Signup and view all the answers

<p>Metionină (A)</p> Signup and view all the answers

<p>Grupare hidroxil (OH) (A)</p> Signup and view all the answers

<p>Acid metilvalerianic (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Cinci (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Seleno-aminobutanoic (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Cisteină (B)</p> Signup and view all the answers

<p>Cisteină (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Serină (A)</p> Signup and view all the answers

<p>Rupertul legăturilor peptidice din proteine cu ajutorul apei. (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Hidroliza totală. (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Hidroliza chimică distruge mai mulți aminoacizi decât cea enzimatică. (A)</p> Signup and view all the answers

<p>Denaturarea. (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Cea generată prin denaturare termică. (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Modificările de pH în afara intervalului normal pot fi periculoase. (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Peptidaze. (B)</p> Signup and view all the answers

<p>După origine, conformație și compoziție. (B)</p> Signup and view all the answers

<p>Carbon (B)</p> Signup and view all the answers

<p>Mangan (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Iod (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Apă (C)</p> Signup and view all the answers

<p>15% (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Legături covalente (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Numărul elementelor chimice prezente în corpul uman este limitat, dar diversitatea lor permite o gamă largă de reacții. (B)</p> Signup and view all the answers

<p>Compoziția chimică a corpului uman variază în funcție de vârstă și sex. (B)</p> Signup and view all the answers

<p>Transaminare (A)</p> Signup and view all the answers

<p>Stabilizează structura terțiară și cuaternară (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Pentru că pot reacționa cu acizi și baze. (A)</p> Signup and view all the answers

<p>Structura terțiară devine mai rigidă (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Legătură covalentă (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Grupare indol (A)</p> Signup and view all the answers

<p>Aminoacizii se descompun înainte de a se topi, la temperaturi ridicate. (B)</p> Signup and view all the answers

<p>Prezența concomitentă a grupărilor –COOH (acidă) și –NH2 (bazică) în moleculă. (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Forma B, cu gruparea carboxil ionizată (–COO-) și gruparea aminică ionizată (–NH3+). (A)</p> Signup and view all the answers

<p>Solubilitatea aminoacizilor în apă depinde de catena laterală a acestora. (A)</p> Signup and view all the answers

<p>Grupare hidroxil (B)</p> Signup and view all the answers

<p>Prolina are o grupare aminică secundară, în loc de o grupare aminică primară. (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Ambele grupări, carboxil și aminică, se protonează (–COOH, –NH3+). (D)</p> Signup and view all the answers

<p>-S-S- (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Glicozilarea (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Aminoacizii proteinogeni diferă prin natura catenei R. (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Funcții specifice (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Formarea legăturilor disulfuridică (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Se găsesc mai ales la microorganisme. (A)</p> Signup and view all the answers

<p>Un derivat al prolinei. (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Sunt implicați în metabolismul proteinelor. (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Legături de van der Waals (B), Legături ionice (C), Legături de hidrogen (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Hemoglobina este un tetramer compus din doi monomori α-globină și doi monomeri β-globină. (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Schimbarea conformației unei proteine sub acțiunea unor factori chimici exteriori. (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Structura tridimensională a proteinei este perturbată. (A)</p> Signup and view all the answers

<p>Alosteria poate fi pozitivă sau negativă. (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Inhibarea unei enzime (B)</p> Signup and view all the answers

<p>Catenele au direcții opuse. (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Foaie pliată antiparalelă (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Treizeci de catene polipeptidice înfășurate într-un superhelix cu răsucire stânga. (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Legături de hidrogen între grupările -NH și -CO din catene adiacente. (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Atât α-helix, cât și foaie pliată (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Structura proteinelor se schimbă reversibil, dar nu poate fi refăcută în condiții normale. (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Formeză o structură antiparalelă β-pliată. (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Scade solubilitatea proteinelor prin concurența ionilor sărurilor cu proteinele pentru legarea moleculelor de apă. (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Este neutră. (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Conțin un număr mai mare de resturi de aminoacizi acizi decât de resturi de aminoacizi bazici. (B)</p> Signup and view all the answers

<p>La pH&lt;pHi, proteina se va găsi sub formă cationică. (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Influențează conformația și activitatea biologică a proteinelor. (B)</p> Signup and view all the answers

<p>O metodă de separare a proteinelor în funcție de sarcina lor electrică. (A)</p> Signup and view all the answers

<p>Prezența unor catalizatori. (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Va prezenta o solubilitate minimă. (D)</p> Signup and view all the answers

Structura chimică principală a organismului, incluzând diverse elemente chimice.

Carbon, oxigen şi hidrogen sunt cele mai abundente elemente în corp.

Element chimic cu 50% abundenţă în corp, esenţial pentru biomolecule.

Element cu 20% abundenţă în corp, vital pentru respiraţie.

Componentul cel mai abundent din corp, reprezentând 64% din masă.

Substanţe esenţiale pentru structura şi funcţia celulelor, constituind 15% din corp.

Substanţe nutritive importante, reprezentând 15% din corp.

Substanţe care constituie 5% din corp, necesare în cantităţi mici.

Aminoacid α-amino și propionic, cunoscut prin abrevierea Ala (A).

Aminoacid α-amino și izovalerianic, notat Val (V).

Aminoacid α-amino- și izocapronic, abreviat Leu (L).

Aminoacid α-amino-β- și metilvalerianic, notat Ile (I).

Aminoacid α-amino-β- și hidroxipropionic, abreviat Ser (S).

Aminoacid α-amino-β- și hidroxibutiric, notat Thr (T).

Aminoacid α-amino-β- și tiopropionic, identificat prin Cis (C).

Aminoacid α-amino-S- și metiltiobutanoic, notat Met (M).

Reacții determinate de grupările Cα–NH2 și Cα–COOH, cum ar fi dezaminarea și amidificarea.

Proprietatea esențială a aminoacizilor, care asigură unirea acestora în polipeptide.

Varianta specifică a fiecărui aminoacid ce determină proprietăți particulare.

Importante în stabilizarea structurilor prin formarea legăturilor disulfidice.

Capacitatea aminoacizilor de a acționa ca acizi sau baze datorită grupărilor -COOH și -NH2.

Metodă standard pentru separarea proteinelor plasmatice.

Scindarea legăturilor peptidice din proteine cu ajutorul apei.

Scindarea doar a unor legături peptidice, rezultând polipeptide mai mici.

Ruperea tuturor legăturilor peptidice, eliberând aminoacizii.

Enzime care catalizează hidroliza proteinelor în organism.

Dezorganizarea structurii proteinelor fără afectarea structurii primare.

Când structura proteinei se restabilește prin îndepărtarea agentului denaturant.

Proteinele sunt clasificate după origine, conformație, și compoziție.

Un aminoacid care are un grup carboxil în lanțul lateral, esențial pentru neurotransmițători.

Un aminoacid amidic derivat din acidul aspartic, important în sinteza proteinelor.

Un aminoacid cu rol în metabolismul celular și neurotransmiterea.

Un aminoacid amidic derivat din acidul glutamic, esențial pentru metabolismul azotului.

Un aminoacid esențial cu grupări amino, important în biosinteza proteinelor.

Un aminoacid cu grupări guanidino, important în sinteza proteinelor și a ureei.

Un aminoacid aromatic esențial, precursor al neurotransmițătorilor.

Este cel mai înalt nivel de organizare al proteinelor, rezultat din interacțiuni între catene polipeptidice.

Unități monomere identice sau diferite care formează un oligomer în structura cuaternară.

Proteină tetrametrică formată din doi monomeri α și doi β, responsabilă pentru transportul oxigenului în sânge.

Modificarea conformației unei proteine prin legarea unor factori chimici specifici, care pot influența activitatea biologică.

Substanțe chimice care se leagă de situsuri specifice ale proteinelor, provocând modificări în activitatea acestora.

Locuri specifice pe proteine unde se leagă efectorii alosterici, provocând o modificare conformațională.

Proprietatea alosteriei de a permite revenirea proteinei la conformația inițială după îndepărtarea efectorului.