Biochimica dei Glicoconiugati e Glicoproteine
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Questions and Answers

Qual è il primo passo nella sintesi dei monosaccaridi attivati a partire dal glucosio?

  • Fosforilazione ad opera di una esochinasi (correct)
  • Attivazione in UDP-glucosio
  • Isomerizzazione a fruttosio-6-fosfato
  • Trasformazione in glucosio-1-fosfato

Quale nucleotide è utilizzato per attivare il glucosio-1-fosfato?

  • UTP (correct)
  • GTP
  • CTP
  • ATP

Cosa viene formato dall'azione di un'epimerasi su UDP-glucosio?

  • GDP-mannosio
  • N-acetil-galattosamina-UDP
  • UDP-galattosio (correct)
  • UDP-xilosio

Quale reazione avviene sul fruttosio-6-fosfato?

<p>Transaminazione (D)</p> Signup and view all the answers

Quale è l'ultimo passo nella trasformazione della N-acetil-glucosamina-6-fosfato?

<p>Trasformazione in N-acetil-galattosamina-UDP (B)</p> Signup and view all the answers

Quale ruolo ha il glucosio-6-fosfato in condizioni di abbondanza energetica?

<p>Essere convertito in fruttosio-6-fosfato (B)</p> Signup and view all the answers

In quale fase si produce l'UDP-xilosio?

<p>Da UDP-acido glucuronico (C)</p> Signup and view all the answers

Qual è il prodotto finale della trasformazione del GDP-mannosio attraverso una reduttasi e un'epimerasi?

<p>GDP-fucosio (D)</p> Signup and view all the answers

Quali sono le due principali famiglie di glicoproteine?

<p>N-glicoproteine e O-glicoproteine (D)</p> Signup and view all the answers

Qual è il primo zucchero che si lega nelle O-glicoproteine?

<p>N-acetil-galattosamina (C)</p> Signup and view all the answers

Dove avviene la biosintesi delle O-glicoproteine?

<p>Nel Golgi (B)</p> Signup and view all the answers

Qual è il legame chimico tra un residuo di serina e la N-acetil-galattosamina nelle O-glicoproteine?

<p>Legame O-glicosidico (C)</p> Signup and view all the answers

Quale tipo di glicoproteina è più abbondante nelle cellule?

<p>O-glicoproteine (A)</p> Signup and view all the answers

Che ruolo hanno le mucine nelle O-glicoproteine?

<p>Rivestire la superficie delle cellule epiteliali (C)</p> Signup and view all the answers

Quale residuo amminoacidico è coinvolto nel legame con la N-acetil-glucosamina nelle N-glicoproteine?

<p>Asparagina (D)</p> Signup and view all the answers

Quale struttura rappresenta il primo dominio nelle mucine?

<p>CORE 1 (D)</p> Signup and view all the answers

Qual è la principale ragione per cui l'evoluzione ha scelto gli amminoacidi rispetto agli zuccheri per la formazione delle proteine?

<p>Gli zuccheri sono meno stabili rispetto agli amminoacidi. (D)</p> Signup and view all the answers

Cosa sono le glicosiltransferasi?

<p>Enzimi che trasferiscono residui glucidici a proteine o lipidi. (D)</p> Signup and view all the answers

Qual è un effetto della glicazione non enzimatica sulle proteine?

<p>Le rende più ingombranti e meno funzionali. (A)</p> Signup and view all the answers

Dove si possono trovare le glicosiltransferasi?

<p>Sulla membrana del reticolo endoplasmatico e della membrana plasmatica. (C)</p> Signup and view all the answers

Che cosa caratterizza la glicazione non enzimatica?

<p>Avviene lentamente e non specificamente. (D)</p> Signup and view all the answers

Quali sono le caratteristiche delle glicoproteine?

<p>Sono strutture labili e difficili da analizzare. (D)</p> Signup and view all the answers

Quali fattori contribuiscono all'elevato numero di combinazioni di carboidrati?

<p>La ciclicità e le posizioni di legame degli ossidrili. (B)</p> Signup and view all the answers

Qual è una conseguenza di un'iperglicemia prolungata riguardo alla glicazione delle proteine?

<p>Si verificano legami non specifici che compromettono la funzione delle proteine. (D)</p> Signup and view all the answers

Dove inizia la sintesi dell'N-glicano?

<p>Nel reticolo endoplasmatico (A)</p> Signup and view all the answers

Qual è la funzione del dolicolo-fosfato nella sintesi delle N-glicoproteine?

<p>Comportarsi da intermedio lipidico (A)</p> Signup and view all the answers

Chi interviene per attaccare il primo residuo N-acetil-glucosamina al dolicolo-fosfato?

<p>Una glucosiltransferasi (B)</p> Signup and view all the answers

Quale tipo di modifica è descritta nella sintesi delle N-glicoproteine?

<p>Modifica co-traduzionale (D)</p> Signup and view all the answers

Cosa accade al dolicolo-fosfato durante la sintesi?

<p>Resta inserito nella membrana del reticolo endoplasmatico (C)</p> Signup and view all the answers

Qual è il seguente passo dopo l'attacco del primo residuo N-acetil-glucosamina?

<p>L'attacco del secondo residuo N-acetil-glucosamina (D)</p> Signup and view all the answers

Quante ripetizioni di isopentenile contiene la molecola di dolicolo-fosfato?

<p>19 (B)</p> Signup and view all the answers

Quale dei seguenti passaggi NON è coinvolto nella sintesi delle N-glicoproteine?

<p>Il trasferimento dell'oligosaccaride al lato citoplasmatico (D)</p> Signup and view all the answers

Quale composto è fondamentale per avviare la sintesi dell'N-glicoproteina?

<p>Dolicolo-fosfato (D)</p> Signup and view all the answers

Quanti residui di saccaridi sono presenti nell'oligosaccaride finale?

<p>7 (B)</p> Signup and view all the answers

Quale sostanza viene attaccata sequenzialmente dopo la prima e la seconda N-acetil-glucosamina?

<p>Mannosio (C)</p> Signup and view all the answers

Dove avviene principalmente la sintesi dell'N-glicoproteina?

<p>Nel reticolo endoplasmatico (C)</p> Signup and view all the answers

Qual è il ruolo della flippasi nel processo di sintesi delle N-glicoproteine?

<p>Trasferire dolicolo-fosfato e zuccheri attivati (A)</p> Signup and view all the answers

Qual è il primo zucchero ad essere attaccato durante la sintesi delle N-glicoproteine?

<p>N-acetil-glucosamina (D)</p> Signup and view all the answers

Perché gli zuccheri attivati non possono spostarsi direttamente dal citoplasma al reticolo endoplasmatico?

<p>Perché non esistono trasportatori per zuccheri attivati (A)</p> Signup and view all the answers

Quale enzima è responsabile della rimozione di mannosio dopo la formazione della catena oligosaccaridica?

<p>Mannosidasi (C)</p> Signup and view all the answers

Qual è il numero totale di residui saccaridici dopo l'azione delle glicosiltransferasi?

<p>14 (C)</p> Signup and view all the answers

Cosa avviene dopo la rimozione di tre glucosi e un mannosio dalla catena oligosaccaridica?

<p>La proteina glicosilata viene trasferita al Golgi (A)</p> Signup and view all the answers

Quale tipo di legame si forma tra la catena oligosaccaridica e la proteina?

<p>Legame N-glicosidico (B)</p> Signup and view all the answers

Quale proteina ha una funzione finale di idrolasi lisosomiale?

<p>Glicoproteine con sequenza consenso specifica (B)</p> Signup and view all the answers

Quante glicosiltransferasi intervengono nel processo descritto?

<p>Quattro (C)</p> Signup and view all the answers

Dopo il trasferimento della catena oligosaccaridica, quale enzima rimuove il residuo di mannosio nel Golgi?

<p>Mannosidasi (B)</p> Signup and view all the answers

Qual è la base della struttura che rappresenta il core biosintetico di tutte le N-glicoproteine?

<p>Una catena di 14 saccaridi (D)</p> Signup and view all the answers

Flashcards

Attivazione dei monosaccaridi

Processo che rende i monosaccaridi utilizzabili dagli enzimi nella sintesi dei glicoconiugati, combinandoli con nucleotidi come UTP, GTP e CMP.

UDP-glucosio

Forma attivata del glucosio, utilizzata nella sintesi di oligosaccaridi, ottenuta dall'UDP-glucosio tramite una transferasi utilizzando UTP.

Sintesi di UDP-glucosio

Processo che trasforma il glucosio in UDP-glucosio, sfruttando l'energia per creare una forma utilizzabile nella biosintesi di glicoconiugati.

Sintesi di GDP-mannosio

Processo che attiva il mannosio utilizzando GDP (Guanidin difosfato).

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N-acetil-glucosamina-UDP

Forma attivata della N-acetil-glucosamina utilizzata nella sintesi di glicoconiugati.

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Glucosio-6-fosfato

Forma fosforilata del glucosio, un intermedio chiave nel metabolismo del glucosio.

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Glicoconiugati

Molecole formate da monosaccaridi legati a proteine o lipidi, svolgendo importanti funzioni biologiche.

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Energia nella sintesi dei glicoconiugati

Il processo di attivazione dei monosaccaridi per la sintesi dei glicoconiugati richiede molta energia, sottraendola al glucosio che è la fonte principale di energia del corpo.

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Carboidrati isomeri

I carboidrati possono esistere in molteplici forme isomeriche a causa della loro struttura complessa, includendo diverse configurazioni, ciclizzazioni (furanosica e piranosica) e posizioni di legame.

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Glicosiltransferasi

Enzimi specifici che aggiungono residui glucidici a proteine o lipidi o tra zuccheri.

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Glicazione non enzimatica

Processo spontaneo, chimico, di aggiunta di glucosio a proteine (es. albumina, emoglobina) in condizioni di iperglicemia prolungata.

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Glicoproteine

Proteine con catene di zuccheri attaccate (glicosilazione).

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Stabilità amminoacidi vs. zuccheri

Gli amminoacidi sono strutturalmente più stabili degli zuccheri, e il loro utilizzo in proteine richiede un controllo e dispendio energetico minore rispetto all'utilizzo di zuccheri.

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Luoghi di glikosiltransferasi

Le glicosiltransferasi possono essere trovate associate al reticolo endoplasmatico, all'apparato di Golgi e alla membrana plasmatica.

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Specificità glicosiltransferasi

Gli enzimi di glicosiltransferasi hanno specificità per lo zucchero attivato, l'accettore dello zucchero, il tipo di legame e la topologia.

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Difficoltà di studio delle glicoproteine

Le glicoproteine sono strutture labili, rendendo difficile lo studio dettagliato delle loro catene saccaridiche.

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O-glicosilazione

Processo di aggiunta di zuccheri alle O-glicoproteine nel Golgi.

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Mucine

Glicoproteine sulla superficie delle cellule epiteliali che producono muco.

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Legami glicosidici

Legame covalente che unisce i residui di zucchero alle proteine nelle glicoproteine.

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N-acetil-galattosamina

Zucchero che lega le O-glicoproteine.

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Biosintesi delle O-glicoproteine

Avviene nel Golgi successivamente alla sintesi della proteina nel RER.

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Gruppi sanguigni

Determinati da antigeni presenti sulla superficie delle cellule, spesso glicoproteine.

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Sintesi N-glicoproteine

Processo di aggiunta di zuccheri ad una proteina (N-glicano) che avviene contemporaneamente alla sintesi proteica, coinvolgendo reticolo endoplasmatico e apparato di Golgi.

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Modifica co-traduzionale

Aggiunta di N-glicano alla proteina durante la sua sintesi.

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N-acetil-glucosamina

Primo zucchero aggiunto alla catena oligosaccaridica di una N-glicoproteina.

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Dolicolo-fosfato

Intermedio lipidico, trasportatore, che porta gli zuccheri al sito di sintesi delle N-glicoproteine.

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Reticolo Endoplasmatico

Primo compartimento cellulare coinvolto nella sintesi delle N-glicoproteine, dove inizia la sintesi del N-glicano.

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Apparato di Golgi

Secondo compartimento cellulare coinvolto nella sintesi delle N-glicoproteine, dove continua il processo di sintesi.

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UDP-N-acetil-glucosamina

N-acetil-glucosamina attivata, necessaria per il primo passaggio della sintesi.

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Epta-saccaride

Un oligosaccaride composto da sette residui saccaridici legati tra loro.

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N-glicano

Un tipo di oligosaccaride legato ad una catena laterale di asparagina in una proteina.

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Flippasi

Un enzima di membrana che trasferisce molecole lipidiche da un lato all'altro della membrana del reticolo endoplasmatico.

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Lato luminale del reticolo endoplasmatico

La parte interna del reticolo endoplasmatico, dove avviene la sintesi di proteine e glicoproteine.

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Cosa rende possibile la sintesi di N-glicoproteine nel RE?

La presenza di dolicolo-di-fosfato, un trasportatore di zuccheri, che permette di assemblare l'oligosaccaride sul lato citosolico del RE e poi di trasportarlo sul lato luminale, dove si trova la proteina in formazione.

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Dove avviene la sintesi di N-glicoproteine?

La sintesi delle N-glicoproteine inizia sul lato citosolico del reticolo endoplasmatico (RE) e prosegue sul lato luminale del RE, dove si sta formando la proteina.

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Oligosaccaride iniziale

La sequenza di zuccheri che si attacca inizialmente alla proteina durante la N-glicosilazione, costituita da 14 residui.

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Trasferimento dell'oligosaccaride

Il processo di trasferimento dell'oligosaccaride dallo zucchero donatore alla proteina.

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Rimozione degli zuccheri

Dopo la N-glicosilazione, tre glucosi e un mannosio vengono rimossi dall'oligosaccaride.

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Core biosintetico

La struttura dell'oligosaccaride dopo la rimozione degli zuccheri, rappresenta la base di tutte le N-glicoproteine.

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Sequenza consenso

Una sequenza specifica di amminoacidi nelle proteine che determina il tipo di glicosilazione.

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Idrolasi lisosomiale

Una proteina specifica che svolge la sua funzione all'interno dei lisosomi, organelli deputati alla digestione cellulare.

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Spazio luminale

Lo spazio interno di un organello cellulare, come il reticolo endoplasmatico o il Golgi.

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Study Notes

Biochimica dei Glicoconiugati e Glicoproteine

  • La biochimica dei carboidrati riguarda la loro funzione strutturale, non solo energetica
  • Il dogma centrale della biologia, pur essendo un punto di partenza, necessita di revisione.
  • Esistono oltre 200.000 proteine, ciascuna con specifiche funzioni differenti.
  • L'aggiunta di molecole ai glicoconiugati modifica la loro funzione e struttura, un processo chiamato glicosilazione.
  • Le glicoproteine hanno carboidrati legati covalentemente a proteine.
  • I monosaccaridi sono le unità di base dei glicani.
  • I monosaccaridi includono glucosio, N-acetil-glucosamina, galattosio, N-acetil-galattosamina, mannosio, xilosio, acido glucuronico, fucosio e acido sialico.
  • La sintesi dei monosaccaridi attivati avviene sia nel citoplasma che nel nucleo, a partire dal glucosio.
  • La sintesi nel citoplasma avviene tramite fosforilazione, isomerizzazione e attivazione in UDP-zucchero (ad es. UDP-glucosio, UDP-galattosio)
  • La sintesi nel nucleo genera UDP-acido sialico.
  • La dieta fornisce monosaccaridi che possono essere attivati in UDP-zucchero (ad es. UDP-galattosio, UDP-mannosio, UDP-fucosio).
  • Le glicosiltransferasi sono enzimi che catalizzano l'attaccamento degli zuccheri alle proteine e ai lipidi per la sintesi di glicoproteine e glicolipidi.
  • Le glicosilazioni non enzimatici avvengono spontaneamente quando il glucosio lega in modo non specifico le proteine creando modifiche di funzione.
  • Le O-glicoproteine hanno zuccheri legati mediante legame ad un ossigeno di residui di serina o treonina.
  • Le O-glicopotine includono mucine e antigeni dei gruppi sanguigni.
  • Le N-glicoproteine hanno zuccheri legati mediante legame ad un gruppo amminico di una asparagina.

N-glicoproteine

  • La sintesi delle N-glicoproteine è un processo co-traduzionale che inizia nel reticolo endoplasmatico rugoso.
  • Gli zuccheri vengono legati ad una proteina in via di formazione tramite un trasportatore di membrana detto dolicolo-fosfato.
  • La sequenza delle modifiche include l'aggiunta di N-acetil-glucosamine successive e mannosi, e poi glucosio, il cui numero e tipo determinano la funzione finale della glicoproteina.
  • Le N-glicoproteine includono una vasta gamma di proteine cellulari ed extracellulari.

Altri O-glicoproteine importanti

  • Gli antigeni del gruppo sanguigno ABO sono un esempio di O-glicoproteine.
  • Le variazioni nelle catene di zuccheri determinano i diversi gruppi sanguigni A, B, AB o 0.
  • L'antigene Sial-Lewis X, rilevato sulle cellule tumorali, è un altro importante antigene di O-glicoproteina correlato al loro comportamento in quanto si lega e influenza la metastasi.

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Questo quiz esplora la biochimica dei glicoconiugati e glicoproteine, evidenziando la loro struttura e funzione. Discuteremo l'importanza della glicosilazione e il ruolo dei monosaccaridi nella sintesi dei glicani. Preparati a testare le tue conoscenze su queste molecole essenziali della vita.

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