Biochimia: Importanța și Ramurile Sale

Biochimie - Biomolecule, Aminoacizi, Structură, Clasificare, Rol Biologic

• Biomolecurile sunt molecule macroscopice și microscopice complexe care formează organisme vii
• Aminoacizii sunt blocurile de construcţie ale proteinelor
• Structura aminoacizilor include un atom de carbon central (α-carbon), legat de un atom de hidrogen, un grup amino, un grup carboxil şi un radical (R) variabil
• Clasificarea aminoacizilor se face pe baza proprietăţilor radicalului (R)
• Aminoacizii pot fi clasificati in base pe polaritate: nepolari (hidrofobi), polari neincarcati (hidrofili) şi polari incarcati (acizi sau bazici)
• Rolul biologic al aminoacizilor este divers,incluzând formarea proteinelor, activarea unor enzime si sinteza unor molecule esențiale

Biochimie - Deosebiri

• Biochimia structurală (statică, descriptivă) descrie structura chimică a materiei vii (P, G, L, AN), proprietățile şi rolul lor.
• Biochimia metabolică (dinamică) prezintă metabolismul (P, G, L, AN) şi reglarea hormonală/enzimatică a proceselor metabolice în organism.
• Biochimia clinică (funcţională) investighează procesele chimice ce determină manifestarea vitalităţii.

Biochimie - Importanţă

• Ofereşte cunostinţe necesare înțelegerii stării de sănătate și a mecanismelor patogenice.
• Permite tratarea eficientă a avitaminozelor, deficienţelor şi hiperfuncţiilor endocrine.
• Explică modul de acţiune al medicamentelor, oferind date necesare pentru sinteza de substanțe farmaceutice dorite.

Biochimie - Compoziţia chimică şi organizarea materiei vii

• Elementele chimice cunoscute - cca. 100, un număr limitat participă la formarea materiei vii.
• Bioelemente/elemente biogene sunt elementele chimice ce formează organismele vii.
• Grupe de bioelemente: organogene (C, H, O, N, P, S), minerale (metale: Na, K, Ca, Mg, Zn, Mn, Fe, Cu, Cr, V, Mo; nemetale: Cl, I, F, Br)
• Macroelementele (C, H, O, N, P, S) sunt mai prezente in organismosu
• Microelementele sunt prezente in organism în cantități mai mici.

Rolul macroelementelor nemetale

• Oxigenul: componentă a proteinelor, glucidelor, lipidelor şi altor biomolecule, esenţial în procesul respiraţiei.
• Carbonul: componentă fundamentală a tuturor organismelor vii, intră în componenţa moleculelor organice complexe (carbohidraţi, lipide, proteine, acizi nucleici).
• Hidrogenul: componentă in aproape toate moleculer organice, participă la crearea mediului acid în organism.
• Azotul: componentă fundamentală a aminoacizilor, proteinelor şi acizilor nucleici.
• Sulf: componentă importantă a aminoacizilor (cisteină, metionină), proteinelor, vitaminelor şi coenzimelor.
• Clor: componentă esenţială în acidul clorhidric (HCI) din sucul gastric, activând unele enzime şi participând la transportul gazelor respiratorii.
• Fosfor: componentă a acizilor nucleici, proteinelor, lipidelor, vital în procese precum producerea de energie şi structura osoasă.

Rolul macroelementelor metale

• Potasiu: principalul cation intracelular, esențial pentru funcționarea musculaturii, transmiterea impulsurilor nervoase şi activarea enzimelor.
• Sodiu: principalul cation extracelular, important pentru menținerea presiunii osmotice, transportul substanțelor prin membrane şi funcționarea sistemului nervos.
• Calciu: componentă importantă în ţesuturi mineralizate (dentină, smalț, oase), crucial pentru coagularea sângelui, contracția musculară şi transmiterea impulsurilor nervoase.
• Magneziu: present in organism in cantitati mari, esenţial pentru funcţionarea muschilor si a sistemului nervos

Biomolecule

• Biomolecurile provin din alimentaţie sau sunt sintetizate de organism, având roluri structurale şi fiziologice
• Classificare dupa complexitate: biomicromolecule (monomeri), biomolecule complexe și biomacromolecule (biopolimeri)

Grupe funcţionale

• Grupele funcţionale conferă proprietăţile chimice, fizice şi biologice ale moleculelor organice;
• Exemple de grupe functiionale: carboxil (-COOH), aldehidică (-CHO), hidroxil (-OH), amino (-NH₂), amidică (-CONH₂), sulfhidril (-SH), carbonil (=CO).

Tipuri de legături chimice

• Legăturile covalente: legătură stabilă între atomi ce implică partajarea de electroni.
  • Legătura covalentă nepolară: Între atomi identici de nemetale
  • Legătura covalentă polară: Între atomi diferiţi de nemetale
• Legătura covalentă donor-acceptor: un atom (donor) cedează o pereche de electroni al unui atom (acceptor)
• Interacţiuni non-covalente: forţele Van der Waals, legături electrostatice, legături de hidrogen.
• Legături ionice: interactiuni atractive electrostatice între ioni de semne opuse.

Particularităţi structurale ale materiei VII

• Materiile vii se caracterizează printr-un grad înalt de organizare, funcţii strict determinate, metabolism și capacitatea de autoreplicare/transmisie a informaţiei genetice.

Caracteristicile generale ale aminoacizilor

• Sunt derivați ai acizilor organici, conţinând o grupare amino (-NH2) şi carboxil (-COOH).
• Grupa amino poate fi ataşată la diferiţi atomi de carbon, producând diverse tipuri de aminoacizi.
• Proteinele umane conţin doar α-aminoacizi.

Funcțiile aminoacizilor (AA)

• Elemente structurale fundamentale pentru proteine.
• Precursori pentru hormoni, baze azotate, porfirine, vitamine si amine biogene ale altor neuromediatori.

AA proteinogeni şi neproteinogeni

• AA proteinogeni formează proteinele; sunt codificati genetic printr-o succesiune specifică de codoni din ADN.
• AA neproteinogeni nu intră în structura proteinelor, dar joacă alte funcții biologice.

AA proteinogeni necodificați

• Unele AA sunt produse prin modificări post-translaţionale, cum ar fi hidroxiprolina şi hidroxiizină

AA neproteinogeni

• Acesti aminoacizi nu formează lanțuri proteice, dar au alte funcții biologice.

α-Aminoacizi (AA)

• Unități fundamentale pentru sinteza proteinelor.
• Conțin grupe carboxil (-COOH), amino (-NH2) și un radical (R).

Stereoizomeria aminoacizilor

• Două molecule sunt stereoizomere dacă sunt formate din aceiași atomi, dar atomii au poziționări diferite spațial.
• Stereoizomerii sunt împărțiți în izomeri optici și geometrici.
• Aminoacizii în sistemele biologice sunt în principal izomeri L.

Clasificarea și structura chimică a AA

• Clasificarea aminoacizilor: nepolari (hidrofobi), polari neîncărcaţi (hidrofili), polari încărcaţi (acizi sau bazici) în funcţie de structura chimică a radicalului (R)
• Structura chimică a aminoacizilor: include grupele funcționale (-COOH, -NH2).

Proprietățile fizico-chimice ale aminoacizilor (AA)

• Proprietăţile AA sunt determinate de radicalul (R).
• Aminoacizii pot fi neutri, acizi sau bazici.
• Radicalii hidrofili pot prezenta grupe functional -COO- sau -NH3+, afectând comportamentul acido-bazic al aminoacidului.

Clasificarea AA după proprietăţile fizico-chimice (polaritate)

• Aminoacizi nepolari (hidrofileInfo): glicina, alanina, valina etc.
• Aminoacizi polari neîncărcaţi (hidrofil): serină, treonină, cisteină etc.
• Aminoacizi polari încărcaţi: acizi (aspartic şi glutamic), bazici (lizină, arginină, histidină)

Clasificarea AA în funcţie de structura chimică a radicalului

• Grupe functionale: aliphatic, tio, hidroxi etc.
• Radicali ciclici şi alifatici, tio, hidroxi

Clasificarea AA dupa numarul grupărilor -COOH si -NH2

• Monoamino-monocarboxilici (alanina, fenilalanină).
• Monoamino-dicarboxilici (acid aspartic).
• Diamino-monocarboxilici (lizină)

Clasificarea AA după rolul biologic

• AA esenţiali (indispensabili): organismul nu ii poate sintetiza pe cont propriu - trebuie asigurați prin dieta.
• AA semi-esenţiali (semi-indispensabili): organisme pot sintetiza, dar nu întotdeauna la rate ce satisfac cerinţele organismului.
• AA neesenţiali (dispensabili): organismul ii poate sintetiza.

Structura chimică a AA (exemple)

• Prezentarea structurilor chimice ale câtorva aminoacizi reprezentativi.

Rolul proteinelor

• Proteinele au roluri structurale, catalitice, reglatoare, de transport, de menținere a presiunii oncotice a sângelui, de contracție musculară şi de protecţie.

Structura primară a proteinelor

• Este secvența de aminoacizi legaţi prin legături peptidice.
• Determinarea structurii primare se realizează prin metode precum hidroliza acidă, cromatografie şi descifrare pe N şi C terminale.

Formarea legăturilor peptidice

• Legătura peptidică se formează între grupele x-carboxil şi x-amino a doi aminoacizi, cu eliminare de o moleculă de apă.

Peptide şi proteine

• Peptide: lanţuri scurte de aminoacizi.
• Proteine: lanţuri lungi de aminoacizi, constituite din multe aminoacizi.

Proprietăţile legăturii peptidice

• Legătura peptidică este planară şi partial o legătură dublă.
• Are forme de rezonanță (ceto şi enol).
• Fiecare legătură peptidică poate forma legături de hidrogen.
• Prolina formează legături peptidice atipice.

Nomenclatura peptidelor

• Peptidele primesc nume bazate pe denumirile de AA, începând cu AA din capătul N-terminal şi terminând cu AA C-terminal.

Structura primară a proteinelor

• Secvența de aminoacizi determinată genetic şi specifică fiecar proteine.
• Este esențială pentru conformația și funcția proteinelor.

Importanţa clinică a structurii primare a proteinelor (exemplu: anemia falciformă)

• Modificări ale structurii primare pot avea un impact semnificativ asupra funcției şi structurii proteinelor.
• Exemplu: anemia falciformă determinată de o substituție punctuală de aminoacizi în structura primară a hemoglobinei, rezultând o patologie severă.

Determinarea structurii primare a proteinelor (metode)

• Hidroliza acidă şi cromatografie.
• Descifrare pe N şi C terminale prin diverse metode (Edman, Acabori).

Supra punerea segmentelor de peptide

• Supra punerea unor peptide prin hidroliza proteinei prin metode enzimatice (exemplu: tripsina) sau chimice (brômura cianidică)..

Metoda Edman

• Procedură pentru determinarea secvenței unui lanț peptidic.
• Se efectuează scindarea AA din capătul N-terminal pentru determinarea secvenţei

Metoda Acabori

• Metoda pentru determinarea AA C-terminal, folosind hidrazină..

Metoro folosind reducători: NaBH4 sau LiBH4

• Metoda folosind reducatori, pentru a transforma grupări carboxil in grupe alcooli.

Structura secundară a proteinelor

• Este aranjarea spaţială ordonată a catenei polipeptidice datorită legăturilor de hidrogen dintre grupele peptidice.
• Forme de structură secundară: alfa-helix şi beta-sheet.
• Clasificarea după tipul de conformaţie.

Caracteristicile α-spiralei

• Este o structură elicoidală, dreaptă.
• Stabilize de legaturi de hidrogen între grupele peptidice aflate la intervale regulate.
• Radicalii laterali ai aminoacizilor sunt orientati spre exterior.
• Regulate: distanta între 2 resturi de AA este de 3.5 A, si un helix are 3.6 resturi de AA.

Caracteristici ale AA-urilor ce diminuează formarea elicei

• Presența aminoacizilor de tip prolina sau aminoacizi cu radicali voluminoși, inhibă formarea spiralei.
• Radicali cu grupuri hidrofile de asemenea pot afecta formarea elicei.

Structura secundară beta-structură

• Este o structură pliată similar unei foii cu legături de hidrogen intercatenare.
• Poate fi paralelă sau antiparalelă.
• Caracteristici diferite faţă de a-spirală. Diferențe de distanță, tip de interacțiuni, aspect spatial.

Structura terţiară a proteinelor

• Este forma tridimensională finală a catenei polipeptidice.
• Este stabilită de interacțiuni (covalente sau necovalente) între radicalii laterali ai aminoacizilor.
• Prezentarea formele stabile, globulară (exemplu: Mioglobina şi Hemoglobina) şi fibrilară(exemplu :Colagenul)

Legaturi ce stabilesc structura tertiara

• Legături covalente: disulfidice, esterice, pseudopeptidice
• Legaturi necovalente, slabe: hidrogen, hidrofobe, ionice

Folding

• Procesul de plierea unei catene polipeptidice la o configurație specifică cu conformație tertiară.
• Specificitatea determina activitatea biologică a proteinei.
• Radicalii hidrofili se concentreaza la exterior, iar cei hidrofobi la interior

Structura cuaternară

• Aranjament spațial al două sau mai multe catene polipeptidice pentru formarea unei structuri complexe.
• Subunități (protomeri sau monomeri)
• Stabilizată de interacțiuni necovalente, forţele Van der Waals, electrostatice, legături de hidrogen, disulfidice, pseudopeptidice

Molecula hemoglobinei

• Hemoglobina compusă din patru subunităţi (protomeri), care fiecare sunt integrate cu un hem.
• Functia sa principala este de transport al oxigenului în organism.

Legături ce determină şi stabilizează structura cuaternară

• Legături necovalente (de hidrogen, forţele Van der Waals, electrostatice, forţe hidrofobe) de asemenea legături covalente (disulfidice).
• Interacțiunea prin suprafeţe complementare joaca un rol important în stabilitatea structurii cuaternare.
• Fenomenul de cooperare este important in cazul anumitor proteine.

Colagenul

• Este proteina cea mai răspândită în organism, constituind o componentă esenţială a ţesutului conjunctiv,osul.
• Structura sa unice o face foarte rezistent
• Structura primară: succesiunea repetitiva de aminoacizi
• Structura secundară: α-spirală laxa, stabilizata de interacțiuni sterice între inelele Pro şi hidroxiPro.
• Structura tertiara si cuaternară: formarea tropocolagenului și asamblarea acestuia in fibrile si fibre.

Particularități structurale ale colagenului

• Predominanta aminoacizilor Gly, Pro si HidroxiPro.
• Tipuri de catene polipeptidice (α1, α2, α3) si numeroase subtipuri
• Formarea structurilor tropocolagenului, iar combinarea acestora in fibrile de colagen.
• Prezența legăturilor covalentă incrucișate între catenele polipeptidice.

Structura primară a colagenului

• Catene polipeptidice curbate, alcătuite din aproximativ 1000 AA.
• Succesiune repetitivă (Gly-X-Y)n.
• Prezența a Pro și hidroxiPro in catene

Particularități structurale ale colagenului (2)

• a-spirala colagenică (alfa spirală): simetrie elicoidală specifică , răsucită spre stânga, mai laxă decat α-spirala clasica (1 spiră — 3.3 resturi de AA).
• Stabilizada de interacțiunile sterice intre radicalii laterali ai proteinelor.

Particularități structurale ale colagenului (3)

• Tropocolagenul: Unitate structurală a colagenului format din cate 3 α-catene spiralate.
• Legaturi de hidrogen între diferite catene.

Particularitățile structurii colagenului (4)

• Structura cuaternară a colagenului: aşezarea subunităţilor de tropocolagen sub formă de trepte, fiecare moleculă fiind deplasată cu 1/4 din lungime față de moleculele vecine.
• Monomerii sunt legați prin legături covalente incrucisate intermoleculare, conferind rezistenta mecanica.
• Colagenul formeaza fibrile si fibre de colagen din asocieri ale microfibrilelor.

Clasificarea proteinelor

• Proteine simple (holoproteine).
• Proteine conjugate (heteroproteine/proteide): Nucleoproteine, cromoproteine, fosfoproteine, lipoproteine, metaloproteine, glicoproteine.

Proteine simple (holoproteine) - Exemplu: Histone

• Localizate în nucleu, conţin AA bazici (Arg, Lys).
• Au sarcină pozitivă, legate electrostatic cu acizii nucleici.
• Rol: reglearea metabolică a activităţii genomului şi structural.

Albuminele

• Principalele proteine plasmatice.
• Au masă moleculară mică.
• Sunt cu sarcină negativă şi solubile în apă.
• Rol: determinare presiunea oncotică şi transportul substanţelor în sânge.

Proteine conjugate (heteropoteinelor/proteide) - Exemplu: Nucleoproteine

• Compuse din proteine şi acizi nucleici.
• Exemplu: cromatina şi ribosomii.
• Rol: stocare, transmitere şi expresie a materialul genetic şi biosinteza proteinelor

Cromoproteine

• Compuse din proteină + grupă protetică colorată (hem, citocrom etc.).
• Exemple: mioglobina, hemoglobina, enzime cu grupă protetică heme etc.
• Rol: transportul oxigenului, reacții de oxidoreducere şi senzații de lumina si culoare.

Mioglobina şi hemoglobina

• Mioglobina (Mb): formată dintr-un singur lanţ polipeptidic, rol in stocarea oxigenului
• Hemoglobina (Hb): formată din 4 lanţuri polipeptidice (2 alfa şi 2 beta), rol in transportul oxigenului si reglare a cantitatii de CO2 in sânge

Fosfoproteine

• Conţin acid fosforic legat de hidroxiaminoacizi (Ser, Tre).
• Exemple: glicogen fosforilaza, cazeinogen, vitelina etc.
• Rol: stocare de energie, material structural în procesele de dezvoltare si crestere.

Lipoproteine

• Proteine + lipide (fosfolipide, acizi graşi, colesterol).
• Rol: structurali a celulelor, transport de substanţe liposolubile (vitamine, hormoni, medicamente).
• Clasificate dupa densitate.

Glicoproteine

• Proteine + glucide (glucozamine, galactozamine, etc.).
• Rol: receptori, componenţa structurală a membranelor celulare, protecție a mucoaselor.

Metaloproteine

• Proteine + ioni metalici (Fe, Cu, Zn).
• Exemple: Feritina, Transferina, Ceruloplasmina
• Rol: stocare a metalelor, transport şi reacţii catalitice.

Acest quiz explorează conceptele de bază ale biochimiei, inclusiv ramurile sale principale și rolul bioelementelor în organismul viu. De asemenea, se discută despre importanța biochimiei în tratamentele medicale și diversele procese biochimice esențiale pentru viață.