Biochemie Quiz über Enzyme
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Questions and Answers

Welche der folgenden Enzymtypen katalysieren Redoxreaktionen?

  • Oxidoreduktasen (correct)
  • Lyasen
  • Transferasen
  • Hydrolasen

    • Was ist das Hauptmerkmal von Transferasen?

  • Sie spalten Moleküle unter Wasseraufnahme.
  • Sie katalysieren die Übertragung funktioneller Gruppen. (correct)
  • Sie ändern die Struktur von Molekülen, ohne Bindungen zu brechen.
  • Sie erzeugen Energie durch Hydrolyse von ATP.

    • Welches Enzym ist ein Beispiel für eine Ligase?

  • Katalase
  • Adenylatcyclase
  • Peptidyl-prolyl-cis-trans-Isomerase
  • DNA-Ligase (correct)

    • Welches der folgenden Merkmale beschreibt Hydrolasen am besten?

    <p>Sie spalten Bindungen durch den Einsatz von Wasser.</p> Signup and view all the answers

    Was charakterisiert Coenzyme im Vergleich zu prosthetischen Gruppen?

    <p>Sie können gleichzeitig von vielen Enzymen genutzt werden.</p> Signup and view all the answers

    Welches Modell beschreibt die Bindung von Substraten an Enzyme heute?

    <p>Induced-fit Modell</p> Signup and view all the answers

    Wie beeinflusst die Temperatur die Reaktionsgeschwindigkeit, laut der Arrhenius Gleichung?

    <p>Reaktionsgeschwindigkeit nimmt exponentiell zu mit steigender Temperatur</p> Signup and view all the answers

    Welche Art von Bindungen ist am häufigsten an der Substratbindung im aktiven Zentrum beteiligt?

    <p>Nicht-kovalente Bindungen</p> Signup and view all the answers

    Was beschreibt die Gibbs-Helmholtz-Gleichung?

    <p>Die Triebkraft einer chemischen Reaktion durch freie Enthalpie.</p> Signup and view all the answers

    Welche Bedingung sorgt für eine exergone Reaktion?

    <p>𝛥H &lt; 0 und 𝛥S &gt; 0.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen trifft auf das Massenwirkungsgesetz zu?

    <p>Es beschreibt Konzentrationsverhältnisse im chemischen Gleichgewicht.</p> Signup and view all the answers

    Wie kann die Reaktionsgeschwindigkeit durch Enzyme beeinflusst werden?

    <p>Sie kann um den Faktor 10^17 erhöht werden.</p> Signup and view all the answers

    Was geschieht im Verlauf einer chemischen Reaktion, abgesehen von der Änderung der freien Enthalpie?

    <p>Der Übergangszustand hat die höchste Energie im Reaktionsverlauf.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen über Coenzym A (CoA) ist korrekt?

    <p>CoA ist am Transfer von Acylgruppen beteiligt.</p> Signup and view all the answers

    Was sind typische Symptome von Beriberi, einer Erkrankung durch Thiaminmangel?

    <p>Müdigkeit, Verstimmung, Unruhe und Muskelschwäche.</p> Signup and view all the answers

    Wie funktioniert die säure-basische Katalyse in Enzymen?

    <p>Ein Proton wird von der Base auf das Substrat übertragen, um die elektrophile Reaktivität zu erhöhen.</p> Signup and view all the answers

    Welche Eigenschaft haben metallionenaktivierte Enzyme?

    <p>Sie binden Metallionen nur während der Reaktion.</p> Signup and view all the answers

    Was charakterisiert die katalytische Triade von Serinproteasen?

    <p>Sie beinhaltet Serin, Histidin und Asparagin.</p> Signup and view all the answers

    Welches der folgenden Enzyme ist eine Aspartatprotease?

    <p>HIV-Protease</p> Signup and view all the answers

    Wie wird die Michaelis-Menten-Konstante (KM) definiert?

    <p>Es ist die Substratkonzentration, bei der die Reaktionsgeschwindigkeit halb maximal ist.</p> Signup and view all the answers

    Was passiert während der Atomübergangszustandsbildung in einer enzymatischen Reaktion?

    <p>Ein tetraederischer Übergangszustand kann gebildet werden.</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Rolle der elektrischen Wechselwirkungen in der enzymatischen Katalyse?

    <p>Sie erhöhen die Affinität des Enzyms für den Übergangszustand.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen über HIV-Protease ist falsch?

    <p>Sie benötigt kein Enzym, um aktiv zu sein.</p> Signup and view all the answers

    Welche Enzymklasse umfasst Katalysatoren, die Zink benötigen?

    <p>Metalloproteasen</p> Signup and view all the answers

    Was ist ein gemeinsames Merkmal der kombinierten Katalysemechanismen?

    <p>Sie kombinieren verschiedene Katalysemethoden zur Effizienzsteigerung.</p> Signup and view all the answers

    Was umreißt die Bedeutung von Coenzymen in enzymatischen Reaktionen?

    <p>Coenzyme erweitern die Vielfalt der beschleunigten Reaktionen.</p> Signup and view all the answers

    Wie beeinflusst die Substratspezifität von Trypsin seine Funktion?

    <p>Es erkennt speziell Lysin oder Arginin und bindet diese.</p> Signup and view all the answers

    Was beschreibt die kompetitive Inhibition?

    <p>Der Inhibitor hat eine ähnliche chemische Struktur wie das Substrat.</p> Signup and view all the answers

    Was geschieht bei nicht kompetitiver Inhibition?

    <p>Die Affinität des Enzyms zum Substrat wird verringert.</p> Signup and view all the answers

    Wie verhält sich die kurvenförmige Darstellung der Enzymkinetik bei unkompetitiver Inhibition?

    <p>Die Kurve wird weiter nach unten verschoben.</p> Signup and view all the answers

    Was kennzeichnet irreversible Inhibition?

    <p>Der Inhibitor bleibt dauerhaft im aktiven Zentrum gebunden.</p> Signup and view all the answers

    Was beschreibt die Hemmkonstante K1?

    <p>Die Dissoziationskonstante des Enzym-Inhibitor-Komplexes.</p> Signup and view all the answers

    Was ist eine positive allosterische Regulation?

    <p>Der Regulator bindet und steigert die Enzymaktivität.</p> Signup and view all the answers

    Welche Aminosäuren sind an der kovalenten Regulation beteiligt?

    <p>Tyrosin, Serin, Threonin</p> Signup and view all the answers

    Was passiert bei der allosterischen Regulation?

    <p>Ein allosterischer Regulator beeinflusst die Enzymaktivität von einem anderen Ort am Enzym.</p> Signup and view all the answers

    Was bewirkt die phosphorylierung von Enzymen?

    <p>Aktiviert das Enzym durch Hinzufügen eines Phosphatrests.</p> Signup and view all the answers

    Was beschreibt die homotrope Wirkung in der enzymatischen Regulation?

    <p>Ein Ligand beeinflusst die Bindung eines anderen gleichartigen Liganden.</p> Signup and view all the answers

    Was passiert bei der limitierte Proteolyse?

    <p>Aktivierung von Enzymen durch Abspaltung spezifischer Peptidfraktionen.</p> Signup and view all the answers

    Wodurch kann eine alpha-Proteaseinhibitor-Deffizienz verursacht werden?

    <p>Durch oxidative Schäden, die die Funktion eines Methioninrests beeinträchtigen.</p> Signup and view all the answers

    Wie wird die Stärke eines Inhibitors quantitativ gemessen?

    <p>Durch den IC50-Wert, der die Konzentration angibt, bei der die halbmaximale Hemmung erreicht wird.</p> Signup and view all the answers

    Study Notes

    Enzymkinetik

    • Enzyme sind biokatalytische Proteine, die Reaktionen beschleunigen, ohne die Gleichgewichtslage zu verändern.
    • Die Gibbs-Helmholtz-Gleichung beschreibt die Änderung der freien Energie (ΔG) während einer Reaktion.
      • ΔG < 0: exergone Reaktion (freiwillig)
      • ΔG > 0: endergone Reaktion (unfreiwillig)
    • Der Massenwirkungsgesetz beschreibt die Konzentrationsverhältnisse im chemischen Gleichgewicht.
      • K ist die Gleichgewichtskonstante.
    • Enzyme können die Reaktionsgeschwindigkeit bis zu 10^17-fach erhöhen.
      • Beispiel: Oriditylatdecarboxylase bei der Synthese von UMP aus OMP.
    • Carboanhydrase katalysiert die Reaktion von Kohlenstoffdioxid und Wasser zu Kohlensäure.
      • Wichtig für die Lösung von CO2 im Blut und die Abgabe in der Lunge.

    Verlaufsdiagramm

    • Die Differenz zwischen Produkt und Edukt entspricht ΔG.
      • ΔG sagt nichts über die Geschwindigkeit der Reaktion aus.
    • Der Gipfel der Kurve im Verlaufsdiagramm entspricht dem Übergangszustand, einem energetisch ungünstigen Zustand, den das Molekül durchlaufen muss.
    • Enzyme reduzieren die Aktivierungsenergie und ermöglichen so einen schnelleren Reaktionsablauf.

    Arrhenius Gleichung

    • Die Arrhenius Gleichung beschreibt den Zusammenhang zwischen Reaktionsgeschwindigkeit, freier Aktivierungsenergie und Temperatur.
    • Die Reaktionsgeschwindigkeit nimmt mit steigender Aktivierungsenergie exponentiell ab und mit steigender Temperatur exponentiell zu.

    Substratbindung der Enzyme

    • Substrate binden an das aktive Zentrum der Enzyme.
    • Das Induced-fit-Modell beschreibt die Anpassung der Bindungstasche des Enzyms an das Substrat.
    • Enzyme binden nur ein Substrat/Substratfamilie (stereospezifisch) und katalysieren nur eine Reaktion (hohe Reaktionsspezifität).

    Substratbindung im aktiven Zentrum

    • Die Substratbindung erfolgt meist über nicht-kovalente Bindungen:
      • Ionenbindungen
      • Wasserstoffbrücken
      • Hydrophobe Wechselwirkungen

    Sechs Hauptklassen der Enzyme

    • Oxidoreduktasen: katalysieren Redoxreaktionen (Oxidationszustand des Substrats ändert sich)
    • Transferasen: katalysieren die Übertragung funktioneller Gruppen von einem Substrat auf ein anderes.
    • Hydrolasen: beschleunigen hydrolytische Spaltungen (spaltung einer Bindung durch Einbau von Wasser)
    • Lyasen: katalysieren Eliminierungsreaktionen (Spaltung eines Substrats in mehrere Teile, nicht hydrolytisch)
    • Isomerasen: katalysieren intramolekulare Umlagerungen (Isomerisierung)
    • Ligasen: Katalysieren die Knüpfung einer kovalenten Bindung unter Hydrolyse von ATP/GTP.

    Cofaktoren

    • Cofaktoren sind Moleküle, die für die Aktivität des Enzyms notwendig sind.
      • Apoenzym + Cofaktor = Holoenzym
    • Metallionen (engere Definition) und Coenzyme (weitere Definition) zählen als Cofaktoren.

    Coenzyme

    • Oftmals Abkömmlinge von Vitaminen, die durch Nahrungsaufnahme aufgenommen werden.
    • Cosubstrate:
      • nicht dauerhaft gebunden
      • müssen außerhalb des Enzyms regeneriert werden
      • Beispiel: ATP bei Kinasen
    • Prosthedatische Gruppen:
      • dauerhaft im aktiven Zentrum gebunden
      • Beispiel: Pyridoxalphosphat (PLP)

    Vitaminmangelerkrankungen

    • Mangel an Vitaminen:
      • führen zu unspezifischen Symptomen, da viele Enzyme betroffen sind.
      • Beispiele: Skorbut, Beriberi, Pelagra

    Metalloenzyme

    • Metallspurenelemente, die in organische prosthetische Gruppen gebunden werden.
    • Die Metallionen werden über Seitenketten von Aminosäuren oder direkt am Proteingerüst komplexiert.
      • Bsp.: Carboanhydrase (Zink)

    Metallionen aktivierte Enzyme

    • Metallionen sind nicht dauerhaft gebunden.
    • Bsp.: Kinasen (arbeiten mit Mg2+ und ATP).

    Mechanismen der Enzymkatalyse

    • Säure-Base-Katalyse:
      • Protonenübertragung verbessert Nucleophilie und Elektrophilie der Reaktionspartner.
    • Kovalente Katalyse:
      • Bildung eines kovalenten Zwischenprodukts zwischen Substrat und Enzym,
      • Bsp.: Seringruppe im aktiven Zentrum von Serinproteasen
    • Metallionen vermittelte Katalyse:
      • Metallionen erhöhen die Nucleophilie von Wasser durch Senkung des pKs-Wertes.
      • Bsp.: Carboanhydrase
    • Zusätzliche Mechanismen:
      • Ausschluss von Wasser
      • Höhere Affinität im Übergangszustand
      • Annäherung der Reaktanden

    Kombinierte Katalysemechanismen

    • Proteasen des exokrinen Pankreas (Trypsin, Chymotrypsin, Elastase)
      • Katalytische Triade: Histidin-57, Serin-195 und Asparagin-102
      • Die Triade ermöglicht den nucleophilen Angriff von Serin-195 auf die Carbonylgruppe der Peptidbindung.
    • Spezifitätstasche:
      • erklärt die Substratspezifikät von Proteasen.
      • Beispiel: Trypsin

    weitere Proteaseklassen

    • Serinproteasen: Serin, Histidin, Asparagin
    • Cysteinproteasen: Cystein
    • Aspartatproteasen: 2 x Aspartat
    • Metalloproteasen: Zn2+ (koordiniert durch Histidin und Glutamin)

    HIV-Protease

    • Aspartatprotease (2 x Aspertate im aktiven Zentrum)
    • Homodimer: 2 identische Untereinheiten
    • Zerlegt das Polyprotein in funktionelle Einzelproteine.
    • Ziel von HIV-Medikamenten.

    Enzymkinetik

    • Analyse der Enzymgeschwindigkeit bei variierenden Substratkonzentrationen.
    • Sättigungskurve (Hyperbel): Die Reaktionsgeschwindigkeit nähert sich einer Maximalgeschwindigkeit (Vmax).
    • KM-Wert: Substratkonzentration, bei der die Reaktion mit halbmaximaler Geschwindigkeit abläuft.
    • Michaelis-Menten-Gleichung:
      • Beschreibt die Beziehung zwischen Substratkonzentration und Reaktionsgeschwindigkeit.
      • KM = ½ Vmax

    Inhibitoren

    • Kompetitive Inhibition:
      • Substrat und Inhibitor konkurrieren um die selbe Bindungsstelle am aktiven Zentrum.
      • vmax unverändert, KM erhöht.
    • Nicht kompetitive Inhibition:
      • Inhibitor bindet an einer anderen Stelle am Enzym als das Subtrat.
      • vmax erniedrigt, KM unverändert.
    • Unkompetitive Inhibition:
      • Inhibitor bindet an den ES-Komplex.
      • vmax erniedrigt, KM erniedrigt.
    • Irreversible Inhibition:
      • Der Inhibitor bindet kovalent an das Enzym und inaktiviert es dauerhaft.
      • Bsp.: Serpine, ASS

    Allosterische Regulation

    • Kontrolle der Enzymaktivität durch Bindung von Inhibitoren oder Aktivatoren an allosterische Zentren.
    • Heterotrope Wirkung:
      • ein Ligand beeinflusst die Bindung eines anderen Liganden.
    • Homotrope Wirkung:
      • ein Ligand beeinflusst die Bindung eines gleichen Liganden an einer anderen Stelle.

    Kovalente Regulation

    • Regulierung der Aktivität durch reversible kovalente Modifikation.
    • Beispiel: Phosphorylierung, durch Kinasen oder Dephosphorylierung durch Phosphatasen.

    Weitere Beispiele

    • Zymogene: Vorläufer von Enzymen
      • werden durch limitierte Proteolyse aktiviert.
      • Bspl: Verdauungsenzyme, Caspasen, Enzyme der Blutgerinnungskaskade

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