Amminoacidi: Struttura e Classificazione

Gli -amminoacidi, o 2-amminoacidi, sono i mattoni costitutivi delle proteine.

Tutti gli -amminoacidi, ad eccezione della glicina, sono molecole chirali, ovvero possiedono un atomo di carbonio asimmetrico. Questo atomo è legato a quattro gruppi differenti: un gruppo carbossilico, un gruppo amminico, un atomo di idrogeno e una catena laterale variabile (R).

La glicina è l'unico amminoacido che non ha un atomo di carbonio asimmetrico, perché la sua catena laterale è semplicemente un atomo di idrogeno.

Gli amminoacidi chirali esistono in due forme speculari, chiamate enantiomeri: D-amminoacidi e L-amminoacidi. La forma L è quella che si trova naturalmente negli esseri viventi.

Gli amminoacidi con catena laterale non polare sono idrofobici e tendono a raggrupparsi all'interno delle proteine. Possono essere alifatici (Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Met, Pro) o aromatici (Phe, Tyr, Trp).

Gli amminoacidi con catena laterale polare non ionizzata sono più solubili in acqua. Sono: Ser, Thr, Cys, Asn, Gln.

Gli amminoacidi con catena laterale ionizzata hanno una carica elettrica e possono interagire con acqua o altre molecole cariche. Possono essere carichi positivamente (Lys, Arg, His) o negativamente (Asp, Glu).

Il legame peptidico è un tipo di legame ammidico che si forma tra il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico del successivo. Questo legame unisce gli amminoacidi in una catena.

Il legame peptidico è rigido e planare. Questo significa che non c'è rotazione libera attorno al legame.

La formazione di un legame peptidico è una reazione di sostituzione nucleofila acilica che rilascia una molecola d'acqua. Questo processo richiede energia e viene facilitato da enzimi specifici.

In una catena polipeptidica, la maggior parte dei legami peptidici si trova in configurazione trans, in cui i gruppi carbonilici e amminici si trovano su lati opposti del legame. Questa configurazione è più stabile.

La struttura primaria di una proteina è data dalla sequenza degli amminoacidi che la compongono. Questa sequenza è determinata dal codice genetico.

La struttura secondaria di una proteina è data dalla disposizione spaziale degli amminoacidi adiacenti in regioni locali. Le due strutture secondarie principali sono l'elica-alfa ed il foglietto-beta.

L'elica-alfa è una struttura avvolgimento a spirale destrogira. E' stabilizzata da ponti idrogeno tra i gruppi NH e C=O della catena peptidica.

Il foglietto-beta è formato da filamenti di catena polipeptidica distesi, uniti da ponti idrogeno tra i gruppi NH e C=O dei filamenti adiacenti.

La struttura terziaria di una proteina è la sua conformazione tridimensionale complessiva. Descrive come l'intera catena polipeptidica si ripiega in modo tridimensionale.

La struttura quaternaria è presente nelle proteine multimeriche, ovvero costituite da più catene polipeptidiche. Descrive come queste catene si assemblano per formare una struttura complessa.

I ponti disolfuro, formati da legami covalenti tra residui di cisteina, contribuiscono a stabilizzare la struttura terziaria delle proteine.

I legami di coordinazione tra ioni metallici come zinco (Zn2+) e alcuni amminoacidi svolgono un ruolo nella struttura terziaria di molte proteine. Ad esempio, i 'dita di zinco' sono strutture che si trovano nei fattori di trascrizione.

Le 'dita di zinco' sono strutture supersecondarie che contengono uno ione Zn2+ coordinato a quattro amminoacidi. Queste strutture si trovano nei fattori di trascrizione e aiutano a riconoscere e legare il DNA.

Le proteine leganti il calcio, come la calmodulina, usano ioni calcio (Ca2+) per regolare la loro attività. Il calcio si lega a specifici siti di coordinazione sulla proteina, inducendo cambiamenti conformazionali.

La sequenza degli amminoacidi di una proteina influenza la sua massa molecolare. La massa molecolare è data dalla somma delle masse atomiche di tutti gli atomi che la compongono.

Il punto isoelettrico (pI) è il valore di pH in cui la proteina ha una carica netta pari a zero. In un campo elettrico, la proteina non si muove né verso l'anodo (carica negativa) né verso il catodo (carica positiva).

Le regioni ad ansa nelle proteine sono tratti di catena polipeptidica che collegano strutture secondarie e spesso hanno una conformazione meno ordinata.

I ripiegamenti  o -turn sono un tipo particolare di ansa che permette alla catena polipeptidica di piegarsi di 180° in soli 4 residui. Sono importanti per la formazione di strutture tridimensionali compatte.

Le strutture supersecondarie sono combinazioni di più strutture secondarie, ad esempio, una struttura a forcina  è formata da due filamenti  antiparalleli uniti da un -turn .

I domini strutturali sono unità globulari di una proteina che si ripiegano in modo indipendente. Le proteine di grandi dimensioni possono avere più domini.

Le interazioni idrofobiche sono importanti per stabilizzare la struttura terziaria delle proteine. Gli amminoacidi idrofobici tendono a raggrupparsi all'interno della proteina, lontani dal solvente acquoso.

Le interazioni elettrostatiche, come i legami ionici e i legami idrogeno, contribuiscono anche alla stabilizzazione della struttura terziaria delle proteine. Queste interazioni avvengono tra le catene laterali degli amminoacidi.