Amminoacidi: Struttura e Classificazione
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Cosa sono gli alfa amminoacidi o 2-amminoacidi?

Gli alfa amminoacidi, o 2-amminoacidi, sono l'unità strutturale delle proteine.

Quali sono i 4 gruppi che sono legati al carbonio asimmetrico degli alfa amminoacidi? (Seleziona tutte le opzioni corrette)

  • Un gruppo amminico (-NH2) (correct)
  • Un atomo di -H (correct)
  • Una catena laterale (-R) (correct)
  • Un gruppo carbossilico (-COOH) (correct)
  • La glicina è un amminoacidi chirale.

    False

    Che cosa rende gli alfa amminoacidi molecole chirali?

    <p>Gli alfa amminoacidi sono molecole chirali perché hanno un carbonio asimmetrico, ovvero un atomo di carbonio legato a quattro gruppi diversi.</p> Signup and view all the answers

    Spiega la differenza principale tra gli amminoacidi D e L.

    <p>La differenza principale tra gli amminoacidi D ed L riguarda la disposizione dei gruppi attorno al carbonio asimmetrico, dando origine a due configurazioni speculari non sovrapponibili.</p> Signup and view all the answers

    Quali sono gli amminoacidi fisiologici?

    <p>Gli amminoacidi fisiologici sono quelli che appartengono alla serie degli L-amminoacidi.</p> Signup and view all the answers

    Study Notes

    Amminoacidi - Struttura e Classificazione

    • Gli α-amminoacidi sono le unità strutturali delle proteine
    • Sono molecole chirali, con un atomo di carbonio asimmetrico a cui sono legati quattro gruppi differenti: gruppo carbossilico (-COOH), gruppo amminico (-NH₂), un atomo di idrogeno (-H) e una catena laterale (-R) che differisce in ogni amminoacido.
    • La glicina è l'unica eccezione, in quanto la sua catena laterale è un atomo di idrogeno, rendendola achirale.
    • Gli amminoacidi fisiologici appartengono alla serie L.
    • I 20 amminoacidi possono essere classificati in base alle caratteristiche della loro catena laterale: non polari, polari non ionizzati e polari ionizzati
      • Non polari: catene laterali apolari, idrofobiche (es. Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Met, Pro, Phe, Trp)
      • Polari non ionizzati: catene laterali polari, ma non cariche, idrofile (es. Ser, Thr, Cys, Asn, Gln, Tyr)
      • Polari ionizzati: catene laterali polari cariche, idrofile (es. Lys, Arg, His, Asp, Glu).
      • Le catene laterali cariche possono essere positive o negative.

    legame peptidico

    • Un legame peptidico si forma quando il gruppo carbossilico di un amminoacido reagisce con il gruppo amminico di un altro amminoacido, con conseguente eliminazione di una molecola d'acqua. Questo crea un legame ammidico.
    • Il legame peptidico è un legame covalente.
    • Il legame peptidico è un ibrido di risonanza, quindi ha una parziale caratteristica di doppio legame, limitando la rotazione attorno al legame.
    • La maggior parte dei legami peptidici è in configurazione trans.
    • Meno frequentemente si trovano in configurazione cis.

    Struttura e organizzazione delle proteine

    • Le proteine sono polimeri di amminoacidi uniti da legami peptidici.
    • Le proteine mostrano quattro livelli strutturali fondamentali:
      • Struttura primaria: sequenza degli amminoacidi nella catena polipeptidica.
      • Struttura secondaria: ripiegamenti locali della catena, come α-eliche e foglietti β, stabilizzate da legami a idrogeno.
        • Elica α: struttura a spirale destrorsa con legami a idrogeno tra amminoacidi vicini.
        • Foglietto β: struttura a foglio ripiegato con legami a idrogeno tra filamenti adiacenti che possono essere paralleli o antiparalleli.
      • Struttura terziaria: struttura tridimensionale completa della proteina, determinata dall'interazione tra le catene laterali degli amminoacidi.
      • Struttura quaternaria: l'organizzazione di più catene polipeptidiche per formare una proteina funzionale.
    • Le proteine hanno diverse strutture supersecondarie.
    • I ponti disolfuro stabilizzano la struttura terziaria delle proteine.
    • Il legame di coordinazione con ioni metallici stabilizza la struttura.

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    Questo quiz esplora la struttura e la classificazione degli α-amminoacidi, le basi delle proteine. Scoprirai la loro chirality, tipologie e le caratteristiche uniche di ciascun amminoacido. Metti alla prova le tue conoscenze su questi fondamentali costituenti biologici!

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