Amminoacidi e Strutture

Introduzione

• Lezione tenuta da Sara Baldelli su Amminoacidi presso l'Università San Raffaele di Roma.

Struttura Amminoacidi

• Il carbonio alfa (α) è il centro della struttura.
• Quattro sostituenti si legano al carbonio α: gruppo carbossilico (COO-), gruppo amminico (NH₃⁺), idrogeno (H) e catena laterale (R).
• La catena laterale differisce per ogni amminoacido.

Struttura Amminoacidi Lineari

• Gli amminoacidi si legano tra loro per formare catene lineari (peptidi o proteine).
• Per rappresentare gli amminoacidi è più conveniente usare una proiezione di Fischer modificata: gruppo amminico a sinistra e gruppo carbossilico a destra, catena laterale in alto e idrogeno in basso.
• L'inversione di due sostituenti in una struttura di Fischer inverte la configurazione.

Tabella Amminoacidi

• Elenco degli amminoacidi con sigle a tre e una lettera e nomi.

Amminoacidi Cellulari

• Gli amminoacidi cellulari possono essere prodotti dall'idrolisi delle proteine (AA proteici/standard o rari/non standard) oppure metaboliti liberi (AA non proteici).

AA Proteici o Standard

• Le proteine naturali sono costituite esclusivamente da L-amminoacidi.
• La L-alanina e la D-alanina sono mostrate come esempi.

Famiglie di AA

• Gli amminoacidi che formano le proteine sono raggruppati in 5 famiglie in base alla natura della catena laterale:
  • Alifatica non polare
  • Polare non carica
  • Aromatica
  • Carica positivamente (basica)
  • Carica negativamente (acida)

Non polare, gruppo R alifatico

• Mostra le strutture chimiche di diversi amminoacidi con gruppi R alifatici non polari.

Polari, gruppo R non carico

• Mostra le strutture chimiche di diversi amminoacidi con gruppi R polari non carichi.

Gruppo R aromatico

• Mostra le strutture chimiche di amminoacidi con gruppi R aromatici.

Gruppo R positivamente carico

• Mostra strutture chimiche di diversi amminoacidi con catene laterali caricate positivamente.

Gruppo R negativamente carico

• Mostra strutture chimiche di diversi amminoacidi con catene laterali caricate negativamente.

AA raggruppati in base al gruppo R

• Tabella che raggruppa gli amminoacidi in base alle loro proprietà (non polari, polari, aromatici, carichi positivamente, carichi negativamente).

Altre classificazioni degli AA

• Classificazione degli amminoacidi in base a:
  • AA acidi (glutammato e aspartato)
  • AA basici (arginina, lisina, istidina)
  • AA solforati (cisteina e metionina)
  • AA aromatici (fenilalanina, triptofano, tirosina)

Tavola degli AA

• Tabella che mostra le proprietà di diversi amminoacidi, inclusi nomi, sigle, punti isoelettrici e massa monoisotopica.

AA non standard

• AA derivanti dai 20 standard tramite modificazioni chimiche post-traduzionali.
• Esempi: 4-idrossiprolina, 5-idrossilisina, e 6-N-metil-lisina.

AA non standard

• Esempi aggiuntivi di AA non standard (gamma-carbossiglutamato, selenocisteina).

Elastina

• Descrizione dell'elastina come proteina caratterizzata per la sua elasticità.
• Deriva dall'unione di 4 residui di lisina in un anello aromatico.

AA non proteici

• L'ornitina è un derivato aminoacidico con caratteristiche basiche prodotto dal nostro organismo a partire dall'arginina (per l'intervento dell'enzima arginasi) con conseguente produzione di urea.
• L'ornitina è un aminoacido iniziatore del ciclo dell'urea.

Gruppi ionizzabili

• Tutti gli amminoacidi hanno almeno due gruppi ionizzabili: gruppo carbossilico e gruppo amminico.
• Queste molecole sono dette anfotere.

Isomeri D e L

• Descrizione degli isomeri D e L degli amminoacidi.
• Gli L-amminoacidi sono quelli che costituiscono le proteine negli esseri viventi, a meno di eccezioni.

AA D e L

• Differenza fondamentale degli amminoacidi D ed L: la rotazione della luce polarizzata piana.

Punto isoelettrico

• Il valore di pH a cui l'amminoacido ha carica netta zero.
• Coinvolge la solubilità degli amminoacidi.

Punto Isoelettrico

• Calcolo del punto isoelettrico (pI) in base ai valori di pKa.

AA essenziali e non essenziali

• Gli amminoacidi essenziali non possono essere sintetizzati nel corpo umano e devono essere ottenuti attraverso l'alimentazione.
• Gli amminoacidi non essenziali possono essere sintetizzati dal corpo.
• Elenco degli amminoacidi essenziali e non essenziali.

AA e Nutrizione

• Alimenti ricchi di amminoacidi essenziali: proteine animali (carne, pesce, uova, latticini).
• Alimenti poveri di amminoacidi essenziali: proteine vegetali (mais, riso, grano, soia).

Legame peptidico

• Reazione di condensazione tra il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico di un altro.
• Formazione di un legame ammidico (peptide).

Catena aminoacidica

• Struttura della sequenza degli amminoacidi in una catena polipeptidica.

Monomeri e Polimeri

• Rappresentazione grafica di monomeri (singoli amminoacidi) e polimeri (catene polipeptidiche).

Peptidi

• Polimeri di amminoacidi con peso molecolare inferiore a 5000.
• Possono essere prodotti dalla degradazione di proteine o essere attivi in forme libere (es. Bradichinina).

Catena polipeptidica

• Struttura di una catena polipeptidica (costituita da una parte principale e dalle catene laterali caratteristiche).
• Lunghezze, pesi molecolari e formule.

Dati molecolari di alcune proteine

• Tabella che fornisce dati molecolari su diverse proteine (peso molecolare, numero di residui, numero di catene polipeptidiche).

Conclusione

• Riepilogo dei concetti principali trattati nella lezione, tra cui struttura, classificazione, isomeri e diversi tipi di AA.