Amminoacidi e Strutture
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Questions and Answers

Qual è la caratteristica degli amminoacidi L in relazione alla luce polarizzata?

  • Non influenzano la luce polarizzata
  • Ruotano la luce in senso orario
  • Creano un effetto di riflessione sulla luce
  • Ruotano la luce in senso antiorario (correct)

    • Da cosa deriva la lettera 'D' negli amminoacidi D?

  • Dalla parola 'Destra' in italiano
  • Dalla parola latina 'Dextrus', che significa 'destra'
  • Dalla parola tedesca 'Denkbar', che significa 'pensabile'
  • Dalla parola latina 'Dexter', che significa 'giusto' (correct)

    • In quale delle seguenti affermazioni è vero che gli amminoacidi D non sono comuni?

  • Possono essere trovati nelle pareti cellulari batteriche (correct)
  • Sono prodotti in grandi quantità dai sistemi cellulari
  • Non sono mai esclusi dai sistemi biologici
  • Sono frequentemente presenti nelle proteine

    • Quale affermazione è corretta riguardo al Calpha degli amminoacidi?

    <p>È legato a quattro sostituenti diversi</p> Signup and view all the answers

    Cosa si intende per punto isoelettrico di un amminoacido?

    <p>Il valore di pH in cui l'amminoacido ha una carica netta di zero</p> Signup and view all the answers

    Qual è l'eccezione agli amminoacidi presenti nella serie L?

    <p>La Glicina è l'eccezione</p> Signup and view all the answers

    Qual è una caratteristica degli amminoacidi in relazione alla loro solubilità?

    <p>Possono essere solubili sia in acidi che in basi</p> Signup and view all the answers

    Qual è il metodo per misurare l'attività ottica di un amminoacido?

    <p>Polarimetria</p> Signup and view all the answers

    Qual è la funzione del carbonio alfa nella struttura degli amminoacidi?

    <p>È il centro attorno al quale si organizzano i sostituenti.</p> Signup and view all the answers

    Quale dei seguenti gruppi si trova sopra il carbonio alfa in un amminoacido?

    <p>La catena laterale R.</p> Signup and view all the answers

    Cosa determina il punto isoelettrico di un amminoacido?

    <p>La media dei valori di pKa del gruppo COOH e del gruppo NH3+</p> Signup and view all the answers

    Cosa rappresentano i peptidi rispetto alle proteine?

    <p>Sono catene di amminoacidi più corte di 50 unità.</p> Signup and view all the answers

    Quali amminoacidi devono essere assunti attraverso la dieta?

    <p>Amminoacidi essenziali</p> Signup and view all the answers

    Perché l'organismo non può immagazzinare amminoacidi per la sintesi di nuove proteine?

    <p>Perché non esiste un sistema di stoccaggio efficiente</p> Signup and view all the answers

    Quale affermazione è vera riguardo alla proiezione di Fischer modificata degli amminoacidi?

    <p>Il gruppo amminico è posizionato a sinistra.</p> Signup and view all the answers

    Qual è la principale modalità con cui l'organismo ottiene amminoacidi?

    <p>Dalla sintesi interna e demolizione delle proteine</p> Signup and view all the answers

    Cosa accade quando si invertono due sostituenti nella struttura di Fischer?

    <p>Si altera la configurazione dell'amminoacido.</p> Signup and view all the answers

    Quale delle seguenti affermazioni sui legami peptidici è corretta?

    <p>I legami peptidici si formano attraverso una reazione di condensazione</p> Signup and view all the answers

    Quali amminoacidi si possono trovare nelle cellule?

    <p>Prodotti di idrolisi delle proteine e metaboliti liberi.</p> Signup and view all the answers

    Quale affermazione sui gruppi funzionali degli amminoacidi è corretta?

    <p>Ogni amminoacido ha una catena laterale R diversa.</p> Signup and view all the answers

    Cosa rappresentano i monomeri e polimeri in relazione agli amminoacidi?

    <p>I polimeri sono catene di amminoacidi</p> Signup and view all the answers

    Cosa determina l'orientamento della catena laterale R e dell'idrogeno nella rappresentazione di Fischer?

    <p>La disposizione convenzionale nella proiezione di Fischer.</p> Signup and view all the answers

    Come vengono classificati gli amminoacidi in base al gruppo R?

    <p>In polari e non polari</p> Signup and view all the answers

    Cosa indica il termine 'isomerizzazione' per gli amminoacidi?

    <p>La presenza di amminoacidi in diverse forme strutturali</p> Signup and view all the answers

    Quali sono le famiglie in cui possono essere raggruppati gli amminoacidi?

    <p>Alifatica non polare, Polare non carica, Aromatica, Carica positivamente, Carica negativamente</p> Signup and view all the answers

    Quali amminoacidi appartengono alla categoria degli AA basici?

    <p>Arginina e Lisina</p> Signup and view all the answers

    Cosa caratterizza gli amminoacidi non standard?

    <p>Derivano dai 20 AA standard mediante modificazione chimica post-traduzionale</p> Signup and view all the answers

    Qual è la principale differenza tra gli amminoacidi L e D?

    <p>L ruota la luce polarizzata in senso antiorario, D in senso orario</p> Signup and view all the answers

    Quali amminoacidi sono considerati solforati?

    <p>Cisteina e Metionina</p> Signup and view all the answers

    In quanti amminoacidi sono costituite le proteine naturali?

    <p>20</p> Signup and view all the answers

    Quale degli amminoacidi aromatici è incluso nella lista?

    <p>Triptofano</p> Signup and view all the answers

    Quale amminoacido appartiene ai monoamminodicarbossilici?

    <p>Glutammato</p> Signup and view all the answers

    Quale amminoacido ha un anello imidazolico nella sua struttura?

    <p>Istidina</p> Signup and view all the answers

    Qual è il gruppo di amminoacidi carichi negativamente?

    <p>Glutammato e Aspartato</p> Signup and view all the answers

    Study Notes

    Introduzione

    • Lezione tenuta da Sara Baldelli su Amminoacidi presso l'Università San Raffaele di Roma.

    Struttura Amminoacidi

    • Il carbonio alfa (α) è il centro della struttura.
    • Quattro sostituenti si legano al carbonio α: gruppo carbossilico (COO-), gruppo amminico (NH₃⁺), idrogeno (H) e catena laterale (R).
    • La catena laterale differisce per ogni amminoacido.

    Struttura Amminoacidi Lineari

    • Gli amminoacidi si legano tra loro per formare catene lineari (peptidi o proteine).
    • Per rappresentare gli amminoacidi è più conveniente usare una proiezione di Fischer modificata: gruppo amminico a sinistra e gruppo carbossilico a destra, catena laterale in alto e idrogeno in basso.
    • L'inversione di due sostituenti in una struttura di Fischer inverte la configurazione.

    Tabella Amminoacidi

    • Elenco degli amminoacidi con sigle a tre e una lettera e nomi.

    Amminoacidi Cellulari

    • Gli amminoacidi cellulari possono essere prodotti dall'idrolisi delle proteine (AA proteici/standard o rari/non standard) oppure metaboliti liberi (AA non proteici).

    AA Proteici o Standard

    • Le proteine naturali sono costituite esclusivamente da L-amminoacidi.
    • La L-alanina e la D-alanina sono mostrate come esempi.

    Famiglie di AA

    • Gli amminoacidi che formano le proteine sono raggruppati in 5 famiglie in base alla natura della catena laterale:
      • Alifatica non polare
      • Polare non carica
      • Aromatica
      • Carica positivamente (basica)
      • Carica negativamente (acida)

    Non polare, gruppo R alifatico

    • Mostra le strutture chimiche di diversi amminoacidi con gruppi R alifatici non polari.

    Polari, gruppo R non carico

    • Mostra le strutture chimiche di diversi amminoacidi con gruppi R polari non carichi.

    Gruppo R aromatico

    • Mostra le strutture chimiche di amminoacidi con gruppi R aromatici.

    Gruppo R positivamente carico

    • Mostra strutture chimiche di diversi amminoacidi con catene laterali caricate positivamente.

    Gruppo R negativamente carico

    • Mostra strutture chimiche di diversi amminoacidi con catene laterali caricate negativamente.

    AA raggruppati in base al gruppo R

    • Tabella che raggruppa gli amminoacidi in base alle loro proprietà (non polari, polari, aromatici, carichi positivamente, carichi negativamente).

    Altre classificazioni degli AA

    • Classificazione degli amminoacidi in base a:
      • AA acidi (glutammato e aspartato)
      • AA basici (arginina, lisina, istidina)
      • AA solforati (cisteina e metionina)
      • AA aromatici (fenilalanina, triptofano, tirosina)

    Tavola degli AA

    • Tabella che mostra le proprietà di diversi amminoacidi, inclusi nomi, sigle, punti isoelettrici e massa monoisotopica.

    AA non standard

    • AA derivanti dai 20 standard tramite modificazioni chimiche post-traduzionali.
    • Esempi: 4-idrossiprolina, 5-idrossilisina, e 6-N-metil-lisina.

    AA non standard

    • Esempi aggiuntivi di AA non standard (gamma-carbossiglutamato, selenocisteina).

    Elastina

    • Descrizione dell'elastina come proteina caratterizzata per la sua elasticità.
    • Deriva dall'unione di 4 residui di lisina in un anello aromatico.

    AA non proteici

    • L'ornitina è un derivato aminoacidico con caratteristiche basiche prodotto dal nostro organismo a partire dall'arginina (per l'intervento dell'enzima arginasi) con conseguente produzione di urea.
    • L'ornitina è un aminoacido iniziatore del ciclo dell'urea.

    Gruppi ionizzabili

    • Tutti gli amminoacidi hanno almeno due gruppi ionizzabili: gruppo carbossilico e gruppo amminico.
    • Queste molecole sono dette anfotere.

    Isomeri D e L

    • Descrizione degli isomeri D e L degli amminoacidi.
    • Gli L-amminoacidi sono quelli che costituiscono le proteine negli esseri viventi, a meno di eccezioni.

    AA D e L

    • Differenza fondamentale degli amminoacidi D ed L: la rotazione della luce polarizzata piana.

    Punto isoelettrico

    • Il valore di pH a cui l'amminoacido ha carica netta zero.
    • Coinvolge la solubilità degli amminoacidi.

    Punto Isoelettrico

    • Calcolo del punto isoelettrico (pI) in base ai valori di pKa.

    AA essenziali e non essenziali

    • Gli amminoacidi essenziali non possono essere sintetizzati nel corpo umano e devono essere ottenuti attraverso l'alimentazione.
    • Gli amminoacidi non essenziali possono essere sintetizzati dal corpo.
    • Elenco degli amminoacidi essenziali e non essenziali.

    AA e Nutrizione

    • Alimenti ricchi di amminoacidi essenziali: proteine animali (carne, pesce, uova, latticini).
    • Alimenti poveri di amminoacidi essenziali: proteine vegetali (mais, riso, grano, soia).

    Legame peptidico

    • Reazione di condensazione tra il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico di un altro.
    • Formazione di un legame ammidico (peptide).

    Catena aminoacidica

    • Struttura della sequenza degli amminoacidi in una catena polipeptidica.

    Monomeri e Polimeri

    • Rappresentazione grafica di monomeri (singoli amminoacidi) e polimeri (catene polipeptidiche).

    Peptidi

    • Polimeri di amminoacidi con peso molecolare inferiore a 5000.
    • Possono essere prodotti dalla degradazione di proteine o essere attivi in forme libere (es. Bradichinina).

    Catena polipeptidica

    • Struttura di una catena polipeptidica (costituita da una parte principale e dalle catene laterali caratteristiche).
    • Lunghezze, pesi molecolari e formule.

    Dati molecolari di alcune proteine

    • Tabella che fornisce dati molecolari su diverse proteine (peso molecolare, numero di residui, numero di catene polipeptidiche).

    Conclusione

    • Riepilogo dei concetti principali trattati nella lezione, tra cui struttura, classificazione, isomeri e diversi tipi di AA.

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    Description

    Scopri le basi della struttura degli amminoacidi attraverso questa lezione tenuta da Sara Baldelli. Impara come il carbonio alfa e i suoi sostituenti influenzano le interazioni tra amminoacidi, formando peptidi e proteine. Approfondisci anche l'uso della proiezione di Fischer per rappresentare gli amminoacidi.

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