Aminokwasy - Chemia Białek

Aminokwasy - Podstawowe informacje

• Aminokwasy to związki chemiczne zawierające grupy -NH2 i -COOH, istnieje około 300 różnych aminokwasów.
• Większość aminokwasów to α-L-aminokwasy, w tym 20 jest powszechnie występujących w białkach.

Podział aminokwasów

• Ze względu na pochodzenie:

  • Pochodzenia zwierzęcego
  • Pochodzenia roślinnego

• Ze względu na możliwość wytwarzania:

  • Aminokwasy endogenne:
    • Organizm wytwarza je samodzielnie, np. Gly, Ala, Asp, Asn, Glu, Gln, Ser, Cys, Tyr, Pro.
  • Aminokwasy egzogenne:
    • Muszą być dostarczane z pożywieniem, np. Phe, Leu, Ile, Val, Lys, Met, Arg, Thr, His, Trp.
    • Arg i His mogą być syntetyzowane w organizmie z ornityny i zasad purynowych.

• Ze względu na budowę łańcucha bocznego:

  • Aminokwasy z łańcuchem niepolarnym:
    • Hydrofobowe, np. Ala, Val, Leu, Ile, Phe, Trp, Met, Pro, Gly.
  • Aminokwasy z łańcuchem polarnym bez ładunku:
    • Zawierają grupy funkcyjne, np. Ser, Thr, Tyr, Cys, Asn, Gln.
  • Aminokwasy z łańcuchem kwasowym:
    • Z dodatkowymi grupami -COOH, np. Asp, Glu, które są nośnikami ładunku ujemnego.
  • Aminokwasy z łańcuchem zasadowym:
    • Z grupami -NH2, guanidynową i pierścieniem imidazolowym, np. Lys, Arg, His.

Inne aminokwasy w białkach

• Selenocysteina: zawiera selen, podobna do Ser i Cys.
• Pirololizyna: pochodna lizyny, amidowo związana z 2-karboksy-3-metylo-3,4-dihydropirolem.
• Aminokwasy powstające w obróbce potranslacyjnej to m.in. hydroksyprolina, hydroksylizyna, γ-karboksyglutaminian.

Udział w przemianach metabolicznych

• Aminokwasy glikogenne: mogą przekształcać się w szczawiooctan, kluczowy metabolit glukoneogenezy, np. Thr, Ser, Asp, Glu, Pro.
• Aminokwasy ketogenne: przekształcają się do acetooctanu, np. Leu, Lys.
• Aminokwasy glukoketogenne: rozpadają się na dwa fragmenty, z których jeden jest substratem glukoneogenezy, a drugi ciałem ketonowym, np. Ile, Tyr, Phe, Trp.

Właściwości aminokwasów

• Optyczne: Skręcają płaszczyznę światła spolaryzowanego; węgiel α jest asymetryczny (wyjątek: Gly).
• Amfoteryczne: Posiadają właściwości kwasowe i zasadowe w zależności od pH; kation w środowisku kwaśnym, anion w zasadowym.
• Buforujące: Stabilizują pH, efektywnie przeciwstawiając się zmianom stężenia H+.

Przemiana aminokwasów

• Niewielka ilość aminokwasów wydalana jest z moczem. Przy nadmiarze są degradowane do ciał ketonowych lub acetylo~S-CoA.
• Ostateczne miejsce degradacji wszystkich nadmiarowych aminokwasów to cykl Krebsa.

Biologiczne znaczenie aminokwasów

• Składniki peptydów i białek, umożliwiają tworzenie wiązań peptydowych.
• Prekursory hormonów (np. adrenaliny, tyroksyny, serotoniny), barwników biochemicznych (np. melaniny) oraz neuroprzekaźników (np. GABA).
• Substraty w syntezie puryn, co wpływa na procesy metaboliczne organizmu.