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Questions and Answers
La proline est un acide aminé apolaire.
La proline est un acide aminé apolaire.
True (A)
L'histidine est un acide aminé essentiel.
L'histidine est un acide aminé essentiel.
True (A)
La chaîne latérale de la tyrosine peut subir une réaction d'acétylation.
La chaîne latérale de la tyrosine peut subir une réaction d'acétylation.
False (B)
La chaîne latérale de la thréonine peut être phosphorylée.
La chaîne latérale de la thréonine peut être phosphorylée.
Les acides aminés naturels sont au nombre de 22.
Les acides aminés naturels sont au nombre de 22.
La proline peut être hydroxylée pour former la 4-hydroxyproline.
La proline peut être hydroxylée pour former la 4-hydroxyproline.
Le point isoélectrique d’un acide aminé correspond au pH pour lequel sa
charge globale est positive.
Le point isoélectrique d’un acide aminé correspond au pH pour lequel sa charge globale est positive.
La tyrosine et le tryptophane ne diffèrent que par un groupement hydroxyl.
La tyrosine et le tryptophane ne diffèrent que par un groupement hydroxyl.
L’acide glutamique est un acide aminé polaire et ionisable.
L’acide glutamique est un acide aminé polaire et ionisable.
L’arginine est un acide aminé semi-essentiel.
L’arginine est un acide aminé semi-essentiel.
La valine est un acide aminé avec une chaîne latérale apolaire.
La valine est un acide aminé avec une chaîne latérale apolaire.
Les acides aminés essentiels doivent être apportés par l’alimentation.
Les acides aminés essentiels doivent être apportés par l’alimentation.
Par convention, une protéine possède son extrémité C-terminale à droite.
Par convention, une protéine possède son extrémité C-terminale à droite.
Une protéine est composées d’un enchaînement de 10 à 20 acides aminés.
Une protéine est composées d’un enchaînement de 10 à 20 acides aminés.
Les fonctions incluses dans la liaison peptidique sont responsables des
propriétés physico-chimiques d’une protéine.
Les fonctions incluses dans la liaison peptidique sont responsables des propriétés physico-chimiques d’une protéine.
La liaison peptidique est courbée d’un angle omega.
La liaison peptidique est courbée d’un angle omega.
La liaison peptidique est une liaison covalente entre le carbone a d’un
acide aminé et l’amine terminale d’un deuxième acide aminé.
La liaison peptidique est une liaison covalente entre le carbone a d’un acide aminé et l’amine terminale d’un deuxième acide aminé.
Les 6 atomes de l’unité peptidique sont coplanaires.
Les 6 atomes de l’unité peptidique sont coplanaires.
Dans la configuration trans de la liaison peptidique, l’angle de torsion
(oméga) a Une valeur de 180°.
Dans la configuration trans de la liaison peptidique, l’angle de torsion (oméga) a Une valeur de 180°.
Les angles de rotation (phi) et (psi) entre deux unités peptidiques
adoptent toujours des valeurs supérieures à 120°.
Les angles de rotation (phi) et (psi) entre deux unités peptidiques adoptent toujours des valeurs supérieures à 120°.
Les hélices α et les feuillets β sont des structures secondaires.
Les hélices α et les feuillets β sont des structures secondaires.
Le collagène est une protéine principalement constituée de boucles.
Le collagène est une protéine principalement constituée de boucles.
Dans une hélice α, les chaînes latérales des acides aminés sont tournées vers
l’extérieur de l’hélice.
Dans une hélice α, les chaînes latérales des acides aminés sont tournées vers l’extérieur de l’hélice.
Les feuillets β peuvent être parallèles ou antiparallèles dans une même
protéine.
Les feuillets β peuvent être parallèles ou antiparallèles dans une même protéine.
Les boucles sont des structures principalement constituées d’acides aminés
apolaires.
Les boucles sont des structures principalement constituées d’acides aminés apolaires.
La porine est une structure en tonneau β.
La porine est une structure en tonneau β.
Les structures tertiaires des protéines correspondent au repliement de la
protéine sur elle-même.
Les structures tertiaires des protéines correspondent au repliement de la protéine sur elle-même.
Les protéines globulaires présentent une agrégation des résidus apolaire au
centre de la protéine.
Les protéines globulaires présentent une agrégation des résidus apolaire au centre de la protéine.
Les ponts disulfures permettent de relier 2 résidus méthionine d’une même
protéine.
Les ponts disulfures permettent de relier 2 résidus méthionine d’une même protéine.
Les protéines peuvent être détectées en solution par leur absorbance dans
l’ultraviolet 280 nm.
Les protéines peuvent être détectées en solution par leur absorbance dans l’ultraviolet 280 nm.
Le nitrate d’argent est un colorant qui se fixe aux groupements basiques des
protéines.
Le nitrate d’argent est un colorant qui se fixe aux groupements basiques des protéines.
Les protéines migrent dans un gel d’électrophorèse dénaturant en fonction de
leur poids moléculaire.
Les protéines migrent dans un gel d’électrophorèse dénaturant en fonction de leur poids moléculaire.
Dans la technique du Western Blot, les protéines sont détectées après
coloration au bleu de coomassie.
Dans la technique du Western Blot, les protéines sont détectées après coloration au bleu de coomassie.
Les enzymes peuvent être détectées par le dosage de leur substrat ou produit
de réaction.
Les enzymes peuvent être détectées par le dosage de leur substrat ou produit de réaction.
La phosphorylation est un phénomène irréversible.
La phosphorylation est un phénomène irréversible.
L’asparagine peut être N-glycosylée.
L’asparagine peut être N-glycosylée.
Les glycosylations sont des modifications post traductionnelles.
Les glycosylations sont des modifications post traductionnelles.
La phosphorylation des acides aminés se fait par une phosphatase.
La phosphorylation des acides aminés se fait par une phosphatase.
Les molécules d’eau permettent uniquement de stabiliser les protéines en
solution.
Les molécules d’eau permettent uniquement de stabiliser les protéines en solution.
Lorsque deux protéines partagent les mêmes domaines fonctionnels, elles
appartiennent souvent à la même famille.
Lorsque deux protéines partagent les mêmes domaines fonctionnels, elles appartiennent souvent à la même famille.
Les immunoglobulines sont des protéines qui contiennent des ponts
disulfures.
Les immunoglobulines sont des protéines qui contiennent des ponts disulfures.
La chymotrypsine est une protéase à tyrosine.
La chymotrypsine est une protéase à tyrosine.
Le nitrate d’argent est le colorant le plus couramment utilisé pour détecter des
protéines.
Le nitrate d’argent est le colorant le plus couramment utilisé pour détecter des protéines.
Le SDS est un composé qui permet de structurer les protéines.
Le SDS est un composé qui permet de structurer les protéines.
Dans un gel SDS-page, les protéines les plus petites migrent le plus
lentement.
Dans un gel SDS-page, les protéines les plus petites migrent le plus lentement.
Sans détergent, les protéines migrent en fonction de leur état oligomérique.
Sans détergent, les protéines migrent en fonction de leur état oligomérique.
La chaleur est un dénaturant irréversible des protéines.
La chaleur est un dénaturant irréversible des protéines.
Le cofacteur est lié à son apoenzyme par des liaisons fortes.
Le cofacteur est lié à son apoenzyme par des liaisons fortes.
Un spectromètre UV permet de détecter les protéines qui contiennent des
acides aminés comme la phénylalanine ou le tryptophane.
Un spectromètre UV permet de détecter les protéines qui contiennent des acides aminés comme la phénylalanine ou le tryptophane.
Le β-mercaptoéthanol est un composé utilisé pour rompre les ponts disulfures.
Le β-mercaptoéthanol est un composé utilisé pour rompre les ponts disulfures.
Les acides aminés sont composés d’un groupement amine et d’un
groupement phosphate entourant le carbone α (alpha) qui porte une chaîne
latérale variable.
Les acides aminés sont composés d’un groupement amine et d’un groupement phosphate entourant le carbone α (alpha) qui porte une chaîne latérale variable.
Le carbone α (alpha) de l’acide aminé Glycine (Gly) est un carbone
asymétrique.
Le carbone α (alpha) de l’acide aminé Glycine (Gly) est un carbone asymétrique.
L’arginine (Arg), la lysine (Lys) et l’histidine (His) sont des acides aminés
apolaires.
L’arginine (Arg), la lysine (Lys) et l’histidine (His) sont des acides aminés apolaires.
La phénylalanine est un acide aminé aromatique qui absorbe les ultraviolets
(UV) vers 260-280 nm.
La phénylalanine est un acide aminé aromatique qui absorbe les ultraviolets (UV) vers 260-280 nm.
L’asparagine (Asn) est l’amide dérivée de l’arginine (Arg)
L’asparagine (Asn) est l’amide dérivée de l’arginine (Arg)
La sérine peut subir une réaction de glycosylation.
La sérine peut subir une réaction de glycosylation.
La sérine peut subir une réaction de phosphorylation.
La sérine peut subir une réaction de phosphorylation.
La lysine peut subir une réaction de phosphorylation.
La lysine peut subir une réaction de phosphorylation.
Les atomes de soufre des chaînes latérales de deux cystéines peuvent former
une liaison covalente.
Les atomes de soufre des chaînes latérales de deux cystéines peuvent former une liaison covalente.
Le groupement amine des acides aminés peut subir une réaction de
désamination.
Le groupement amine des acides aminés peut subir une réaction de désamination.
Les protéines sont constituées d’un enchaînement d’acides aminés et leur
structure primaire est représentée de l’extrêmité C-terminale vers l’extrêmité Nterminale
Les protéines sont constituées d’un enchaînement d’acides aminés et leur structure primaire est représentée de l’extrêmité C-terminale vers l’extrêmité Nterminale
La liaison peptidique est une liaison covalente entre 2 acides aminés
successifs de la séquence primaire de la protéine.
La liaison peptidique est une liaison covalente entre 2 acides aminés successifs de la séquence primaire de la protéine.
Les 6 atomes impliqués dans la liaison peptidique sont situés dans 2 plans
différents.
Les 6 atomes impliqués dans la liaison peptidique sont situés dans 2 plans différents.
La configuration trans de la liaison peptidique est plus favorable
énergétiquement que la configuration cis.
La configuration trans de la liaison peptidique est plus favorable énergétiquement que la configuration cis.
Les enzymes sont des protéines.
Les enzymes sont des protéines.
Dans les hélices α, les chaînes latérales des acides aminés successifs
s’orientent parallèlement à l’axe de l’hélice
Dans les hélices α, les chaînes latérales des acides aminés successifs s’orientent parallèlement à l’axe de l’hélice
Environ 10 acides aminés sont nécessaires pour former un tour d‘hélice α.
Environ 10 acides aminés sont nécessaires pour former un tour d‘hélice α.
Les angles entre les plans peptidiques successifs constituant les hélices α
sont différents de ceux des feuillets β.
Les angles entre les plans peptidiques successifs constituant les hélices α sont différents de ceux des feuillets β.
Dans les feuillets β parallèles, les extrémités N-terminales de 2 brins
adjacents sont orientées à l’opposé l’une de l’autre.
Dans les feuillets β parallèles, les extrémités N-terminales de 2 brins adjacents sont orientées à l’opposé l’une de l’autre.
Les coudes qui connectent les éléments de structure secondaire peuvent
contenir plus de 100 acides aminés.
Les coudes qui connectent les éléments de structure secondaire peuvent contenir plus de 100 acides aminés.
Toutes les protéines possèdent une structure tertiaire stable et ordonnée.
Toutes les protéines possèdent une structure tertiaire stable et ordonnée.
La dénaturation de la structure tertiaire des protéines par la chaleur est
réversible.
La dénaturation de la structure tertiaire des protéines par la chaleur est réversible.
Les protéines globulaires se replient autour d’un cœur d’acides aminés
polaires.
Les protéines globulaires se replient autour d’un cœur d’acides aminés polaires.
Les structures quaternaires des protéines peuvent être constituées de
l’association de sous-unités protéiques identiques.
Les structures quaternaires des protéines peuvent être constituées de l’association de sous-unités protéiques identiques.
Une structure tertiaire peut être composée de plusieurs unités de repliement
qui correspondent à des domaines.
Une structure tertiaire peut être composée de plusieurs unités de repliement qui correspondent à des domaines.
