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Questions and Answers
Le repliement globinique est constitué de 7 hélices α reliées par un brin
β.
Le repliement globinique est constitué de 7 hélices α reliées par un brin β.
False
Dans l’hémoglobine et la myoglobine, l’histidine distale forme une liaison
de coordination avec l’ion Fe2+.
Dans l’hémoglobine et la myoglobine, l’histidine distale forme une liaison de coordination avec l’ion Fe2+.
False
L’affinité de l’hémoglobine pour le monoxyde de carbone est inférieure à
celle de L’oxygène.
L’affinité de l’hémoglobine pour le monoxyde de carbone est inférieure à celle de L’oxygène.
False
A pH acide, l’hémoglobine est protonée, ce qui induit une diminution de
son affinité pour l’oxygène.
A pH acide, l’hémoglobine est protonée, ce qui induit une diminution de son affinité pour l’oxygène.
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La myoglobine possède un repliement globinique et un groupement
hème qui lui confèrent une fonction de transport de l'oxygène.
La myoglobine possède un repliement globinique et un groupement hème qui lui confèrent une fonction de transport de l'oxygène.
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L'hémoglobine fixe de façon irréversible 4 molécules d'oxygène grâce à
ses 4 groupements hème.
L'hémoglobine fixe de façon irréversible 4 molécules d'oxygène grâce à ses 4 groupements hème.
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L'hémoglobine fœtale a une plus grande affinité pour l'oxygène que
l'hémoglobine de la mère.
L'hémoglobine fœtale a une plus grande affinité pour l'oxygène que l'hémoglobine de la mère.
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La drépanocytose est due à une mutation ponctuelle de la sous-unité β
de l'hémoglobine
La drépanocytose est due à une mutation ponctuelle de la sous-unité β de l'hémoglobine
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La myoglobine est composée de 4 sous-unités liées chacune à un
groupement hème.
La myoglobine est composée de 4 sous-unités liées chacune à un groupement hème.
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B. La myoglobine a une structure globulaire composée d’hélices α.
B. La myoglobine a une structure globulaire composée d’hélices α.
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Un acide aminé Arginine forme une liaison de coordination avec l’ion
Fe2+ de l’hème.
Un acide aminé Arginine forme une liaison de coordination avec l’ion Fe2+ de l’hème.
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Après fixation d’une molécule d’oxygène, la myoglobine est présente
sous la forme carboxy-myoglobine
Après fixation d’une molécule d’oxygène, la myoglobine est présente sous la forme carboxy-myoglobine
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La myoglobine a une affinité plus forte pour l’oxygène que l’hémoglobine.
La myoglobine a une affinité plus forte pour l’oxygène que l’hémoglobine.
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L'anhydrase carbonique est une hydrolase.
L'anhydrase carbonique est une hydrolase.
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La réaction catalysée par l'anhydrase carbonique nécessite un atome de
Zn.
La réaction catalysée par l'anhydrase carbonique nécessite un atome de Zn.
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L'anhydrase carbonique possède une structure quaternaire comprenant
4 sous-unités.
L'anhydrase carbonique possède une structure quaternaire comprenant 4 sous-unités.
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L'entrée du bicarbonate dans le globule rouge au niveau des tissus qui
respirent se fait grâce à un échangeur chlorure-bicarbonate.
L'entrée du bicarbonate dans le globule rouge au niveau des tissus qui respirent se fait grâce à un échangeur chlorure-bicarbonate.
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Le trypsinogène synthétisé dans le pancréas est le précurseur de la
Chymotrypsine.
Le trypsinogène synthétisé dans le pancréas est le précurseur de la Chymotrypsine.
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La chymotrypsine comporte 3 sites protéolytiques dans sa chaine
polypeptidique.
La chymotrypsine comporte 3 sites protéolytiques dans sa chaine polypeptidique.
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La chymotrypsine présente une structure quaternaire.
La chymotrypsine présente une structure quaternaire.
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La chymotrypsine hydrolyse des liaisons peptidiques par une catalyse
acide-base avec formation d’un intermédiaire covalent.
La chymotrypsine hydrolyse des liaisons peptidiques par une catalyse acide-base avec formation d’un intermédiaire covalent.
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Les enzymes ne modifient pas l'équilibre des réactions.
Les enzymes ne modifient pas l'équilibre des réactions.
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Un cofacteur minéral tel qu'un ion Magnésium (Mg2+) est un coenzyme.
Un cofacteur minéral tel qu'un ion Magnésium (Mg2+) est un coenzyme.
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La chymotrypsine catalyse l'hydrolyse de liaisons peptidiques par un
mécanisme acide-base.
La chymotrypsine catalyse l'hydrolyse de liaisons peptidiques par un mécanisme acide-base.
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A concentration saturante en substrat, la réaction catalysée par une
enzyme michaélienne atteint sa vitesse maximale Vmax
A concentration saturante en substrat, la réaction catalysée par une enzyme michaélienne atteint sa vitesse maximale Vmax
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Une holoenzyme est la forme catalytiquement active d’une enzyme.
Une holoenzyme est la forme catalytiquement active d’une enzyme.
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Les coenzymes se fixent à la partie protéique d’une enzyme toujours par
des liaisons covalentes ou de coordination.
Les coenzymes se fixent à la partie protéique d’une enzyme toujours par des liaisons covalentes ou de coordination.
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Les coenzymes sont des petites molécules organiques souvent dérivés
des vitamines.
Les coenzymes sont des petites molécules organiques souvent dérivés des vitamines.
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Le phosphate de pyridoxal est un co-substrat qui se fixe dans le site actif
d’aminoacides décarboxylases.
Le phosphate de pyridoxal est un co-substrat qui se fixe dans le site actif d’aminoacides décarboxylases.
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Les enzymes accélèrent les réactions en augmentant l'énergie libre des
réactions.
Les enzymes accélèrent les réactions en augmentant l'énergie libre des réactions.
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La constante de Michaelis Km correspond à la concentration en substrat
pour laquelle la vitesse initiale de la réaction est égale à Vmax.
La constante de Michaelis Km correspond à la concentration en substrat pour laquelle la vitesse initiale de la réaction est égale à Vmax.
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Dans la représentation en double inverse de la cinétique d'une enzyme
michaélienne, le Km peut être déterminé sur l'axe des abscisses.
Dans la représentation en double inverse de la cinétique d'une enzyme michaélienne, le Km peut être déterminé sur l'axe des abscisses.
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Un inhibiteur compétitif se fixe sur le complexe enzyme-substrat.
Un inhibiteur compétitif se fixe sur le complexe enzyme-substrat.
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Une enzyme favorise la transformation d’un substrat en produit en
augmentant son énergie d’activation.
Une enzyme favorise la transformation d’un substrat en produit en augmentant son énergie d’activation.
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La pyruvate deshydrogénase est un complexe multienzymatique formé
de l’assemblage en structure quaternaire de 3 sous-unités différentes.
La pyruvate deshydrogénase est un complexe multienzymatique formé de l’assemblage en structure quaternaire de 3 sous-unités différentes.
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Le nicotinamide adenine dinucleotide (NAD) est un co-substrat de la
lactate deshydrogénase.
Le nicotinamide adenine dinucleotide (NAD) est un co-substrat de la lactate deshydrogénase.
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Une élévation du pourcentage de l’isoforme LDH1 de la lactate
déshydrogénase dans le sang est un signe de nécrose au niveau du
cœur
Une élévation du pourcentage de l’isoforme LDH1 de la lactate déshydrogénase dans le sang est un signe de nécrose au niveau du cœur
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L'inhibition compétitive des enzymes a permis de nombreuses
applications en thérapeutique.
L'inhibition compétitive des enzymes a permis de nombreuses applications en thérapeutique.
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Les inhibiteurs compétitifs se fixent à la fois sur l'enzyme seule et sur le
complexe enzyme- substrat.
Les inhibiteurs compétitifs se fixent à la fois sur l'enzyme seule et sur le complexe enzyme- substrat.
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En présence d'un inhibiteur non-compétitif, l'activité moléculaire Kcat est
divisée par un facteur qui dépend de la concentration en inhibiteur.
En présence d'un inhibiteur non-compétitif, l'activité moléculaire Kcat est divisée par un facteur qui dépend de la concentration en inhibiteur.
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Les cinétiques des enzymes allostériques suivent une courbe ellipsoïde.
Les cinétiques des enzymes allostériques suivent une courbe ellipsoïde.
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Pour des concentrations en substrat très inférieur au Km, la vitesse de la
réaction v d’une enzyme michaélienne n’est pas proportionnelle à la
concentration en substrat.
Pour des concentrations en substrat très inférieur au Km, la vitesse de la réaction v d’une enzyme michaélienne n’est pas proportionnelle à la concentration en substrat.
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La température n’a aucune influence sur la vitesse d’une réaction
enzymatique.
La température n’a aucune influence sur la vitesse d’une réaction enzymatique.
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Un inhibiteur allostérique modifie le Km d’une enzyme michaélienne.
Un inhibiteur allostérique modifie le Km d’une enzyme michaélienne.
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En présence d’un activateur dans le système K, la vitesse maximale de
la réaction n’est pas affectée.
En présence d’un activateur dans le système K, la vitesse maximale de la réaction n’est pas affectée.
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