Resumen de la Mioglobina y Hemoglobina PDF

Copia-de-T5-proteinxigeno-Mioglo... ratoncitah_13 Genética, Bioquímica y Biología Molecular 1º Grado en Odontología Facultad de Odontología Universidad Complutense de Madrid Reservados todos los derechos. No se pe...

Copia-de-T5-proteinxigeno-Mioglo... ratoncitah_13 Genética, Bioquímica y Biología Molecular 1º Grado en Odontología Facultad de Odontología Universidad Complutense de Madrid Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11080127 TEMA 5 : PROTEÍNAS TRANSPORTADORAS DE OXÍGENO: MIOGLOBINA Y HEMOGLOBINA La hemoglobina es un tampón orgánico que amortigua captando CO2 y H+ METABOLISMO AEROBIO:mayor extracción de energía. (en presencia de oxígeno se obtiene quince veces más energía de la glucosa) En células unicelulares:difusión simple (diferencia de presiones parciales) En células pluricelulares: se necesita: - sistema circulatorio: suministra O2 - proteínas transportadoras y almacenadoras: incremento del O2 transportado. Transporte de oxígeno: diferencia de presiones parciales de O2 ESTRUCTURA Y FUNCIÓN GENERAL Hb Y Mb. Ambas proteínas, a pesar de poseer cierta similitud estructural y unirse a un ligando común, el oxígeno, presentan distinta localización y función fisiológica global. Mioglobina y Hemoglobina. CARACTERÍSTICAS COMUNES: -Son proteínas conjugadas de tipo hemoproteína: apoproteína (globina) + Grupo prostético (grupo HEMO) -Transportan O2 -Tienen diferencias funcionales - Estructura: Analogías en la terciaria Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11080127 Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. Mioglobina: estructura y función. -Proteína monomérica: una sola cadena polipeptídica -Estructura terciaria: máximo grado de conformación -1 grupo hemo(apolar) -Globular, muy compacta y prácticamente esférica.Viaja soluble en sangre. -Heteroproteína - HEMOproteína -Soluble en agua. -153 aa -Estructura 2ª: 75% de su estructura es de aminoácidos en hélices alfa 8 segmentos de hélice a (A—H) :entre las hélices hay puntos de cohesión (zonas de curvatura, giros b, giros en horquilla, 4 aa hacen giro). Regiones no helicoidales: N-t y C-t 5 zonas de curvatura entre hélices, giros y bucles (CD..) -Segmento E20, F9, CD8 -Estructura poco habitual en una proteína globular. No posee láminas b -Aminoácidos con R polares en el exterior de la proteína y con R apolares en el interior. -Existencia de 2 aa polares en interior: Histidinas E7 (H64) y F8 (H93). *E7= quiere decir que ocupa la séptima posición en el segmento E de la proteína El grupo hemo es apolar Función de la mioglobina Proteína sarcoplasmática responsable del transporte intracelular de oxígeno desde los capilares a la mitocondria y su almacenamiento dentro del tejido muscular esquelético y cardíaco. La baja solubilidad del oxígeno hace necesario su transporte en el interior de los músculos. La mioglobina acepta el oxígeno procedente de la hemoglobina n de la sangre arterial, y se lo cede a las mitocondrias musculares ante demanda de O2 durante la contracción. Hemoglobina: estructura y función. -Proteína tetramérica: cuatro cadenas polipeptídicas diferentes dos a dos. Se denominan alfa 1, alfa 2, beta 1 y beta 2. Es un dímero de dímeros alfa-beta. -Heteroproteína o proteína Conjugada: HEMOproteína. -Globular. -Configuración cuaternaria: unión de subunidades mediante interacciones débiles. Elimina la publicidad de este documento con 1 coin Genética, Bioquímica y Biolo... Banco de apuntes de la a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11080127 -4 Grupos HEMO: Próximos a la superficie, pero no entre sí - Localización: interior de los eritrocitos. - Estructura 2aria y 3aria Hélices alfa 8 segmentos de hélice a (A—H) Regiones no helicoidales: N-t y C-t 5 zonas de curvatura entre hélices, giros y bucles (CD..) Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. Función de la hemoglobina Proteína eritrocitaria, responsable del transporte de oxígeno desde los pulmones a los tejidos y de H+ y CO2 desde los tejidos hacia los pulmones. La hemoglobina transporta más oxígeno por : - 4 cadenas polipeptídicas - estructura cuaternaria: máx grado de conformación La Hb une: - O2 en los pulmones y lo transporta, vía sangre arterial, a los tejidos donde lo libera. - CO2 procedente del metabolismo en los tejidos, y lo transporta, vía sangre venosa, a los pulmones para ser eliminado. En sangre arterial la hemoglobina está saturada prácticamente al 100%; en sangre venosa, un 60%. Por tanto, el paso por los tejidos periféricos desprende en torno a un 40% del oxígeno combinado con la hemoglobina. En sangre arterial la hb se encuentra saturada, ésta se oxigena al máximo en los pulmones viaja a los tejidos y suelta el 100 de oxigeno. Cuando vuelve lo hace en torno al 60 por lo que ha liberado un 40. Esto permite a la hemoglobina un 60 por ciento que se utiliza en condiciones fisiológicas. ????? Tipos de Hemoglobina. Depende del estado de desarrollo en la que nos encontremos: Embrionarias: en función de la combinación de las cadenas alfa y beta, distinguimos 3: - Hb Gower i ζ2ε2 - Hb Portland ζ2γ2 - Hb Gower ii α2ε2 Neonatal: son los dos trimestres primarios del desarrollo embrionario. Distinguimos 2: - HbA1 α2β2 20% - HbF α2γ2 80% Adulta: - HbA1: α2β2 97% - HbA2 α2δ2