Mioglobina: Estructura y Función

Mioglobina: Estructura y Función

• Proteína monomérica: una sola cadena polipeptídica
• Estructura terciaria: máxima conformación
• Contiene un grupo hemo (apolar)
• Globular, muy compacta y casi esférica, soluble en sangre
• Heteroproteína (HEMOproteína)
• Soluble en agua
• 153 aminoácidos
• Estructura secundaria: 75% de la estructura son aminoácidos en hélices alfa
  • 8 segmentos de hélice alfa (A-H)
  • Entre las hélices, hay puntos de cohesión (zonas de curvatura, giros beta, giros en horquilla, 4 aminoácidos forman un giro)
  • Regiones no helicoidales: N-terminal y C-terminal
  • 5 zonas de curvatura entre las hélices, giros y bucles (CD...)
• Segmento E20, F9, CD8
• Estructura poco común en una proteína globular, no posee láminas beta
• Aminoácidos con radicales polares en el exterior de la proteína y con radicales apolares en el interior
• Dos aminoácidos polares en el interior: Histidinas E7 (H64) y F8 (H93)
  • E7: ocupa la séptima posición en el segmento E de la proteína
• El grupo hemo es apolar

Función de la Mioglobina

• Proteína sarcoplasmática responsable del transporte intracelular de oxígeno desde los capilares hasta la mitocondria y su almacenamiento en el tejido muscular esquelético y cardíaco.
• La baja solubilidad del oxígeno requiere su transporte dentro de los músculos.
• La mioglobina acepta oxígeno de la hemoglobina presente en la sangre arterial y lo cede a las mitocondrias musculares cuando se demanda O2 durante la contracción.

Hemoglobina: Estructura y Función

• Proteína tetramérica: cuatro cadenas polipeptídicas diferentes, dos a dos.
  • Alfa 1, alfa 2, beta 1 y beta 2
  • Dímero de dímeros (alfa-beta)
• Heteroproteína (HEMOproteína)
• Globular
• Configuración cuaternaria: unión de subunidades mediante interacciones débiles
• 4 grupos HEMO: cercanos a la superficie, no están entre sí
• Localización: interior de los eritrocitos
• Estructura secundaria y terciaria:
  • Hélices alfa, 8 segmentos (A-H)
  • Regiones no helicoidales: N-terminal y C-terminal, 5 zonas de curvatura entre hélices, giros y bucles (CD...)

Función de la Hemoglobina

• Proteína eritrocitaria responsable del transporte de oxígeno desde los pulmones hasta los tejidos y de H+ y CO2 desde los tejidos a los pulmones.
• La hemoglobina transporta más oxígeno debido a:
  • Sus 4 cadenas polipeptídicas
  • Estructura cuaternaria: mayor conformación
• La Hb une:
  • O2 en los pulmones, vía sangre arterial, a los tejidos donde lo libera
  • CO2 procedente del metabolismo en los tejidos, vía sangre venosa, a los pulmones para eliminarlo.
• En sangre arterial, la hemoglobina está saturada casi al 100%; en sangre venosa, un 60%
• En los tejidos periféricos se libera alrededor del 40% oxígeno combinado con la hemoglobina.
• En sangre arterial, la Hb está saturada, se oxigena al máximo en los pulmones, viaja a los tejidos y libera el 100% de oxigeno.
• Al regresar, lo lleva con un nivel de oxígeno de alrededor del 60%, liberando el 40% restante.
• Esto permite a la hemoglobina utilizar el 60% que se usa en condiciones fisiológicas.

Tipos de Hemoglobina

• Depende del estado de desarrollo:
  • Embrionarias:
    • Hb Gower i ζ2ε2
    • Hb Portland ζ2γ2
    • Hb Gower ii α2ε2
  • Neonatal:
    • HbA1 α2β2 20%
    • HbF α2γ2 80%
  • Adulta:
    • HbA1: α2β2 97%
    • HbA2 α2δ2

Metabolismo Aerobio

• Mayor extracción de energía (en presencia de oxígeno se obtiene quince veces más energía de la glucosa)
• En células unicelulares: difusión simple (diferencia de presiones parciales)
• En células pluricelulares:
  • Se necesita un sistema circulatorio: suministro O2
  • Se requieren proteínas transportadoras y almacenadoras: incremento del O2 transportado
• Transporte de oxígeno: diferencia de presiones parciales de O2

ESTRUCTURA Y FUNCIÓN GENERAL DE Hb Y Mb

• Aunque ambas proteínas poseen similitudes estructurales y se unen al mismo ligando (oxígeno), tienen distinta localización y función fisiológica global.
• Características comunes:
  • Proteínas conjugadas tipo hemoproteína:
    • apoproteína (globina) + grupo prostético (grupo HEMO)
  • Transportan O2
  • Diferentes funciones
  • Analogías en la estructura terciaria
• La hemoglobina es un tampón orgánico que amortigua captando CO2 y H+

Proteínas Transportadoras de Oxígeno: Mioglobina y Hemoglobina

• La hemoglobina es un tampón orgánico que amortigua captando CO2 y H+
• El metabolismo aerobio permite mayor extracción de energía (15 veces más energía de la glucosa en presencia de oxígeno).
• En células unicelulares, el transporte de oxígeno se realiza por difusión simple.
• En células pluricelulares, se requiere un sistema circulatorio para suministrar O2, y proteínas transportadoras y almacenadoras de oxígeno para aumentar la cantidad transportada.
• La mioglobina y la hemoglobina, a pesar de poseer cierta similitud estructural y unirse al mismo ligando (oxígeno), tienen distinta localización y función fisiológica.
• Ambas son proteínas conjugadas (hemoproteínas) que transportan O2, pero tienen diferencias funcionales y similitudes en su estructura terciaria.

Mioglobina: Estructura y Función

• Proteína monomérica (una sola cadena polipeptídica) con estructura terciaria compacta y esférica, soluble en sangre, compuesta por 153 aminoácidos.
• Estructura secundaria: 75% de α-hélices (8 segmentos A-H) con puntos de cohesión entre hélices (zonas de curvatura, giros β, giros en horquilla).
• Contiene regiones no helicoidales en los extremos N-terminal y C-terminal, y 5 zonas de curvatura entre hélices.
• Posee un grupo hemo (apolar) en su interior.
• Abundante en aminoácidos con residuos polares en el exterior y apolares en el interior, con excepción de dos histidinas polares en el interior (E7 y F8).
• Función: transporte intracelular de O2 desde los capilares a la mitocondria y su almacenamiento en tejido muscular esquelético y cardíaco.

Hemoglobina: Estructura y Función

• Proteína tetramérica (cuatro cadenas polipeptídicas diferentes: α1, α2, β1 y β2) con estructura cuaternaria (dímero de dímeros α-β).
• Cuatro grupos hemo próximos a la superficie, pero no entre sí, ubicados en el interior de los eritrocitos.
• Estructura secundaria y terciaria similar a la mioglobina (α-hélices, regiones no helicoidales y zonas de curvatura).
• Función: transporte de O2 desde los pulmones a los tejidos, y de H+ y CO2 desde los tejidos a los pulmones.
• Posee mayor capacidad de transporte de O2 debido a sus cuatro cadenas polipeptídicas y su estructura cuaternaria.

Tipos de Hemoglobina

• Embrionarias:
  • Hb Gower I: ζ2ε2
  • Hb Portland: ζ2γ2
  • Hb Gower II: α2ε2
• Neonatal:
  • HbA1: α2β2 (20%)
  • HbF: α2γ2 (80%)
• Adulta:
  • HbA1: α2β2 (97%)
  • HbA2: α2δ2

### Proteínas transportadoras de oxígeno: Mioglobina y Hemoglobina

• La hemoglobina actúa como un tampón orgánico, amortiguando la acidez al capturar CO2 y H+

• El metabolismo aeróbico genera mayor energía al utilizar oxigeno (15 veces más que en la glucosa sin oxígeno)

• En células unicelulares, el oxígeno se transporta por difusión simple (diferencia de presiones parciales)

• En células pluricelulares, se requiere:

  • Sistema circulatorio para suministrar O2
  • Proteínas transportadoras y almacenadoras para aumentar la capacidad de transporte de O2.
  • La diferencia de presiones parciales de O2 impulsa el transporte de oxígeno

Estructura y función generales de la Hb y Mb

• Ambas proteínas muestran similitudes estructurales y se unen al mismo ligando, el oxígeno.

• Sin embargo, tienen distintas localizaciones y funciones fisiológicas generales.

• Características comunes:

  • Son proteínas conjugadas tipo hemoproteínas:
    • Apoproteína (globina) + Grupo prostético (grupo HEMO)
  • Transportan O2.
  • Presentan diferencias funcionales.
  • Estructuras terciarias con analogías.

Mioglobina: Estructura y función

• Proteína monomérica: una sola cadena polipeptídica.

• Estructura terciaria: máximo grado de conformación.

• Un grupo hemo: apolar.

• Estructura globular y compacta: prácticamente esférica, siendo soluble en sangre.

• Heteroproteína - HEMOproteína: soluble en agua.

• 153 aminoácidos:

  • Estructura secundaria: 75% de su estructura está formada por aminoácidos en hélices alfa.
    • 8 segmentos de hélice alfa (A-H), con puntos de cohesión entre las hélices (zonas de curvatura, giros beta, giros en horquilla, 4 aminoácidos por giro).
    • Regiones no helicoidales: N- terminal y C-terminal.
    • 5 zonas de curvatura entre hélices, giros y bucles (CD...)
  • Segmento E20, F9, CD8: estructura poco habitual en una proteína globular. No posee láminas beta.
  • Aminoácidos con R polares en el exterior de la proteína y con R apolares en el interior.
  • Existencia de dos aminoácidos polares en el interior: Histidinas E7 (H64) y F8 (H93).
    • Nota: E7 significa que ocupa la posición séptima en el segmento E de la proteína.

• El grupo hemo es apolar

• Función de la mioglobina:

  • Proteína sarcoplasmática responsable del transporte intracelular de oxígeno desde los capilares hasta la mitocondria en tejido muscular esquelético y cardíaco.
  • Almacena oxigeno dentro del tejido muscular.
  • La baja solubilidad del oxígeno hace necesario su transporte dentro de los músculos.
  • Acepta oxígeno de la hemoglobina en la sangre arterial y lo libera a las mitocondrias musculares ante demanda de oxígeno durante la contracción.

Hemoglobina: Estructura y función

• Proteína tetramérica: cuatro cadenas polipeptídicas diferentes, dos a dos.

  • Se denominan alfa 1, alfa 2, beta 1 y beta 2.
  • Es un dímero de dímeros alfa-beta.

• Heteroproteína o proteína Conjugada: HEMOproteína.

• Estructura globular: con configuración cuaternaria: unión de subunidades mediante interacciones débiles.

• Cuatro grupos HEMO: próximos a la superficie, pero no entre sí.

• Localización: interior de los eritrocitos.

• Estructura secundaria y terciaria:

  • Hélices alfa.
  • 8 segmentos de hélice alfa (A-H).
  • Regiones no helicoidales: N- terminal y C-terminal.
  • 5 zonas de curvatura entre hélices, giros y bucles (CD...)

• Función de la hemoglobina:

  • Proteína eritrocitaria responsable del transporte de oxígeno desde los pulmones a los tejidos y de H+ y CO2 desde los tejidos hacia los pulmones.
  • La hemoglobina transporta más oxígeno:
    • Por sus 4 cadenas polipeptídicas.
    • Por su estructura cuaternaria: máximo grado de conformación.

• La Hb se une a:

  • Oxígeno en los pulmones y lo transporta a los tejidos, vía sangre arterial, donde lo libera.
  • CO2 procedente del metabolismo en los tejidos y lo transporta, vía sangre venosa, a los pulmones para su eliminación.

• La hemoglobina es prácticamente saturada al 100% en sangre arterial y al 60% en sangre venosa.

  • Esto significa que alrededor de un 40% del oxígeno unido a la hemoglobina se libera al pasar por los tejidos periféricos.

Tipos de Hemoglobina

• La hemoglobina presenta distintos tipos dependiendo del estado de desarrollo:
  • Embrionarias:
    • Hb Gower i: ζ2ε2
    • Hb Portland: ζ2γ2
    • Hb Gower ii: α2ε2
  • Neonatal: presenten en los dos trimestres primarios del desarrollo embrionario.
    • HbA1: α2β2 (20%)
    • HbF: α2γ2 (80%)
  • Adulta:
    • HbA1: α2β2 (97%)
    • HbA2: α2δ2.

Proteínas Transportadoras De Oxígeno: Mioglobina y Hemoglobina

• La hemoglobina es un tampón orgánico que amortigua captando CO2 y H+
• El metabolismo aerobio extrae más energía que el anaerobio, obteniendo quince veces más energía de la glucosa en presencia de oxígeno
• En células unicelulares el O2 se transporta por difusión simple (diferencia de presiones parciales)
• En células pluricelulares se necesita un sistema circulatorio para suministrar O2 y proteínas transportadoras y almacenadoras para incrementar el O2 transportado. El transporte de oxígeno depende de la diferencia de presiones parciales de O2
• La mioglobina y la hemoglobina son proteínas conjugadas de tipo hemoproteína, es decir, apoproteína (globina) + Grupo prostético (grupo HEMO). Ambas transportan O2, pero tienen diferencias funcionales
• La estructura terciaria de la mioglobina y la hemoglobina es similar

Mioglobina

• La mioglobina es una proteína monomérica con una sola cadena polipeptídica
• La estructura terciaria de la mioglobina es compacta y prácticamente esférica, lo que le permite viajar soluble en sangre
• La mioglobina es una heteroproteína (HEMOproteína) soluble en agua
• La mioglobina está compuesta por 153 aminoácidos
• La estructura secundaria de la mioglobina es de 75% hélices alfa, con 8 segmentos de hélice a (A—H) conectados por zonas de curvatura, giros b, giros en horquilla, y 4 aa que forman giros, además de regiones no helicoidales en N-t y C-t
• Hay 5 zonas de curvatura entre hélices, giros y bucles, como CD
• Los aminoácidos con R polares en la mioglobina se localizan en el exterior de la proteína, mientras que aquellos con R apolares se encuentran en el interior
• Hay 2 aa polares en el interior de la mioglobina: Histidinas E7 (H64) y F8 (H93)
• El grupo hemo es apolar
• La función de la mioglobina es el transporte intracelular de oxígeno desde los capilares a la mitocondria, y su almacenamiento dentro del tejido muscular esquelético y cardíaco

Hemoglobina

• La hemoglobina es una proteína tetramérica con cuatro cadenas polipeptídicas diferentes dos a dos: alfa 1, alfa 2, beta 1 y beta 2
• La hemoglobina forma un dímero de dímeros alfa-beta
• La hemoglobina es una heteroproteína o proteína conjugada (HEMOproteína) globular
• La hemoglobina tiene una configuración cuaternaria, es decir, unión de subunidades mediante interacciones débiles
• La hemoglobina tiene 4 grupos HEMO próximos a la superficie, pero no entre sí
• La hemoglobina se localiza en el interior de los eritrocitos
• La estructura secundaria y terciaria de la hemoglobina también presenta hélices alfa, 8 segmentos de hélice a (A—H), regiones no helicoidales en n-t y c-t
• La hemoglobina tiene 5 zonas de curvatura entre hélices, giros y bucles, como CD

Función de la Hemoglobina

• La hemoglobina es responsable del transporte de oxígeno desde los pulmones a los tejidos y de H+ y CO2 desde los tejidos hacia los pulmones
• La hemoglobina transporta más oxígeno debido a sus 4 cadenas polipeptídicas y su estructura cuaternaria
• La hemoglobina une O2 en los pulmones y lo transporta a los tejidos, donde lo libera
• La hemoglobina une CO2 procedente del metabolismo en los tejidos y lo transporta a los pulmones para ser eliminado
• La hemoglobina está saturada prácticamente al 100% en sangre arterial, y al 60% en sangre venosa
• El paso por los tejidos periféricos desprende alrededor del 40% del oxígeno combinado con la hemoglobina
• La hemoglobina se oxigena al máximo en los pulmones y viaja a los tejidos, donde libera el 100% del oxígeno
• Cuando vuelve a los pulmones, la hemoglobina está saturada al 60%, esto debido a que liberó un 40% en los tejidos

Tipos de Hemoglobina

• Dependiendo del estado de desarrollo se distinguen distintos tipos de hemoglobina:
  • Embrionarias:
    • Hb Gower i ζ2ε2
    • Hb Portland ζ2γ2
    • Hb Gower ii α2ε2
  • Neonatal:
    • HbA1 α2β2 20%
    • HbF α2γ2 80%
  • Adulta:
    • HbA1: α2β2 97%
    • HbA2 α2δ2

Transporte de Oxígeno

• La baja solubilidad del oxígeno en soluciones acuosas (10-14 M) hace necesario el uso de proteínas transportadoras para su transporte en el cuerpo.
• La hemoglobina (Hb) se encuentra en el interior de los eritrocitos y es responsable del transporte de oxígeno desde los pulmones a los tejidos.
• La mioglobina (Mb) se encuentra en el interior de los miocitos y es responsable del almacenamiento y transporte intracelular de oxígeno desde los capilares a la mitocondria en el tejido muscular esquelético y cardíaco.

Hemoglobina

• Es una proteína tetramérica formada por cuatro cadenas polipeptídicas diferentes dos a dos: alfa 1, alfa 2, beta 1 y beta 2.
• Es un dímero de dímeros alfa-beta.
• Es una heteroproteína o proteína conjugada, específicamente una HEMOproteína, que contiene un grupo hemo.
• Tiene una configuración cuaternaria, donde las subunidades se unen mediante interacciones débiles.
• Se encuentra en el interior de los eritrocitos.
• Tiene una estructura secundaria y terciaria formada por hélices alfa (8 segmentos de hélice alfa (A-H) y regiones no helicoidales (N-terminal, C-terminal, y 5 zonas de curvatura entre hélices).
• La estructura cuaternaria se forma mediante uniones no covalentes entre las subunidades.
• Contiene 4 grupos hemo, que se encuentran próximos a la superficie pero no entre sí.

Funciones de la Hemoglobina

• Transporte de oxígeno desde los pulmones a los tejidos.
• Transporte de H+ y CO2 desde los tejidos hacia los pulmones.
• En sangre arterial, la hemoglobina está saturada prácticamente al 100%, mientras que en sangre venosa, está saturada al 60%.

Mioglobina

• Es una proteína monomérica, con una sola cadena polipeptídica.
• Es una proteína globular, compacta y prácticamente esférica, fue la primera proteína en la que se determinó su estructura tridimensional.
• Es una heteroproteína - HEMOproteína.
• Es soluble en agua.
• Tiene 153 aminoácidos.
• Su estructura secundaria está compuesta por aproximadamente 75% de aminoácidos en hélices alfa (8 segmentos de hélice alfa (A-H)) y regiones no helicoidales (N-terminal, C-terminal, y 5 zonas de curvatura entre hélices).
• No posee láminas beta, lo que la hace inusual para una proteína globular.
• Los aminoácidos con R polares se encuentran en el exterior de la proteína, y los aminoácidos con R apolares se encuentran en el interior.
• Tiene dos aminoácidos polares en el interior: Histidinas E7 (H64) y F8 (H93).

Funciones de la Mioglobina

• Transporte intracelular de oxígeno desde los capilares a la mitocondria.
• Almacenamiento de oxígeno dentro del tejido muscular esquelético y cardíaco.
• Acepta oxígeno procedente de la hemoglobina de la sangre arterial y lo cede a las mitocondrias musculares ante demanda de oxígeno durante la contracción.

Tipos de Hemoglobina

• La naturaleza de las cadenas de globina determina diferentes tipos de hemoglobinas.
• Algunos ejemplos incluyen las hemoglobinas embrionarias como Hb Gower I (), Hb Portland () y Hb Gower II ().
• La hemoglobina fetal (HbF) () es la principal hemoglobina presente en el recién nacido (80% al nacimiento).
• La hemoglobina adulta (HbA1) () es la principal hemoglobina presente en adultos (97%), junto con HbA2 ().

Semejanzas y Diferencias entre Mioglobina y Hemoglobina

• Ambas son proteínas conjugadas de tipo HEMOPROTEÍNA, con una apoproteína (globina) y un grupo prostético (grupo HEMO).
• Ambas proteínas transportan oxígeno.
• Tienen similitudes estructurales en su estructura terciaria (forma tridimensional).
• La mioglobina tiene una estructura terciaria (monomérica) mientras que la hemoglobina tiene una estructura cuaternaria (tetrámero 22).
• La mioglobina almacena oxígeno y lo transporta intracelularmente, mientras que la hemoglobina transporta oxígeno desde los pulmones a los tejidos periféricos.

Alosterismo

• Tanto la mioglobina como la hemoglobina muestran alosterismo.
• El alosterismo es un fenómeno donde la unión de un ligando (como el oxígeno) a un sitio en una proteína afecta la unión de otros ligandos a sitios distintos.
• La hemoglobina exhibe cooperatividad, donde la unión de una molécula de oxígeno aumenta la afinidad de las subunidades restantes por el oxígeno.

Transporte de Oxígeno

• El oxígeno se une a la hemoglobina cuando es abundante y se libera cuando es escaso.
• El oxígeno se transporta en dos histidinas: E7 y F8
• La hemoglobina se encuentra en el interior de los eritrocitos.
• La mioglobina se encuentra en el interior de los miocitos.

Hemoglobina: Estructura y Función

• Es una proteína tetramérica con cuatro cadenas polipeptídicas diferentes: alfa 1, alfa 2, beta 1 y beta 2.
• Es un dímero de dímeros alfa-beta.
• Es una heteroproteína o proteína conjugada: HEMOofílico.
• Tiene configuración cuaternaria: unión de subunidades mediante interacciones débiles.
• Posee estructura secundaria y terciaria: 8 segmentos de hélice  (A—H) y regiones no helicoidales:
  • N-t y C-t
  • 5 zonas de curvatura entre hélices, giros y bucles (CD..)
• Posee estructura cuaternaria mediante uniones no covalentes entre las subunidades.

Función de la Hemoglobina

• Responsable del transporte de oxígeno desde los pulmones a los tejidos y de H+ y CO2 desde los tejidos hacia los pulmones.
• El 97% del oxígeno se une a la Hb, el 3% se disuelve.
• La Hb une el CO2 procedente del metabolismo en los tejidos, y lo transporta a los pulmones para ser eliminado.
• La sangre arterial tiene una hemoglobina saturada al 100%.
• La sangre venosa tiene una hemoglobina saturada al 60%.

Mioglobina: Estructura y Función

• Es una proteína monomérica con una sola cadena polipeptídica.
• Es una proteína globular, muy compacta y prácticamente esférica.
• Es una heteroproteína: HEMOofílico.
• Es soluble en agua.
• Tiene 153 aminoácidos.
• Su estructura secundaria está compuesta por ≈75% de aminoácidos en hélices , 8 segmentos de hélice  (A—H) y regiones no helicoidales:
  • N-t y C-t
  • 5 zonas de curvatura entre hélices, giros y bucles (CD..)
• Posee una estructura poco habitual en una proteína globular, sin láminas .
• Los aminoácidos con R polares se encuentran en el exterior de la proteína y los aminoácidos con R apolares se encuentran en el interior.
• Tiene dos aminoácidos polares en el interior: Histidinas E7 (H64) y F8 (H93).

Función de la Mioglobina

• Es una proteína sarcoplasmática responsable del transporte intracelular de oxígeno desde los capilares a la mitocondria y su almacenamiento dentro del tejido muscular esquelético y cardíaco.
• Acepta el oxígeno procedente de la hemoglobina de la sangre arterial y lo cede a las mitocondrias musculares ante la demanda de oxígeno durante la contracción.

Tipos de Hemoglobina

• La naturaleza de las cadenas de globina determina diferentes tipos de hemoglobinas.
• Se encuentran hemoglobinas embrionarias, neonatales y adultas.

Semejanzas y Diferencias de la Mioglobina y la Hemoglobina

• Son proteínas conjugadas de tipo HEMOPROTEÍNA.
• La apoproteína (globina) + Grupo prostético (grupo HEMO) transportan oxígeno.
• Tienen analogías en la estructura terciaria.
• Se diferencian en la estructura cuaternaria de la hemoglobina.
• La mioglobina al ser un monómero es un almacén de oxígeno intracelular.
• La hemoglobina al ser un tetrámero transporta oxígeno de los pulmones a los tejidos periféricos.