Tema 4 Proteínas - Resumen PDF
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Uploaded by UnselfishCedar8524
Universidad Nacional Experimental 'Francisco de Miranda'
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This document provides an overview of proteins, including their definition, classification, and biological functions, focusing on different types like fibrous and globular proteins, and solubility-based classifications. It also describes the significance of protein structures and elaborates on the structure details, especially concentrating on the characteristics of collagen and keratin. The document highlights the importance of proteins in various biological functions and their applications. This information is likely applicable to undergraduate-level biology students.
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Tema 4: Proteínas Objetivos específicos: 1. **Definir proteínas y clasificarlas de acuerdo a su función biológica** Son Macromoléculas orgánicas constituidas por aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos o anhídrido, previamente se forman los péptidos y luego de un número mayor a 100 am...
Tema 4: Proteínas Objetivos específicos: 1. **Definir proteínas y clasificarlas de acuerdo a su función biológica** Son Macromoléculas orgánicas constituidas por aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos o anhídrido, previamente se forman los péptidos y luego de un número mayor a 100 aminoácidos se forman las proteínas. A. Según su función biológica: - **Enzimáticas:** Catalizadores. - **Almacenamiento:** Fenitina. - **Reguladora:** Hormonas peptídicas (PP) se unen al ADN. - **Estructurales:** Colágeno. - **Protectoras:** Inmunoglobulina. **Transporte:** Hemoglobina 2. **Clasificar las proteínas sobre la base de: a) Su forma y propiedades físicas b) su producto de hidrolisis c) El grupo prostético que posee. Dar ejemplos en cada caso** Según su formación: - **Proteínas fibrosas:** Aquellas constituidas por cadenas polipeptidicas, no pueden ser disueltas.son de forma alargada. - **Proteínas globulares**: La cadena polipeptidica aparece enrollada sobre si misma dando lugar a una estructura mas o menos esférica y compacta. Son generalmente solubles. Basada en su solubilidad: ***[Albúminas](http://es.wikipedia.org/wiki/Alb%C3%BAmina):*** Solubles en agua y soluciones salinas diluidas. Ejemplos: la [ovoalbúmina](http://es.wikipedia.org/wiki/Ovoalb%C3%BAmina) y la lactalbúmina ***[Globulinas](http://es.wikipedia.org/wiki/Globulina):*** Insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas. Ejemplos: [miosina](http://es.wikipedia.org/wiki/Miosina), [inmunoglobulinas](http://es.wikipedia.org/wiki/Inmunoglobulina), [lactoglobulinas](http://es.wikipedia.org/w/index.php?title=Lactoglobulina&action=edit&redlink=1), [glicinina](http://es.wikipedia.org/w/index.php?title=Glicinina&action=edit&redlink=1) y [araquina](http://es.wikipedia.org/w/index.php?title=Araquina&action=edit&redlink=1). ***[Glutelinas](http://es.wikipedia.org/wiki/Glutelina):*** Insolubles en agua o soluciones salinas, pero solubles en medios ácidos o básicos. Ejemplos: oricenina y las glutelinas del trigo. **Protaminas:** proteínas básicas presentes en los seminales, solubles en agua y amoniaco diluido. ***[Prolaminas](http://es.wikipedia.org/wiki/Prolamina):*** Solubles en etanol al 50 %-80 %. Ejemplos: gliadina del trigo y zeína del maíz. [***Histonas***](http://es.wikipedia.org/wiki/Histonas) son solubles en medios ácidos. Según su composición (grupo prostético): - **Proteínas simples:** Constituidas solo por aminoácidos. - **Proteínas conjugadas**: Formada por aminoácidos y además una serie de compues organicos e inorgánicos. Pueden ser: - Nucleoproteinas. - Metaloproteinas - Fosfoproteinas - Glucoproteinas. 3. **Explicar la importancia de las uniones móviles (enlaces intraaminoácido) y rígidas (enlaces peptídicos) en la conformación de las proteínas.** 4. **Enumerar los niveles de organización de la estructura proteica.** 5. **Explicar: en que consiste la estructura primaria de la proteínas, resaltando su importancia biológica** 6. Definir proteínas fibrosas tomando en cuenta: a) ubicación en el organismo b) solubilidad c) tipos de aminoácidos que poseen frecuentemente d) número de cadenas polipeptidicas e) enlaces que la estabilizan 7. **Caracterizar la estructura de la queratina, tomando en cuenta: a) unidad estructural b) fuerzas que la estabilizan** La **fibroína** es un tipo de [proteína](http://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna) con carácter fibroso producida por algunos [artrópodos](http://es.wikipedia.org/wiki/Arthropoda), como el [gusano de seda](http://es.wikipedia.org/wiki/Bombyx_mori) (un [insecto](http://es.wikipedia.org/wiki/Insecta)) o las [arañas](http://es.wikipedia.org/wiki/Araneae) (un orden de [arácnidos](http://es.wikipedia.org/wiki/Arachnida)) durante la segregación del hilo. El hilo se compone de dos [proteínas](http://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna) principales: la sericina y la fibroína. La fibroína es el centro estructural de la seda; y la sericina, el material pegajoso que la rodea. La proteína fibroína consta de capas de [láminas beta](http://es.wikipedia.org/wiki/Beta-l%C3%A1mina) antiparalelas. Su estructura primaria se compone principalmente de la secuencia de ácido amino recurrente (Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala). La proporción grande de [glicina](http://es.wikipedia.org/wiki/Glicina) y alanina hacen posible el embalaje hermético de las hojas, lo que contribuye a la estructura rígida de seda, que no se puede estirar (resistencia a la tracción). La combinación de rigidez y resistencia hacen que el material sea aplicable en varias áreas, incluyendo la biomedicina y la fabricación textil. La fibroína se dispone en tres estructuras, llamadas seda I, II y III. La seda I es la forma natural de la fibroína, tal como es emitida desde las glándulas de seda de *Bombyx mori*. 9. **Caracterizar la estructura secundaria del colágeno precisando las siguientes características: a) unidad estructural b) aminoacidos mas abundantesque intervienen en su composición c) arregio espacial de las cadenas polipeptidicas** Este tipo de estructura está constituida por tres cadenas polipeptídicas que se enrollan de forma [levógira](http://es.wikipedia.org/wiki/Lev%C3%B3gira). Esta hélice es lo que constituye la **hélice triple de colágeno**. No están tan enrolladas como las [hélices alfa](http://es.wikipedia.org/wiki/H%C3%A9lice_alfa). Una característica de estas estructuras es la composición en cuanto a aminoácidos, que sigue el mismo patrón Gly-X-Y-Gly-X-Y etc. y es para todas las cadenas. X e Y son cualquier aminoácido, aunque existen preferencias por la prolina,[hidroxiprolina](http://es.wikipedia.org/wiki/Hidroxiprolina) y menos por la [lisina](http://es.wikipedia.org/wiki/Lisina). La [glicina](http://es.wikipedia.org/wiki/Glicina) es el aminoácido más pequeño y el único capaz de colocarse dentro de la hélice, los demás siempre hacia afuera. La hélice la favorecen los más pequeños. 10. **Citar los aminoácidos que impiden la formación de la hélice a y la conformación b de las proteínas y explicar por qué interfieren en dichas conformaciones** 11. Definir proteínas globulares y citar 3 ejemplos: 12. Describir las características de la estructura terciaria de las proteínas