Chapitre 7: Les protéines - 3 grandes classes PDF

Chapitre 7: Les protéines – 3 grandes classes A-/ Propriétés des protéines fibreuses, globulaires et membranaires Il existe 3 classes de protéines peuvent être définies en fonction de leur structure morphologique et de leur solubilité: - Protéines fibreuses - Protéines globulaires - Protéines membr...

Chapitre 7: Les protéines – 3 grandes classes A-/ Propriétés des protéines fibreuses, globulaires et membranaires Il existe 3 classes de protéines peuvent être définies en fonction de leur structure morphologique et de leur solubilité: - Protéines fibreuses - Protéines globulaires - Protéines membranaires 1-Protéines fibreuses Elles sont filiformes : se présentes sous forme de fibre ou filaments Elles sont insolubles dans l’eau : formées majoritairement d’acides aminés hydrophobes Elle remplissent des fonctions structurales Exemples : Collagène et Élastine - Collagène: protéines extra cellulaire pour la rigidité rigide - grande résistance à la déformation Insoluble constituant des tendons, cartilages, os, dents, peau, vaisseaux sanguins 1/4 à 1/3 de la masse protéique totale des mammifères La structure de base de la molécule de collagène compte environ 1000 résidus et est composée de 3 chaînes polypeptidiques avec un même motif répétitif « Gly-X-Y » où X et Y sont en majorité de la Pro - Élastine: protéine extra cellulaire pour l’élasticité Surtout présente dans les tissus dont la fonction exige une certaine élasticité : peau, ligaments, artères, tissu pulmonaire. S’apparente au collagène sur certains aspects (1/3 de glycine, beaucoup de proline) Diffère du collagène par l’absence de motif répété 2-Protéines globulaires Est la classe la plus grande des protéines, sont capables de bouger et ont des fonctions complexes et diverses Elles sont sphéroïdes Elles sont solubles dans l’eau Elles ont été les plus étudiées…à cette catégorie appartiennent les enzymes, les hormones, les anticorps et plusieurs autres La structure tridimensionnelle, soutenue notamment par des liaisons non-covalentes, confirme le comportement dynamique de la molécule: une protéine globulaire n’est pas « statufiée » dans une conformation fixe mais, au contraire, est assez souple pour s’adapter à des évènements comme la reconnaissance et la fixation d’un ligand. 3-Protéines membranaires Elles sont localisées à la membrane plasmique Elles sont les moins étudiées principalement à cause de la difficulté à les isoler de la membrane sous leur forme fonctionnelle (native) Il existe 3 classes: Protéines intrinsèques, Protéines extrinsèques et Protéines ancrées dans les lipides a-Protéines intrinsèques Traversent la couche lipidique de la membrane Portions significatives d’acides aminés non-polaires Régions non-polaires dans la partie hydrophobe de la membrane lipidique Interactions hydrophobes soutiennent la protéine dans le mur lipidique de la membrane b-Protéines extrinsèques Ne traversent pas la couche lipidique de la membrane Contiennent moins d’acides aminés non polaires (vs protéines intrinsèques) Peuvent se retrouver du côté intracellulaire ou extracellulaire Sont liées à la membrane plasmique par des liaisons électrostatiques ou par l’intermédiaire d’autres protéines membranaires c-Protéines ancrées dans les lipides Ne traversent pas la couche lipidique de la membrane Contiennent moins d’acides aminés non polaires (vs protéines intrinsèques) Peuvent se retrouver du côté intracellulaire ou extracellulaire Sont liées à la membrane plasmique par des liaisons covalentes Fonctions des protéines membranaires Protéines membranaires confèrent différentes fonctions aux membranes biologiques Protéines membranaires servent de Transporteurs, de Récepteurs, de Molécules d’adhésion et de Molécules structurales - Protéine membranaire transporteurs: Protéines à résistance multi-drogues Protéine membranaire intrinsèque Export de substances cytotoxiques Surexprimées dans de nombreux cancers. Plus il y’a du rose et plus la protéine plus il y’a de copies résistance multi-drogue ce qui empêche la chimiothérapie de bien fonctionner - Récepteurs: Expression différentielle de ces récepteurs (FGFR) affecte différentes cascades de signalisation Molécules d’adhésion: Impliquées dans l’attachement d’une cellule avec une autre Ex: Cadhérines Molécules structurales: Maintiennent notamment la forme des cellules Ex: Spectrine (La spectrine peut aussi être classée de protéines fibreuses car elle se présente sous forme de fibre) B-/ Repliement et dégradation des protéines Structure tertiaire: repliement et dénaturation Qu’est-ce qui détermine la structure tertiaire? Elle est déterminée à partir de la structure primaire et un coup de pouce enzymatique ( joue le rôle de chaperon) a-Structure primaire : Dénaturation et repliement des protéines globulaires (Expérience de dénaturation-renaturation) b-Un coup de pouce enzymatique: Enzyme: Protéine disulfure isomérase (PDI) fait et défait enzymatiquement les ponts s-s. Molécules chaperons: HSP70 Protéasome: Complexe protéique permettant notamment de dégrader les chaînes polypeptidiques (protéines) dénaturées. Il détruit seulement les liaisons peptiques entre les acides aminés pour pouvoir les réutiliser pour former d’autres protéines. C-/Techniques pour étudier les protéines Comment fait-on pour étudier les protéines? 1- Structure des protéines : approche expérimentale Étude d’analyse de rayons-X et cristallographie ( sert à déterminer la forme 3D des protéines) Importance Permet de : - Mieux comprendre sa fonction -Identification de sites d’interactions avec d’autres protéines ou molécules -Rappel : complémentarité structurale - Développement d’inhibiteurs 2- Immunobuvardage (Western blot) Technique d’étude d’une protéine qui consiste à les comparer dans différentes situations Les protéines migrent selon leur taille et non leur charge pour isoler ( identifier) une protéine spécifique on ajoute son anticorps