Proteine III PDF

Proteine III - sind Biokatalysatoren - erhöhen die Reaktionsgeschwindigkeit - Wirkungsspezifität - gehen unverändert aus Reaktion hervor - Benötigen oft **Cofaktoren** - Beschleunigen Reaktionen - reduzieren Aktivierungsenergie - **keinen** Einfluss aufs Gleichgewicht - di...

Proteine III - sind Biokatalysatoren - erhöhen die Reaktionsgeschwindigkeit - Wirkungsspezifität - gehen unverändert aus Reaktion hervor - Benötigen oft **Cofaktoren** - Beschleunigen Reaktionen - reduzieren Aktivierungsenergie - **keinen** Einfluss aufs Gleichgewicht - die **v** einer Reaktion wird definiert als: „v = Wie viele Substratmoleküle pro Zeit umgesetzt werden = **(S)/t** - - - - - **Km**-Wert (v(max)/2) = halbmaximale Reaktionsgeschwindigkeit, Enzym ist zur Hälfte mit Substrat beladen. - **Km:** Maß für die *Affinität* des Enzyms zu einem Substrat ---\> Konzentrationsangabe. Je kleiner Km, desto höher die Substrataffinität (da dann bei kleineren Mengen schon eine hohe v besteht) a. Reversibel - *Kompetitiv* - vmax bleibt gleich - Km erhöht sich Weil man mehr vom Substrat braucht, um die Hälfte der Enzyme zu besetzen b. Irreversibel - *Nicht-kompetitiv* - vmax wird reduziert Weil weniger Enzyme aktiv sind und weniger Substrat pro Zeiteinheit umgesetzt werden können - Km bleibt unverändert - **Meist aus mehreren Untereinheiten** - **oft Schlüsselenzyme** - zB: Phosphofruktokinase 1 (Glykolyse), Pyruvat Dehydrogenase (verbindet Glykolyse und Citrat-Zyklus) - negativer allosterische Effektor stabilisiert die **T-Form** - positiver allosterischer Effektor stabilisert die **R-Form** - Katalysieren die gleiche Reaktionen, sind jedoch strukturell verschieden +-----------------------------------+-----------------------------------+ | | - Übertragen Elektronen (bzw. | | | Wasserstoff) | | | | | | - Redoxreaktionen | | | | | | - Cofaktoren: NAD+, NADP+, FAD | +-----------------------------------+-----------------------------------+ +-----------------------------------+-----------------------------------+ | | - Übertragen chemische Gruppen | | | | | | - Übertr. v. Phosphatgruppen = | | | **Phosphotransferasen** / | | | **Kinasen** | | | | | | | | | | | | - Übertr. von Aminogruppen = | | | **Aminotransferasen** / | | | **Transaminasen** | | | | | | - Übertr. von | | | Carboxyl-/Methyl-/Acyl-Gruppe | | | n | +-----------------------------------+-----------------------------------+ | | - Spalten Bindungen mit Hilfe | | | von Wasser | | | | | | - Phosphatasen, Glykosidasen, | | | Peptidasen / Proteasen, | | | Lipasen | +-----------------------------------+-----------------------------------+ | | - Eliminieren (spalten ab) | | | funktionelle Gruppen wobei | | | **Doppelbindungen** entstehen | | | | | | - Addieren funktionelle Gruppen | | | an eine Doppelbindung | | | | | | - **keine** ATP-Hydrolyse | | | notwendig | +-----------------------------------+-----------------------------------+ | | - Katalysieren eine Umlagerung | | | innerhalb eines Moleküls | | | | | | - zB Aldose-Ketose-Isomerase, | | | Mutasen | +-----------------------------------+-----------------------------------+ | | | +-----------------------------------+-----------------------------------+ **[Vergleich Sättigungskurven]** **Myoglobin:** **-Hyperbolische Sättigungskurve** **-Sauerstoffaffinität bleibt überwiegend gleich** **-Hohe Affinität Bindet O2 auch wenn wenig O2 vorhanden ist** **-Sauerstoffspeicher im Muskel** **[Bohr-Effekt und pH-Wert]** - **Abgabe von O2 hingegen wird begünstigt!** **Zusätzlich: Co2-Produktion im Gewebe Verringert O2-Affinität noch dazu, weil Häm direkt Co2 binden kann!** **Warum: Co2-Produktion Protonen entstehen** **[Spezialfall: 2-3-Bisphosphoglycerat]** **Ursprung: Glykolyse (Nebenweg)** **80%: Glucose wird zu 1-3-Bisphosphoglycerat Pyrovat** **20%: Glucose zu 2-3-Bisphosphoglycerat (durch Isomerase)** **[Häm-Arten]** **Häm a: Teil Atmungskettenkomplex IV Über Farnesylrest (15-C-Atome) an innerer Mitochondrienmembran fest** **Häm b: Häufigstes In Hämoglobin und Myoglobin, in allen Cytochrom b** **Häm c: Atmungskettenkomplex III, in Cytochrom c** **[Häm-Synthese]** **Syntheseort: Erythroblasten** **Startmoleküle: Glycin, Succinyl-Coenzym A** **Schrittmacherenzym: Delta-ALAS** **Coenzym: Pyridoxalphosphat** **Antiporter: Glycin in Zelle aufgenommen, Produkt raus** **[Häm-Abbau]** **-In Milz u. Leber** **-Häm-Oxygenase: Spaltet Häm, nutzt O2 u. NADPH (Reduktionsmittel bei der Oxidaiton)** **Es entsteht: CO, Fe2+, Biliverdin (grüne Farbe blauer Fleck)** 1. **CO bindet an Hb Abatmung in Lunge (keine toxischen Mengen)** 2. **Fe2+ An Ferritin gebunden gespeichert** 3. **Biliverdin Zu Bilirubin reduziert** **[Weiterverarbeitung von Bilirubin:]** 1. **Transport im Blut: An Albumin gebunden (indirektes Bilirubin)** 2. **Konjugation in Leber über Glukuronsäure zu wasserlöslichem direkten Bilirubin** 3. **Abgabe in Gallenkanälchen über ATP-abhängigen Transport** 4. **Ausscheidung über Dünndarm und Colon Farbstoff Stercobilin** **[Kohlenstoffmonoxid]** **CO: 250mal höhere Affinität für Hämoglobin als O2!!!** - **Carboxyhämoglobin kann kein O2 mehr aufnehmen!** - **O2-Mangel im Gewebe** - **Anaerober Stoffwechsel** - **Glucose wird zu Lactat abgebaut** - **Auf Dauer Azidose!!!** **Therapie: Hyperbare O2-Therapie!** **[Wichtige Strukturformeln:]**  **Pyruvat**