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Questions and Answers
Welche Enzymgruppe ist für die Übertragung von Phosphatgruppen verantwortlich?
Welche der folgenden Aussagen beschreibt die Funktion von Transaminasen korrekt?
Welche Struktur weist Myoglobin auf?
Was geschieht mit der O2-Affinität unter dem Einfluss von CO2-Produktion?
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Welche Aussage über die Reaktionsgeschwindigkeit von Enzymen ist korrekt?
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Was ist der Ursprung von 2-3-Bisphosphoglycerat?
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Welches Häm ist das häufigste in Hämoglobin und Myoglobin?
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Was charakterisiert COO-Redoxenzyme?
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Welches Molekül wird in der Häm-Synthese als Ausgangsmaterial verwendet?
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Was passiert bei der Wirkung eines negativen allosterischen Effektor?
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Was signalisiert ein kleiner Km-Wert für ein Enzym?
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Was ist das Schrittmacherenzym in der Häm-Synthese?
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Welche Funktion haben Phosphatasen?
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Welche dieser Möglichkeiten beschreibt die Hauptfunktion von Schlüsselenzymen korrekt?
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Was ist die Rolle von Pyridoxalphosphat in der Häm-Synthese?
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Wie wirkt sich ein nicht-kompetitiver Hemmer auf die Enzymkinetik aus?
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Welche der folgenden Aussagen ist eine falsche Beschreibung von Proteinen?
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Welche Funktion haben Cofaktoren in enzymatischen Reaktionen?
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Was beschreibt den Begriff vmax in der Enzymkinetik?
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Was bewirkt ein negativer allosterischer Effektor auf die Enzymaktivität?
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Study Notes
Proteine III
- Proteine III sind Biokatalysatoren, die die Reaktionsgeschwindigkeit erhöhen, ohne dabei selbst verändert zu werden.
- Sie besitzen Wirkungsspezifität, d.h. sie katalysieren nur bestimmte Reaktionen.
- Proteine III benötigen oft Cofaktoren, um ihre Funktion auszuführen.
- Sie beschleunigen Reaktionen, indem sie die Aktivierungsenergie herabsetzen, haben jedoch keinen Einfluss auf das Gleichgewicht der Reaktion.
- Die Geschwindigkeit einer Reaktion v wird definiert als "v = Wie viele Substratmoleküle pro Zeit umgesetzt werden = (S)/t".
- Der Km-Wert (v(max)/2) entspricht der halbmaximalen Reaktionsgeschwindigkeit. Bei diesem Wert ist das Enzym zur Hälfte mit Substrat beladen.
- Der Km Wert ist ein Maß für die Affinität des Enzyms zu einem Substrat. Je kleiner der Km-Wert, desto höher die Affinität.
- Enzyme können reversibel oder irreversibel inhibiert werden:
- Reversibel kompetitiv: vmax bleibt gleich, Km erhöht sich
- Reversibel nicht-kompetitiv: vmax wird reduziert, Km bleibt unverändert
- Proteine III bestehen oft aus mehreren Untereinheiten.
- Viele Proteine III sind Schlüsselezyme, z.B. Phosphofruktokinase 1 (Glykolyse) und Pyruvat Dehydrogenase (verbindet Glykolyse und Citrat-Zyklus).
- Negative allosterische Effektoren stabilisieren die T-Form des Enzyms, während positive allosterische Effektoren die R-Form stabilisieren.
- Isozyme sind Enzyme, die die gleiche Reaktion katalysieren, aber strukturell unterschiedlich sind.
Enzyme - Klassifizierung
-
Oxidoreduktasen
- Übertragen Elektronen (bzw. Wasserstoff)
- Katalysieren Redoxreaktionen
- Cofaktoren: NAD+, NADP+, FAD.
-
Transferasen
- Übertragen chemische Gruppen
- Phosphotransferasen / Kinasen: Übertragung von Phosphatgruppen
- Aminotransferasen / Transaminasen: Übertragung von Aminogruppen
- Übertragung von Carboxyl-, Methyl-, Acyl-Gruppen etc.
-
Hydrolasen
- Spalten Bindungen mit Hilfe von Wasser.
- Beispiele: Phosphatasen, Glykosidasen, Peptidasen / Proteasen, Lipasen.
-
Lyasen
- Eliminieren (spalten ab) funktionelle Gruppen, wobei Doppelbindungen entstehen.
- Addieren funktionelle Gruppen an eine Doppelbindung.
- Keine ATP-Hydrolyse notwendig.
-
Isomerasen
- Katalysieren eine Umlagerung innerhalb eines Moleküls.
- Beispiele: Aldose-Ketose-Isomerase, Mutasen
Myoglobin & Hämoglobin
-
Myoglobin:
- Hyperbolische Sättigungskurve
- Sauerstoff-Affinität bleibt überwiegend gleich
- Hohe Affinität: Bindet O2 auch wenn wenig O2 vorhanden ist.
- Sauerstoff-Speicher im Muskel.
-
Hämoglobin:
- Sigmoidale Sättigungskurve
- Kooperativität: Affinität zur Sauerstoffbindung steigt mit zunehmender Sauerstoffsättigung.
- Geringe Affinität im Gewebe: Abgabe von O2 ist begünstigt.
- Sauerstofftransport im Blut.
Bohr-Effekt und pH-Wert
- Abgabe von O2 wird durch einen niedrigen pH-Wert begünstigt.
- CO2-Produktion im Gewebe verringert die O2-Affinität von Hämoglobin.
- **CO2 kann direkt an Häm binden. **
- CO2-Produktion führt zur Entstehung von Protonen.
2,3 Bisphosphoglycerat (2,3-BPG)
- Ursprung: Glykolyse (Nebenweg)
- 80% der Glucose wird zu 1,3 Bisphosphoglycerat und Pyruvat.
- 20% wird zu 2,3 Bisphosphoglycerat (durch Isomerase)
- BPG: Senkt die O2-Affinität von Hämoglobin.
Häm-Arten
- Häm a: Teil des Atmungskettenkomplexes IV. Über Farnesylrest (15-C-Atome) an der inneren Mitochondrienmembran fest.
- Häm b: Häufigstes Häm, findet sich in Hämoglobin und Myoglobin, sowie in allen Cytochrom b.
- Häm c: Ist Teil des Atmungskettenkomplexes III und findet sich in Cytochrom c.
Häm-Synthese
- Syntheseort: Erythroblasten
- Startmoleküle: Glycin, Succinyl-Coenzym A
- Schrittmacherenzym: Delta-ALAS
- Coenzym: Pyridoxalphosphat
- Antiporter: Glycin wird in die Zelle aufgenommen, das Produkt wird herausgefördert.
Häm-Abbau
- Abbau findet in der Milz und Leber statt.
- Häm wird zu Bilirubin umgewandelt.
- Bilirubin ist ein gelber Farbstoff, der dem Urin und Stuhl die Farbe verleiht.
- Bilirubin wird durch die Leber mit Glucuronsäure konjugiert, um die Ausscheidung über die Galle zu erleichtern.
- Bei erhöhtem Bilirubinspiegel im Blut kommt es zur Gelbsucht (Ikterus).
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Description
In diesem Quiz geht es um die Eigenschaften und Funktionen von Proteinen III als Biokatalysatoren. Sie lernen die Bedeutung von Wirkungsspezifität und Km-Werten sowie die verschiedenen Inhibitionsarten kennen. Testen Sie Ihr Wissen über enzymatische Reaktionen und deren Geschwindigkeit.
