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Les molécules de la vie I. Introduction Chaque être vivant contient des milliers de molécules différentes. On peut regrouper la plupart de ces molécules en 4 grandes familles: Glucides (sucres ou hydrates de carbone) Lipides (gras, huiles et stéroïdes) Prot...

Les molécules de la vie I. Introduction Chaque être vivant contient des milliers de molécules différentes. On peut regrouper la plupart de ces molécules en 4 grandes familles: Glucides (sucres ou hydrates de carbone) Lipides (gras, huiles et stéroïdes) Protéines Acides nucléiques II. Les glucides I.1. Structure CHO 1 H2O On divise les glucides en : H C OH 2 Monosaccharides (sucres simples) H C OH 3 Disaccharides (sucres doubles) OH C H 4 Polysaccharides H C OH 5 I.1.1. Monosaccharides CH2OH 6 OH-CH2 OH-CH2 O O O HO OH H H OH-CH2 OH H H 4 1 4 1 4 1 OH H OH H H HO H H HO OH HO CH2 -OH H OH H OH OH H Galactose (C6H12O6) Glucose (C6H12O6) Fructose (C6H12O6)  I.1.2. Disaccharides Les monosaccharides peuvent se lier deux à deux : Saccharose : glucose + fructose glucose-fructose + H2O = synthèse par déshydratation (une molécule d'eau est libérée) OH-CH2 OH-CH2 O OH-CH2 OH OH-CH2 O O O OH H H H H H H OH H H HO H H HO OH CH2-OH CH2 -OH OH OH H-O OH O H OH OH H OH OH H H Maltose : glucose - glucose H2O Lactose : glucose - galactose Liaison O glycosidique  Les dissaccharides ne peuvent pas être Pouvoir sucrant des glucides directement absorbés par le sang. Saccharose : 100 Ils doivent être séparés en monosaccharides par l'intestin. Fructose : 114 Rq: Intolérance au lactose Glucose : 69 Ex: miel Galactose : 63 d'eau (25%) et de glucides (75%): glucose (25 à Maltose : 46 35%), fructose (35 à 45%) et saccharose (5%) Lactose : 16 I.1.3. Polysaccharides = polymères de glucoses (glu-glu-glu….glu) Amidon Glycogène Cellulose Amidon Formé de deux types de polymères : Glycogène amylose (200) et amylopectine (20-25) Cellulose L'amylose est strictement linéaire L'amylopectine est ramifiée. = forme sous laquelle les plantes emmagasinent le glucose Abondant dans les féculents (céréales, pommes de terre, légumineuses) Digestion de l'amidon = transformation de l'amidon en glucose  Grain d'amidon Cellule de pomme de terre Petits sacs remplis d'amidon dans les cellules d'une pomme de terre. L'amidon a ici été coloré en bleu par de l'iode. Réaction de Fehling.  réserves de glucose chez les animaux Amidon Glycogène Cellulose amylopectine glycogène S'il y a des surplus de glucose dans le sang : glu + glu + glu +…+glu glycogène Le glycogène s'accumule dans le foie et les muscles S'il y a carence de glucose : glycogène glu + glu + glu +…+glu Amidon = chaînes linéaires de glucose Glycogène Liaisons b (plutôt que a ) Cellulose Composant des membranes des cellules végétales. Forme des fibres. Ces fibres s’associent pour former les tissus durs des végétaux. Chaque cellule végétale est entourée d'une paroi riche en cellulose. Papier, bois, coton = cellulose Paroi fibreuse (cellulose) Rq: Cellulose = composante importante des fibres alimentaires Les animaux ne peuvent pas digérer la cellulose: ne peuvent pas briser les liaisons b II.2. Fonctions Structure : cellulose et chitine (exosquelette des insectes) Énergie Tous les glucides peuvent se transformer en glucose. Glucose = "carburant" dans la respiration cellulaire anticorps 1 glucose + 6 O2 glucose 6 CO2 + 6 H2O + Énergie Extérieur de la cellule Protéine Immunité Motifs polysaccharidiques qui « décorent » des protéines membranaires = carte d’identité Reconnaissance par les Anticorps (MHC) Intérieur de la cellule III. Les lipides Caractérisés par leur hydrophobicité Triglycérides (graisses et huiles) Phospholipides (ou phosphoglycérolipides) Stéroïdes III.1.Triglycérides (ou triacylglycérol) = molécules formées de 1 glycérol lié à 3 acides gras Graisse animale H H H H H H O H C C C C C C C OH H H H H H H n HO HO HO Acide gras H C C C H (acide stéarique) H H H glycérol Huile végétale  Acides gras saturés: H H H H H H O animal en général H C C C C C C C Solide à température ambiante OH La surconsommation peut provoquer H H H H H H des problèmes cardio-vasculaires H H H H H H Acides gras insaturés: O végétal en général (beaucoup H C C C C C C C d'exceptions quand même) OH H H H H Liquide à la température ambiante H H H H H H O H C C C C C C C Acides polyinsaturés OH H H rôle cardio-protecteur Rq: Hydrogénation d'une huile insaturée H H H H H H H H H H H C C C C C + 2 H+ H C C C C C H H H H H H H H Rôle principal des triglycérides: = Réserve d'énergie Surplus en lipides, glucides ou protéines alimentaires sont transformés en graisse. 1 g graisse = 2 fois plus d'énergie que 1 g de glucide Les animaux mettent en réserve l'énergie sous forme de graisse alors que les plantes le font sous forme d'amidon. III.2. Les stéroïdes = molécules formées d'un squelette de 4 cycles de carbone = noyau stérol. Le plus connu = cholestérol Atome de carbone Squelette stérol Entre dans la composition des membranes cellulaires. Sert à fabriquer certaines hormones (hormones stéroïdes, testostérone et oestrogènes, par exemple). Cortisone, progestérone, testostérone, oestradiol (œstrogène) III.3. Phospholipides Phosphate Formé de : Glycérol 1 glycérol 2 acides gras 1 groupement phosphate Acides gras Forment les membranes des cellules Tête polaire (hydrophile) Queue apolaire Bicouche phospholipidique (hydrophobe) Liposome  La membrane des cellules est formée d'une double couche de phospholipides associés à d'autres molécules. Les phosphoglycérolipides dans l'eau peuvent s'assemblent en une double membrane et former de petites sphère = liposome III.4. Sphingolipides Céramide Sucre Phosphate Sphingomyéline structure du système nerveux Glycolipide: sphingosine, cérébroside, ganglioside, céramide Axone Gaine de myéline IV. Les protéines 50% du poids sec de la plupart des cellules = protéines Remplissent de nombreuses fonctions Molécules les plus variées Protéines = polymères d'acides aminés IV.1. Les acides aminés Radical (portion variable) H CH3 R H O H2N C COOH H2N C COOH N C C H OH H H H Alanine Groupement Glycine Groupement acide amine  Il existe 20 acides aminés différentes RQ: La partie R (radical) correspond à une partie variable d’un acide aminé à l’autre IV.2. La liaison peptidique R1 H O H O H2N C C + N C C OH H OH H R2 AA1 AA2 H2O Les acides aminés se lient entre eux en par création d’une liaison entre le groupement carboxyle (COOH) R1 d’un acide aminé (AA1) et le O H O groupement amine d’un deuxième C C C C acide aminé (AA2). H2N N OH H H R2 La condensation (élimination) d ’une molécule d’eau permet la formation d’une liaison covalente appelée: liaison peptidique. IV.3. Niveau d’organisation des protéines Les protéines sont organisées en 3 ou 4 niveaux IV.3.1. Structure primaire La structure primaire est le 1er niveau d’organisation des protéines. Les acides aminés se lient entre eux pour former des polypeptides La structure primaire correspond à la séquence linéaire des acides aminés d’un polypeptide. Ex: lysosyme formé de 129 acides aminés alignés selon un ordre particulier Rq: Des changements de la structure primaire d’une protéine peuvent altérer son fonctionnement. Rq: Les acides aminés qui composent la séquence du polypeptide sont liés par des liaisons peptidiques IV.3.2. Structure secondaire La structure secondaire correspond à la tendance qu’ont les polypeptides à former des hélices ou des « plis » Les interactions d’un polypeptide vont former soit: hélices a soit des feuillets plissés b Ces interactions sont stabilisées par des liaisons hydrogènes hélice a feuillets plissés b IV.3.3. Structure tertiaire Interactions feuillet b hydrophobes La structure tertiaire est Liaison déterminée par les liaisons ionique (ou les répulsions) entre les acides aminés. Ex: liaisons di-sulfure, interactions hydrophobes Liaisons Pont disulfure Ex:Insuline hydrogène hélice a S S Chaîne A Liaison disulfure Chaîne B La structure tertiaire détermine la configuration tridimensionnelle de la protéine Liaison S-S hélice a La structure tridimensionnelle d’une protéine est indispensable à son fonctionnement Rq: Les protéines sont des molécules très variées. Feuillet b Boucle de Si on assemblait au hasard 129 acides aminés pris liaison au hasard parmi les 20, il y aurait une chance sur 20129 d'obtenir du lysosyme. Ribonucléase IV.3.4. Structure quaternaire De nombreuses protéines, sont formées de plusieurs polypeptides. La structure quaternaire représente la structure tridimensionnelle d’une protéine composée de plusieurs chaînes de polypeptides La structure quaternaire est stabilisée par des interactions entre les polypeptides (sous-unités). Ex: Hémoglobine formée par 2 chaînes a et 2 chaînes b Structure primaire Structure secondaire Hélice a Feuillet b Structure tertiaire Structure quaternaire Domaine Les protéines peuvent être classées: Protéines fibreuses ex: kératine, collagène, soie… Protéines globulaire ex: hémoglobine Hémoglobine Collagène T°, etc Des modifications de l’environnement peuvent facilement détruire la structure de la protéine: dénaturation Protéine Protéine dénaturée fonctionnelle (perte de fonction) IV. 4. Principales fonctions des protéines 1. Structure 2. Régulation (les hormones) 3. Mouvement 4.Transport de molécules 5. Immunité 6. Récepteur et transporteur membranaire 7. Métabolisme (les enzymes) 1. Structure Les protéines peuvent former des fibres ou des tubes qui peuvent s'assembler pour former des structures solides. 2. Régulation Ex. le collagène et la kératine 3. Mouvement 4.Transport Collagène 5. Immunité formé de trois chaînes d'acides aminés imbriquées 6. Récepteur et transporteur membranaire Collagène forme la 7. Métabolisme peau (derme), les tendons, les ligaments, l'armature des os, etc. Collagène = protéine la plus abondante de l'organisme  Kératine forme les ongles, la couche cornée de la peau, les plumes, les écailles, les sabots, etc.  La plupart des hormones sont des protéines 1. Structure 2. Régulation du métabolisme : Ex. L'insuline les hormones 2 chaînes (total de 3. Mouvement 51 acides Aminés) 4.Transport 5. Immunité 6. Récepteur et transporteur membranaire 7. Métabolisme La vasopressine : 1 chaîne courte de 9 ac. aminés N.B. Certaines hormones sont des stéroïdes Les hormones feront l’objet d’un cours indépendant 1. Structure Mouvements dus à 2 protéines : l'actine et la 2. Régulation myosine. 3. Mouvement Les cellules musculaires contiennent ces protéines 4. Transport en grande quantité. 5. Immunité 6. Récepteur et cours neuromusculaire transporteur membranaire 7. Métabolisme L'hémoglobine : transporte l'oxygène La myoglobine : transporte l'oxygène dans les muscles L'albumine sérique : transporte les acides gras dans le sang 1. Structure 2. Régulation Les anticorps (ou immunoglobulines) sont constitués de protéines 3. Mouvement 4. Transport IgM 5. Immunité 6. Récepteur et transporteur canaux membranaires membranaire 7. Métabolisme Porine Beaucoup de substances chimiques traversent la membrane des cellules en passant par des canaux formés par des protéines. Transporteur du glucose  Récepteurs membranaires Vaisseau Insuline sanguin Motoneurone Récepteur à Cellules cibles l’acéthylcholine (avec récepteurs) Cellules sans récepteurs Extracellulaire Intracellulaire cours neuromusculaire Récepteur cellulaire à l’insuline 1. Structure IV. 4.7. Les enzymes 2. Régulation du métabolisme La plupart des réactions chimiques qui se déroulent dans la 3. Mouvement cellule sont catalysées par des protéines spéciales: les enzymes. 4.Transport Enzyme = catalyseur 5. Immunité 6. Transport membranaire Catalyseur = substance qui active une réaction chimique qui, sans le catalyseur, serait très lente ou impossible. 7. Métabolisme : les enzymes Ex: transfert du CO2 de la cellule vers le sang x107 par l’anhydrase carbonique IV. 4.7. 1. Introduction Enzymes > 2000 Chaque enzyme catalyse une réaction chimique spécifique. Les enzymes ont des substrats spécifiques. L’enzyme n’est pas dégradée lors de la réaction. Les processus enzymatiques sont permettent d’effectuer des réactions chimiques en chaîne. Ex: glycolyse, cycle de Krebs, etc……. IV. 4.7. 2. Structure des enzymes Sa fonction est déterminée par la « forme » de la protéine (structure) L’arrangement des molécules de l’enzyme crée une zone appelée site actif Le site actif reconnaît uniquement le substrat spécifique de l’enzyme. ex: la peptidase (coupe les liaisons peptidiques) ne fonctionne pas sur l’amidon. L’amidon (liaisons glucidiques) est hydrolysé par l’amylase Substrat Enzyme Site actif + substrat Reconnaissance substrat /site actif (clé/serrure) De nombreuses enzymes ont besoins de co-facteurs (ou coenzymes) pour fonctionner. Ils peuvent être des ions métalliques (Fe2+, Mg2+, Cu2+) ou des molécules organiques (biotine, FAD, NAD ou coenzyme A). Rq: La plupart des coenzymes sont des dérivés de l’alimentation (vitamines)  Substrat Substrat clivé Enzyme/substrat Site Substrat actif enzyme Site actif clivage Hydrolyse d’une liaison peptidique par la chymotrypsine IV. 4.7. 3. Régulation de l’activité des enzymes Inactivation ou stimulation temporaire Substrat Site actif La fixation d’un Effecteur effecteur allostérique allostérique change la conformation de négatif Site l’enzyme ® inactivation allostérique (ou stimulation) de Le substrat ne peut pas l’enzyme se fixer à l’enzyme Substrat L’inactivation (ou la stimulation) est réversible Site actif inaccessible Rq: les produits d’une réaction enzymatique agissent souvent comme des effecteurs allostériques. Effecteur Le substrat peut à nouveau allostérique positif se fixer à l’enzyme  Inhibition compétitive compétition entre le régulateur (compétiteur) et le substrat pour la fixation sur l’enzyme. Substrat Le substrat ne peut pas se fixer sur le site actif Composé compétiteur Site actif Inhibiteur non compétitif Inhibition compétitive Inhibition non compétitive (elle peut être irréversible) Si suffisamment de compétiteur se fixent se fixent sur de nombreuses enzymes, la réaction catalysée par l’enzyme est fortement diminuée. Ex: Le PABA est un composé important pour l’infection des animaux par les bactéries. Le sulfanilamide entre en compétition avec le PABA et limite l’infection par les bactéries (compétition pour l’enzyme). IV. 4.7. 4. Séquence enzymatique et métabolisme Enzyme 1 Enzyme 2 Enzyme 3 A B C Séquence linéaire (ex: glycolyse) A Enzyme 1-4 B A Enzyme 1-4 Enzyme 4 Enzyme 1 C D B Enzyme 1-4 Enzyme 3 Enzyme 2 Produit final C Séquence cyclique (ex: Krebs) Séquence hélicoïdale (ex: hélice de Lynen) Ex. les premières étapes de la respiration cellulaire : Chaque étape est catalysée par une enzyme spécifique. Quelques centaines des milliers de réactions qui se déroulent dans la cellule L'enzyme ne peut fonctionner que si elle possède une forme parfaitement adaptée à la ou aux molécules qu'elle catalyse. Les enzymes peuvent se déformer = dénaturation de l'enzyme Enzymes sensibles: aux températures élevées au pH trop élevé ou trop faible T°, pH, etc Enzyme fonctionnelle Enzyme dénaturée (perte de fonction) Les enzymes peuvent servir à assembler de petites molécules en plus grosses = anabolisme OU à déconstruire de grosses molécules en plus petites = catabolisme OU à modifier des molécules (changer un glucose en fructose, par exemple) Une enzyme donnée ne peut catalyser qu'une réaction bien précise. Il y a donc autant d'enzymes différentes que de réactions différentes.  Protéine des aliments IV. 4.7. 5. Protéines & alimentation Digestion Notre alimentation doit contenir des protéines Les cellules synthétisent leurs protéines à Acides aminés partir des acides aminés provenant de la digestion Circulation Nouvelle protéine  Si le régime est trop pauvre en protéines L’organisme peut obtenir des acides aminés en digérant ses propres protéines : protéines musculaires surtout. Si le régime est trop riche en protéines Le surplus d’acides aminés est converti en graisse. Une personne peut-elle avoir une diète telle qu’elle engraisse tout en perdant de la masse musculaire?  Protéines alimentaires Digestion Protéines du sang Carence Acides Surplus Respiration cellulaire et du muscle aminés ou transformation en lipides circulation Protéines humaines (métabolisme cellulaire) IV. 4.7. 6. Protéines et maladies héréditaires Ex. anémie falciforme Globules rouges normaux Globules rouges anormaux (anémie falciforme)  2 chaînes a 2 chaînes b Ex. Hémoglobine : 2 chaînes alpha et 2 chaînes bêta L'hémoglobine est formée de quatre chaînes d'acides aminés: 2 chaînes dites µ et 2 chaînes dites b. Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Lys-Ser-Ala-Val-Thr-Ala-Leu-Try-Gly-Lys-Val- Asp-Val-Asp-Glu-Val-Gly-Gly-Glu-Ala-Leu-Gly-Arg-Leu-Leu-Val-Val-Tyr- Pro-Try-Thr-Glu-Arg-Phé-Phé-Glu-Ser-Phé-Gly-Asp-Leu-Ser-Thr-Pro-Asp- Ala-Val-Met-Gly-Asp-Pro-Lys-Val-Lys-Ala-His-Gly-Lys-Lys-Val-Leu-Gly- Ala-Phé-Ser-Asp-Gly-Leu-Ala-His-Leu-Asp-Asp-Leu-Lys-Gly-Thr-Phé-Ala- Thr-Leu-Ser-Glu-Leu-His-Cys-Asp-Lys-Leu-His-Val-Asp-Pro-Glu-Asp-Phé- Arg-Leu-Leu-Gly-Asp-Val-Leu-Val-Cys-Val-Leu-Ala-His-His-Phé-Gly-Lys- Glu-Phé-Thr-Pro-Pro-Val-Glu-Ala-Ala-Tyr-Glu-Lys-Val-Val-Ala-Gly-Val- Ala-Asp-Ala-Leu-Ala-His-Lys-Tyr-His Hémoglobine normale (chaîne b) Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Lys-Ser-Ala-Val-Thr-Ala-Leu-Try-Gly-Lys-Val- Asp-Val-Asp-Glu-Val-Gly-Gly-Glu-Ala-Leu-Gly-Arg-Leu-Leu-Val-Val-Tyr- Pro-Try-Thr-Glu-Arg-Phé-Phé-Glu-Ser-Phé-Gly-Asp-Leu-Ser-Thr-Pro-Asp- Ala-Val-Met-Gly-Asp-Pro-Lys-Val-Lys-Ala-His-Gly-Lys-Lys-Val-Leu-Gly- Ala-Phé-Ser-Asp-Gly-Leu-Ala-His-Leu-Asp-Asp-Leu-Lys-Gly-Thr-Phé-Ala- Thr-Leu-Ser-Glu-Leu-His-Cys-Asp-Lys-Leu-His-Val-Asp-Pro-Glu-Asp-Phé- Arg-Leu-Leu-Gly-Asp-Val-Leu-Val-Cys-Val-Leu-Ala-His-His-Phé-Gly-Lys- Glu-Phé-Thr-Pro-Pro-Val-Glu-Ala-Ala-Tyr-Glu-Lys-Val-Val-Ala-Gly-Val- Ala-Asp-Ala-Leu-Ala-His-Lys-Tyr-His Hémoglobine anormale (anémie falciforme) Vitamines, oligo-éléments I. Les vitamines Caractéristiques ü Elles doivent être fournies par l’alimentation (exception: Vit D, K, niacine) ü Molécules chimiquement très hétérogènes ü Molécules de petite taille Classification - Vitamines liposolubles (A, D, E et K) Absorbées en même temps que les graisses et stockables - vitamines hydrosolubles (B et C) Non stockables (sauf B12)Þ l’excès est excrété molécules essentielles, l’organisme ne peut pas synthétiser: il faut les ingérer. Rq: Les besoins quotidiens en vitamines ne sont que de quelques µg à quelques mg Vitamines liposolubles Vitamines hydrosolubles – A : rétinol – B1 : thiamine – B2 : riboflavine – D : cholécalciférol – B3 ou PP : niacine – B5 : ac. panthoténique – E : tocophérol – B6 : pyridoxine – B8 ou H : biotine – K : phylloquinone – B9 : ac. folique – B12 : cobalamine – C : ac. ascorbique – Choline  La plupart des vitamines = coenzymes (cofacteur) substrat Site cofacteur Enzyme allostérique Enzyme activée inactive Ex: synthèse de l’alanine (acide aminé) requière la vitamine B6 II. Les oligoéléments Na+, Cl-, Ca++, K+, P, Fe, I, F, Zn, Co, Cu, etc. Structure Métabolisme Fixation sur des protéines (métallo-protéines) Modification de la forme Changement de propriétés Ils peuvent tous provoquer des désordres importants lorsqu’ils sont apportés à des taux trop élevés dans l’alimentation II.1. Fonctions Cofacteur enzymatique Structure des vitamines ex: cobalt (vitamine B 12) Interactions avec ADN ex: RXR (Retinoic Acid Receptor) ou récepteur stéroidiens II.2. Le fer hèmes Fixation O2 0,005 % du poids corporel Atome de Fer Présent sous deux formes - fer héminique (incorporé dans l’hème): Hémoglobine, myoglobine et enzymes hémoprotéiques hème Hémoglobine - fer non héminique présent dans certaines enzymes et correspond aux formes de transport (par la transferrine) et de réserve du fer. Atomes de Fer (» 4500) Ferritine ü Le fer circule dans le plasma lié à la transferrine (éventuellement la lactoferrine et la ferritine) ü Réserves en fer: foie, rate, mœlle osseuse et les muscles squelettiques Rq: Les quantités de fer quotidiennement éliminées sont faibles (1/1000 à 1/4000)