Summary

Deze documentselectie beschrijft leerdoelen voor een cursus over biomoleculen, zoals aminozuren, suikers, nucleotiden en vetzuren, en behandelt onderwerpen als de structuur, functie en opbouw van deze moleculen.

Full Transcript

1.1kleine moleculen  Je kunt beredeneren welke rol de belangrijkste kleine moleculen spelen in het functioneren van de cel. Aminozuren: Bouwstenen van eiwitten Suikers: Energielevering, immuun herkenning, structuurcomponenten Nucleotiden: Bouwstenen van het DNA/RNA...

1.1kleine moleculen  Je kunt beredeneren welke rol de belangrijkste kleine moleculen spelen in het functioneren van de cel. Aminozuren: Bouwstenen van eiwitten Suikers: Energielevering, immuun herkenning, structuurcomponenten Nucleotiden: Bouwstenen van het DNA/RNA Vetzuren: Structuurcomponenten (membraan), bouwstenen lipiden, energiebron  Je kunt globaal de structuurformules van de vier belangrijkste families van kleine biomoleculen beschrijven en tekenen.  Je kunt de globale opbouw van glycogeen en zijn functie in de cel beschrijven. Glycogeen is de belangrijkste reservestof voor mensen. Glycogeen wordt gevormd doordat heel veel α-D glucosemoleculen aan elkaar gaan binden, waardoor er een groot vertakt molecuul ontstaat. De bindingen/vertakkingen bevinden zich op α(1>4) en α(1>6)  Je moet in chemische structuurformules de functionele groepen kunnen herkennen en benoemen (Campbell, tabel 1.1  ).  Je kent de begrippen chiraal atoom (D- en L-configuratie), optische isomeren (stereoisomeren), enantiomeren, Fischer- en Haworth-projectie, epimeren, pyranose, furanose, mono-, di- en polysacchariden. chiraal atoom: een (koolstof)atoom die verbonden is met 4 verschillende groepen. Als de hydroxyl groep aan de linkerkant van de hoogste nummering C is verbonden L- configuratie. Als het aan de rechterkant verbonden is D-configuratie Fischer projectie= Verticale binding -> achter het papier, Horizontale verbindingen -> voor het papier haworth projectie= 3D, met dikke lijn en gestreepte Enantiomeren= spiegelbeeld moleculen Diastereomeren: Als twee isomeren niet elkaar spiegelbeeld zijn en op 1 of meerdere chirale c verschillen Epimeren= één asymmetrisch koolstofatoom de configuratie omgekeerd is. (D-L glucose) Epimeren zijn een specifieke vorm van diastereomeren, met het extra kenmerk dat ze maar op één chiraal centrum verschillen pyranose= sacchariden met 6 ring—5 koolstof 1 zuurstof furanose= sacchariden met 5 ring—4 koolstof 1 zuurstof  Je kent het verschil tussen een ketose en een aldose.  Je kunt werken met de begrippen α-vorm, β-vorm en open vorm van suikers.  Je kunt verklaren waarom er ondanks het beperkte aantal monosacchariden toch een grote variatie aan polysacchariden kan ontstaan. In de monosacchariden komt heel veel stereo-isomeren voor, elk stereo-isomeer heeft weer zijn eigen eigenschappen. Ook zijn er heel veel bindingsplekken om lange ketens mee te maken, die op hun beurt lineair kunnen zijn of vertakt.  Je kent de structuur van glucose en kunt aan de hand van een gegeven suiker en gegeven typen verbindingen (bv α1-4) een polymeer suikermolecuul met vertakkingen tekenen.  Je kunt de basisstructuur van een vetzuur tekenen en aangeven waar de polaire en apolaire gedeelten zich bevinden, of dit vetzuur verzadigd dan wel onverzadigd is en wat dit betekent voor het gedrag van dit vetzuur. Polaire gedeelte: Aan de zuurkant Apolaire gedeelte: De staart van het vetzuur Verzadigd vetzuur: Zonder dubbele bindingen Onverzadigd vetzuur: Met dubbele bindingen Verzadigde vetzuren kunnen goed stapelen omdat er geen knikken in de staart zitten. Hierdoor hebben ze een grotere vanderwaalskracht. Verzadigde vetzuren kunnen niet meer bewerkt worden. Het omgekeerde geldt voor onverzadigde vetzuren  Je kent kunt verklaren hoe de diversiteit aan eiwitten tot stand komt. Er bestaan 20 aminozuren, waardoor er een hele grote variatie ontstaat aan mogelijke volgordes.  Je weet te werken met de begrippen hydrolyse- en condensatiereactie. Hydrolyse reactie: Bindingen worden gebroken, waarbij een watermolecuul nodig is Condensatie reactie: Bindingen worden gevormd, waarbij een watermolecuul vrij komt  Je kunt de basisstructuur van een (deoxy-)ribonucleotide tekenen.  Je kunt de basisstructuur van DNA en RNA tekenen.  Je kent de begrippen purine en pyrimidine, de verschillen tussen nucleoside en nucleotide en de interacties die betrokken zijn bij de bouw van een nucleïnezuur Purine: base in de vorm van twee ringen Pyrimidine: base in de vorm van één ring Nucleoside: base + suikergroep Nucleotide: base + suikergroep + fosfaatgroep(en)  Je kent de namen van meestvoorkomende purine- en pyrimidinebasen en de bijbehorende ribonucleosiden en ribonucleotiden. Cytosine -> (deoxy)Cytidine -> Cytidinemonofosfaat pyrimidine Thymine -> (deoxy)Thymidine -> Thymidinemonofosfaat pyrimidine Adenine -> (deoxy)Adenosine -> Adenosinemonofosfaat purine Guanine -> (deoxy)Guanosine -> Guanosinemonofosfaat purine Uracil -> (deoxy)Uridine -> Uridinemonofosfaat pyrimidine 2.1 structuur en functie eiwitten  Je kent de 3-letter en 1-lettercodes van aminozuren.  Je weet wat Anfinson’s dogma is. Het idee is dat het vouwen van een eiwit in zijn oorspronkelijke structuur automatisch gebeurt door de aminozuursequentie van het eiwit. Dit geldt alleen voor sommige eiwitten. Voor andere eiwitten zijn chaperones nodig.  Je kunt de fysische eigenschappen van aminozuren formuleren in termen van polariteit en lading en kent de essentiële groepen van de zijketens van aminozuren.  Je kunt de bouw en de structuurniveau's van eiwitten beschrijven, alsmede de krachten die bepalend zijn voor hun vorm. Primaire structuur: Volgorde van de eiwitten (peptidebinding) Secundaire structuur: Vorming van α-helix of β-sheet (waterstofbruggen (alleen ruggengraat)) Tertiaire structuur: Vorming door interacties van de zijgroepen (waterstofbruggen, disulfidebindingen, elektrische interacties, hydrofobische interacties, van der Waals bindingen) Quaternaire structuur: Meerdere tertiaire structuren bij elkaar (ook zelfde zwakke bindingen)  Je kunt op basis van de fysische eigenschappen van de verschillende aminozuren beredeneren of een peptide hydrofiel of hydrofoob is, wat de lading bij fysiologische pH is en of het hydroxylgroepbevattende aminozuren bevat en wat dit betekent voor de molecuul. apolair als het veel c atomen en ringen heeft polair als het ergens een oh/o heeft (sh bij cysteine) zuur als het cooh/coo- heeft basisch als het geladen n heeft dus dat de N 4 bindingen heeft ipv 3.  Je kunt aangeven, hoe de zijketen van een aminozuur bijdraagt aan het tot stand komen van de conformatie van het eiwit, en beredeneren hoe denaturerende behandelingen een invloed hebben op de eiwitstructuur. De zijketens van een aminozuur kunnen onderling zwakke bindingen aangaan. Ze vormen dan waterstofbruggen, disulfidebindingen, elektrische bindingen, hydrofobische bindingen en van der Waals bindingen. De zijketen van proline zorgt voor meer stijfheid in een eiwit omdat dit aminozuur minder wendbaar is. Door energie toe te voegen kunnen deze zwakke bindingen verbroken worden (denaturatie), waardoor de vorm van het eiwit verandert  Je kunt een polypeptide tekenen als de volgorde en de zijketens van de aminozuren gegeven zijn.  Je weet welke aminozuren gefosforyleerd kunnen worden en kunt beredeneren welke functionele groep de fosforylering mogelijk maakt. Alleen tyrosine, serine en threonine kunnen gefosforyleerd worden, dit door de vrije hydroxyl(OH)-groepen in het aminozuur  Van alanine, glycine en cysteïne ken je de zijketen uit je hoofd. Alanine heeft een ch3 glycine een H Cysteine een ch2 en SH  Je kunt op grond van de zijketen van proline beargumenteren hoe proline de structuur van eiwitten beïnvloedt. Door de cyclische eigenschappen is het een relative grote keten, waardoor hij andere wegduwt. Ook is proline minder wendbaar wat voor meer stijfheid zorgt  Je kunt de structuur van een aminozuur tekenen zoals deze voorkomt bij verschillende pH waarden Bij een hoge pH (basisch), zijn de zuurgroep en de aminogroep allebei negatief geladen, hetzelfde geldt voor de polaire positief geladen zijgroepen van lysine, arginine en histidine. Bij een lage pH (zuur), zijn de zuurgroep en de aminogroep allebei positief geladen, hetzelfde geldt voor de polaire negatief geladen zijgroepen van aspirine zuur en glutamine zuur. Bij een fysiologisch pH, is de zuurgroep negatief en de aminogroep positief geladen. De zijgroepen zijn geladen zoals ze normaal ook voorkomen.  Je kunt in een polypeptide aangeven waar de geladen groepen zitten, waar fosfaatgroepen aangehecht kunnen worden, en bepalen wat de totale lading zal zijn. Kijk welke aminozuren geladen zijn en dan gewoon tellen. Niet vergeten het begin en het einde ook mee te tellen als geladen aminozuren. Fosfaatgroepen kunnen worden gebonden aan hydroxylgroepen  Je kunt een di- en tripeptide tekenen als de zijketens gegeven zijn en de naam bekend is. Je houdt rekening met het gegeven dat eiwitten zijn samengesteld uit L-aminozuren. NH2 groep aan linkerkant COOH groep aan rechterkant Er ontstaat water  Je kunt uitleggen wat een kinase en fosfatase doet en kent de betekenis hiervan voor de functie van een eiwit. 2.2 microscopische technieken  Je kunt de werking van een helderveld-lichtmicroscoop beschrijven. Licht wordt aan de onderkant van het preparaat naar de lens toe geschenen. Door verschillende componenten te kleuren, kunnen deze met een lichtmicroscopie onderscheiden worden.  Je begrijpt waarom je met een fasecontrast-microscoop kan werken met ongekleurde preparaten en dus levende cellen kan bekijken. Maakt gebruik van het verschil in refractive index in verschillende cel delen. Dit zorgt namelijk voor fasen verschillen, dit gecombineerd met de extra golven vanuit de microscoop geeft een contrast beeld. Donker -> hoge dichtheid / Licht -> lage dichtheid  Je kunt het principe van een fluorescenti- microscoop beschrijven en weet dat de excitatie- en emissiegolflengten van fluorescente moleculen van elkaar verschillen. Maakt gebruik van het feit dat sommige moleculen onder UV-licht fluorescent worden. Ze absorberen een bepaalde golflengte en zenden een andere golflengte weer uit.Excitatie is de energie die je toedient. Door vibratie of warmte gaat er energie verloren waardoor het minder energie heeft en dan krijg je dus een ander golflengte terug (emissie). Dat verschil komt dus door energie verlies. Je gaat van een lage golflengte naar een hogere golflengte. het verschil in de pieken heet stoke shift. Fluorescentiemicroscopie berust op de eigenschap van sommige materialen om licht met een bepaalde golflengte te absorberen en licht met een andere golflengte weer uit te zenden. Met behulp van filters kunnen de specifieke golflengtes worden bepaald.  Je begrijpt hoe een confocale microscoop werkt. Bij een confocale microscoop heb je een pinhole worden alleen het scherp gestelde te zien is en wordtnniet het wazige gebeeld. Je maakt dan maar ‘een foto’ van 1 punt. Als je een plaatje wilt dan moet je het ‘scannen’.  Je kent het begrip ‘scheidend vermogen’ en begrijpt dat microscoopgebruik het scheidend vermogen verhoogt. Numerical aperture (NA, bepaalt hoe goed een objectief licht kan verzamelen en resolutie kan verbeteren. Een hogere NA resulteert in een beter scheidend vermogen. Kortere golflengte van licht: Het gebruik van licht met een kortere golflengte (zoals blauw of ultraviolet) verhoogt het scheidend vermogen, omdat kortere golflengtes meer details kunnen onthullen. Gebruik van technieken zoals confocale microscopie: Door onscherp licht te elimineren en alleen het scherpste punt te detecteren, kan een confocale microscoop een beter scheidend vermogen bereiken dan een traditionele lichtmicroscoop. 2.3 Gebruik van antilichamen in het onderzoek  Je kent de structuur van een antilichaam. Fv= variabele, hieraan bindt antigen fab= antigen binding fc= hierdoor weet je waar dit antilichaam is gemaakt (mens, muis) ‘\  Je kunt een voorbeeld geven van het gebruik van antilichamen in een diagnostische test.  Je maakt kennis met onderzoek dat binnen het LUMC wordt verricht. 2.4a Microscopische technieken  Je hebt kennis van de volgende begrippen: fixatie, formaldehyde, fixatieartefacten, hematoxyline, eosine, basofiel, acidofiel (eosinofiel), PAS-kleuring. fixatie= maakt het harder en doodt bacterien(alle processen in de cel worden stopgezet) formaldehyde= Fixatiestof die reageert met de aminogroepen van eiwitten Fixatieartefacten: Wanneer er iets fout is gegaan tijdens het fixeren is dit terug te zien in het preparaat Hematoxyline: Kleurstof uit de H&E-kleuring, is zelf zuur? (kleurt basische componenten) Eosine: Kleurstof uit de H&E-kleuring, is zelf basisch (kleurt zure componenten) Basofiel: Als een component gekleurd is met een basische kleurstof(is zelf zuur) Acidofiel: Als een component gekleurd is met een zure kleurstof(is zelf basisch) PAS-kleuring: Koolhydraatrijke macromoleculen aantonen in gefixeerd weefsel  Je herkent, afhankelijk van de kleuring, een beperkt aantal organellen in de cel. pwp 2.4  Je kunt beredeneren welk type microscoop je nodig hebt om bepaalde weefsel- of celcomponenten te bestuderen. lichtmicroscoop: geschikt voor levende cellen, weefsel (celkern) em-microscoop: voor het bestuderen van ultrafijne structuren, zoals ribosomen, virussen, en celmembranen. Biedt een veel hogere resolutie (tot 0,1 nanometer), waardoor je de details van organellen en moleculen kunt zien. fluorescente microscoop: als je specifieke moleculen of structuren wilt detecteren die gemerkt zijn met fluorescerende stoffen, zoals bepaalde eiwitten. confocale microscoop: gebruikt wordt voor scherpere beelden en 3D-reconstructies van structuren binnen de cel. Handig voor het gedetailleerd bestuderen van lagen binnen een dik weefsel.  Je hebt kennis van de volgende begrippen: DAPI, enzymhisto- en cytochemie, immunohisto- en cytochemie, autoradiografie en "green fluorescent protein" (GFP). Je kunt deze begrippen beschrijven en toepassen. DAPI= Wordt gebruikt om DNA/Celkernen mee te kleuren, bindt aan chromatine Enzymhistochemie: Het lokaliseren van actieve enzymen door een stof toe te voegen dat aan het reactieproduct bindt. Moet in levende cellen. Immuunhistochemie: Het lokaliseren van enzymen/eiwitten door antilichamen toe te voegen met een fluorescerend label. Autoradiografie: Door radioactieve atomen in te bouwen in weefsels kunnen deze met autoradiografie opgespoord worden Green fluorescent protein: Het gen van GFP inbouwen in een gen dat codeert voor een eiwit om daarna het eiwit te kunnen lokaliseren. Als het over locatie gaat—histo als het over een cel gaat-cyto  Je kunt beschrijven hoe je met behulp van immuunhistochemie een eiwit in een gefixeerde cel of coupe zichtbaar kan maken. Allereerst moeten er antistoffen tegen het bepaalde eiwit verkregen worden. Deze antistoffen worden bij primaire kleuring gelabeld met een fluorescerend label en daarna op het preparaat gebracht. De antistoffen binden aan de eiwitten, waarna je met een fluorescentie microscoop de eiwitten kan lokaliseren. Ook kunnen bij secundaire kleuring antistoffen verkregen worden tegen de primaire antilichamen. Deze secundaire antilichamen worden dan gekleurd. Het voordeel is dat met deze techniek de kleuring duidelijker is.  Je kent de principes van doorvallend lichtmicroscopie, fasecontrastmicroscopie en fluorescentiemicroscopie en weet aan de hand van een probleemstelling aan te geven welk type microscopie het beste gebruikt kan worden. Doorvallend lichtmicroscopie: Licht wordt aan de onderkant van het preparaat naar de lens toe geschenen. Door verschillende componenten te kleuren, kunnen deze met een lichtmicroscopie onderscheiden worden. Fase-contrast microscopie: Maakt gebruik van het verschil in refractive index in verschillende cel delen. Dit zorgt namelijk voor fasen verschillen, dit gecombineerd met de extra golven vanuit de microscoop geeft een contrast beeld. Donker -> hoge dichtheid / Licht -> lage dichtheid Fluorescentiemicroscoop: Maakt gebruik van het feit dat sommige moleculen onder UV-licht fluorescent worden. Ze absorberen een bepaalde golflengte en zenden een andere golflengte weer uit.  Je kunt beschrijven hoe een histologisch preparaat (coupe) tot stand komt en kunt de positieve en negatieve gevolgen van fixatie beredeneren. 1. Fixatie voor conserveren- Doel: Alle processen stopzetten in het organismen- Voorbeeld: Formaline; bindt aan aminogroepen en thiolen van eiwit- Formaldehyde in water opgelost H- C- -O-H- Omdat dit proces verschillende nadelen heeft, worden er ook andere processen gebruikt. Voornamelijk anderen waarmee de chemische kant bekijken kan worden.- Voorbeeld: osmium tetroxide 2. Inbedding in parafine voor snijden- Wassen; uitdrogen in alcohol; schoonmaken; afkoelen/verharden van blokje; snijden d.m.v. microtome 3. Kleuring voor onderzoek- Nog meerdere malen spoelen in alcohol en uitdrogen; kleuren met hemotoxyline, eosine of beide.- Ook worden er veel andere markers gebruikt, om weer andere delen van de cel te kunnen bekijken.- Onderzoek kan worden gedaan d.m.v. specifieke binding van een marker, fluorescent gelabelde antilichamen of componenten van enzymatische activiteit. o Wat gebeurt er tijdens fixatie- Macromoleculen die worden behouden na fixatie: Nucleoproteïne, intracellulaire cytoskelet eiwitten, extracellulaire eiwitten, membraan fosfor-eiwitten of koolhydraatcomplexen- Macromoleculen die verloren gaan tijdens fixatie: Glycogeen, proteoglycans, glycosaminoglycans.- Micromoleculen en losse atomen/ionen gaan bijna altijd verloren 2.4b cytoskelet en voorbereiding PR  Je kent de lokatie van de componenten van het cytoskelet in de cel Actine filamenten/microfilamenten: Bevinden zich voornamelijk onder het celmembraan. Microtubuli: Bevinden zich door de hele cel heel, maar zijn geconcentreerder bij de celkern. Intermediaire filamenten: Bevinden zich overal in de cel, maar zijn geconcentreerder bij de celkern.  Je kunt de functies van de verschillende cytoskeletcomponenten en hun samenhang met andere celorganellen beredeneren actine filamenten: bepalen vorm van het celoppervlak en spelen rol bij voortbeweging in de cel en bestaan uit polymeren microtubuli: bepalen positie van de organellen, reguleren intracellulair transport en vormen de mitotische spoel die de chromosomen splitsen tijden de mitose, lange holle buizen bestaand uit monomeer tubuline intermediaire filamenten: bepalen de mechanische kracht en helpen bij het vergroten van stevigheid en kracht  Je kunt beschrijven hoe organellen door motoreiwitten getransporteerd kunnen worden.  Je kunt in een microscopisch preparaat componenten van het cytoskelet herkennen (bijv. actine) en afhankelijk van de positie in de cel, een uitspraak doen over de functie die zij vervullen (stevigheid, transport, beweging). check 2.5 Cytoskelet voor ogen pr  Je kunt een proefopzet maken, die beschrijft hoe je meerdere eiwitcomponenten in een cel kunt detecteren. check  Je kunt met behulp van een immunocytochemische techniek eiwitcomponenten van het cytoskelet zichtbaar maken in een cel. check  Je kunt voor alle gebruikte chemicaliën beredeneren wat hun functie/ werking in het betreffende experiment is check  Je begrijpt welke functie de controles hebben als een experiment wordt gedaan. check 2.6 Aanmaak en transport van eiwitten in de cel  Je weet waar in de cel eiwitten geglycosyleerd worden. De glycosylering vindt plaats in het rER en het Golgi-systeem. N-linkage --> rER en Golgi O-linkage --> Golgi  Je kan beredeneren dat eiwitten die in het lumen van het ruw endoplasmatisch reticulum gemaakt worden een andere eindbestemming hebben dan eiwitten die in het cytosol gemaakt worden. Als eiwitten eenmaal in het lumen van het ruw endoplasmatisch reticulum zitten (vanwege een signaal sequence), zullen ze dit rER alleen verlaten via een vesicle. Zo’n vesicle gaat of naar het Golgi-systeem of het wordt afgebroken door een peroxisoom. Eiwitten die in het cytosol gemaakt worden, verplaatsen zich met eiwit translocatie en gaan dan naar de nucleus, mitochondriën of peroxisomen.  Je kan beredeneren dat eiwitten die in het cytosol van de cel gemaakt worden niet geglycosyleerd zijn. Glycosylering vindt plaats in het rER en het Golgi-systeem. Eiwitten die in het cytosol gemaakt worden komen niet langs deze organellen en worden dus ook niet geglycosyleerd. 2.7 eiwitten in de cel  Je kunt de bij eiwitsynthese en eiwittransport betrokken organellen herkennen in een elektronenmicroscopisch (EM) preparaat.  Je kunt beschrijven welke mechanismen ervoor zorgen dat een nieuw gemaakt eiwit op de juiste plaats in de cel terecht komt. Er bevindt zich vaak een signaalsequence (N-terminus) in een eiwit, wat aangeeft waar een cel naartoe moet. Verschillende organellen herkennen deze signalen en zo komt een eiwit op de goede plek. Nadat een eiwit op de goed plek belandt is wordt de signaalsequence er meestal afgeknipt.  Je kunt beredeneren hoe de kwaliteit van de gevormde eiwitten in het endoplasmatisch reticulum (ER) wordt gewaarborgd. Er zijn een twee mechanismen die de kwaliteit van de gevormde eiwitten waarborgen: - BiP: Dit is een eiwit dat bindt aan aminozuren die blootliggen terwijl ze normaal verstopt zouden zitten in de binnenkant van het goed gevouwen eiwit. Het weerhoudt het eiwit daarna van ophopen en het ER verlaten.- Glycolysering: Aan de ongevouwen eiwitten worden suikergroepen gebonden. Bij een normaal vouwend eiwit worden deze groepen er steeds afgehaald. Zodra alle suikergroepen eraf zijn kan het eiwit het rER verlaten. o Een ongevouwen eiwit ondergaat een continu proces van het weghalen van glucose (door glucosidase) en het toevoegen van glucose (door glucosyltransferase). Zolang dit gebeurt, worden chaperonne eiwitten calnexin en calreticulin aangetrokken tot deze oligosachariden en wordt er eiwit ervan weerhouden het ER te verlaten, tot het goed gevouwen is (dan zitten er niet meer van de glucose groepen)  Je kunt beredeneren wat de functies zijn van, en samenhang is tussen, de verschillende bij eiwitsynthese en -transport betrokken organellen. Nucleus: hier ligt het DNA opgeslagen en wordt het afgeschreven Nucleolus: hier worden de ribosomen gemaakt ER: hier vindt de eerste modificaties plaats (+ glycolysatie) Golgi: hier worden de eiwitten verder gemodificeerd en gesorteerd voor de verschillende eindbestemmingen: laat endosoom, extracellulair, vroeg endosoom, membraan Ribosomen: vormen de eiwitten uit de RNA-streng Secretie blaasjes: Worden gebruikt om stoffen in te transporteren Cytoskelet: De secretie blaasjes bewegen zich langs het cytoskelet m.b.v. motoreiwitten Proteasomen: Niet correct gevouwen eiwitten worden door de proteasomen opgeruimd peroxisomen:  Je kunt beschrijven langs welke route een nieuw gesynthetiseerd eiwit zich door de cel kan verplaatsen om bij zijn eindbestemming (bijv. in kern of mitochondrion of buiten de cel) terecht te komen.  Je kunt beschrijven hoe een eiwit in het lumen van het ER terechtkomt en je kunt beredeneren wat het gevolg zou zijn voor een cel wanneer of een signaal sequentie aan het amino-einde van een bepaald eiwit of het signaal herkenningseiwit afwezig is. Een eiwit dat naar het ER moet, bevat een signaalsequence dat typerend is voor het ER. Zo’n signaalsequence wordt herkent door een SRP receptor, die het eiwit dan naar het ER brengt. Als een van beide mechanismen mist, komt het eiwit dus niet aan in het ER en wordt waarschijnlijk afgebroken door de proteasomen. Afhankelijk van de soort cel en het soort eiwit kan dit desastreuze gevolgen hebben voor de cel.  Je kunt beschrijven welke organellen betrokken kunnen zijn bij post -translationele modificaties van eiwitten.  Je kunt een verklaring geven voor het gegeven dat de kwaliteit van de in het ER gemaakte eiwitten overwegend goed is. Bip: bindt aan hyrdrophobic aminozuursequence (die normaal gesproken niet zichtbaar zouden zijn als ze correct waren gevouwen) zodathet de ER niet verlaat. Calnexin en calreticulun: calnexin kan ervoor zorgen dat  Je kunt op grond van plaatsing en aantallen / grootte van organellen (ER, Golgi, secretiegranula, mitochondria) in een cel beredeneren wat dit betekent voor de functie van die cel (veel eiwitsynthese voor eigen gebruik, veel eiwitsynthese voor exocytose, weinig eiwitsynthese en geen exocytose, etc.) SAMENVATTEN 1. Veel Ruw ER en Groot Golgi-apparaat produceert veel eiwitten die worden verwerkt en verpakt voor transport buiten de cel. Functie van de Cel: vaak gespecialiseerd in eiwitsynthese voor exocytose. Ze maken grote hoeveelheden eiwitten aan, zoals enzymen, hormonen, of antilichamen, die ze vervolgens via vesikels naar het celmembraan transporteren voor secretie Voorbeelden:Kliercellen, B-cellen 2. Veel Vrije Ribosomen en Weinig Ruw ER zijn meestal gericht op het synthetiseren van eiwitten voor eigen gebruik in het cytoplasma Functie van de Cel: Deze cellen hebben veel eiwitsynthese voor eigen gebruik en zijn vaak betrokken bij structurele of metabole processen binnen de cel zelf. Voorbeeld: Spiercellen, die grote hoeveelheden contractiele eiwitten (zoals actine en myosine) maken voor spiercontractie. 3. Veel Mitochondriën Cellen met veel mitochondriën hebben een hoge energiebehoefte. Functie van de Cel: zijn vaak actief betrokken bij energie-intensieve processen zoals beweging, transport, of ionentransport. Voorbeelden:Hartspiercellen, Spermacellen 4. Groot Gladde ER betrokken bij de synthese van lipiden, steroïden en hormonen, en bij de detoxificatie van stoffen. Functie van de Cel: Deze cellen hebben een gespecialiseerde functie in lipidesynthese of ontgifting. Voorbeelden: Levercellen, Steroid-producerende cellen( de cellen in de bijnieren en geslachtsklieren, die betrokken zijn bij de synthese van steroïde hormonen.) 5. Veel Secretiegranula bevatten vaak opgeslagen eiwitten die klaar zijn voor snelle exocytose wanneer een signaal wordt ontvangen. Functie van de Cel: Deze cellen zijn gespecialiseerd in snelle afgifte van opgeslagen producten en zijn vaak betrokken bij signalering of verdedigingsmechanismen. Voorbeelden: Mestcellen( in het immuunsysteem, die histamine en andere stoffen vrijgeven tijdens een allergische reactie), Zenuwcellen 6. Weinig ER, Golgi, en Mitochondriën lage metabolische activiteit en weinig behoefte aan eiwitsynthese of energie. Functie van de Cel: Deze cellen hebben weinig actieve functies en zijn soms betrokken bij structurele ondersteuning of opslag. Voorbeelden: Rode bloedcellen, die geen kern en organellen hebben en uitsluitend dienen voor het transport van zuurstof. 2.8 celmembraan  Je kunt beredeneren dat een cel in osmotisch evenwicht is met zijn omgeving.  Je kunt beredeneren hoe cellen zich gedragen in hypotone, isotone en hypertone oplossingen.  Je kunt beredeneren hoe verschillende stoffen door de cel worden opgenomen, verwerkt en eventueel afgebroken.  Je kent de diversiteit en gemeenschappelijke eigenschappen van membraaneiwitten.  Je weet hoe membraantransport bijdraagt aan endocytose en exocytose Tijdens endocytose splitst zich een deel van het membraan zich af om een vesicle te vormen. Tijdens exocytose fuseert het membraan met een vesicle waardoor de inhoud buiten de cel terecht komt.  Je kunt beredeneren hoe de verzadigingsgraad van vetzuren, de aanwezigheid van cholesterol, de lengte van koolwaterstofstaarten en de temperatuur de eigenschappen van een biologisch membraan beïnvloedt. Verzadigingsgraad: - Veel verzadigde vetzuren: meer stijfheid - Veel onverzadigde vetzuren: meer vloeibaarheid Cholesterol -- Lage temperatuur - meer vloeibaarheid --Hoge temperatuur - meer stijfheid Lengte van de koolstofstaarten -- lange staart – meer stijfheid -- korte staart—meer vloeibaarheid Temperatuur --Hoge temperatuur - meer vloeibaarheid -- Lage temperatuur - meer stijfheid  Je kunt beredeneren hoe de passage van stoffen door de membraan verloopt als functie van grootte en lading (polariteit). vgm zelfde als die tabel over verschillende stoffen  Je kunt beschrijven wat de functie van de glycocalyx is en waar de glycocalyx uit bestaat. De glycocalyx is een suikerlaag die om de celmembranen heen ligt. Deze laag is opgebouwd uit glycoproteïne en glycolipiden. De glycoproteïne en glycolipiden ontstaan uit oligosacharide ketens die covalent gebonden worden aan membraaneiwitten en lipiden. De glycocalyx heeft een groot aantal functies: - Het zorgt voor extra stevigheid - De glycocalyx laag is hydrofiel, waardoor de buitenkant van de cel alleen maar in contact staat met water - Het verhoogd de extracellulaire cohesie -Het draagt bij aan de communicatie tussen cellen, weefsels en organen -Het speelt een belangrijke rol in de celherkenning van het immuunsysteem  Je kunt de rol van endocytoseblaasjes en (vroege en late) endosomen in het opnameproces van stoffen beschrijven.  Je kunt de rol van endosomen bij de recycling van receptoren beschrijven. Als een stof bindt aan een membraanreceptor komt zowel de stof als de receptor in een vesicle terecht. Deze vesicle fuseert dan met vroeg endosome. In het endosome is de pH lager dan in de vesicle, waardoor de stof loslaat van de receptor. Van een vroeg endosome splitst zich dan een blaasje af, waar de receptor in het membraan zit. Deze keert terug naar het plasmamembraan. Na fusie van de vesicle met het plasmamembraan bevindt de receptor weer terug in het plasmamembraan.  Je kunt het onderlinge functionele verband tussen endosomen en lysosomen beredeneren (zie ook de onderdelen over Enzymen).  Je kunt de verschillende processen waarmee cellen stoffen uit hun omgeving kunnen opnemen beschrijven en beredeneren waarom cellen over verschillende opname processen (pinocytose, receptor gemedieerde endocytose, fagocytose) beschikken.  Je kunt de rol van autofagocytose voor de cel beschrijven. Autofagocytose is het proces waarbij oude, niet bruikbare organellen door een membraan worden omgeven en uiteindelijk met een lysosoom fuseren om afgebroken te worden. Als membraanorganellen niet meer werken kunnen ze gaan lekken. Aangezien het milieu in de organellen anders is dan het milieu in de cel kan dit desastreuze gevolgen hebben. Door autofagocytose worden deze organellen veilig opgeruimd.  Je kunt de mechanismen van actief en passief transport beschrijven (carriers, channels, uniporters, symporters, antiporters) Passief transport vindt plaats door diffusie. Het transport loopt via diffusie door een kanaal of transporter. Actief transport wordt op drie manieren gedaan: - ATP-gedreven pompen: * haalt energie uit ATP-hydrolyse * primair transport -Coupled transporters: *Er is een concentratiegradiënt gevormd door een ionenpomp, waaruit de benodigde energie gehaald wordt. * secundair transport -Licht of redox gedreven pompen *Halen energie uit licht of redox-reacties  Je kunt beredeneren dat een detergent zoals Triton-X 100 de celmembraan permeabel kan maken. Triton is amfipatisch dus hij is hydrofoob en hydrofiel. Hierdoor verstoort het de lipide bilaag waardoor de membraaneiwitten uit de membraan komen en er gaatjes in de membraan ontstaan. 3.1/3.2 Enzymen en enzymactiviteit  Je vergaart elementaire kennis van katalyse en enzymkinetiek en transition state.  Je leert de begrippen KM, Vmax, kcat en kcat/KM  Je kunt werken met de begrippen Km en Vmax en aangeven hoe deze experimenteel bepaald worden. Km= hoe hoger de km, hoe meer substraat je nodig hebt om de helft van de maximale snelheid te bereiken. Vmax= maximale snelheid waarmee reactie kan verlopen. Dit is bij oneindige hoeveelheid substraat  Je begrijpt wanneer je het turnovergetal kcat (=Vmax/E) gebruikt.  Je weet dat men een systematiek hanteert om enzymen hun naam te geven. Voorbeeld: een protease breekt eiwitten (= proteïnen) af. -ase.  Je kunt aangeven hoe energie betrokken is bij het verloop van een chemische reactie en beredeneren wat de invloed van een enzym op dit verloop is.  Je kunt het reactieverloop van een enzymatische reactie beschrijven na toevoeging van verschillende remmers.  Je kunt beschrijven door welke factoren de snelheid van door een enzym-gekatalyseerde reactie bepaald wordt. Temp, concentratie substraat en enzym,ph  Je kunt de verschillen tussen allosterische en niet-allosterische enzymen beschrijven en je kunt beredeneren wat de consequenties zijn voor reactiesnelheden en de regulatie hiervan in fysiologische systemen.  Je kunt de functie en vorming van lysosomen en peroxisomen in de cel en de samenhang met andere celorganellen beredeneren.  Je kent de begrippen Km en Vmax en kunt ze aangeven in een grafiek, waarin het verloop van een enzymreactie staat weergegeven. Je kunt in een dergelijke grafiek ook aangeven waar de reactie volgens eerste orde- en nulde orde-kinetiek verloopt.  Je kent de Michaelis-Mentenvergelijking en kunt deze toepassen.  Je kunt beredeneren wat het effect is op Km en Vmax bij toevoeging van een competitieve, dan wel "pure" of "mixed" niet-competitieve of een oncompetitieve remmer aan een enzymreactie Competitief= vmax constant, km hoger Pure non competitief= km constant vmax lager Mixed= km hoger vmax lager Oncompetittief= km lager vmax lager  Je kunt beredeneren dat de kcat onafhankelijk is van de hoeveelheid enzym.  Je kent het begrip allosterie en kunt beredeneren welk effect allosterische regulatie heeft op de enzymactiviteit.  Je kunt in een figuur aangeven hoe een enzymreactie gaat verlopen in aan- en afwezigheid van een competitieve, dan wel "pure" of "mixed" niet-competitieve of een oncompetitieve remmer (zie ook HC Enzymen).  Je kunt op grond van de naam van een enzym de werking/ functie afleiden. enzym eindigt op -ase met ervoor de naam van de stof die het afbreekt/bewerkt  Je weet hoe lysosomen en peroxisomen worden gevormd en kan dat vergelijken met de vorming van andere membraan-omgeven organellen in de cel.  Je weet hoe enzymwerking bijdraagt aan het functioneren van lysosomen en peroxisomen. 3.3 Enzymen aan het werk PR  Je doet ervaring op met het begrip μl en doet vaardigheid op met het gebruik van P200- en P1000-pipetten. ✅  Je kunt zelfstandig een buffer maken en doet vaardigheid op met het gebruik van een pH- meter. ✅  Je kunt experimentele gegevens samenvatten en conclusies trekken over het belang van de omgeving (pH en temperatuur) voor het functioneren van enzymen.  ✅ 3.4 Nucleinezuren  Je kunt de rol, die RNA in de evolutie gespeeld heeft bij het ‘ontstaan’ van leven, beredeneren. RNA kan zijn eigen replicatie katalyseren. Nadat er steeds meer genetisch materiaal bijkwam, was het efficiënter om het op te slaan in een dubbele helix (nog meer info erbij zetten)  Je kunt uit de volgorde van één DNA-streng de complementaire DNA- of RNA-streng voorspellen. DNA: A-T, C-G RNA: A-U, C-G verschil zit in a-u  Je kunt de structuur van de bouwstenen van DNA en RNA herkennen en je kunt weergeven hoe die in het polymeer gerangschikt zijn (dubbelstrengs/enkelstrengs).  Je kunt op basis van de samenstelling en structuur van ribosomaal, transport- en boodschapper-RNA hun functie in de cel verklaren. Ribosoom RNA: vormt samen met eiwitten een ribosoom Transport RNA: vervoert aminozuren voor tijdens de translatie Boodschapper RNA: bevat de genetische code die moet worden omgezet in een eiwit  Je kunt op grond van morfologische kenmerken van een kern een uitspraak doen over het functioneren hiervan. De celkern is een afgesloten compartiment in de cel waar het DNA bewaart wordt. Zo is het DNA van de rest van de cel en wordt het goed beschermd. In de celkernmembraan bevinden zich transporteiwitten die heel selectief stoffen doorlaten, waardoor het DNA extra beschermd is. In de celkern bevindt zich een nucleolus, waar de ribosomen gemaakt worden. Dit is dicht bij het DNA waardoor dit spoedig verloopt.  Je kunt beredeneren welke functies de kernporie vervult bij het transport van stoffen tussen kern en cytoplasma. Kernporiën herkennen eiwitten/stoffen met een signaal sequence bestemd voor de kern. Alleen deze stoffen worden doorgelaten door de kernporiën. Kleine ongeladen stoffen kunnen gewoon diffunderen door de kernporie.  Je kunt de organisatie van DNA/ chromatine in de celkern beredeneren.  Je kunt de verschillen tussen pro- en eukaryote cellen beschrijven en je kunt beredeneren wat voor gevolgen dit heeft voor het functioneren van deze cellen. eukaryote zijn meercellig en hebben meerderen chromosomen. Je hebt dan translatie enz prokaryote zijn eencellig en hebben maar 1 DNA-molecuul plasmide, die is circulair Een prokaryote cel heeft geen celkern. Het DNA bevindt zich vrij in het cytoplasma. Ook bevat een prokaryote cel geen mitochondriën, endoplasmatisch reticulum, Golgi en lysosomen. Hierdoor is de activiteit van een prokaryote cel erg beperkt  Je kunt beargumenteren welke eigenschappen van RNA het aannemelijk maken dat dit molecuul, vóór DNA, een belangrijke rol speelde bij de evolutie.  Je kent het verschil tussen een purine en een pyrimidine, een nucleoside en een nucleotide en tussen een ribonucleotide en een deoxyribonucleotide.  Je kunt het verloop van smeltcurven van dubbelstrengs DNA verklaren en je kunt deze zelf tekenen aan de hand van gegevens over de nucleotidensamenstelling.  Je kunt euchromatine, heterochromatine en nucleoli in een elektronenmicroscoop herkennen en op grond hiervan een uitspraak doen over de transcriptionele activiteit van cellen.  Je kunt van de volgende begrippen uitleggen wat ze betekenen: chromatine, chromatide, centromeer, telomeer, karyotype, Barr body, nucleolus. chromatine: het DNA met eiwitten samen chromatide: de helft van een gerepliceerde chromosoom, de linkerhelft van een chromosoom bijv. centromeer: plek waar de chromatide aan elkaar vast zitten telomeer: bevinden zich aan het uiteinde van de chromatide om dna te beschermen karyotype: afbeelding met alle chromosomen in metafase barr body: het inactieve X-chromosoom wat helemaal gespiraliseerd is Nucleolus: de plek in de celkern waar de begin voor ribosomen worden gemaakt 3.6 Mitose en meiose PR  Je kunt de verschillende stadia van de mitose in een microscopisch preparaat herkennen. Derde cirkel= Wel Geen artefact kernmembraan kernmembraan telofase ‘  Je begrijpt dat de mitose een continu verloop kent.  Je kunt beredeneren welke techniek je moet toepassen om S-fase cellen te markeren en kunt het verkregen resultaat verklaren. Je kan FISH gebruiken, maar ook een H&E kleuring  Je kunt het verschil in kleuringspatroon van celkernen gekleurd met Feulgen of hematoxyline verklaren en je kunt op grond van een gegeven situatie beredeneren welke techniek je het beste kunt toepassen. Feulgen kleurt alleen maar chromatine aan, de rest van de celcomponenten is niet zichtbaar. Het kleuringspatroon bij hematoxyline wordt veroorzaakt doordat elke structuur in de cel net een ander pH heeft. Hoe basischer de structuur hoe donkerder de paarse kleur is. 3.7 Mitose en meiose  Je kunt beschrijven hoe de relatie is tussen de replicatie van het DNA en het gedrag van de chromosomen bij de mitose. In beide dochtercellen moet evenveel en hetzelfde DNA komen. Daarom moet allereerst al het DNA gerepliceerd worden. Als dit allemaal goed is gegaan, gaat het DNA zich spiraliseren tot chromosomen met twee chromatiden. De chromatiden worden uiteindelijk uit elkaar getrokken, waardoor er in elke dochtercel één chromatide terecht komt.  Je kunt de verschillende processen die bij de meiose plaatsvinden beschrijven en kunt verklaren hoe genetische variatie tot stand komt. De splitsing van de chromosomen paren gaat random. Er zijn dan heel veel mogelijkheden waardoor de genetische diversiteit enorm toeneemt. Ook kan er crossing over plaatsvinden. Waarbij een chromosomen paar genetisch materiaal uitwisselt.  Je kunt het principe en de mogelijke toepassingen van de in situ-hybridisatietechniek beredeneren en beredeneren of deze voor een gegeven vraagstelling de meest aangewezen techniek is om toe te passen In situ hybridisatie is een methode die gebruikt wordt om mRNA of DNA te lokaliseren. Hybridisatie is de eigenschap van enkelstrengs DNA of RNA om te binden met een complementaire streng. Vervolgens wordt dit DNA of RNA gemixt met een complementaire nucleotidenvolgorde. Deze complementaire nucleotidenvolgorde wordt ook wel een nucleotide probe genoemd. De nucleotide probe bindt vervolgens aan de DNA of RNA streng. De sterkte van de binding hangt af van het soort nucleïnezuur. De binding tussen een DNA nucleotide probe en DNA streng is het sterkst en de binding tussen een RNA nucleotide probe en een RNA streng is het zwakst. De nucleotide probe is gelabeled met een stof die zichtbaar kan worden gemaakt. (FISH – Fluorescentie) Met deze techniek kunnen genetische afwijkingen worden opgespoord.  Je kunt een beschrijving geven van de celcyclus en per stadium een uitspraak doen over de status van celorganellen (hoeveelheid en vorm) en DNA (gerepliceerd of niet). De celcyclus kan gescheiden worden in een aantal fasen: - Interfase o G0-fase: Tijdelijk stopfase (niet altijd) o G1-fase: Rustfase > groei mogelijk o S-fase: DNA-replicatie (2n-4n) o G2-fase: Rustfase > groei mogelijk -- M-fase: Splitsen van cellen o Profase: Chromosomen spiraliseren o Prometafase: Openbreking van nuclear envelope o Metafase: Chromosoomparen verzamelen zich op het equatoriale vlak. Er ontstaan poolkapjes en de microtubuli lopen naar de centromeren o Anafase: Zuster-chromatide-cohesie wordt verbroken > splitsen naar beide helften. o Telofase: Vorming nieuwe nuclei --Cytokinese: Daadwerkelijk splitsen van moedercel in twee dochtercellen; verdeling cytoplasma  Je kunt de verschillende stadia van de mitose en meiose beschrijven en daarbij de overeenkomsten en verschillen aangeven.  Je kunt beschrijven welke processen in een cel moeten plaatsvinden om een gelijkmatige verdeling van chromosomen over de dochtercellen mogelijk te maken (denk daarbij aan de rol van het centrosoom, die van microtubuli en die van de kinetochoor). Om de chromosomen gelijkmatig over de dochtercellen te verdelen, moeten ze natuurlijk eerst gerepliceerd worden in de S-fase. Er ontstaan dan twee chromatide die aan elkaar vast zitten met een centrosoom. In de metafase vormen de microtubuli het spoelfiguur. De spoeldraden binden zich aan de kinetochoren van het centrosoom, waarna de chromosomen uit elkaar worden getrokken. 4.1 Epitheel HC  Je maakt kennis met de algemene kenmerken van weefsels. 1. Epitheelweefsel 2. Spierweefsel 3. Zenuwweefsel 4.bindweefsel Weefsels bestaan uit groepen cellen die samen één of meerdere functies vervullen  Je maakt kennis met de algemene kenmerken van de epithelia. 1. Aaneengesloten 2.polariteit 3.basale membraan 4. Niete doorbloed 4.2 Epitheel PR  Je kunt de verschillende typen epitheel onderscheiden en herkennen in een microscopisch preparaat en Je kunt de relatie vorm – functie voor alle tijdens het practicum bestudeerde epithelia beschrijven.  Je kunt de vernieuwing van alle tijdens het practicum bestudeerde epithelia beschrijven. Darmepitheel: Stamcellen in de crypt delen en vormen nieuwe cellen. Vervolgens bewegen ze omhoog en specialiseren ze. Als ze bij de top aankomen voeren de cellen apoptose uit. (hele process in 3-4 dagen) dit is tegen kanker. Alleen in de crypt kan kanker ontstaan. Luchtpijp: Op het basale membraan zijn vervangingscellen/stamcellen aanwezig. Deze cellen delen waarna de nieuwe cel zich differentieert tot slijmbekercel of trilhaarepitheel 4.5 Epitheel wc  Je kunt de morfologische kenmerken van een epitheel correleren aan de functie van dit epitheel.  Je kunt beredeneren welke rol de verschillende hechtingstructuren tussen cellen spelen bij het in stand houden van de verschillende typen epitheel.  Je kunt de verschillende functies die de basale membraan (lamina basalis) vervult, beredeneren. --Het zorgt voor een stevige verbinding tussen het epitheel en het bindweefsel -- Het zorgt voor een afscheiding (compartimentalisatie) --Filtratie --Structuur voor cellen tijdens herstel (eerst herstelt het basale membraan en vanuit daar wordt het epitheel weer opgebouwd) --Het zorgt voor signaaloverdracht  Je kunt beredeneren hoe de verschillende typen epitheel vernieuwd worden.  Je kunt de functionele en morfologische verschillen tussen endocriene en exocriene kliercellen beredeneren. Endocriene kliercellen geven hun product af aan het bloed (hormonen). Exocriene kliercellen geven hun product af aan de buitenwereld. Om de endocriene kliercellen liggen veel bloedvaten die de stoffen gelijk kunnen meevoeren. De exocriene klieren liggen vaak in hoopjes bij elkaar en hebben een gezamenlijke afvoergang.  Je kunt beredeneren hoe een meerlagig epitheel, een overgangsepitheel, een éénlagig cilindrisch epitheel met staafjeszoom en bekercellen, en een éénlagig cilindrisch trilhaarepitheel met vervangcellen en bekercellen vernieuwd worden. Daarbij kan je beredeneren met welk experiment je dit zou kunnen onderzoeken.  Je kunt op grond van morfologische kenmerken onderscheid maken tussen een endocrien en een exocrien klierweefsel. Ook kan je aan de hand van morfologische kenmerken (oa weinig en veel secretiegranula) beschrijven wat het verschil in functie is.  Je kunt beredeneren welke rol zonula occludens, zonula adherens, macula adherens en desmosomen vervullen en je kunt beredeneren wat het gevolg is wanneer één van deze verbindingen niet gevormd kunnen worden zoals dat bij bepaalde ziekten het geval is. Zonula occludens: afsluitende verbinding - Als deze mist kunnen er stoffen tussen de epitheel cellen komen die daar helemaal niet horen te zitten. Zonula adherens: versteviging - Als deze mist is het epitheel minder sterk en kan het dus minder goed beschermen Macula adherens: versteviging - Als deze mist is het epitheel minder sterk en kan het dus minder goed beschermen  Je kunt in een EM-preparaat aangeven waar de verschillende occludens en adherens verbindingen een functie hebben.  Je kunt de opbouw van de basale membraan beschrijven en beredeneren wat de gevolgen zijn voor het epitheel als de basale membraan bv als gevolg van en autoimmuunziekte niet goed functioneert. Als het basale membraan niet goed functioneert, kan het epitheel makkelijker loskomen en kunnen er blaren ontstaan. Ook kan het epitheel minder goed herstellen als het is beschadigd. (zie functies)  Je kunt de verschillen in opbouw, morfologie en functie beschrijven tussen microvilli en trilharen. Verder kan je deze structuren in zowel lichtmicroscopische als EM-preparaten herkennen. Een trilhaar is een organel dat buiten het celmembraan uitsteekt. Het vervult veel cellulaire functies zoals: voortbeweging, waarneming van omgevingssignalen, of het geleidelijk naar buiten werken van de slijmlaag in de luchtwegen. Microvilli zijn uitstulpingen van het plasmamembraan in de darmen om het darmoppervlak te vergroten. 4.4 EM-microscoop  Je leert organellen en celstructuren in de cel herkennen zie 2.7  Je krijgt inzicht in de dimensies van de verschillende cellen en celstructuren check  Je kunt verschillende weefsels plaatsen in de context van het organisme.  Je heb inzicht in de werkelijke dimensies van de structuren die tijdens het blok Biomoleculen aan de orde zijn gekomen.  Je kunt mitochondriën in een EM-foto van een cel herkennen en op grond van het aantal en ligging van deze organellen een uitspraak doen over de globale functie van deze cel. Hoe meer mitochondriën, hoe actiever de cel is.  Je kent de route die een mitochondriaal eiwit, nadat het nieuw gemaakt is, volgt in de cel. 4.6 Bindweefsel HC  Je kent de structuur van collageen en begrijpt de functie, die de collagene vezels in de verschillende bindweefsels spelen. Collagene vezels worden door de fibroblasten gemaakt. Ze zijn voornamelijk bedoeld voor de stevigheid van het bindweefsel. De opbouw van collageen is als volgt: Het bestaat uit drie om elkaar heen gewikkelde peptiden, met als derde aminozuur telkens glycine. Deze vezels worden ook weer bij elkaar gevoegd om een collageen vezel te vormen.  Je kent de structuur van elastische vezels en begrijpt de functie, die deze vezels in de verschillende bindweefsels spelen. Elastische vezels worden door de fibroblasten gemaakt. Ze zijn voornamelijk bedoeld om meer rekbaarheid aan het bindweefsel te geven. Ze komen voor rondom de bloedvaten, longen en strottenhoofd.  Je kent de structuur van glycosaminoglycanen en proteoglycanen en begrijpt de rol, die deze moleculen spelen in de verschillende bindweefsels. Glycosaminoglycanen (GAG’s) bestaan uit repeterende negatieve disachariden. Door de negatieve lading trekken ze water aan. Ze spelen dus een rol bij de hydratie en diffusie van voedingstoffen. GAG’s kunnen onderdeel zijn van proteoglycanen door as-eiwitten. Proteoglycanen kunnen dan weer onderdeel zijn van proteoglycanen aggregaten. Veel proteoglycanen zijn ook nog via een link verbonden met hyaluronen. Dit zorgt voor een barrière tegen grote moleculen, bacteriën en andere cellen.  Je kent de regels, die gehanteerd worden bij de classificatie van de bindweefsels. Losmazig bindweefsel: veel zichtbare cellen Straf ongeordend bindweefsel: veel minder cellen (alleen fibroblasten), veel vezels (ongeordend) Straf geordend bindweefsel: heel af en toe een fibroblasten, veel geordende vezels 4.7 Bindweefsel pr  Je kunt mesenchym, straf en los bindweefsel in een microscopisch preparaat van elkaar onderscheiden. Daarnaast kan je, in de context van het preparaat, de functie van de bindweefsels verklaren.  Je kunt de verschillende celtypen, die in een bindweefsel voorkomen, herkennen en benoemen in een microscopisch preparaat.  Je kunt de verschillende bloedcellen van een gezonde persoon herkennen en benoemen. Daarnaast kan je de functie van deze cellen beschrijven.  Je kunt in een microscopisch preparaat de verschillende typen bindweefsels herkennen en benoemen. Je kunt dit ook aan de hand van foto’s, die van preparaten zijn gemaakt. Daarnaast kan je hun functie beschrijven en verklaren.  Je kunt in een foto de verschillende bloedcellen (neutrofiele, eosinofiele en basofiele granulocyten, lymfocyten, erytrocyten, monocyten) en bloedplaatjes herkennen en benoemen. Daarnaast kan je de functie van deze cellen beschrijven en verklaren. 4.9 Klinische college bindweefselziekten  Je kan uitleggen hoe afwijkende bindweefselcomponenten kunnen leiden tot een ziekte en begrijpt hoe de afwijkingen de symptomen van de ziekte veroorzaken.  Je oefent met het luisteren naar en het stellen van vragen aan een patiënt. check 4.10 bindweefsel en bloedvaten wc  Je kunt de bouw en functie van bindweefsel beschrijven en je kunt de morfologische kenmerken van het bindweefsel correleren aan de functie van dat weefsel. Bindweefsel vormt een support en verbindend weefsel tussen organen en andere weefsels. Daarnaast heeft het ook een belangrijke functie in de afweer van het lichaam. In het bindweefsel vinden zich collagene en elastische vezels die voor de stevigheid zorgen. Daarnaast bevinden zich (in losmazig bindweefsel) veel witte bloedcellen in het bindweefsel die voor de afweer zorgen.  Je kunt de functie beredeneren van de verschillende celtypen, vezels en grondsubstantie, die deel uitmaken van een bindweefsel.  Je begrijpt dat bij de aanmaak van collageen intracellulaire en extracellulaire processen een rol spelen.  Je kunt de verschillende bloedcellen herkennen en benoemen en hun functie beredeneren.  Je begrijpt waarom de uitwisseling van vloeistof tussen en bloed en het interstitium plaats vindt in de capillairen en welke krachten die uitwisseling mogelijk maken.  Je kunt op grond van de morfologische kenmerken van de verschillende typen bindweefsels (los bindweefsel, straf bindweefsel, mesenchym) een uitspraak doen over hun functie.  Je kunt de functie van de verschillende celtypen die in de bindweefsels voorkomen beredeneren.  Je kunt de productie en secretie van procollageen beschrijven.  Je kunt de samenstelling en functie van de extracellulaire matrix beschrijven.  Je kunt de functie van de verschillende bloedcellen beschrijven.  Je kunt de verschillende bindweefsels en bloedcellen in een foto herkennen en benoemen.  Je kunt beschrijven hoe ‘Starling forces’ het transport over de capillaire membraan reguleren.

Use Quizgecko on...
Browser
Browser