Examens Biochimie Janvier 2019 et Août 2019 PDF

Exemple 1 QUESTION 1 1.1. Mobilisation des stocks lipidiques dans l’organisme. Quelle est la forme principale de stockage des lipides ? Représenter schématiquement la structure chimique de ces molécules. Dans quel(s) tissu(s) et dans quelle(s) condition(s) physio...

Exemple 1 QUESTION 1 1.1. Mobilisation des stocks lipidiques dans l’organisme. Quelle est la forme principale de stockage des lipides ? Représenter schématiquement la structure chimique de ces molécules. Dans quel(s) tissu(s) et dans quelle(s) condition(s) physiologique(s) ces stocks sont- ils mobilisés ? (4 lignes maximum) Quels sont les mécanismes (enzymes, hormones et autres protéines) qui permettent la mobilisation des stocks lipidiques ? (10 lignes maximum, structure chimique des molécules non demandée) 1.2. Soit la voie métabolique représentée dans la page suivante. Compléter les points ci-dessous : Nom de la voie métabolique : Type de cellules dans lesquelles elle peut avoir lieu : 1  Localisation intracellulaire de la voie : Compléter la structure chimique, le nom des composés (- - - -), enzymes (- - - -) et coenzymes éventuelles ? 1.3. Si l’on considère le composé initial de la question 1.2 dont la chaîne R est constituée de 14 carbones saturés non branchés, déterminer le bilan énergétique du catabolisme complet de cette molécule. Justifier votre calcul (10 lignes maximum). 2 QUESTION 2 Le fructose est le sucre le plus abondant dans la diète humaine adulte. 2.1. Dans quel tissu est principalement catabolisé ce composé ? 2.2. Compléter la voie catabolique du fructose dans ce tissu (nom des composés substrats et produits, nom des enzymes) et ajouter les flèches qui rattachent cette voie de dégradation à la glycolyse. La structure chimique des composés n’est pas demandée. 2.3. Quel sera le bilan énergétique de l’oxydation de 2 molécules de fructose en molécules de pyruvate en termes de molécules d’ATP et d’équivalents réduits formés ? Justifier votre réponse (6 lignes maximum). 3 2.4. L’intolérance au fructose est causée par un désordre génétique autosomique récessif associé à une activité enzymatique déficiente. Quelle est l’activité enzymatique en question ? Quelles peuvent être les conséquences d’une ingestion de fructose pour ces patients ? (4 lignes maximum). QUESTION 3 Le catabolisme des 20 acides aminés protéinogènes porte à la formation de 5 intermédiaires métaboliques susceptibles de servir pour le processus de néoglucogenèse. 3.1. Indiquer le nom et la structure chimique de ces 5 composés. 3.2. Quel est le nom de l’acide aminé précurseur principal impliqué dans la néoglucogenèse? Ecrire la réaction biochimique qui permet de convertir cet acide aminé en l’un des composés intermédiaires représenté dans la question 3.1. Donner le nom, la structure chimique des molécules substrats et produits, et le nom de l’enzyme/coenzyme(s) impliquées. 4 3.3. Le Fructose 2,6 bisphosphate est un modulateur allostérique important dans le contrôle coordonné de la glycolyse et de la néoglucogenèse. a) Compléter le nom des enzymes modulées et les substrats/produits de ces réactions. Indiquer clairement au-dessus des flèches rouges s’il s’agit d’une activation (+) ou d’une inhibition (-) médiée par le Fructose 2,6 bisP. b) Dans des conditions post-absorptives, quelle sera la voie métabolique favorisée ? Justifier votre réponse en considérant l’évolution de la concentration de ce modulateur allostérique, l’activité enzymatique générant ce composé et la(les) hormones régulatrice(s). (10 lignes maximum). c) Considérons la réaction suivante dont la valeur de ∆G’0 est de -3,4 kcal/mol. Que désigne le terme ∆G’0 ? Quelle information est donnée par la valeur de ∆G’0 ? 5 Déterminer la constante à l’équilibre K’eq de la réaction. Justifier votre réponse (5 lignes maximum). La mesure des concentrations intracellulaires des réactants de cette réaction enzymatique dans les cellules isolées de tissu cardiaque de rat donne expérimentalement un rapport des concentrations produits/substrats de 0,03. Si l’on compare cette valeur à celle de la constante à l’équilibre calculée précédemment, que peut-on en conclure quant au rôle de cette activité enzymatique dans la régulation de la voie métabolique à laquelle elle est associée ? (3 lignes maximum) QUESTION 4 La succinate dehydrogenase. 4.1. Ecrire le nom et la structure chimique des substrats et produits de la réaction catalysée par cette enzyme. Nommer si opportun (sans donner la structure chimique) les coenzymes éventuelles associées. 4.2. Quelles sont les particularités de cette enzyme par rapport aux autres activités enzymatiques du cycle de Krebs ? (4 lignes maximum) 6 4.3. Quel peut être l’effet du composé suivant sur l’activité de cette enzyme et sur le cycle de Krebs ? Justifier votre réponse (3 lignes maximum). QUESTION 5 Soit la réaction métabolique suivante : 5.1. Quelle est l’activité enzymatique catalysant cette réaction ? Deux types d’enzymes présentent cette activité. Compléter le tableau suivant comparant ces deux enzymes. Type I Type II Voie métabolique Localisation intracellulaire Activateur(s) allostérique(s) 5.2. Quelle peut être la conséquence d’une déficience en activité enzymatique de type I ? (4 lignes maximum). 7 EXAMEN 2 QUESTION 1 1.1. Quelle est la voie métabolique représentée ci-dessous ? Quelle est la localisation intracellulaire de cette voie métabolique ? 1.2. Compléter la structure chimique et le nom des composés (- - - - - -), nommer les enzymes (- - - -) et placer, si nécessaire, les coenzymes éventuelles (la structure chimique de ces derniers n’est pas demandée). 1.3. Quelle réaction enzymatique clé est régulée dans cette voie ? 1  Détailler les différents mécanismes de régulation impliqués. 1.4. Comment le produit de fin de cette voie métabolique est-il transporté dans la circulation sanguine ? 1.5. Citer deux molécules pouvant être utilisées afin de réduire la concentration sanguine du produit de fin de cette voie métabolique ? Justifier votre réponse 2 QUESTION 2 Soient les réactions biochimiques suivantes. 2.1. Cadre de gauche. Compléter dans le cadre le nom des métabolites A et B, la ou les enzyme(s) permettant leur interconversion, ainsi que le nom d’autres substrats/produits et cofacteurs éventuels (structure chimique non demandée) impliqués dans ce processus biochimique. 2.2. Cadre de droite. Quelle activité enzymatique permet de relier le métabolisme des composés A/B au cycle de Krebs ? Compléter dans le cadre le nom et la structure chimique du métabolite C (du cycle de Krebs) et des autres substrats/produits éventuels de la réaction. Quelles pourraient être les conséquences d’une déficience en vitamine B6 ? Justifier. 2.3. Outre les réactions représentées ci-dessus, le composé A intervient dans d’autres voies du catabolisme et anabolisme du métabolisme azoté. Donner un exemple pour chacun. Catabolisme : Anabolisme : 3 2.4. Certaines cellules tumorales sont incapables de synthétiser l’un de ces composés. De quelle manière cette caractéristique peut-elle être utilisée dans une stratégie anti-cancer ? QUESTION 3 3.1. Définir la notion de phosphorylation au niveau du substrat. Dans la voie de la glycolyse, indiquer quelle(s) est/sont la/les réaction(s) associée(s) à ce mécanisme en donnant le nom de l’enzyme et celui des substrats/produits (structure chimique de ceux-ci non demandée) impliqués. 3.2. Considérons le métabolite dihydroxyacetone phosphate. a) Donner la structure chimique de ce substrat. b) Quel sera le bilan énergétique en terme de molécules d’ATP et d’équivalents réduits formés si 5 molécules de dihydroxyacetone phosphate sont oxydées en pyruvate? Justifier votre réponse 4 c) Si l’oxydation de ce métabolite se déroule dans les érythrocytes, comment seront régénérés les coenzymes réduits ? Justifier votre réponse en détaillant la/les réaction(s) enzymatiques associée(s) avec nom et structure chimique des substrats/produits formés. d) Dans un organisme en phase de jeûne, quel pourrait être le devenir du produit final formé (question 3.2. c) dans les érythrocytes ? Justifier votre réponse 3.4. La réaction suivante a une valeur ∆G’0 de + 7,9 kJ/mol. Dihydroxyacetone phosphate Glyceraldehyde 3 phosphate a) Quelle information est donnée par la valeur de ∆G’0 ? b) Déterminer la constante à l’équilibre K’eq de la réaction. Justifier votre réponse c) Calculer la variation d’énergie libre de cette réaction à 37°C quand la concentration intracellulaire en dihydroxyacetone phosphate est de 0,5 mM et celle du glyceraldehyde 3 phosphate est de 0,1 mM. La réaction est-elle spontanée dans ces conditions ? 5 QUESTION 4 4.1. Quel processus biochimique est représenté dans la figure ci-dessous. 4.2. Compléter sur la figure ci-dessus : - les compartiments situés de part et d’autre de la membrane - le nom des 7 éléments représentés et les réactions catalysées (symbolisées par les flèches), ajouter le nom des substrats et produits associés à ces flèches. 4.3. Soit la réaction catalysée par l’alpha ketoglutarate deshydrogénase? a) Dans quelle voie métabolique est présente cette réaction ? b) Représenter les substrats, produits et équivalents oxydés/réduits associés à cette réaction enzymatique (structure chimique des substrats et produits demandée). 6 c) Au niveau de quel élément de la figure (page 7) les équivalents réduits de cette réaction vont-ils arriver ? d) Représenter dans la figure (page 7) le flux des électrons et des protons associés à cette réaction (utiliser si nécessaire des couleurs distinctes). e) Quelle sera la conséquence de la réoxydation des équivalents générés par l’alpha ketoglutarate deshydrogenase d’un point de vue énergétique (ATP)? Justifier votre réponse. f) En cas de dysfonctionnement de E3 appartenant à l’activité enzymatique de l’alpha ketoglutarate deshydrogenase, on pourrait s’attendre au développement d’une acidose lactique. Expliquer pourquoi. 7