ENZIMI - PDF
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University of Messina
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Questo documento discute i meccanismi molecolari che presiedono alla capacità catalitica degli enzimi. La struttura terziaria degli enzimi è descritta e viene spiegato il concetto di sito attivo. Si presenta anche la cinetica di reazione catalizzata da un enzima.
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La#ato deidrogenasi MECCANISMI MOLECOLARI CHE PRESIEDONO ALLE CAPACITÀ CATALITICHE DEGLI ENZIMI. La struttura terziaria degli enzimi li configura come proteine globulari, per le quali si fa usualmente l'analogia con un gomitolo di lana. Il "gomitolo" trova u...
La#ato deidrogenasi MECCANISMI MOLECOLARI CHE PRESIEDONO ALLE CAPACITÀ CATALITICHE DEGLI ENZIMI. La struttura terziaria degli enzimi li configura come proteine globulari, per le quali si fa usualmente l'analogia con un gomitolo di lana. Il "gomitolo" trova una sua conformazione termodinamicamente stabile, a cui compete quindi un minimo di contenuto energetico. Esistono una (o più) regioni della molecola proteica, i siti attivi, costituiti da 3 a 20 amminoacidi spazialmente vicin Il sito è cataliticamente attivo perché in grado di “riconoscere” una determinata molecola S la quale si adatta ad una sua parte, in particolare a tre residui amminoacidici che con la loro posizione relativa individuano un piano di orientamento nello spazio. Si dà così luogo al complesso enzima-substrato Complementarità Enzima Substrato Come fa il substrato ad ada9arsi perfe9amente al sito a:vo? 1. 1894 Ipotesi di Fischer: modello chiave-serratura Il sito di legame presenta la forma ada:a per accogliere il substrato = complementarità geometrica (chiave e serratura) Complementarità tra enzima e stato di transizione In realtà la complementarietà fra enzima e substrato è raramente così precisa Nell’ipotesi chiave-serratura, il sito di legame è rigido e ciò contrasta con i cambi l complesso ES si formano alcune interazioni deboli ma tutte le possibili interazioni si generano solo quando il substrato raggiunge lo stato di transizione Km rappresenta la quan4tà di substrato necessaria affinché la reazione avvenga con velocità pari a metà della velocità massima raggiungibile. La velocità di una reazione catalizzata da un enzima dipende dalla concentrazione del substrato ed aumenta in maniera lineare finché tuA i siB aAvi non sono staB occupaB dal substrato (CINETICA DI SATURAZIONE) quando viene raggiunta la velocità massima diventa indipendente dalla concentrazione del substrato (iperbole re9angolare). a basse concentrazioni di substrato la reazione è pra
