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19/09/2024 CM Enzymologie Mesure de l’activité : principe On ne voit parfois pas le substrat mais...

19/09/2024 CM Enzymologie Mesure de l’activité : principe On ne voit parfois pas le substrat mais DO on voit le produit S consommé = P formé - Si s En mg/min n’absorbe pas ni P → utilise le co- substrat , le produit qui va avec même en excès + substrat → + activité sera importante Volume et concentration connu → on connait l’activité Mol : m/M 5 réactions (tube) : Moins il y a de substrat → Plus la pente sera petite a Plus , on met de substrat → amax plus la pente sera vite si la quantité d’enzyme est constante (voir tutoriel pour faire des Qté enzyme graphes → série de données) Au début, on ne verra pas de L’effet de la quantité d’enzyme et Plateau : enzyme est à différence car , Excel met à de l’activité se fait par la saturation → PAS l’échelle. saturation du substrat L’ACTIVITE MAX Amax varie en fonction de la quantité d’enzyme Lorsque saturation → tous les enzymes sont complexées La solution mère sera dilué par le tampon  Enz à saturation Mol de substrat/mol enz →Activité =a qui exprimé en U (35 min) Quand on mesure le substrat → l’enzyme est saturante Unité de kcat : s-1 Les graphe 2 et 4 → pas bon car les enzymes sont à saturation : - On ne peut pas travailler avec une enzyme à saturation ( plateau) = il faut le diluer avec le tampon→ Mais je peux travailler avec la saturation de substrat ➔ C’est ici qu’on trouve le vrai amax 50 % Entre 2 binômes → pas le même KM car le milieu n'est pas le même