Estructura y Función de las Proteínas 2024 PDF

02-05-2024 ESTRUCTURA Y FUNCION DE LAS PROTEÍNAS 2024 ¿Qué proteínas conocen Uds? ¿Qué tipo de moléculas son? ¿Qué componentes químicos poseen? ¿Cuáles son sus funciones?...

02-05-2024 ESTRUCTURA Y FUNCION DE LAS PROTEÍNAS 2024 ¿Qué proteínas conocen Uds? ¿Qué tipo de moléculas son? ¿Qué componentes químicos poseen? ¿Cuáles son sus funciones? 1  02-05-2024 ESTRUCTURA Y PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS PRESENTES EN LAS PROTEINAS REPRESENTACIONES DE LOS AMINOÁCIDOS En las proteínas naturales Hay 22 aminoácidos Los aminoácidos presentes En las proteínas son: Tipo α El carbono α es quiral de configuración L Carbono α es quiral 2  02-05-2024 ESTRUCTURA DE LAS CADENAS LATERALES alifáticos aromáticos Polares sin Carga Iónicos negativos Iónicos positivos ESTRUCTURA DE LAS CADENAS LATERALES 3  02-05-2024 FORMACIÓN DE PUENTES DISULFURO El estado de ionización de un aminoácido depende del pH 4  02-05-2024 Punto isoeléctrico de un aminoácido ¿qué se entiende por punto isoeléctrico (pI)? Es el pH en el que las cargas positivas y negativas son iguales. Por lo tanto La carga neta del aminoácido es …………. La carga neta es 0 en el punto isoeléctrico ¿de qué depende el pI en una proteína? ESTRUCTURA DE LAS CADENAS LATERALES pKa DE LOS 2-3 GRUPOS IONIZABLES 8-9 5  02-05-2024 El estado de ionización de los grupos R de los aminoácidos es muy relevante en la estructura de las proteínas ¿Qué reacciones químicas pueden ocurrir entre los aminoácidos? 6  02-05-2024 FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTIDICO El enlace peptídico Tiene cierto grado De doble enlace ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS ESTRUCTURA: PRIMARIA SECUNDARIA TERCIARIA CUATERNARIA 7  02-05-2024 ESTRUCTURA PRIMARIA (secuencia de aminoácidos): determina todos los niveles superiores de organización y la función biológica de una proteína Los péptidos Leu-Phe-Gly-Gly-Tyr o Tyr-Phe-Leu-Gly-Gly ¿son iguales al anterior? ¿EXISTE UN LIMITE EN EL NUMERO DE AMINOACIDOS QUE PUEDE TENER UNA CADENA PEPTIDICA? 8  02-05-2024 El enlace peptídico tiene una geometría plana Sólo existe libre rotación en torno al C 9  02-05-2024 LA RESTRICCION EN LAS ROTACIONES DEL ENLACE PEPTIDICO FAVORECE ALGUNAS CONFORMACIONES DE LA CADENA PEPTIDICA ESTRUCTURA SECUNDARIA ESTRUCTURA SECUNDARIA Hélice : se estabiliza por puentes de H entre los átomos de enlaces peptídicos cercanos 10  02-05-2024 ESTRUCTURA SECUNDARIA Estructura β: es una forma extendida de la cadena polipeptídica Estas formas extendidas se puedes asociar formando láminas  ESTRUCTURA SECUNDARIA Las láminas β se estabilizan por puentes de H entre los átomos de enlaces peptídicos de segmentos β distintos 11  02-05-2024 ESTRUCTURA TERCIARIA: distribución espacial de los distintos segmentos de una proteína Mioglobina proteína ligante de ac. grasos 12  02-05-2024 ESTRUCTURA TERCIARIA: Estructura común de una proteína. Dominios estructurales Centro de proteínas citoplasmáticas es hidrofóbico Mioglobina Superficie Corte transversal Amarillo = hidrofóbico Celeste = hidrofílico 13  02-05-2024 Luis Quiñones S. ¿Qué interacciones sepueden dar entre los grupos R de los aminoácidos? : 14  02-05-2024 ¿Qué es el pI (punto isoeléctrico? en una proteína? Igual que en los aminoácidos es pH en que la carga neta de la proteína es 0 (cero) ¿Porqué podría ser importante conocer el pI de una proteína? ¿Cómo se organizan las proteínas integrales de membranas celulares? ¿Cómo se distribuyen los aminoácidos en la superficie de la proteína? 15  02-05-2024 ¿Qué ocurre con proteínas de membrana? Canal de potasio Exterior celular poro del canal aminoácidos polares membrana Interior aminoácidos apolares celular Hidrofóbico Hidrofílico 16  02-05-2024 ESTRUCTURA CUATERNARIA Dímero Aspartil-tRNA sintetasa Oligómero virus Tetrámero Hemoglobina RELACIÓN ENTRE LA ESTRUCTURA Y LA FUNCIÓN EN LAS PROTEÍNAS 17  02-05-2024 LA ESTRUCTURA DE UNA PROTEÍNA DETERMINA SU FUNCIÓN CAMBIOS EN LA ESTRUCTURA DE UNA PROTEÍNA PUEDEN SIGNIFICAR GRANDES DIFERENCIAS EN LA FUNCIÓN Las proteínas se pliegan a medida que Se van sintetizando en el ribosoma Unas proteínas llamadas CHAPERONAS Pueden facilitar el plegamiento 18  02-05-2024 IMPORTANCIA DEL PLEGAMIENTO EN LA FUNCIÓN DE LAS PROTEÍNAS -Cuando las proteínas pierden su organización estructural pueden perder su actividad biológica -Desnaturación de proteínas Las proteínas pueden perder su estructura nativa por la acción del calor, de agentes químicos o físicos 19  02-05-2024 Desnaturalización de una proteína: efecto de solventes orgánicos, calor, agitación. LA ESTRUCTURA DE UNA PROTEÍNA DETERMINA SU FUNCIÓN DIFERENCIAS FUNCIONALES ENTRE LA MIOGLOBINA Y LA HEMOGLOBINA 20  02-05-2024 Las Hb y Mb tienen estructuras conservadas mioglobina: monomero Hemoglobina: tetrámero SATURACIÓN DE HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA CON O2 ¿CÓMO SE EXPLICAN LAS CURVAS DE SATURACIÓN DIFERENTES? TEJIDOS 21  02-05-2024 Algunas enfermedades neurodesgenerativas se deben a la formación de fibras de proteínas mal plegadas Mal de las vacas locas (priones) LA FUNCIÓN DE LAS PROTEÍNAS SE PUEDE ALTERAR POR CAMBIOS A NIVEL DE LA SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS: MUTACIONES 22  02-05-2024 HEMOGLOBINAS MUTANTES TIPO MUTACIÓN EFECTO Hammersmith F42βS CD1 debilita unión de hemo Bibba L136αP H19 rompe hélice α Yakima D99βH G1 rompe puente H que estabiliza forma T Kansas N102βT G4 rompe puente H que estabiliza forma R S E6βV polimerización de la hemoglobina (lisis de eritrocitos) 23  02-05-2024 HEMOGLOBINA S: ANEMIA FALCIFORME LA FUNCIÓN DE LAS PROTEÍNAS SE PUEDE ALTERAR POR MODIFICACIONES QUÍMICAS DE LOS AMINOÁCIDOS 24  02-05-2024 Fosforilación y desfosforilación de proteínas Proteína quinasa Fosfatasa ATP H OH + 25  02-05-2024 FOSFORILACIÓN DE LA ENZIMA GLICOGENO FOSFORILASA 26