Clase 25 Sept Y 2 Oct 2024 Est. PDF
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2024
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Estos apuntes contienen una revisión y discusión del primer parcial de la asignatura de Bioquímica (QM 105) del 25 de septiembre al 2 de octubre de 2024. Cubren temas como macromoléculas, componentes del metabolismo, proteínas y su estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria, y conceptos básicos de ácido nucleico.
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QM 105 Bioquímica Revisión y discusión del 1er Parcial EJE TEMÁTICO 2: Macromoléculas y metabolismo Macromoléculas y seres vivos. Aminoácidos, péptidos y proteínas. Estructura tridimensional de las proteínas Bases de datos para información actualizada sobre proteínas...
QM 105 Bioquímica Revisión y discusión del 1er Parcial EJE TEMÁTICO 2: Macromoléculas y metabolismo Macromoléculas y seres vivos. Aminoácidos, péptidos y proteínas. Estructura tridimensional de las proteínas Bases de datos para información actualizada sobre proteínas Carbohidratos y lípidos Ácidos nucleicos Introducción al metabolismo Glucólisis, Gluconeogénesis Ciclo del ácido cítrico Metabolismo del glucógeno Transporte de electrones y fosforilación oxidativa Control de la producción de ATP Clase: 25 septiembre de 2024 2 de octubre 2024 COVID-19/SARS-CoV-2 Resources (rcsb.org) Proteína: Conformación Niveles estructurales Las secuencias de una proteína Funciones Enzimas Base de datos actualizadas sobre proteínas, genes y aspectos de salud y biotecnología: Niveles estructurales de una proteína Estructura primaria de una proteína Secuencia de una cadena de aminoácidos, incluye los enlaces disulfuros ¿Qué son enlaces disulfuros en una proteína? Estructura secundaria de una proteína Láminas Hélices alfa Los puentes de hidrógeno de la cadena de péptido causa que los aminoácidos se plieguen en patrones repetitivos como: Láminas o hélices alfa Estructura terciaria de una proteína Los plegamientos tridimensionales son producidos por las interacciones de las cadenas laterales Estructura cuaternaria de una proteína Consisten en más de una sub- unidad o cadena de aminoácidos. En este ejemplo hay dos subunidades. Image modified from OpenStax Biology's modification of work by the Estructura primaria de una proteína ¿Qué son enlaces disulfuros en una proteína? Secuencia de la proteína esta en el primer nivel estructural Ejemplo de una secuencia de proteínas (se escribe en código de una letra) hemoglobin, partial [Homo sapiens] GenBank: ABG47031.1 >ABG47031.1 hemoglobin, partial [Homo sapiens] MVHLTPEEKSAVTALWGKVNVDEVGGEALGRLLVVYPWTQRFFESFGDLSTPDAVMGNPKV KAHGKKVLGAFSDGLAHLDNLKGTFATLSELHCDKLHVDPENFR Aminoácidos en códigos de una letra /// Reconocer los aminoácidos por códigos de una y tres letras ///// (Sec) Importancia de la secuencia correcta de los aminoácidos. En este ejemplo de una sección de la proteína hemoglobina se muestra como el ácido glutámico es sustituido por el aminoácido valina (da lugar a células de los glóbulos rojos enfermas). /// El cambio de un aminoácido puede derivar en una enfermedad. Estructura secundaria de una proteína https://www.khanacademy.org/science/biology/macromolecules/proteins-and-amino-acids/a/orders-of-protein-structure Niveles estructurales de una proteína Estructura primaria de una proteína Secuencia de una cadena de aminoácidos, incluye los enlaces disulfuros ¿Qué son enlaces disulfuros en una proteína? Estructura secundaria de una proteína Láminas Hélices alfa Los puentes de hidrógeno de la cadena de péptido causa que los aminoácidos se plieguen en patrones repetitivos como: Láminas o hélices alfa Estructura terciaria de una proteína Los plegamientos tridimensionales son producidos por las interacciones de las cadenas laterales Estructura cuaternaria de una proteína Consisten en más de una sub- unidad o cadena de aminoácidos. En este ejemplo hay dos subunidades. Image modified from OpenStax Biology's modification of work by the Cuarto nivel estructural: Las proteínas que poseen un cuarto nivel estructural son aquellas que están conformadas por dos o más subunidades. Hemoglobina humana (6FQF) Fuente: Protein Data Bank Ejemplo: Cuarto nivel estructural de la proteína huma hemoglobina: Representación de 4 subunidades que conforman una hemoglobina funcional. Visualización de los niveles estructurales de las proteínas Swiss pdb viewer (programa) Fuentes de estructuras (Protein Data Bank) Importancia de conocer las estructuras de las proteínas Base de datos actualizadas sobre proteínas, genes, aspectos de salud y biotecnología RCSB PDB: Homepage https://www.rcsb.org/ Al comprender las estructuras de las proteínas involucradas en la vía de señalización de la angiotensina, los investigadores han desarrollado medicamentos para modificar su acción y reducir la presión arterial, si es necesario. El fármaco ampliamente utilizado lisinopril se muestra aquí, unido al sitio activo del dominio de corte de angiotensina de la ECA (PDB ID 1o86). Debido a que el control de la presión arterial es tan importante para la salud, se han desarrollado otros medicamentos para bloquear la acción de todos los demás pasos de la vía de señalización. Por ejemplo, el JSMol interactivo a continuación incluye un medicamento que bloquea la acción de la renina. Referencia: Protein Data Bank, 2 oct 2024 https://www.ncbi.nlm.nih.gov/genbank// https://www.ncbi.nlm.nih.gov/ Replicación del ADN Transcripción de la información genética Traducción del ARN a proteína ADN Ferrier, Denise. (2017). Lippincott Illustrated Reviews: Biochemistry (Lippincott Illustrated Reviews Series) (p. iii). 7ma Edicition. Wolters Kluwer Health. Edición de Kindle ADN ¿Qué es un gen? ARN Proteína Código genético ¿Por qué se dice que el código genético es degenerado? => Práctica: Escriba la proteína que se genera a partir de la siguiente secuencia de ADN codificante: 5’ GAG AAU UUU GAA CGA ATG GAA CGU AUU GCC 3’ E N F E R M E R I A Aspectos que el estudiante logrará dominar y comprender : Diferencia entre ADN y ARN // tipos // Secuencias Direccíon 5’→ 3’ El ADN tiene doble hebra Complementaridad de las bases nitrogenadas en el ADN Estabilidad del ADN Desnaturalización/Renaturalización Nucleótidos / nucleósido Sub localización del material genético Uso de PDB viewer (Programa) ❖ Complementariedad de las bases nitrogenadas en la cadena de ADN. A con T (forma dos puentes de hidrógeno) G con C (forma 3 puentes de hidrógeno ADN en tres dimensiones (Fuente: PDB 1d28) QM 105 Bioquímica Revisión y discusión del 1er Parcial EJE TEMÁTICO 2: Macromoléculas y metabolismo Macromoléculas y seres vivos. Aminoácidos, péptidos y proteínas. Estructura tridimensional de las proteínas Bases de datos para información actualizada sobre proteínas Carbohidratos y lípidos Ácidos nucleicos Introducción al metabolismo Glucólisis, Gluconeogénesis Ciclo del ácido cítrico Metabolismo del glucógeno Transporte de electrones y fosforilación oxidativa Control de la producción de ATP Clase: 25 septiembre de 2024 Lípidos Lectura recomendada Carbohidratos Metabolismo https://www.google.com/search?q=Rutas+metabolicas&source=lnms&tb m=isch&sa=X&ved=2ahUKEwi7- NzMyt76AhUyQzABHYqFA5cQ_AUoAXoECAEQAw&biw=1366&bih=657&d pr=1#imgrc=9uJtztP9QMoJGM El metabolismo son procesos bioquímicos que permiten que un organismo viva, crezca, se reproduzca, se mantenga sano y se adapte a su entorno. El anabolismo y el catabolismo son dos procesos o fases del metabolismo. El anabolismo se refiere al proceso que construye las moléculas que el cuerpo necesita; por lo general requiere energía para completarse. El catabolismo se refiere al proceso que descompone moléculas complejas en moléculas más pequeñas; generalmente libera energía para que el organismo la use. Ref. Bioquímica. Voet Anabolismo y Catabolismo Anabólicas ( de biosíntesis) Catabólicas (degradativas) De moléculas pequeñas se obtienen Partiendo de moléculas grandes se moléculas mayores (que pueden formar obtienen moléculas pequeñas. parte de tejidos o estructurales o de reserva) Generalmente comprenden reacciones de Generalmente comprenden reacciones reducción. Por consiguiente requieren oxidativas: Por consiguiente requieren + coenzimas reductoras del tipo del tipo coenzimas oxidantes de tipo NAD ; + NADH; NADPH, FADH2. NADP , FAD. Sus vías comprenden, en general Sus vías comprenden, en general reacciones endergónicas y la energía reacciones exergónicas y la energía requerida por estas proviene de la producida por estas reacciones conduce a hidrólisis del ATP. la formación de ATP a partir de ADP y Pi Divergen desde metabolitos comunes Desde la degradación de nutrientes hacia metabolitos de muy diferentes esenciales se converge hacia metabolitos naturaleza comunes. Ref. Bioenergética. Trinchero Las coenzimas son cofactores orgánicos no proteicos, termoestables, que unidos a una apoenzima constituyen la holoenzima o forma catalíticamente activa de la enzima. Apoenzima Holoenzima https://www.mrdubuque.com/home/biodub-my-gifs-to-you-enzyme-reactions La mayoría de las reacciones bioquímicas del organismo están reguladas por enzimas. Las coenzimas son compuestos orgánicos que facilitan la acción de las enzimas y pueden unirse temporal o permanentemente a una enzima. Las coenzimas pueden catalizar reacciones, pero no con la misma eficacia que cuando están unidas a una enzima. Las coenzimas que están estrecha o covalentemente unidas a las enzimas se denominan grupos protésicos. Las coenzimas que están más débilmente asociadas a las enzimas pueden describirse como cosustratos. Las coenzimas pueden realizar varias funciones, entre ellas: ❖ ayudar en las reacciones de acoplamiento energético intracelular ❖ actuar como transportadores de átomos de hidrógeno, electrones o grupos químicos (por ejemplo, el NADH actúa como transportador de electrones). ❖ facilitar las reacciones asociándose con los sustratos enzimáticos en los sitios activos de la enzima. Las coenzimas pueden ser derivados de vitaminas, como las vitaminas B y la vitamina C. Por ejemplo, la coenzima A (CoA), un transportador de grupos acilo que es clave para el metabolismo, procede del ácido pantoténico. La propia vitamina C es un cofactor de las hidroxilasas. Con la excepción de la vitamina C, el retos de las vitaminas debe modificarse para actuar como coenzimas. Las coenzimas consistentes en metabolitos, como el trifosfato de adenosina (ATP), están compuestas de nucleótidos. https://www.sigmaaldrich.com/PA/es/products/chemistry-and-biochemicals/biochemicals/coenzymes Características de las rutas metabólicas Medio acuoso Enzimas Reacciones acopladas Endergónicas / exergónicas ///// Diferentes tipos de reacciones Tipos de reacciones metabólicas ❑ Redox ❑ Condensación ❑ Hidrólisis ❑ Polimerización ❑ Isomerización ❑ Transferencia de grupos de átomos de molécula a molécula