Acides Aminés - Sorbonne Université 2023-2024 PDF

Révisions : Révisions : SORBONNE DE UNIVERSITE UNIVERSITÉ PARIS 2023 - 2024 2022 - 2023 UEDS - Biologie Fiche de cours n°1 Acides aminés NOUVEAU COURS PLAN I. Structure primaire des protéines II. Classification des Acides aminés III. Nomenclature IV. Analyse et étude des protéines MANUELIE MÉGANE Lé...

Révisions : Révisions : SORBONNE DE UNIVERSITE UNIVERSITÉ PARIS 2023 - 2024 2022 - 2023 UEDS - Biologie Fiche de cours n°1 Acides aminés NOUVEAU COURS PLAN I. Structure primaire des protéines II. Classification des Acides aminés III. Nomenclature IV. Analyse et étude des protéines MANUELIE MÉGANE Légendes MONGA TCHOKOUAK Notion nouvelle cette année Notion déjà tombée au concours I. Structure primaire des protéines II. Classification des AA III. Nomenclature IV. Analyse et étude des protéines I. Structure primaire des protéines Niveaux de structure des protéines La structure primaire correspond à l’enchaînement, la séquence des acides aminés o Au moins 50 La structure secondaire est un repliement local de la chaîne principale, comme les hélices α et 4 niveaux les feuillets β La structure tertiaire est tridimensionnelle, la structure que prend une chaîne protéique dans l’espace : Soit une pelote, soit filaire La structure quaternaire est l’association de plusieurs monomères, chacun de ses monomères ayant une structure tridimensionnelle Schéma II. Classification des acides aminés Différents groupes Classification des acides aminés Ils ont une nomenclature officielle : Un code à 1 lettre Il existe 3 groupes d’acides aminés selon la polarité et la charge des chaînes latérales : o Chaînes latérales non polaire o Chaînes latérales polaire : § Ionisable § Non ionisable MANUELIE MÉGANE MONGA TCHOKOUAK SORBONNE UNIVERSITE 2023 - 2024 2 /12 I. Structure primaire des protéines II. Classification des AA III. Nomenclature IV. Analyse et étude des protéines II. Classification des acides aminés Propriétés communes Acides aminés à chaine latérale aliphatique linéaire ou ramifiée Acide aminé à chaine latérale linéaire avec amine secondaire Acides aminés à chaine latérale non polaire Chaine latérale ne possédant ni azote ni oxygène Glycine (code une lettre : G) o Pas de carbone asymétrique Alanine (A) Valine (V) Leucine (L) Isoleucine (I) Proline (P) o Chaine latérale cyclisée sur fonction amine secondaire MANUELIE MÉGANE Acide aminé à chaine latérale linéaire avec un soufre Acide aminé à chaine latérale avec un noyau aromatique Méthionine (M) o Les carbones qui entourent le soufre masquent sa polarité Tryptophane (W) o Présence d’un noyau indole o Le plus encombrant o Présence de N non électronégatif car entouré de C Phénylalanine (F) o Présence d’un groupement MONGA TCHOKOUAK phényl SORBONNE UNIVERSITE 2023 - 2024 3 /12 I. Structure primaire des protéines II. Classification des AA III. Nomenclature IV. Analyse et étude des protéines II. Classification des acides aminés Propriétés communes Acides aminés à chaine latérale polaire ionisable à pH physiologique (pH7) Ont une fonction acide-base Peuvent être anionique, neutre ou cationique à pH 7 Ionisable : Selon le pH la charge de la chaîne latérale varie Cystéine (C) o Présence d’une fonction thiol Dans un environnement oxydant, lorsque deux cystéines sont proches, départ des 2 hydrogènes et formation d’une liaison covalente entre les deux soufres = Pont disulfure § C’est le seul acide aminé qui peut former une liaison covalente avec un autre acide aminé, lui-même Tyrosine (Y) o Acide aminé aromatique o Présence d’une fonction phénol (= phényl hydroxylée) § Acides aminés à chaîne latérale non chargée Histidine (H) o Présence d’un noyau imidazole o Azote à 90% déprotoné § 10% des histidines sont chargées + Lysine (K) o Présence d’un groupement amine primaire à Acides aminés à chaine latérale chargée positivement caractère basique § Est appelée NH3+ § Pert un proton à pH basique Arginine (R) o Présence d’un groupement guanidium à MANUELIE MÉGANE caractère basique § Pert d’un proton à pH basique Aspartate (D) o Présence d’une fonction carboxyle primaire à Acide aminé à chaîne latérale chargée négativement o caractère acide § Est appelée β COO§ Pert d’un proton à pH acide La forme protonée est appelé acide aspartique Glutamate (E) o Présence d’une fonction carboxyle primaire à caractère acide § Est appelée § Pert un proton à pH acide MONGA TCHOKOUAK SORBONNE UNIVERSITE 2023 - 2024 4 /12 I. Structure primaire des protéines II. Classification des AA III. Nomenclature IV. Analyse et étude des protéines II. Classification des acides aminés Propriétés communes Acides aminés à chaine latérale Non-ionisable Chaîne latérale possédant un azote et/ou un oxygène Pas de fonction acide-base Acides aminés à chaîne latérale à fonction alcool Sérine (S) o Présence alcool primaire Thréonine (T) o Présence alcool secondaire Acides aminés à chaîne latérale à fonction amide Asparagine (N) o Présence amide primaire o Isolé de l’asperge en 1806 Glutamine (Q) o Présence amide primaire MANUELIE MÉGANE MONGA TCHOKOUAK SORBONNE UNIVERSITE 2023 - 2024 5 /12 I. Structure primaire des protéines II. Classification des AA III. Nomenclature IV. Analyse et étude des protéines Structure primaire des protéines III. Nomenclature Par convention, un acide aminé est orienté : o Extrémité N-terminale NH3+ (à gauche) o Extrémité C-terminale COO- (à droite) Combien de chaque acide aminé est présent dans la séquence ? Convention Banques de données Il existe des banques de données en ligne où les chercheurs déposent les séquences d’acides aminés qu’ils ont étudiées Ces banques permettent de comparer différentes séquences par alignement de la structure primaire o o o Avant le séquençage Séquençage des acides aminés 3 étapes sont nécessaires : Séparation des possibles sous-unités (Liaisons faibles) Réduction des ponts disulfure inter-intra chaînes Alkylation des cystéines (On utilise de l’iodoacétate) § Cette étape permet de protéger la cystéine On effectue une hydrolyse acide 24h à 72h, concentration de HCL de 6 mol.L-1, 110°C o Hydrolyse des liaisons peptidiques Séparation du mélange d’acides aminés Inconvénients : o Destruction des tryptophanes (W) o Désamination de N en D et Q en E, détermination de B et de Z o Étapes MANUELIE MÉGANE Il faut séparer les peptides avant de les séquencer Même techniques que pour la séparation des acides aminés o Électrophorèse : Charge nette o Chromatographie sur couche mince : Hydrophobie o Finger-print : Charge nette + hydrophobie o Chromatographie échangeuse d’ions : Charge o Chromatographie en phase inverse liée à un système HPLC : Hydrophobie § Chaque pic correspond à un type de peptide qui est élué de cette chromatographie en phase inverse § Rappel : Plus un peptide est hydrophobe, il plus va rester absorbé longtemps sur la résine plus il va mettre de temps à être élué, ici CB3 et plus hydrophobe que CB1 Séquençage automatique des peptides isolés o Dégradation d’Edman o Spectrométrie de masse § De plus en plus utilisé Séparation des fragments de protéolyse Séquençage des fragments de protéolyse MONGA TCHOKOUAK SORBONNE UNIVERSITE 2023 - 2024 6 /12 I. Structure primaire des protéines II. Classification des AA III. Nomenclature IV. Analyse et étude des protéines IV. Analyse et étude des protéines Séquençage Séquençage Nterminal : Par dégradation d’Edman Identification récurrente de l’acide aminé en position N-terminal o On séquence l’acide aminé en position 1, puis le 2 puis le 3 Méthode automatisée Méthode récurrente (