Digestione delle Proteine PDF

Docente Sara Baldelli Lezione Digestione delle proteine  Sara Baldelli Proteine Sono sostanze indispensabili alla vita Esse, infatti, sono i costituenti principali delle cellul...

Docente Sara Baldelli Lezione Digestione delle proteine  Sara Baldelli Proteine Sono sostanze indispensabili alla vita Esse, infatti, sono i costituenti principali delle cellule e dei tessuti dell'organismo vivente Digestione delle proteine 2 di 30  Sara Baldelli Proteine e alimentazione Assumere proteine tramite gli alimenti permette di assumere aminoacidi ESSENZIALI. Un alimento non può contenere quantità sufficienti di tutti gli aminoacidi essenziali di cui necessitiamo Un’alimentazione varia, permette di combinare le diverse quantità di aminoacidi contenute nei vari alimenti. Digestione delle proteine 3 di 30  Sara Baldelli Valore biologico In base alla quantità di Proteine ad alto aminoacidi valore biologico presenti, si Proteine a definisce anche il basso valore valore biologico biologico della proteina, cioè Proteine a la sua importanza valore biologico per il nostro nullo organismo Digestione delle proteine 4 di 30  Sara Baldelli Valore biologico Proteine ad alto valore biologico: sono proteine complete e contengono tutti gli otto aminoacidi essenziali in quantità ottimale Sono presenti negli alimenti di origine Alimenti animale come latte e di origine animale derivati, uova, carne, pesce, crostacei Digestione delle proteine 5 di 30  Sara Baldelli Proteine a basso valore biologico: sono proteine complete, che contengono tutti gli otto aminoacidi essenziali però in bassa quantità, non sufficiente per il nostro organismo Sono contenute in alcuni alimenti di origine vegetale come legumi e cereali. Alimenti Se si combinano questi due di origine alimenti (pasta e fagioli, riso e vegetale piselli) le proteine assunte si completano, diventando paragonabili a quelle ad alto valore biologico Digestione delle proteine 6 di 30  Sara Baldelli Proteine a valore biologico nullo: sono proteine incomplete, ma che comunque aiutano il nostro organismo nella “fabbricazione” delle "sue" proteine e che quindi bisogna mangiare Sono contenuti nella Alimenti frutta, negli ortaggi di origine e nei tuberi vegetale Digestione delle proteine 7 di 30  Sara Baldelli La digestione delle proteine Proteine Durante la digestione Digestione l’organismo demolisce le proteine alimentari, trasformandole in Aminoacidi aminoacidi che utilizzerà poi per produrre le proprie proteine specifiche: Anticorpi Enzimi ormoni, enzimi, anticorpi Ormoni Digestione delle proteine 8 di 30  Sara Baldelli Proteasi La digestione delle proteine si verifica a seguito dell’idrolisi dei legami peptidici che legano i singoli aminoacidi nella catena polipeptidica, in reazioni catalizzate da enzimi detti proteasi. Digestione delle proteine 9 di 30  Sara Baldelli Proteasi Le proteasi intestinali, specifiche per la catena laterale degli aminoacidi, sono idrolasi che possono essere distinte in due classi: endopeptidasi, che idrolizzano legami peptidici all’interno della catena polipeptidica, e sono prodotte dallo stomaco e dal pancreas esocrino; esopeptidasi, di cui ne esistono due gruppi: le carbossipeptidasi, che rimuovono aminoacidi dall’estremità C-terminale dei peptidi, e sono prodotte dal pancreas esocrino; le aminopeptidasi, che agiscono sull’estremità N-terminale dei peptidi, e sono prodotte dagli enterociti. Digestione delle proteine 10 di 30  Sara Baldelli Proteasi Questi enzimi sono sintetizzati e secreti in forma inattiva, e in questa forma sono detti zimogeni o proenzimi. All’interno della cellula gli zimogeni sono concentrati in vescicole delimitate da membrane chiamate granuli di zimogeno. Una volta che la cellula è stimolata dallo specifico segnale, la membrana del granulo si fonde con quella plasmatica e gli zimogeni sono rilasciati per esocitosi. Digestione delle proteine 11 di 30  Sara Baldelli Fasi della digestione Nella digestione intestinale delle proteine si possono individuare due fasi: la prima si verifica nello stomaco e l’altra nel duodeno, la prima parte del piccolo intestino. 1. La digestione delle proteine ha inizio nello stomaco, che ha un ruolo “preparatorio” rispetto agli eventi che si verificheranno nel duodeno. La presenza del cibo nello stomaco stimola la secrezione in circolo da parte delle cellule G della mucosa dell’antro gastrico e della porzione prossimale del duodeno della gastrina, un ormone peptidico. Digestione delle proteine 12 di 30  Sara Baldelli Gastrina Ormone polipeptidico secreto da cellule G (mucosecernenti della mucosa gastrica dell’antro pilorico e del duodeno). La GASTRINA stimola le cellule parietali dello stomaco alla secrezione di acido cloridrico GASTRINA Digestione delle proteine 13 di 30  Sara Baldelli Fasi della digestione Nelle ghiandole gastriche sono presenti anche: le cellule mucose del colletto che producono muco; le cellule principali che rilasciano il pepsinogeno. Tutte queste sostanze, assieme ad altre come lo ione potassio e la lipasi gastrica, si vengono a ritrovare nel succo gastrico, che ha un pH compreso tra 1 e 2,5. Grazie al suo basso pH il succo gastrico ha un’azione antisettica, uccidendo la maggior parte dei batteri e delle altre cellule estranee, e denaturante in quanto rompe i legami non covalenti che mantengono la struttura nativa della proteine, e questo, come detto in precedenza, al pari del riscaldamento facilita l’accesso delle proteasi intestinali ai legami peptidici. Digestione delle proteine 14 di 30  Sara Baldelli Fasi della digestione Sono prodotti diversi isoenzimi del pepsinogeno, come il tipo I, sintetizzato dalle cellule del corpo e del fondo dello stomaco, e il tipo II che invece è prodotto in tutto lo stomaco. Ognuno è convertito nell’enzima attivo. L’attivazione si verifica per autocatalisi, a valori di pH inferiori a 5, tramite un processo intramolecolare che consiste nell’idrolisi di un legame peptidico specifico con distacco di un piccolo peptide dall’estremità N-terminale del proenzima. PEPSINA Dunque, quando le condizioni sono favorevoli si viene a formare un po’ di pepsina, che a sua volta andrà ad attivare altre molecole di pepsinogeno con un ritmo esponenziale. Digestione delle proteine 15 di 30  Sara Baldelli Fasi della digestione PEPSINA idrolizza i legami peptidici delle proteine, rompendoli. Trasforma le proteine in polipeptidi (Polipeptide < 40 aminoacidi, Proteina > 40 aminoacidi). La pepsina, una endopeptidasi con un pH ottimale di azione pari a 1,6, idrolizza il 10-20% delle proteine presenti nel pasto. Digestione delle proteine 16 di 30  Sara Baldelli Fasi della digestione Quando il contenuto gastrico passa nel duodeno la sua acidità determina la secrezione in circolo da parte delle cellule S, localizzate nella mucosa del duodeno e della parte prossimale del digiuno (il tratto successivo del piccolo intestino, il digiuno), dell’ormone secretina Succo pancreatico alcalino, in quanto ricco di bicarbonato, e povero di enzimi, che attraverso il dotto pancreatico raggiunge il duodeno dove neutralizza l’acido cloridrico di origine gastrica, portando il pH rapidamente intorno a 7. Digestione delle proteine 17 di 30  Sara Baldelli Fasi della digestione La presenza aminoacidi nel duodeno porta, come detto, al rilascio in circolo di colecistochinina (CCK) da parte di cellule endocrine presenti lungo il duodeno ed il digiuno. L’ormone, tra le altre funzioni, stimola la secrezione di un succo pancreatico ricco di diversi enzimi, prodotti e secreti in forma di zimogeni dal pancreas esocrino; nello specifico: tripsinogeno, chimotripsinogeno e proelastasi, endopeptidasi che hanno specificità diversa dalla pepsina e anche tra di loro; procarbossipeptidasi A e B, esopeptidasi che staccano un aminoacido alla volta dal C-terminale dei peptidi. Ambiente neutro nel quale continua la dig. delle proteine Digestione delle proteine 18 di 30  Sara Baldelli Fasi della digestione Conversione del tripsinogeno a tripsina ad opera di una endopeptidasi secreta dalle cellule dell’epitelio duodenale sotto stimolazione della colecistochinina, la enteropeptidasi, anche detta enterochinasi. L’enzima idrolizza il legame peptidico in corrispondenza di residui di lisina e arginina, e, oltre ad agire sulle proteine da digerire, è in grado di attivare altre molecole di tripsinogeno (in modo simile alla pepsina), ma anche il chimotripsinogeno, la proelastasi e le procarbossipeptidasi A e B. Digestione delle proteine 19 di 30  Sara Baldelli Fasi della digestione Esiste un sistema di protezione “supplementare” nei confronti di un’azione intrapancreatica della tripsina: la sintesi di un inibitore chiamato “inibitore pancreatico della tripsina”. La molecola, presente all’interno dei granuli di zimogeno pancreatici, ha la capacità di legarsi molto saldamente al sito attivo dell’enzima inattivandolo. In questo modo si viene a bloccare l’attività di qualsiasi molecola di tripsina che possa formarsi da una prematura attivazione del tripsinogeno, prevenendo una situazione in cui poche molecole attive vadano ad attivare l’intero gruppo di zimogeni pancreatici. Digestione delle proteine 20 di 30  Sara Baldelli Fasi della digestione Gli aminoacidi liberati, insieme a di- e tripeptidi, possono essere assorbiti dagli enterociti. I di- e tripeptidi sono in genere idrolizzati negli aminoacidi costituenti all’interno degli enterociti, e questo spiega perché nel circolo portale si ritrovano in pratica solo aminoacidi liberi. Digestione delle proteine 21 di 30  Sara Baldelli Riepilogo Digestione delle proteine 22 di 30  Sara Baldelli Assorbimento AA Gli amminoacidi giungono così al fegato, l'organo che regola il loro metabolismo, ovvero: la distribuzione degli amminoacidi a tutti i tessuti; la sintesi di proteine plasmatiche e di quelle utili alla stesse cellule del fegato; la sintesi di amminoacidi non essenziali; la degradazione degli amminoacidi in eccesso o provenienti dal catabolismo delle proteine muscolari. Gli amminoacidi non vengono utilizzati in toto per costruire nuove proteine, ma una certa quantità viene demolita per produrre glucosio tramite la gluconeogenesi, glucosio che verrà utilizzato per produrre energia oppure trasformato in grassi ed immagazzinato nel tessuto adiposo. Digestione delle proteine 23 di 30  Sara Baldelli assorbimento 1. digestione proteine della dieta Sintesi proteica “pool” di amminoacidi (fonte primaria) sintesi endogena e) o) ial precursori metabolici at nd ng (α-chetoacidi) ra olu e ( o st-p pr 2. degradazione o no op gi u proteine cellulari at di (st endocellulare so io n s a. turnover proteine az b. proteine danneggiate, ce z ec (“riciclaggio” o “ricambio”) liz difettose, etc… bi mo fonte di azoto (come NH4+) composti azotati (nucleotidi e altri a.a.) carburante metabolico deamminazione necessaria !"scheletri carboniosi !"intermedi metabolici Digestione delle proteine 24 di 30  Sara Baldelli Assorbimento AA L’assorbimento degli amminoacidi è rapido nel duodeno e nel digiuno e lento nell’ileo e richiede l’intervento di un trasportatore. Sembra esistere un unico trasportatore per gli amminoacidi neutri (ala, ser), uno per quelli basici (arg, lys), uno per gli acidi (glu, asp) ed uno per glicina, prolina e idrossiprolina. Digestione delle proteine 25 di 30  Sara Baldelli Assorbiti dall’intestino Trasporto circolazione vena porta AA fegato SINTESI PROTEICA Le nuove proteine così formate rientrano nel circolo ed arrivano ai vari tessuti. Digestione delle proteine 26 di 30  Sara Baldelli Pool amminoacidico Gli aminoacidi, derivati dalla degradazione delle proteine della dieta o delle proteine intracellulari rappresentano l’ultima classe di biomolecole la cui ossidazione contribuisce alla generazione di energia metabolica nella cellula Digestione delle proteine 27 di 30  Sara Baldelli Patologie correlate Intolleranza permanente al glutine, proteina ricca di prolina e acido glutammico presente in avena, frumento, farro, orzo, ecc Glutine: si forma durante l'impasto, con acqua, della farina di alcuni cereali, come avena, frumento, farro, kamut, orzo, segale, spelta e triticale. Digestione delle proteine 28 di 30  Sara Baldelli Patologie correlate Assorbimeno di polipeptidi del glutine generati da pepsina e tripsina che inducono infiammazione e risposta anticorpale: reazione immunitaria dell'intestino tenue, danno tissutale alla mucosa intestinale, atrofia villi intestinali, malassorbimento. Per combattere la malattia celiaca l'unica terapia attualmente valida è quella dietetica. Il celiaco è quindi costretto ad eliminare dalla propria tavola tutti quegli alimenti che contengono anche solo piccole quantità di glutine (pasta, dolci, pane, birra, biscotti ecc.). Digestione delle proteine 29 di 30  Sara Baldelli Conclusioni In questa lezione abbiamo trattato di: Proteine e alimentazione; Valore biologico; Digestione delle proteine: le fasi; Assorbimento degli AA; Trasporto AA; Pool amminoacidico; Celiachia Digestione delle proteine 30 di 30