Tema 14: Cadena de Transporte de Electrones y Fosforilación Oxidativa PDF

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Tema 14 Cadena de transporte de electrones. Fosforilación oxidativa Sustituye la imagen ​ f y adáptala al ​ Bioquímica e Inmunología formato con clic ​ derecho > recortar Dr. José A. Pellicer Balsalobre Grado en Odontología Cadena de transporte de electrones un me es Introducción El paso final de la producción aerobia de ATP es la transferencia de energía desde los electrones de alta energía del NADH y FADH2 al ATP 31992ATP6 ↓ s Joslan s Esta transferencia es posible por la existencia de un grupo No fama parte e de proteínas mitocondriales denominada cadena de a parte transporte de electrones o sistema transportador de complejos farma 5 electrones, localizado en la membrana mitocondrial interna. cadena ? No Pause 2  Coenzimas reducidos NADM + FAOHa BALANCE Frebs - NASH 10 = - FADr = E Ha glucolisis cit = 2 NADr ↳ debe in mit 8 : mito cit: O cito FADH A ↳mit : 2 in) decombecilación ocidaliva 3  ruta Lanzaderas transporte de Cof reducidos a  La membrana mitocondrial interna es impermeable a NADH + la mitocondría H+. - por e  Las lanzaderas son un mecanismo que permiten la entrada a la mitocondria de los electrones fijados en el NADH+ + H+.  Una vez en el interior de la matriz mitocondrial, los electrones se transfieren a los complejos proteicos que forman la cadena de transporte de electrones. Lanzadera Glicerol-3-fosfato 2 Lanzadera malato-aspartato ↑Buse intern ↑  Tejido adiposo marrón y riñones.  Se encuentra en las mitocondrias del hígado y el glucolisis  Cada NADH + H+ citosólico corazón. que entra en la matriz  Más eficaz, ya que cada mitocondrial produce O 2 No es NADH + + H+ citosólico - localización - moléculas de ATP mentido produce 3 moléculas de - E producidas 6 : ATP. VELOCIDAD treac : nevensible pase en fAD en  Más lenta. Imuchas reacciones 4 mitocondría  malata Ganpatada ↑ Lanzadera malato aspartato matingtocondrial & fot Produce malato OXALACETATO INTERNA Transaminación Asportato AA. 5 Lanzadera glicerol-3-fosfato PRODUCE GASTA / So Pr Transportada - Detema glucolisistriosa-P 5. P iguales I gasta ~ produc : 2ATPs 6  Componentes de la cadena de transporte AEROBIA Cot Cenzimas] soscidareductosas (e yproton ↑Q O g O O complejo 4 no es el recepto cianuro- inhibidor final6?! falso Ojo acceptor final iRREVERiBht es osigeno 7  masa · & Transporte de electrones Nar s d o 0 adep 3. FADH2 Desde cualquiera de estos dos complejos, los 1047 FADH2 electrones pasan a la UBIQUINONA (que al e 4. reducirse se transforma en ubiquinol). De allí al COMPLEJO III. frh 5. De este pasan al CITOCROMO C. E 1. El NADH cede sus electrones al 6. De allí al COMPLEJO IV. Este complejo cede los COMPLEJO I. electrones al oxígeno, que se reducirá para dar 2. El FADH2 los cede al COMPLEJO II. agua. Oz 8  denends C TC /ad transpe Fosforilación oxidativa.. A  Es el proceso de síntesis de ATP impulsado por la energía procedente del transporte electrónico o cadena respiratoria  Permite el paso de H+ del espacio intermembrana a la matriz mitocondrial jácida La síntesis de ATP está catalizada ATP el ↓ mecanismo 2 por la ATPasa o Complejo V, por sintasa >ermit Sintesis - “Teoría Quimiostática” que acopla la ATP cadena de transporte de ADP + Pi electrones a la síntesis de ATP. ATP ATPasa Complejo V 9  3ATPs 3 complejos - Fosforilación oxidativa Teoría quimiostática  NADH provoca el bombeo de H+ de los tres complejos proteicos (I, III y IV), por tanto se producen 3 moléculas de ATP. FADH2 ADP + Pi  FADH2 provoca el bombeo de H+ ATP de dos complejos (III y IV), por lo tanto solo produce 2 moléculas de ATP. ATPasa Complejo V 2 complejos > - LATPs Los H+ vuelven a entrar a la matriz mitocondrial por la fo la otra no este! es un 0 ATPasa y sintetiza ATP a partir de ADP+ Pi. fo 10 ATP sintasa o complejo V es manólido Canal Busqueda canal mary · O oligonicina- #* en complejos F1 F0 incina inima fosforilación Factiv fo 3 int actuación I Appepi App espacio intent fr Cambio conformacional 11 Dr. José A. Pellicer Balsalobre [email protected] UCAM Universidad Católica de Murcia © © UCAM UCAM