Sistema de Endomembranas PDF

Índice 1. Reticulo endoplasmatico 1.1. Definición 1.2. RE rugoso (RER) 1.3. RE liso (REL) 1.4. Vesículas 1.5. Funciones 2. Aparato de Golgi 2.1. Concepto 2.2. Composición química 2.3. Funciones 3. Lisosomas 4. Vacuolas vegetales El sistema de endomembranas es un sistema a tr...

Índice 1. Reticulo endoplasmatico 1.1. Definición 1.2. RE rugoso (RER) 1.3. RE liso (REL) 1.4. Vesículas 1.5. Funciones 2. Aparato de Golgi 2.1. Concepto 2.2. Composición química 2.3. Funciones 3. Lisosomas 4. Vacuolas vegetales El sistema de endomembranas es un sistema a través del cual la célula procesa materiales en diferentes compartimentos y los traslada, bien a otros compartimentos, o bien al exterior celular, empaquetados en el interior de vesículas (secreción y renovación de membrana). Paralelamente existe un vía endocrina, conectada con este sistema, que provee a la célula de materiales tomados del exterior. Son compartimentos limitados por una unidad de membrana. 1. Reticulo endoplasmatico 1.1. Definición Orgánulo formado por un conjunto de túbulos y cisternas que ocupan el 10% del volúmen celular (aunque esto es variable de un tipo celular a otro). Existen 2 tipos: RE liso y el RE rugoso. Ambos conectados entre sí. Características 1. Puede fenestrarse, es decir, dejar huecos en los que haya otros orgánulos. 2. Su membrana tiene 7 nm de grosor, siendo más delgada que la plasmática al no poseer glucocálix. 3. El lúmen, que es el espacio interior del retículo, mide unos 30-50 nm de ancho. 4. La cantidad de RE y la proporción entre los dos tipos varía en función del tipo celular y la necesidad que tenga de sintetizar distintas moléculas como lípidos o proteínas. Funciones del RE Pueden intercambiar sus funciones y convertirse en RE del otro tipo en función de las necesidades celulares. En general, las funciones del RE son: Estructurales - Interacción con el citoesqueleto Morfogénicas - Envuelta nuclear - Plasmodesmos Metabólicas - Síntesis y exportación de lípidos y proteínas - Detoxificación - Recambio y formación de membranas 1.2. Retículo endoplasmático rugoso (RER) Se considera la continuación de la membrana nuclear externa y ocupa el 95% del vol celular en células productoras de proteínas, distribuyéndose por el citoplasma. Tiene ribosomas en las paredes por la acción de diferentes proteínas (riboforinas). Su estructura consta de sáculos o cisternas aplanadas. Entre sus funciones destacamos la síntesis de carbohidratos, proteínas, y la glicosilación de estas (modificación de las proteínas por la adición de carbohidratos). - Péptido señal: secuencia específica de aa que determina el lugar donde se sintetiza una proteína y su orgánulo de destino. Esta secuencia de aminoácidos está cerca del extremo amino terminal de las proteínas y hace que el polipéptido emergente y el ribosoma que lo está sintetizando se dirija y se ancle a la membrana del retículo endoplasmático. Se ha demostrado que todas las proteínas poseen de alguna u otra manera un péptido señal. Translocación Es el paso de proteínas producidas por los ribosomas al interior del retículo. Podemos distinguir dos tipos de translocación: - Cotraduccional: los ribosomas están asociados a la membrana del RER. Las proteínas, según son sintetizadas, se van introduciendo en el lúmen de este. - Postraduccional: la traducción ocurre en los ribosomas libres en el citoplasma. La proteína, una vez producida, se introduce en el interior del RER. Translocación contraduccional Intervienen factores como la partícula de reconocimiento de la señal (SRP) formado por ARN y 6 proteínas; el receptor SRP en la membrana del RER; canal de translocación, el translocón y la peptidasa señal en la cara interna de los sacos del retículo. 1. La síntesis proteica comienza en un ribosoma libre en el citoplasma. Cerca del extremo N-terminal de la proteína aparece una secuencia de entre 6 y 15 aminoácidos hidrofóbicos (péptido señal), precedidos por 1 o 2 aminoácidos con carga positiva. 2. El péptido señal es reconocido por la SPR, ribonucleoproteína formada por 6 polipéptidos y un pequeño ARN (7S). 3. Se produce la formación del complejo SRP-péptido señal-ribosoma, con la unión de la SRP al péptido naciente y al ribosoma y se detiene la traducción de la proteína. 4. El complejo formado se une al receptor de SRP (heterodímero formado por dos subunidades 𝛼 y 𝛽), que se encuentra en la membrana del RER. Cuando esto ocurre, la subunidad 𝛼 capta GTP y se refuerza la unión entre el complejo y el receptor. 5. El complejo también interacciona con un translocón (que es un complejo multiproteico Sec61𝛼, Sec61𝛽 y Sec61𝞬 y que está formado por dos semicilindros con capacidad de estar cerrados formando un solo cilindro o estar abiertos, permitiendo que la proteína pase) situado en la membrana del retículo. 6. Se separa el SRP del complejo y el péptido señal interacciona con el translocón, que se abre y permite el paso de la proteína. 7. Continúa la síntesis de la proteína atravesando el translocón. Cuando el péptido señal llega a la luz del retículo, la peptidasa señal corta el péptido señal. 8. A medida que el resto de la proteína va entrando en la luz, se van uniendo diversas chaperonas (BIP) que, con la hidrólisis de ATP, impulsan el paso del péptido hacia la luz. 9. Una vez finalizado el paso de la proteína, se produce la disociación del complejo y el cierre del translocón, quedando la proteína dentro del RER. 10. Las proteínas se asocian con chaperonas para facilitar su correcto plegamiento y posteriormente sufrirán modificaciones como glucosilaciones o establecimiento de puentes disulfuro. Transducción de proteínas con un paso de transmembrana Más o menos a la mitad de su proceso de síntesis aparece una secuencia que permite que dicha proteína quede adosada a la membrana. El proceso es el siguiente: · Aparece la secuencia de la detención de la transferencia-anclaje, secuencia de 22 aminoácidos hidrofóbicos, que provoca que el translocón se abra lateralmente. Esto hace que los aminoácidos interaccionen con la parte apolar de los fosfolípidos de la membrana, quedando allí insertados. * Las proteínas no siempre tienen el extremo carboxilo hacia el interior y el amino hacia el exterior. · El translocón se cierra y la síntesis de la proteína continúa hacia el citoplasma. Hay gran variabilidad con relación a este proceso. La síntesis de las proteínas multipaso (con varios pasos fragmentos incluidos) en la membrana es similar a las de las unipaso, salvo porque la proteína posee varias secuencias de detención de la transferencia-anclaje. Proteínas ancladas a la membrana por anclas GPI Las proteínas ancladas a la membrana por anclas de glucosil-fosfatidil-inositol (formadas por dos cadenas de ácidos grasos unidas a una molécula de inositol) se sintetizan como proteínas transmembrana normales. Sin embargo, siguen un proceso diferente: Una transaminasa corta el extremo N-terminal en una región cercana al paso transmembrana y traslada la proteína a un ancla preformada de GPI. Este tipo de anclaje permite una mayor movilidad de las proteínas. Además, las proteínas que poseen este tipo de anclaje pueden liberarse fácilmente de la membrana. Un ejemplo de ventaja de esta situación es la unión entre los linfocitos y los patógenos gracias a interacciones proteína-proteína. Cuando el patógeno tiene anclada las proteínas de esta forma, al producirse la unión con el anticuerpo libera la proteína y se aleja. Modificación de las proteínas · N-glucosilación: (en residuos de asparagina en secuencias Asn-x-Ser o Asn-x-Thr). En el proceso, una molécula de dolicol posee un oligosacárido unido a él. Gracias a la enzima oligosacariltransferasa, este oligosacárido se une a una cadena lateral de un aminoácido de asparagina gracias a un enlace N-glucosídico. Normalmente tiene lugar en proteínas transmembrana. Las glucosas que tenía unidas el oligosacárido se pierden cuando este se une a la proteína. Esas glucosas son la señal para que la oligosacariltransferasa sepa que el oligosacárido está completamente formado. · Otras modificaciones: - Empaquetamiento y correcto plegamiento de las proteínas: la chaperona Bip y otras chaperonas participan en el correcto plegamiento. - Establecimiento de puentes disulfuro, gracias a la acción de la proteína disulfuro isomerasa en la luz del retículo. Son frecuentes en las proteínas sintetizadas en el RER, y raros en las proteínas sintetizadas en el citosol. Control de calidad 1. Inicialmente se eliminan 2 restos de glucosa. 2. Varias chaperonas (calnexina y calreticulina, entre otras) eliminan un nuevo resto de glucosa y proceden a realizar el plegamiento. 3. Diferentes sensores del plegamiento determinan si se ha realizado de forma correcta (por ejemplo, la ausencia de regiones hidrofóbicas en la superficie). 4. En caso de mal plegamiento puede añadirse de nuevo una glucosa y repetir el ciclo.  5. Ante la imposibilidad de alcanzar un buen plegamiento, el complejo EDEM1 elimina los residuos de manosa y la proteína es, mediante el sistema ERAD (degradación asociada al RE) exportada al citosol para su degradación. * Asimetría de las membranas: proteínas y lípidos glucosilados en la luz del sistema de endomembranas quedarán hacia el exterior en la superficie celular. 1.3. Retículo endoplasmático liso (REL) Está formado por cisternas en forma de tubo uniformemente y se distribuye por todo el citoplasma igual que el rugoso. Ocupa el 95% del volúmen celular en células productoras de lípidos (ejem. células de Leydig, testículos). Entre sus funciones destacamos la síntesis de lípidos, hormonas esteroideas, secuestro de calcio en las células musculares y detoxificación (oxidación de compuestos para ser eliminados). Composición química Varía según sea rugoso o liso. En general: Membrana: - Lípidos (30%): tienen colas cortas y muy insaturadas, con poco colesterol, lo que permite una mayor fluidez de la membrana. - Proteínas (70%): receptores de ribosomas (riboforina) en RER, enzimas de translocación y de glucosilación de proteínas, enzimas relacionadas con el metabolismo lipídico, NADH y NADPH reductasas, citocromos b5 y p450. Luz o lúmen: - Peptidasa señal - Disulfuro Isomerasa (la que crea los puentes disulfuro en las proteínas) - Chaperonas - Precursores proteicos inmaduros - Peroxidasa Funciones del REL: síntesis y modificación de lípidos La mayor parte de los lípidos de membrana se sintetizan en el REL salvo: - Esfingomielina y glucolípidos (que se sintetizan en el RE-golgi). - Algunos lípidos de membranas mitocondriales y de cloroplastos son sintetizados en sus propias membranas. Las enzimas que participan en la biosíntesis de fosfolípidos son proteínas integrales de membrana del RE con su lugar activo dirigido hacia el citosol. Los fosfolípidos recién sintetizados se insertan en la hemimembrana citosólica. Posteriormente, unas enzimas llamadas flipasas intercambian fosfolípidos entre ambas hemimembranas gracias a un movimiento denominado flip-flop. Exportación de fosfolípidos desde el REL a otras membranas Se realiza a través de la proteína intercambiadora de fosfolípidos. Esta proteína tiene una parte interna hidrofóbica que le permite captar el fosfolípido y poder transportarlo a través del medio hidrofílico de la célula. Este mecanismo de transporte desde la zona en la que se sintetiza hasta los orgánulos de destino es un mecanismo altamente regulado, aunque no se ha identificado el proceso. Transformación RER-REL En función de las necesidades de la célula, el RER puede transformarse a REL (por ejemplo si hay necesidad de destoxificar muchas sustancias) o viceversa (cuando la célula necesita gran cantidad de proteínas). Tráfico vesicular Estos movimientos de cargas se realizan a través de vesículas, que pueden viajar entre orgánulos en un sentido u otro. Cuando se fusiona una vesícula con una membrana, no solo vierte el contenido que lleva la vesícula sino que la membrana de la vesícula pasa a formar parte de la membrana del orgánulo. Del RE parten vesículas con elementos a la cara cis del golgi. A medida que las sustancias pasan por los diferentes sáculos del aparato de Golgi tiene lugar la maduración y el empaquetamiento y clasificación de los elementos que pasan por él (proteínas normalmente). Una vez que el contenido llega a la cara trans, puede ir a tres vías diferentes, dos de las cuales son vías secretoras (vierten su contenido al exterior y las vesículas se unen con la membrana): - Formación de vesículas lisosomales (lisosomas primarios): que contienen hidrolasas ácidas para la degradación de moléculas. - Secreción regulada: Sólo se produce la liberación cuando es necesaria una determinada sustancia (ej: la insulina cuando hay mucha cantidad de azúcar) - Vía secretora constitutiva: se produce continuamente. Vierten el contenido al exterior de manera continuada. Transporte de proteínas y lípidos desde el RE Las vesículas que emergen desde el RE se fusionan formando un compartimento intermedio entre el RE y el Golgi llamado CIREG. 1.4. Vesículas Las vesículas que van del RE al Golgi llevan un contenido específico, seleccionado antes de formar la vesícula. El proceso es el siguiente: - Unos receptores en la membrana interna reconocen a su ligando específico (selección de la carga). Estos receptores se encuentran unidos en su parte externa a unas proteínas adaptadoras. - Estas proteínas adaptadoras ponen en relación los receptores con los elementos de la cubierta. - A las proteínas adaptadoras se les unen otras proteínas que forman la cubierta (clatrina, COP I = Coatómero, COP II = coatómero II…) que inducen la curvatura de la membrana. - Hay GTPasas de dos tipos (ARF y SAR1) que dirigen el ensamblaje y desensamblaje de la cubierta. - Además, hay proteínas SNARE que identifican la procedencia de la vesícula y el destino de la misma. Su funcionamiento es llave-cerradura. * El gasto de energía tiene lugar en el acercamiento de las membranas porque la fusión de estas es instantáneo. Tipos de cubierta - Clatrina: se forma por la polimerización de trisqueliones. Reviste las vesículas originadas en la membrana plasmática y las que viajan del Golgi al endosoma. Las proteínas ARF-GTP dirigen el ensamblaje de la cubierta. - COP I: está formada por coatómeros. Al igual que en la clatrina, la proteína ARF-GTP dirige el ensamblaje y desensamblaje de la cubierta. Reviste las vesículas que viajan en dirección retrógrada en el aparato de Golgi y las que viajan del aparato de Golgi al RE. - COP II: la proteína SAR1 dirige el ensamblaje y desensamblaje de la cubierta. Reviste las vesículas que viajan desde el RE al aparato de Golgi. * Las vesículas que van unidas a prot. dinámicas de microtúbulos, no suelen ir libres en el citoplasma. Reconocimiento vesícula-diana La identidad de las vesículas y su reconocimiento por parte del orgánulo o membrana destino viene marcado por un mecanismo universal mediado por las proteínas SNARE. Una vez que las vesículas han perdido la cubierta, en la cara citosólica de las vesículas quedan accesibles unas proteínas transmembrana (vSNARE) que indican la identidad de la vesícula y determinan la membrana con la que han de fusionarse. En la cara citosólica de la membrana diana se encuentran otras proteínas transmembrana (tSNARE) que reconocen específicamente las vSNARE que deben contener las vesículas para fusionarse con ellas (es decir, que solo reconoce un tipo concreto). En caso de no ser reconocida, la fusión no se producirá. Recuperación de proteínas residentes en el RE Es bastante común que algunas enzimas luminales del retículo (que se encuentran en la luz del mismo) entren por error en las vesículas que van al Golgi. Si bien la vía normal es en sentido al Golgi, la vía retrógrada se usa para recuperar enzimas importantes en el retículo o por algún error. El CIREG, que se encuentra entre el RE y el aparato de Golgi, tiene la función de captar los elementos que deben volver al RE. Esto también ocurre en las cisternas del aparato de Golgi, donde aparecen receptores que detectan proteínas procedentes del RE, gracias a secuencias propias de las proteínas del RE, como KDEL o KKXX. Algunas proteínas se engloban en vesículas que no deberían, de tal forma que en el Golgi son reconocidas y englobadas. 2. Aparato de Golgi 2.1. Concepto Se trata de un orgánulo encargado de la finalización del procesamiento de proteínas y lípidos comenzado en el RE, de su compactación y distribución para el transporte a su destino final. Está formado por un sistema de membranas (de entre 8 y 9 nm), que forman cisternas y vesículas, que a su vez forman un dictiosoma. El conjunto de estos dictiosomas es lo que se denomina aparato de Golgi. Además, hay dos conexiones entre los diferentes dictiosomas. Posee dos caras, la cara CIS y la cara TRANS. Polarización El aparato de Golgi posee dos partes muy diferenciadas: - Cara CIS: se sitúa cerca del retículo endoplasmático. Tiene forma convexa (si miramos el orgánulo desde el retículo endoplasmático). A esta zona llegan las vesículas que proceden del RE, lo que se denomina la cara CIS del Golgi. En ocasiones podemos distinguir un conjunto de vesículas provenientes del RE que se unen sin llegar a formar parte del aparato de Golgi. Eso es lo que se denomina CIREG. - Cara TRANS: se sitúa en la parte más alejada del retículo endoplasmático. Además, los sáculos de esta cara poseen un ensanchamiento lateral. De ahí y de la cisterna TRANS (última cisterna de la cara TRANS) es de donde salen las vesículas que forman la red TRANS del Golgi. Estas son vesículas de secreción. 2.2. Composición química Membrana: - Lípidos: 35-40% - Proteínas: 60-65%, entre las que se encuentran enzimas como las glucosiltransferasas, las glucosidasas, sulfotransferasas, fosfatasas o proteasas. - Glúcidos Lumen: - Sales minerales - Glúcidos, como glucosa o galactosa - Mg2+ - Enzimas 2.3. Funciones Funciones metabólicas Péptidos: - Proteólisis: ocurre en el TRANS-Golgi. Algunas proteínas se sintetizan como precursoras y necesitan un procesado posterior para convertirse en activas. El procesamiento suele tener lugar después de que la proteína haya sido empaquetada en su correspondiente vesícula en el TRANS-Golgi. - Condensación proteica - Selección Glúcidos: - Modificación de oligosacáridos incorporados del RER (mediante un proceso de N-glucosilación). Todos los oligosacáridos (unidos a lípidos o proteínas) llegan al aparato de Golgi con una estructura estándar que se especializa en función de a dónde se dirija la glicoproteína. Un marcaje concreto es el de las enzimas/proteínas lisosomiales, con la adición en dos etapas de manosa-6-fosfato (en la cara CIS). - O-glucosilación: Ocurre en la adición de cadenas laterales a oligosacáridos a proteínas en residuos de serina o triptófano (hoy en día, no se ha descubierto en función de qué sufre cada modificación un oligosacárido). Los glúcidos se unen a un grupo hidroxilo de los aminoácidos anteriores.. Un ejemplo es la síntesis de glucosaminoglucanos (componentes de la matriz extracelular). - Sulfatación: decisivas en los glucosaminoglucanos que les da cargas negativas, esto hará que traigan agua, y harán que den tersura a la superficie. Lípidos: - Síntesis de esfingomielina y algunos glucolípidos a partir de ceramidas entre los que se encuentran derivados de diacilglicerol. Morfologénicas Como en la formación de algunos orgánulos especiales: por ejemplo, el fragmoplasto en las células vegetales o el acrosoma en los espermatozoides. Para la formación del fragmoplasto se colocan pequeñas vesículas entre dos núcleos que contienen sustancias que darán lugar a la lámina media. Dichas vesículas proceden del aparato de Golgi y se sitúan en la parte central gracias a los microtúbulos. Movimiento de los componentes - COP I: la tienen las vesículas que van del Golgi al RE o de una parte del Golgi a otra. - COP II: del RE al Golgi. - Clatrina: del Golgi a los lisosomas/endosomas. Modelos de la dinámica del aparato de Golgi 1. Modelo de maduración de cisternas: las cisternas se forman a partir del RE y van avanzando a la vez que maduran sus contenidos. El problema que supone esto es que el contenido enzimático tendría que pasar a la anterior según van ascendiendo las cisternas. 2. Modelo de transporte vesícular: Las cisternas con compartimentos estables, cada uno con su carga enzimática. El contenido se mueve a través de las vesículas. TRANS-Golgi Las vesiculas que libera van a dos destinos: Secreción: - Constitutiva: vía de secreción que no necesita de ninguna señal específica para tener lugar. Es un factor muy importante para la renovación de los componentes de la membrana. - Regulada: ante un estímulo (ejem. pico de calcio), comienza la producción de una proteína concreta para ser exocitada. Su objetivo principal no es reponer la membrana. Un ejemplo es la insulina, que ante un estímulo de un aumento de la glucosa en sangre comienza la producción de insulina, que se secreta. Enzimas digestivas (lisosomas): van a formar parte de los lisosomas. El paso fundamental es el direccionamiento mediado por una señal hacia los lisosomas. Las proteínas que llevan unidos oligosacáridos con restos de manosa-6-fosfato serán destinadas a formar enzimas lisosómicas. 3. Lisosomas Orgánulos contenedores de enzimas hidrolíticas que poseen una membrana. Son muy heterogéneos con respecto a los electrones a microscopía electrónica. Intervienen en los procesos de digestión celular y están presentes en todas las células animales. - Enzimas hidrolíticas: son proteínas marcadas con oligosacáridos que contienen manosa-6-fosfato y que son reconocidas en la cara CIS del Golgi. Posteriormente pasan a la cara TRANS, donde son reconocidas por unos receptores específicos a pH 6,5. Son empaquetadas en vesículas recubiertas de clatrina. Cuando el pH baja a 5, estas enzimas se disocian del receptor, que vuelve a la cara TRANS del Golgi para ser reciclado. Así, se generan las vesículas lisosomales. - Vesículas lisosomiales: o lisosomas primarios. Presentan un recubrimiento de clatrina. - En la membrana hay bombas de protones, que permiten acidificar el medio interno hasta un pH de 5 para que las enzimas hidrolíticas se liberen de los receptores. La hemimembrana interna está glucosilada, lo que contribuye a que las hidrolasas ácidas del lisosoma no digieran la propia membrana del lisosoma. Los glúcidos son muy complejos y con muchas ramificaciones. - Contienen unos 50 tipos de hidrolasas ácidas. Endosomas Son orgánulos que poseen un compartimento interno heterogéneo, con una sola membrana externa y que se encargan de la redistribución, transporte y transformación. Hay dos tipos: - Endosomas tempranos: pH de 6. Aquí tienen lugar el reciclaje de los receptores de membrana (que reconocieron las sustancias a introducir en la célula) para ser reutilizados. Se localizan en la zona periférica de la célula. Contienen los productos a digerir por la célula que han sido captados.  - Endosomas tardíos: se encuentran en la cara trans del Golgi. Posee un pH más ácido que el temprano, 5. A él se unen las vesículas lisosomiales para formar el lisosoma secundario o endolisosoma, momento en el que comienza la digestión de los elementos captados. El resultado de la descomposición de las sustancias digeridas (ácidos nucleicos, proteínas, polisacáridos, lípidos…) salen de la vesícula gracias a permeasas situadas en la membrana. Resumidamente, el endosoma temprano viaja al interior celular, donde baja progresivamente el pH y pasa a llamarse endosoma tardío, a donde llegan las vesículas lisosomales que provienen del golgi. La fusión de vesículas del Golgi cargadas de enzimas ácidas con el endosoma tardío da lugar al lisosoma. Resumidamente, el endosoma temprano viaja al interior celular, donde baja progresivamente el pH y pasa a llamarse endosoma tardío, a donde llegan las vesículas lisosomales que provienen del golgi. La fusión de vesículas del Golgi cargadas de enzimas ácidas con el endosoma tardío da lugar al lisosoma. Heterogeneidad lisosomal Hay muchos tipos de lisosomas: - Los autofagosomas, que digieren elementos celulares obsoletos, como mitocondrias. Se originan cuando el retículo hace una expansión de la membrana para envolver a la mitocondria. Esto ocurre en una zona específica del RER que no tiene ribosomas. - Cuerpos multivesiculares: contenido denso y uniforme: lisosomas primarios/vesícula lisosomal. - Contenido heterogéneo=lisosomas secundarios/lisosomas. 4. Vacuola vegetal Compartimento acuoso en el que se acumulan y se transforman diferentes elementos del metabolismo celular. El sistema vacuolar de la célula se denomina vacuola. Dentro de esta encontramos el juego vacuolar. A medida que va creciendo la célula, la vacuola lo hace en la misma proporción. Además, ayuda a mantener la turgencia de la célula mientras se desarrolla la lámina secundaria de la pared celular. Estructura La membrana que delimita la vacuola se denomina tonoplasto. Contiene numerosas bombas de protones para acidificar el interior de la vacuola (pH entre 3 - 6), además de proteínas transportadoras de iones y antiportadores de protones. EL jugo vacuolar contiene:  - Iones - Glúcidos - Proteínas: granos de aleurona (granos proteicos), aa y enzimas - Alcaloides: nicotina, papaverina, … - Pigmentos: falvona y antocianinas - Ácidos orgánicos y sales - Taninos - Otros productos, como venenos y repelentes. Entre las funciones de la vacuola destacamos el almacenamiento y reserva de sustancias, turgencia celular y digestión y actividad lisosomal. Es importante para el crecimiento de las células (a lo largo y a lo ancho). Cuando una célula se recubre de pared secundaria esa célula no crece más porque esta es rígida. Cuando la vacuola en cambio toma agua, ésta se estira y la célula crece. También son decisivas para la apertura y el cierre de los estromas.