Chapitre 6 : Les Enzymes - Document PDF

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Ce document présente un chapitre sur les enzymes. Le texte discute de la nature des enzymes comme catalyseurs biologiques. Il explique comment les enzymes accélèrent les réactions biochimiques dans le cadre du métabolisme cellulaire.

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Thème 1 – La Terre, la vie et l’organisation du vivant Thème 1A – Transmission, variation et expression du patrimoine génétique Chapitre 6 : Les enzymes, des biomolécules aux propriétés catalytiques Technicien (ne) de laboratoire d’analyses, biochimiste Les enzymes sont des protéines issues de l’e...

Thème 1 – La Terre, la vie et l’organisation du vivant Thème 1A – Transmission, variation et expression du patrimoine génétique Chapitre 6 : Les enzymes, des biomolécules aux propriétés catalytiques Technicien (ne) de laboratoire d’analyses, biochimiste Les enzymes sont des protéines issues de l’expression génétique des cellules. Elles sont indispensables aux réactions et à la vie des cellules. Leurs propriétés permettent par ailleurs des applications dans des domaines très variés. Qu’est ce qu’une enzyme ? Comment agisse-elle? I –Les protéines enzymatiques sont des catalyseurs de réactions chimiques spécifiques dans le métabolisme d’une cellule. Les enzymes sont des molécules biologiques, des protéines, pouvant accélérer la vitesse d’une réaction biochimique. Son rôle est de permettre à certaines réactions biochimiques d’avoir lieu rapidement dans les conditions de température et de pH caractéristique du vivant. Figure 1 : Les enzymes accélèrent les réactions biochimiques. Par exemple, pour un pH = 1 et une température de 100°C l’hydrolyse de l’amidon en glucose est rapide. Or, à 37°C (température compatible avec la vie) l’hydrolyse est extrêmement lente, elle ne permet pas la vie. L’amylase est l’enzyme qui va se charger de l’hydrolyse de l’amidon. Elle a pour rôle d’accélérer la réaction d’hydrolyse de l’amidon pour permettre à l’organisme de tirer de l’amidon l’énergie nécessaire à la vie. Les enzymes sont donc les catalyseurs du vivant. Ils répondent tous à deux propriétés : 1. Ils augmentent la vitesse de réaction ; 2. Les enzymes ne sont pas consommés par la réaction chimique qu’ils catalysent : ils retrouvent leur état initial à la fin de la réaction. II– Les enzymes possèdent une double spécificité ! Voir TP1 : Mise en évidence de la spécificité de substrat 1. Une spécificité de substrat. Chaque enzyme n’est capable d’agir que sur un substrat. Ainsi, l’amylase hydrolyse l’amidon. Alors que la saccharase hydrolyse le saccharose. Remarque : le nom de l’enzyme correspond au nom de son substrat avec le suffixe « ase » : le maltose a pour enzyme la maltase. 2. Une spécificité de réaction. Une enzyme va s’associer à son substrat pour réaliser la même réaction biochimique, c’est- à-dire transformer le substrat en un même produit. Ainsi, l’amylase va hydrolyse l’amidon en dextrine. La dextrine sera prise en charge par la dextrase pour donner du glucose. III – L’étude de la cinétique d’une réaction enzymatique a permis de mettre en évidence la formation d’un complexe enzyme-substrat. 1 – Les concentrations des réactifs (substrat et/ou enzyme) permettent de faire varier les cinétiques. Voir activité 1 : La cinématique de la catalyse enzymatique, page 120-121 La vitesse d’une réaction chimique (V) correspond à la quantité de produit (P) qui se forme par unité de temps (t). En terme mathématique : V = d[P]/dt. Autrement dit, la vitesse d’une réaction (V) correspond à la quantité de substrat (S) qui est transformé par unité de temps. En terme mathématique : V = d[S]/dt. Figure 2 : Cinétiques enzymatiques Cette vitesse est importante au début de la réaction, il s’agit de Vi qui correspond à la vitesse initiale. Puis elle diminue et devient nulle lorsqu’il n’y a plus de substrat à transformer. Voir exercice 10 page 131 Pour une concentration donnée d’enzyme, on peut augmenter la vitesse initiale en augmentant la concentration de substrat. Il y a une limite a cette augmentation de vitesse, qui correspond à une valeur limite appelée Vmax. Si on souhaite alors encore augmenter la vitesse il faut augmenter la concentration en enzyme. Figure 3 : Graphique présentant la vitesse initiale d'une réaction en fonction de la concentration en substrat, Vi = f ([S]). Il y a peu de complexes enzymes-substrat pour de faibles concentrations en substrat, la vitesse initiale de la réaction est donc faible. Elle augmente avec la concentration en substrat jusqu’à un seuil qui correspond à un nombre maximum de complexes enzyme-substrat. 2 – Au cours de la réaction d’hydrolyse d’un substrat par son enzyme, il a y formation d’un complexe entre eux. L’existence d’une Vmax dépendante de la concentration initiale en enzyme et en substrat permet de penser qu’il y a la formation d’un complexe enzyme-substrat au cours de la réaction. La Vmax correspond à une saturation de l’enzyme : c’est-à-dire que tous les enzymes sont à ce moment là associés à un substrat. Faire augmenter la quantité de substrat ne peut pas changer la Vmax. En revanche, si on augmente la concentration en enzyme (on rajoute des enzymes) alors la vitesse va augmenter puisque les nouveaux enzymes sont disponibles pour les molécules de substrat. Voir TP2 : Mise en évidence des caractéristiques structurales d’une enzyme. L’étude des modèles moléculaires permet d’expliquer la formation de tel complexe enzyme-substrat. Les enzymes possèdent un site actif, dont la forme mais aussi les charges électrostatiques sont complémentaires de leur substrat. La forme tridimensionnelle de ce site actif dépend de l’enchaînement des acides aminés de la protéine. Cet enchaînement étant lui-même sous la dépendance des nucléotides de l’ADN. Il s’agit du modèle clé-serrure. Le site actif permet de rassembler dans un espace confiné les acides aminés responsables de la catalyse avec le substrat. La réaction catalysée par un enzyme est la conséquence de la présence des acides aminés du site actif. Remarques : la spécificité de substrat s’explique par les acides aminés du site actif qui sont différents d’un enzyme à un autre. De plus, la spécificité d’action s’explique aussi par les acides aminés du site actif. Ainsi, deux enzymes qui ont un même substrat mais dont le produit est différent n’ont pas les mêmes acides aminés dans leur site actif respectif. Attention : Certaines molécules peuvent avoir une ressemblance tridimensionnelle avec le substrat d’un enzyme. Elles auront donc la capacité de se fixer à l’enzyme sans pour autant réagir avec lui. On appelle ces molécules des inhibiteurs car en rentrant en compétition avec le substrat, elles bloquent la réaction enzymatique. II– Les enzymes sont des marqueurs de la spécialisation cellulaire Voir activité 2 : Équipement enzymatique et spécialisation cellulaire, pages 124 - 125 Les enzymes sont des protéines issues de l’expression du génome. Ainsi, l’enchaînement des acides aminés qui les constituent sont déterminés génétiquement. Or c’est précisément cette séquence d’acides aminés qui permettra à l’enzyme de posséder une forme particulière donc une fonction –c’est-à-dire : un substrat et une réaction catalytique, spécifique. Toute mutation peut modifier les acides aminés de l’enzyme. Si l’enzyme est modifiée au niveau de son site actif, alors l’activité de l’enzyme peut être modifiée ou supprimée. Chaque cellule exprime une petite partie du génome. Ainsi, les cellules d’un même organisme ne possèdent pas toutes les mêmes protéines. Ainsi, certaines enzymes ne sont présentes que dans certains types cellulaires. Figure 4 : les enzymes sont des marqueurs de la spécialisation cellulaire. Le contenu des cellules en enzymes et les enzymes étant spécifiques, alors seules les réactions dont les enzymes sont présents dans la cellule sont possibles. Il y a une spécialisation cellulaire. Les enzymes sont donc des marqueurs de la spécialisation cellulaire. CONCLUSION : Les protéines enzymatiques sont des catalyseurs de réactions chimiques. La structure tridimensionnelle de l’enzyme lui permet d’interagir avec des substrats spécifiques et de produire des produits tout autant spécifiques.

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