SYNTHESE 1 les AA PDF

BIOCHIMIE – AA ET PROTEINES : 1. LES ACIDES AMINES Il existe 20 AA classiques dans les protéines « naturelles », ces AA peuvent être indispensables ou essentiels et doivent donc être fournis par l’alimentation (essentiel = ne pas être capable de les synthétiser)....

BIOCHIMIE – AA ET PROTEINES : 1. LES ACIDES AMINES Il existe 20 AA classiques dans les protéines « naturelles », ces AA peuvent être indispensables ou essentiels et doivent donc être fournis par l’alimentation (essentiel = ne pas être capable de les synthétiser). - Les AA possèdent : o 1 fonction carboxylique -COOH o 1 fonction amine primaire -NH2 o Toutes les 2 portées par le même atome de Carbone ➔ Ils diffèrent par la nature de leur chaine latérale ! Zwittérion = forme de la molécule qui porte autant de charge + que de charge -,le bilan des charges = 0. CLASSIFICATION DES AA A. Selon la nature de la chaine latérale : o Fonction hydroxyle o Fonction amide o Fonction acide (chargé -) o Fonction basique (chargé +) o Fonction soufrée (peut faire des ponts disulfure) o Fonction aromatique o Fonction aliphatique (chaine hydrogénocarbonée (corps gras) fonction apolaire, hydrophobe) B. Selon la polarité de la chaine latérale : o AA non polaire = hydrophobe : aucune fonction pouvant porter une charge o AA polaire = hydrophile : pouvant potentiellement porter une charge o AA électriquement neutre ➔ Influence sur la protéine auquel l’AA appartient ! La classification = utile dans la structure 3D des protéines et leur mode d’association avec d’autres molécules : - Les AA à chaine R non polaire participent à liaisons d’interactions hydrophobes - Les AA à chaine R polaire non ionisable prennent par à des liaisons H - Les AA à chaine R polaire ionisable sont impliqués dans liaisons ioniques - Tous les AA peuvent contracter des liaisons de Van Der Waals ETAT D’IONISATION DES AA 1. Les AA possédant un groupe R neutre Ce sont des AA dit amphotère ou ampholytes : ils peuvent se comporter comme un acide ou une base car ils ont chacun une fonction acide et une fonction basique. - Un diacide = un AA totalement protoné - Chaque fonction à son pKa = valeur de pH àpd laquelle 50% des fonctions sont déprotonés (50% sous forme protonés), il correspond à la constante d’acidité. a. A pH très acide : toutes les fonctions acide/base sont protonés (= 1H+ peut être perdu) = forme A, la molécule est sous forme cationique b. Rajout base : la molécule se déprotone petit à petit (perd H+) → fonction ayant le + petit pKa se déprotone en 1e (= COOH) jusqu’à atteindre ce pKa = point d’intersection (50% de COOH déprotoné et 50% COOH protoné) c. On dépasse ce pKa jusqu’à atteindre le pHi → forme zwittéronique = COOH 100% déprotoné et NH3+ 100% protoné → autant de charge + que – d. On dépasse le pHi pour atteindre le 2e pKa (amine) → 50% de NH3+ protonés et 50% déprotonés (+COOH 100% déprotoné) e. Après le pKa (amine), la molécule devient anionique et toutes les fonctions sont déprotonées pH isoélectrique = pH ou l’on retrouve 100% de la forme zwittéronique Equation de neutralisation = évolution de l’AA en fonction du pH, afin d’arriver à qqch de neutre. 2. Les AA possédant un groupe R chargé Ces AA possèdent un 3e pKa = pKr, correspondant à la constante d’acidité de la fonction de R → le pHi sera la moyenne des 2 pKa entourant la forme zwittérionique (souvent les 2 pKa les + proches). pHi d’AA avec groupe R chargé : pHi d’AA avec groupe R neutre : Moyenne des 2 pKa Moyenne des 2 pKa les + proches (𝑝𝐾𝑎 𝐶𝑂𝑂𝐻 + 𝑝𝐾𝑎 𝑁𝐻2) 𝑝𝐻𝑖 = 2 pH < pHi → cation pH = pHi → zwittérion pH > pHi → anion LES DERIVES DES AA DANS LE MONDE ANI MAL Les dérivés des AA sont des molécules synthétisées à partir d’AA. 1. Le tryptophane - AA essentiel se retrouvant dans les végétaux - Précurseur de la sérotonine et de la mélatonine. La sérotonine = hormone du bonheur : - Neurotransmetteur (=molécule permettant le transport d’une information au niveau de l’influx nerveux) dérivé du tryptophane - Intervient dans le contrôle de la satiété, perception douleur, sommeil, humeur, thermorégulation - Utilisé comme anti-dépresseur. La mélatonine = hormone du sommeil : - Neuromédiateur (permet le passage de l’influx nerveux) synthétisé pdt la nuit/sombre par l’épiphyse - Synthétisé àpd sérotonine - Impliquée dans régulation de l’alternance veille/sommeil - Régule synthèse de certaines hormones (dont cortisol) - Rôle d’antioxydant : protecteur contre vieillissement du SNC (groupe méthoxy = piège radicaux libre) 2. La taurine - La taurine n’est pas 1AA mais un acide sulfonique, il provient de la Méthionine et de la Cystéine. - Sources alimentaires = uniquement protéines animales (félins = carnivores stricts) - AA essentiels chez les félins car le foie n’en produit pas assez - Rôle dans la bile : transforme (avec glycine) l’acide biliaire en acide biliaire (permet digérer corps gras) - On en retrouve le + dans la viande de souris Carences : - Dégénérescence de la rétine - Trouble de la reproduction - Baisse du système immunitaire - Dysfonction cardiaque ➔ Pas d’alimentation végétarienne chez le chat (chien peut-être) !!! Ajout dans alimentation industrielle 3. Autres exemples : - Histamine des mastocytes et basophiles (=globule blanc) synthétisé àpd histidine, en lien avec les réactions allergiques (gonflement) - Catécholamines = dopamine (hormone bien-être), noradrénaline (stress), adrénaline (stress) synthétisées àpd phénylalanine - Créatine jouant un rôle dans l’apport d’énergie aux cellules musculaires, synthétisée àpd Gly et éliminée sous forme de créatinine (=déchets urinaire → dosage pour paramètre rénaux) - Hormones thyroïdiennes, dérivés de tyrosine, régulent le niveau d’activité métabolique o Hypothyroïdie : métabolisme lent, prise de poids rapide (souvent chien) o Hyperthyroïdie : métabolisme rapide, pas de prise de poids (souvent chat) o Thyroïde = glande au niveau de la gorge, produisant ces hormones.