Revision Chpt 6 PDF

Chapitre 6: Les protéines – Structures et fonctions biologiques A-/ Définition et Importance biologique 1- Définition les protéines sont des biopolymères linéaires ( sans ramifications) d’acides aminés unies par la formation des liaisons peptiques covalentes établies entre le groupement carboxyle...

Chapitre 6: Les protéines – Structures et fonctions biologiques A-/ Définition et Importance biologique 1- Définition les protéines sont des biopolymères linéaires ( sans ramifications) d’acides aminés unies par la formation des liaisons peptiques covalentes établies entre le groupement carboxyle de l’un et le groupement amino de l’autre. 2- Importance biologique Les protéines sont le moyen d’expression de l’information génétique ( ADN). À chaque gène correspond une protéine et chaque protéine assure une fonction qui lui est propre. Les fonctions d’une protéine sont : Mouvement Transport divisé en 2: transport actif ( nécessite de l’énergie) et le transport passif ( pas d’énergie) Énergie Enzyme Influx nerveux Structurales B-/Liaisons peptidiques et structure primaire Bien que la liaison peptidique soit rigide et plane, 2 liaisons peptidiques consécutives peuvent pivoter autour du C α commun, dans la limite des contraintes stériques. → Possibilité de repliement/d’adoption de plusieurs conformations. 1-Structure primaire séquences des acides aminés (nombre, nature et position) Exemple: S28 ( Serine à la position 28) , S28A ( Serine à la position 28 devient Alanine)  Toute l’information nécessaire pour qu’une protéine adopte une architecture finale réside dans sa structure primaire, c’est-à-dire dans sa séquence d’acides aminés. La grande diversité structurale et fonctionnelle des protéines est le reflet du nombre incroyable de combinaisons d’acides aminés possibles. Combien existe-t-il de possibilités de séquences différentes en acides aminés? Pour une protéine de n résidus, il y a 20^n séquences possibles ! EX: En théorie: pour un polypeptide de 100 résidus il y a 20^100 séquences possibles. En réalité les polypeptides actuels démontrent une certaine limite de grandeur et de composition. 2-Structure secondaire : Elle résulte des relations dans l’espace entre des résidus proches les uns des autres dans la chaîne polypeptidique ( environ 10 à 20 résidus) Elle est stabilisée notamment par des liaisons hydrogènes Trois formes principales :Hélice α, feuillet β et coude β Il peut y avoir plusieurs structures secondaires dans une protéine Ces structures sont stabilisées notamment par des liaisons hydrogène formées à intervalles réguliers à l’intérieur de la chaîne ou entre 2 chaînes voisines. a- les hélices α Dans une hélice α, le groupement CO d’un résidu forme une liaison hydrogène avec le groupement NH d’un autre résidu.Généralement formé de 12 résidus et 4 tours Les types de contraintes qui affectent la stabilité d’une hélice α: 1) La présence de Pro (Puisque la proline n’a pas de chaîne R libre le groupement carbocile d’un acide aminé voisin se lit directement à son groupement amino qui devient N au lieu de NH dans la liaison peptidique. Donc il ne peut plus être lié a un autre acide aminé d’une autre chaîne à travers le lien hydrogène ce qui empêche la formation d’une hélice.) 2) La présence de Gly ( car trop petite) 3) La présence de larges groupements aromatiques -R (Phe par exemple…) b- les hélices β Les structures secondaires se succèdent parfois pour former des domaines fonctionnels importants chez les protéines. Exemple: « hélice-coude-hélice » hélices α liées par un coude β sont des domaines qui permettent à certaines protéines (facteurs de transcription) de se lier à l’ADN. 3-Structure tertiaire : elle résulte des relations dans l’espace entre des résidus éloignés les uns des autres dans la chaîne polypeptidique; elle est stabilisée par des liaisons hydrogènes, de Van der Waals, hydrophobes, ioniques et (éventuellement) des ponts disulfures (« S-S », donc covalents) entre les chaînes latérales des résidus cystéines. La structure tertiaire est définie comme étant la forme tridimensionnelle de la chaîne polypeptidique. (Rappel: Architecture 3-D des biomolecules) Les chaînes latérales polaires (hydrophiles) des résidus sont tournées vers l’extérieur au contact du milieu aqueux (polaire), et les chaînes non polaires (hydrophobes), vers l’intérieur où elles forment une zone hydrophobe interne. 4-Structure quaternaire : elle résulte des relations dans l’espace entre différentes chaînes polypeptidiques qui composent une même protéine Association de plusieurs chaînes polypeptidiques (appelées sous-unités). C-/ Modifications post-traductionnelles Une fois synthétisées, les protéines peuvent subir des modifications qui vont affecter leur structure et leur fonction. Ces modifications consistent en l’ajout de groupements liés de façon covalente à la protéine d’intérêt. Des exemples de modifications courantes: - la phosphorylation (ajout d’un groupement phosphate) - la glycosylation (ajout d’un groupement glycosyl) - l’acétylation (ajout d’un groupement acétyl) - la méthylation (ajout d’un groupement méthyl) - l’ubiquitinylation (ajout d’un groupement ubiquitine) Chacune de ces modifications peuvent avoir des effets différents sur la protéine.