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AMINOÁCIDOS Los aminoácidos son las unidades elementales constitutivas de las moléculas denominadas Proteínas.  CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOACIDOS Aminoácidos esenciales: son 9 y se llaman así porque no pueden ser fabricados por nuestro cuerpo (el resto si) y deben obteners...

AMINOÁCIDOS Los aminoácidos son las unidades elementales constitutivas de las moléculas denominadas Proteínas.  CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOACIDOS Aminoácidos esenciales: son 9 y se llaman así porque no pueden ser fabricados por nuestro cuerpo (el resto si) y deben obtenerse a través de la alimentación. Los aminoácidos esenciales son la Leucina, Isoleucina, Valina, Triptófano, Fenilalanina, Metionina, Treonina, Lisina e Histidina.  Aminoácidos no esenciales: son así mismos importantes pero si no se encuentran en las cantidades adecuadas, pueden sintetizarse a partir de los aminoácidos esenciales o directamente por el propio organismo. Estos aminoácidos son Ácido Glutámico, Alanina, Aspartato y Glutamina.  Aminoácidos condicionalmente esenciales: serían esenciales sólo en ciertos estados clínicos. Así la Taurina, Cisteína y la Tirosina suelen ser esenciales en prematuros. La Arginina puede ser también esencial en casos de desnutrición o en la recuperación de lesiones o cirugía. La Prolina, la Serina y la Glicina también serían, puntualmente, esenciales Aminoácidos alifáticos En este grupo se encuadran los aminoácidos cuya cadena lateral es alifática, es decir una cadena hidrocarbonada. Glicina, Gly, G Alanina, Ala, A Valina, Val, V Leucina, Leu, L Isoleucina, Ile, I Aminoácidos aromáticos La prolina tambien tiene una cadena lateral de naturaleza alifática, pero difiere de los demás aminoácidos en que su cadana lareral está unida En este grupo se encuadran los aminoácidos cuya cadela lateral posee un anillo tanto al carbono alfa aromático. La fenialalanina es una alanina que lleva unida un grupo fenólico. La como al nitrógeno del tirosina es como la fenilalanina con un hidroxilo en su anillo aromático, lo que lo grupo amino. hace menos hidrofóbico y mas reactivo. El triptófano tiene un grupo indol. Prolina, Pro, P Fenilalanina, Phe, F Tirosina, Tyr, Y Triptofano Aminoácidos azufrados Aminoácidos hidroxilados Hay dos aminoácidos cuyas cadenas laterales Otros dos aminoácidos tienen cadenas alifáticas poseen átomos de azufre, son la cisteína, que hodroxiladas, la serina y la treonina. El grupo posee un grupo sulfhidrilo, y la metionina, que hidroxilo hace de estos aminoácidos mucha más posee un enlace tioéster. hidrofílicos y reactivos. Cisteina, Cys, C Serina, Ser, S Treonina, Thr, T Metionina, Met, M Aminoácidos básicos Dentro de los aminoácidos con cadenas laterales muy polares encontramos tres aminoácidos básicos: lisina,arginina e histidina. Histidina, His, H Lisina, Lys, K Arginina, Arg, R Aminoácidos ácidosy susamidas En este grupo encontramos dos aminoácidos con cadenas laterales de naturaleza ácida y sus amidas correspondientes. Estos son el ácido aspártico y el ácido glutámico (a estos aminoácidos se les denomina normalmente aspartato y glutamato par resaltar que sus cadenas laterales están cargadas negativamente a pH fisiológico). Los derivados sin carga de estos dos aminoácidos son la asparragina y la glutamina que contienen un grupo amida terminal en lugar del carboxilo libre. Ácido aspártico, Asp, D Asparragina, Asn, N Ácido glutámico, Glu, E Glutamina, Gln, Q Productos naturales que contienen las cantidades medias de aminoácidos que se usan en realidad a nivel celular Cantidades en gramos  Almendras (1 taza) 1.00 gr.  Semillas de girasol crudas (1 taza) 1.28 gr.  Arroz Integral (1 taza) 0.47 gr.  Cebada (1 taza) 0.90 gr.  Guisantes (1 taza) 0.27 gr.  Habichuelas rojas (1 taza) 0.85 gr.  Semillas de Ajonjolí (1 taza) 0.89 gr.  Pan integral (1 rebanada) 0.14 gr.  Spaghetti Harina Integral (1 taza) 0.65 gr.  Todos los demás vegetales (1 taza) 0.27 gr. Productos aminales que contienen las cantidades medias de aminoacidos que se usan en realidad a nivel celular Cantidades en gramos  Leche (1 taza) 0.29 gr.  Una clara de huevo 1.63 gr.  Huevo completo (aminoácidos limitantes) 0.70 gr.  Pescado (1/ 4 libra) 0.21 gr.  Hígado (1/ 4 libra) 0.78 gr.  Queso blanco (1/ 4 taza) 0.26 gr.  Carne de res (1/ 2 libra) 1.49 gr.  Carne de cerdo (1/ 4 libra) 0.69 gr.  Pavo (1/ 4 libra) utilización muy limitada de aminoácidos. gr.  Pollo (1/ 4 libra) 0.95 gr.  Cordero o Cabro (1/ 2 libra) 1.54 gr. Para saber la cantidad media de aminoácidos que necesitamos al día, se multiplica el peso corporal en kilos (1000 gramos) 0.12 %. La libra americana es de 450 gramos. Si el peso son 146 libras multiplica por 450 gramos y luego los divide por 1000 da el peso en kilos. Ejemplo: una persona que pesa 146 libras americanas, lo multiplicado por 450 gramos es igual a 65700 y lo dividimos por 1000 es igual a 65.70 kilos. 146 x 450 = 65.700 gramos 65.700 - 1000 = 65.70 kilos. PEPTIDOS: Los péptidos son cadenas cortas de aminoácidos, generalmente compuestas por entre 2 y 50 aminoácidos ENLACE PEPTIDICO El enlace peptídico es un enlace covalente entre el grupo amino (– NH2) de un aminoácido y el grupo carboxilo (– COOH) de otro aminoácido. Los péptidos y las proteínas están formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. El enlace peptídico implica la pérdida de una molécula de agua y la formación de un enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace amida sustituido ejemplo Cuando el péptido está formado por menos de 15 AA se trata de un oligopéptido (dipéptido, tripéptido, etc.). Cuando contiene entre 15 y 50 AA se trata de un polipéptido y si el número de AA es mayor, se habla de proteínas. En los seres vivos se pueden encontrar proteínas formadas por más de 1000 AA. Independientemente de la longitud de la cadena polipeptídica siempre habrá un grupo NH2 que no ha reaccionado (el extremo amino) y un grupo COOH que tampoco ha reaccionado (el extremo carboxilo). Para nombrar polipéptidos y proteínas, se recurre a nombres triviales que, en la mayoría de los casos, hacen referencia a su función. Se denomina secuencia de un péptido o de una proteína al orden de los AA que lo integran. La secuencia viene determinada por: 1.- qué AA forman del péptido o proteína 2.- el orden en que están ensamblados Los términos polipéptido y proteína no siempre son equivalentes, puesto que algunas proteínas están formadas por más de una cadena polipeptídica. Es el caso de la hemoglobina (Figura). En este caso:  cada polipeptído no se considera como una proteína, sino como una subunidad de una proteína, y está representado de un color distinto en la figura  el término proteína se refiere a la asociación funcional de las 4 subunidades  Polímeros de aa.  C, H, O, N, S, Cu, Fe, P, Zn  Seres vivos 65-75%  En cuanto a su peso molecular depende de el nª de aa y de cadenas Funciones y ejemplos de proteínas ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS ESTRUCTURA La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio. ESTRUCTURA PRIMARIA La estructura primaria es la secuencia de aa. de la proteína. Nos indica qué aas. componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aas. se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte. Conocer la estructura primaria de una proteína no solo es importante para entender su función (ya que ésta depende de la secuencia de aminoácidos y de la forma que adopte), sino también en el estudio de enfermedades genéticas. Es posible que el origen de una enfermedad genética radique en una secuencia anormal. Esta anomalía, si es severa, podría resultar en que la función de la proteína no se ejecute de manera adecuada o, incluso, en que no se ejecute en lo absoluto.  ESTRUCTURA SECUNDARIA  Disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio.  Enlazando.  Giros.  Disposición espacial estable  Hay tres tipos alfa o helicoidal, beta o laminar y aleatoria ESTRUCTURA SECUNDARIA La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aas. a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable. Existen ciertas estructuras repetitivas encontradas en las proteínas que permiten clasificarlas en dos tipos: hélice alfa y lámina beta. B-Las láminas beta son el otro tipo de estructura secundaria. Pueden ser paralelas o antiparalelas. Las anti-paralelas generalmente se ven así: ESTRUCTURA TERCIARIA La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria. Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc. Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces Estructura terciaria 1. el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre. 2. los puentes de hidrógeno 3. los puentes eléctricos 4. las interacciones hifrófobas. ESTRUCTURA CUATERNARIA Cuando una proteína consta de más de una cadena polipeptídica, es decir, cuando se trata de una proteína oligomérica, decimos que tiene estructura cuaternaria. La estructura cuaternaria debe considerar: (1) el número y la naturaleza de las distintas subunidades o monómeros que integran el oligómero y (2) la forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al oligómero. figura corresponde a la hemoglobina. Desnaturalización de las proteínas  Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija. Estado desnaturalizado Estado Nativo